Виды белков и их функции таблица


функции, синтез, строение, свойства, продукты богатые белком, виды, состав и норма в день

Содержание статьи:

  1. Что такое белок
  2. Виды белков
  3. Синтез белка
  4. Состав белков
  5. Свойства
  6. Функции белков
  7. Строение
  8. Переваривание белков
  9. Обмен белков в организме
  10. Продукты богатые белком
  11. Норма в день для организма
  12. Усваиваемость белка
  13. Вред белков

Белки – это важные компоненты, которые имеют большое значение для нормальной работы организма. Источниками этих веществ являются животные и растительные продукты. Чтобы белковые элементы полноценно усваивались организмом, необходимо правильно употреблять их.

Белки (белок)

Что такое белок

Белок - это органическое соединение, которое включает альфа-аминокислоты. Они соединяются в цепь пептидной связью. В живых организмах белковый состав определяется генетическим кодом. В процессе выработки этих веществ обычно принимает участие 20 аминокислот. Их сочетания создают белковые молекулы, которые отличатся своими свойствами.

Виды белков

Виды белков

Виды белков бывают следующие:

  1. Белки куриных яиц. Они усваиваются лучше всего и считаются эталонными. Всем известно, что яйца включают белок, который почти на 100 % состоит из альбумина, и желток.
  2. Казеин. При попадании в желудок вещество превращается в сгусток, который долгое время переваривается. Это обеспечивает невысокую скорость расщепления белка, что провоцирует стабильное снабжение организма аминокислотами.
  3. Белки молочной сыворотки. Такие компоненты расщепляются быстрее всего. Уровень аминокислот и пептидов в крови увеличивается уже в течение 1 часа после употребления таких продуктов. При этом кислотообразующая функция желудка остается неизменной.
  4. Соевые белки. Такие вещества имеют сбалансированный состав важных аминокислот. После употребления подобных продуктов снижается содержание холестерина. Потому такую пищу стоит есть людям с лишним весом. При этом главным минусом соевых белков считается наличие ингибитора пищеварительного фермента трипсина.
  5. Растительные белки. Такие вещества усваиваются человеческим организмом достаточно плохо. Их клетки обладают толстыми оболочками, которые не поддаются влиянию пищеварительного сока. Также проблемы с усвоением обусловлены наличием ингибиторов пищеварительных ферментов в отдельных растениях.
  6. Рыбный белок. Изолят рыбного белка достаточно медленно расщепляется до состояния аминокислот.

Синтез белка

Синтез белка

Синтез белка осуществляется в особых частицах – рибосомах.

Этот процесс происходит в несколько стадий:

  • активация аминокислот;
  • инициация белковой цепи;
  • элонгация;
  • терминация;
  • сворачивание и процессинг.

Состав белков

Состав белков

Состав белков представляет собой линейные полимеры, которые включают остатки α-L-аминокислот. Также в белковых молекулах могут присутствовать модифицированные аминокислотные остатки и составляющие неаминокислотной природы.

Аминокислоты обозначают сокращениями, включающими 1 или 3 буквы. Белки, которые имеют длину от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков, называют пептидами. Если наблюдается высокая степень полимеризации, их именуют белками. Однако такое деление считается достаточно условным.

Свойства белков

Свойства белков

Для белков характерны следующие свойства:

  1. Различная растворимость в воде. Белковые элементы, которые растворяются, приводят к формированию коллоидных растворов.
  2. Гидролиз. Под влиянием ферментов или растворов минеральных кислот разрушается первичное строение белка и формируется смесь аминокислот.
  3. Денатурация. Под этим термином понимают частичное или полное разрушение структуры белковой молекулы. Этот процесс может происходить под воздействием разных факторов – повышенных температур, растворов солей тяжелых металлов, кислот или щелочей, радиоактивного излучения, отдельных органических веществ.

Функции белков

 Рассмотрим детальнее ряд важных функций белков:

  1. Строительная. Такие вещества принимают участие в формировании клеток и внеклеточных элементов. Они присутствуют в составе мембранклеток, сухожилий, волос.
  2. Транспортная. Белковый компонент крови, который называется гемоглобином, присоединяет кислород и распространяет его в разные ткани и органы. После чего обратно переносит углекислый газ.
  3. Регуляторная. Гормоны белкового характера участвуют в обменных процессах. Инсулин отвечает за регуляцию содержания глюкозы в крови, обеспечивает выработку гликогена, повышает трансформацию углеводов в жиры.
  4. Защитная. При попадании в организм инородных объектов или микроорганизмов вырабатываются особенные белки – антитела. Они помогают связать и нейтрализовать антигены. Фибрин, который вырабатывается из фибриногена, останавливает кровотечения.
  5. Двигательная. Существуют особые сократительные белковые элементы. К ним относят актин и миозин. Эти веществаобеспечивают сокращение мышечных тканей.
  6. Сигнальная. В поверхностной клеточной мембране присутствуют белковые молекулы, которые могут менять третичную структуру под влиянием внешних факторов. Это помогает принимать сигналы извне и передавать в клетку команды.
  7. Запасающая. У животных белковые вещества обычно не запасаются. К исключениям относят яичный альбумин и казеин, который присутствует в молоке. При этом белки способствуют скоплению определенных веществ. Распад гемоглобина приводит к тому, что железо не выводится, а сохраняется. Благодаря этому формируется комплекс с ферритином.
  8. Энергетическая. Распад 1 г белка сопровождается синтезом 17,6 кДж энергии. Вначале белковые элементы распадаются до аминокислот, а затем – до конечных продуктов. В результате вырабатывается вода, аммиак и углекислый газ. При этом белки применяются в качестве источника энергии лишь в том случае, если остальные – израсходованы.
  9. Каталитическая. Это одна из наиболее важных функций белковых элементов. За нее отвечают ферменты, которые активизируют биохимические процессы в клеточных структурах.

Строение белков

Строение белков

Среди органических веществ белки, которые называются биополимерами, считаются самыми многочисленными. Они отличаются разнообразием. На долю этих веществ приходится 50-80 % сухой массы клетки.

Белковые молекулы отличаются большими размерами. Потому их нередко именуют макромолекулами. В строение белков входят углерод, водород, азот, кислород. Помимо этого, в них могут присутствовать сера, железо, фосфор.

Белки отличаются числом – от 100 до нескольких тысяч, составом, последовательностью мономеров. В качестве мономеров выступают аминокислоты.

Переваривание белков

Переваривание белков

Белки усваиваются в желудке и тонком кишечнике. Процесс переваривания представляет собой гидролитическое расщепление белков до аминокислот.

Он имеет определенные особенности:

  • протеолитические ферменты продуцируются в неактивном состоянии;
  • активирование наблюдается в просвете пищеварительного тракта за счет частичного протеолиза;
  • протеазы пищеварительного тракта характеризуются субстратной специфичностью – они могут относиться к эндопептидам или экзопептидазам.

Основным ферментом желудка, который расщепляет белки, считается пепси. Он синтезируется в неактивном состоянии и представляет собой профермент пепсиноген. Под воздействием соляной кислоты наблюдается частичный протеолиз пепсиногена. В результате появляется активная форма – пепсин.

Обмен белков в организме

Обмен белков в организме

Обмен белков в организме значительно сложнее, чем метаболизм липидов или углеводов. Жирные кислоты попадают в клетки почти в исходном виде, а углеводы – служат источником энергии. При этом основной строитель мышц претерпевает немало изменений в организме. На отдельных этапах белок преобразуется в углеводы. Как следствие, вырабатывается энергия.

Существует несколько этапов белкового обмена, для каждого из которых характерны определенные особенности:

  1. Попадание белков в организм. Под действием слюны происходит расщепление связей гликогена. Как следствие, формируется глюкоза, доступная для усвоения. Оставшиеся ферменты запечатываются. На этой стадии белки, которые присутствуют в продуктах, распадаютсяна отдельные элементы.Впоследствии они будут перевариваться.
  2. Переваривание. Под действием панкреатина и остальных ферментов наблюдается последующая денатурация до белков первого порядка. Организм способен получать аминокислоты исключительно из простейших белковых цепей. Для этого он вырабатывает кислоту. Это облегчает расщепление веществ.
  3. Расщепление на аминокислоты. Под действием клеток слизистых оболочек кишечника денатурированные белки попадают в кровь. Простой белок преобразуется организмом в аминокислоты.
  4. Расщепление до энергии. Под действием большого количества заменителей инсулина и ферментов для усваивания углеводов белок трансформируется в глюкозу. При нехватке энергии организм не выполняет денатурацию белка, а сразуегорасщепляет. В результате вырабатывается чистая энергия.
  5. Перераспределение аминокислот. Белковые элементы циркулируют в системном кровотоке и под действием инсулина попадают во все клетки. Как следствие, образуются требуемые аминокислотные связи. По мере распространения белков по организму происходит восстановление фрагментов мышечных элементов и структур, которые связаны со стимуляцией выработки, работой мозга, дальнейшей ферментацией.
  6. Образование новых белковых структур. Аминокислоты связываются с микроразрывами в мышцах и приводят к созданию новых тканей. Как следствие, наблюдается гипертрофия мышц. Аминокислоты в требуемом составе трансформируются в мышечно-белковую ткань.
  7. Обмен белков. При избытке таких структур под влиянием инсулина они снова проникают в систему кровообращения. Это приводит к формированию новых структур. При существенном напряжении в мышцах, длительном голодании или в период заболевания организм использует белки для компенсации недостатка аминокислот в остальных тканях.
  8. Перемещение липидных структур. Белки, которые соединяются в фермент липазу, способствуют перемещению и перевариванию с желчью полинасыщенных жирных кислот. Эти элементы принимают участие в перемещении жиров и выработке холестерина. С учетом состава аминокислот белки могут синтезироваться в полезный или вредный холестерин.
  9. Выведение окисленных продуктов. Использованные аминокислоты покидают организм с продуктами обмена. Мышцы, которые повреждаются вследствие нагрузок, тоже выводятся из организма.

Продукты богатые белком

Продукты богатые белком

Существует довольно много источников таких элементов. Животные продукты богатые белком, бывают следующие:

  1. Куриное мясо. 100 г продукта включает около 20 г белков. При этом такое мясо почти не содержит жира. Это актуально для людей, которые контролируют свой вес или занимаются спортом.
  2. Рыба. Самыми ценными источниками белка считаются тунец и лосось. Помимо этого, в продуктах имеются ценные кислоты омега-3, которые обеспечивают стабилизацию функций сердца и улучшают настроение.
  3. Свинина. В зависимости от жирности мяса в 100 г продукта может присутствовать 11-16 г белков. Также свинина включает витамины группы В.
  4. Яйца. В 1 яйце присутствует 6 г белка. Также продукт включает витамин В12 и холин.
  5. Говядина. На 100 г продукта приходится 19 г белков. Также говядина включает железо, карнитин и креатин

К растительным источникам белков стоит отнести следующее:

  1. Бобовые. Эти продукты включают большое количество белков. 100 г гороха содержит 23 г этих компонентов, а в сое присутствует 34 г белков.
  2. Орехи. Они представляют собой ценные источники белков и включают ненасыщенные жирные кислоты.
  3. Грибы. Эти продукты включают 2-5 % белков от общего количества. При этом есть сведения, что пищевые компоненты из грибов усваиваются с большим трудом.
  4. Гречка. В 100 г продукта присутствует 13 г белков. В гречке нет глютена, потому она вызывает аллергических реакций. При этом крупа включает фитонутриенты, которые сказываются на выработке инсулина и восстанавливают метаболизм.

Норма белка в день для организма

Норма белка в день для организма

Норма белка в день для организма взрослого человека составляет минимум 50 г в чистом виде, что соответствует 150 г белого мяса или рыбы. Люди, которые активно занимаются спортом и нацелены на развитие мышечных тканей, должны употреблять большее количество белков.

Для профилактики распада мышечной ткани женщины должны употреблять минимум 1 г белка на 1 кг веса. Однако оптимальным количеством считается 2 г. Для мужчин этот параметр увеличивается до 3 г. Это означает, что представитель сильного пола весом 90 кг должен съедать в день 270 г чистого белка.

Усваиваемость белка

Усваиваемость белка

При употреблении таких веществ, стоит помнить о чувстве меры. Избыточное количество белков представляет определенную опасность. Они с трудом перевариваются и могут вызвать нарушения пищеварительных функций.

Проблемы с усвоением белков могут возникать в следующих ситуациях:

  1. Избыточное количество белка за 1 прием пищи. За 1 прием организм не может усвоить больше 35 г белков. Помимо этого, избыток таких веществ отрицательно влияет на пищеварительные функции. Организм не способен переварить большое количество протеинов. Как следствие, неусвоенная часть начинает гнить в пищеварительных органах. Это провоцирует запоры, увеличение ацетона и нарушения в работе поджелудочной железы.
  2. Систематическое переедание. Диетологи советуют придерживаться принципов дробного питания – 4-5 раз в день. Это помогает лучше переваривать пищу, в том числе и белки.
  3. Употребление большого количества трудноперевариваемых белков. Протеины могут усваиваться в разном объеме. Есть белки, которые легко перевариваются. Однако существуют и трудноперевариваемые продукты. Эталоном белковой пищи считаются куриные яйца. Также к легким белкам относят нежирные кисломолочные продукты, куриное филе, кролика.
  4. Исключение жиров. Безусловно, жирные продукты содержат большое количество калорий и с трудом усваиваются. Однако полностью отказываться от них не следует. Это чревато гормональными нарушениями, ухудшением состояния волос и кожи. Также исключение жиров провоцирует нарушение процесса переваривания белков. Чтобы обеспечить эффективную работу печени и выведение продуктов синтеза белка, стоит включать в рацион желчегонные жиры. Они присутствуют в оливковом и кунжутном маслах.
  5. Дефицит жидкости. Нарушение питьевого режима провоцирует разные проблемы, включая ухудшение усвоения белка. В сутки человек должен пить 30-40 мл воды на 1 кг массы тела. В жаркую погоду или при серьезных физических нагрузках норма дополнительно повышается на 500-800 мл.
  6. Неправильные дополнения к белкам. Чтобы протеины усваивались максимально хорошо, их рекомендуется сочетать с овощами. В такой пище присутствуют ферменты и клетчатка. Это облегчает переваривание белков.

Вред белков

Вред белков

Нарушения белкового обмена представляют большой вред для организма. Эти вещества принимают участие почти во всех физиологических процессах. При нарушении обмена белков есть риск развития опасных нарушений.

При этом для здоровых людей белки представляют опасность лишь при избыточном потреблении в течение долгого периода времени. При соблюдении белковых диет, которые базируются на употреблении большого количества протеинов, нужно помнить о чувстве меры. Такие системы питания должны быть кратковременными и плавными.

Избыточное количество белков в рационе провоцирует поражение почек и печени. Это связано со сложным процессом выведения веществ. В этом случае вырабатываются кетоновые тела, которые провоцируют отравление организма.

При некоторых патологиях есть противопоказания к употреблению белков. К ним относят подагру, недостаточность почек и печени, хроническую форму панкреатита.

Белки представляют собой ценные вещества, которые принимают участие во всех физиологических процессах. Потому каждый человек должен употреблять достаточное количество протеинов. При этом необходимо помнить о чувстве меры и соблюдать рекомендации врачей.

Белки как молекулы. Состав, структура и функции белков

Белки выполняют ведущую роль в жизни организмов, преобладая в них и количественно. В теле животных они составляют 40-50% сухой массы, в растениях – 20-35%. Это самая разнообразная группа молекул – как химически, так и функционально. Состав и структура белков определяет огромное разнообразие их функций в клетке: их так много, что невозможно перечислить и описать их все. Однако можно сгруппировать эти функции в следующие восемь категорий. Но этот список также будет неполным.

    1. Ферментативная (каталитическая). Ферменты имеют белковое происхождение. Это трёхмерные глобулярные (свёрнутые) белки, плотно прилегающие к молекуле для её расщепления или сборки. Такая подгонка ускоряет специфические химические реакции в клетке.
    2. Защитная. Другие глобулярные белки используют свою форму для распознавания чужеродных микроорганизмов и раковых клеток. Эти приёмные устройства формируются эндокринной и иммунной системами. Многие живые организмы выделяют белки, ядовитые для других. Токсины синтезируют ряд животных, грибов, растений, микроорганизмов. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.
    3. Транспортная. Глобулярные белки присоединяют и транспортируют мелкие молекулы и ионы. Например, транспортный белок гемоглобин переносит кислород и углекислоту с потоком крови. Мембранные транспортные белки помогают молекулам и ионам двигаться через плазмалемму. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины – ионы металлов и гормоны.
    4. Структурная. Белковые молекулы входят в состав всех клеточных мембран и органоидов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные структуры мышечных волокон. Структурными являются кератин в волосах, фибрин в сгустках крови, коллаген в коже, связках, сухожилиях и костях. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит также структурный белок эластин.
    5. Двигательная. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Мышцы сокращаются за счёт движения двух видов белковых нитей: актина и миозина. Контрактильные (лат. contraho, contractum – стягивать, сокращать) протеины играют ключевую роль в цитоскелете и передвижении веществ внутри клетки. Белок тубулин также входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
    6. Регуляторная. Крошечные белки, называемые гормонами, служат межклеточными посланниками в теле животных. Другие белки регулируют синтез РНК на ДНК, включая и выключая гены. Кроме того белки получают информацию, действуя в качестве рецепторов клеточной поверхности (эту функцию иногда считают отдельной, называя рецепторной).
    7. Запасающая. Кальций и железо хранятся в организме в виде ионов, связанных с белками хранения. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются зародышем при прорастании, а затем и проростком как источник азота.
  1. Энергетическая. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и липидов.
Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG) (150 кДа), гемоглобин (66,8 кДа), гормон инсулин, фермент аденилаткиназа и фермент глютаминсинтетаза.
Автор: en:User:Gareth White, CC BY-SA 2.0

Функции белков

 

Функция Класс белка Образцы Примеры использования
Каталитическая Ферменты Карбогидразы Расщепляют полисахариды
Протеазы Разрушают белки
Полимеразы Синтезируют нуклеиновые кислоты
Киназы Фосфорилируют сахара и белки
Защитная Иммуноглобулины Антитела Маркируют чужеродные белки для элиминации (удаления)
Токсины Змеиный яд Блокирует нервные импульсы
Клеточные белки-антигены МНС-белки (главный комплекс гистосовместимости) Опознание чужеродных белков
Транспортная Циркуляционные транспортёры Гемоглобин Переносит кислород и углекислый газ крови
Миоглобин Переносит кислород и углекислый газ в скелетных мышцах и мышце сердца
Цитохромы Транспортируют электроны
Мембранные транспортные белки Натриево-калиевый насос Возбуждение мембраны
Протонный насос Хемиосмос
Транспортёр глюкозы Транспортирует глюкозу в клетки
Структурная Волокна Коллаген Образует хрящ
Кератин Формирует волосы, ногти, перья и др.
Фибрин Образует сгустки крови
Двигательная Мускулы Актин Сокращение мышечных волокон
Миозин Сокращение мышечных волокон
Регуляционная Осмотические белки Сывороточный альбумин Поддерживает осмотическую концентрацию крови
Регуляторы генов Репрессор Регулирует транскрипцию
Гормоны Инсулин Контролирует уровень глюкозы в крови
Вазопрессин Увеличивает задержку воды почками
Окситоцин Регулирует сокращение матки и выделение молока
Запасающая Ион-связывание Ферритин Хранит железо, особенно в селезёнке
Казеин Хранит ионы в молоке
Кальмодулин Связывает ионы кальция

Белки – это полимеры

Белки, или протеины – это нерегулярные (не имеющие определённой закономерности в последовательности мономеров) полимеры, состоящие из мономеров, называемые аминокислотами. Протеины, в состав молекул которых входит от пятидесяти до нескольких тысяч остатков аминокислот, называются белками. Молекулы с меньшим количеством мономеров именуются пептидами.

Общие сведения о пептидах и белках

Белок состоит из одной или нескольких длинных неразветвлённых цепей. Каждая цепь называется полипептидом и состоит из аминокислот, скреплённых пептидными связями. Термины «белок» и «полипептид» часто используются свободно, что может вызывать путаницу. Для белка, который включает только одну полипептидную цепь, оба термина являются синонимами.

В природе существуют около 500 аминокислот. В образовании белков обычно (но не всегда) участвуют только 20 из них – их называют белокобразующими. Порядок соединения мономеров в белке определяет его структуру и функции. Многие учёные считают, что аминокислоты были первыми органическими молекулами, появившимися на Земле. Возможно, океаны, которые существовали в начале истории нашей планеты, содержали большое их разнообразие.

Белокобразующие аминокислоты

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений. Для гетеротрофов источником аминокислот являются продукты питания. В организме человека и животных некоторые аминокислоты могут синтезироваться из продуктов обмена веществ (в первую очередь — из других аминокислот). Такие аминокислоты называются заменимыми.

Другие же, так называемые незаменимые аминокислоты, не могут быть собраны в организме и поэтому должны постоянно поступать в него в составе белков пищи. Протеины, содержащие остатки всех незаменимых аминокислот, называются полноценными. Неполноценные белки – это те, в составе которых отсутствуют остатки тех или иных незаменимых аминокислот.

Незаменимыми аминокислотами для человека являются: триптофан, лизин, валин, изолейцин, треонин, фенилаланин, метионин и лейцин. Для детей незаменимыми являются также аргинин и гистидин.

Полипептидные цепи могут быть очень длинными и включать самые разные комбинации аминокислотных остатков. Каждый конкретный белок характеризуется строго постоянным составом и последовательностью аминокислот.

Димер мембранного белка кальсеквестрина.
Deposition authors: Wang, S., Trumble, W.R., Liao, H., Wesson, C.R., Dunker, A.K., Kang, C., CC BY 3.0

Белки, образованные только остатками аминокислот, называются простыми. Сложными являются протеины, имеющие в своём составе компонент неаминокислотной природы. Это могут быть ионы металлов (Fe2+, Zn2+, Mg2+, Mn2+), липиды, нуклеотиды, сахара и др. Простыми белками являются альбумины крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложные белки – это большинство ферментов, иммуноглобулины (антитела).

Состав аминокислот

Аминокислоты, как следует из их названия, содержат основную аминогруппу (— NH2), а также кислотную карбоксильную группу (—COOH), обе они связаны с центральным атомом углерода. Углерод дополнительно скреплен с водородом и функциональной белковой группой, называемой радикалом (R). Эти компоненты полностью заполняют все связи центрального атома углерода.

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина).
Автор: User:X-romix

Уникальный характер каждой аминокислоты определяется природой группы радикала. Обратите внимание, что если группа радикала не содержит атома водорода (Н), как в глицине, то аминокислота хиральна и может существовать в форме двух энантиомеров: d или L. В белках живых систем содержатся обычно α (L)-аминокислоты, а β (d)-аминокислоты встречаются крайне редко.

Группа радикала определяет химические свойства аминокислот – они могут быть полярными или неполярными, гидрофобными или гидрофильными. Серин с радикалом -CH2OH является полярной молекулой, Аланин, который имеет –CH3 как группу радикала – неполярен.

Существуют также основные аминокислоты (более чем с одной аминогруппой) и кислые аминокислоты (более чем с одной карбоксильной группой). Наличие дополнительной амино- или карбоксильной группы оказывает влияние на свойства аминокислоты, которые играют определяющую роль в формировании пространственной структуры белка.

В состав радикала некоторых аминокислот (например, цистеина) входят атомы серы. Все 20 аминокислот сгруппированы в пять химических классов, основанных на группе их радикала.

  1. Неполярные аминокислоты, такие как лейцин, часто имеют в качестве радикала —CH2 или —CH3.
  2. Полярные незаряженные аминокислоты, такие как треонин, с радикалом, содержащим кислород или гидроксильную группу (-OH).
  3. Заряженные аминокислоты, такие как глутаминовая кислота, с радикалом, имеющим кислоты или основания, способные к ионизации.
  4. Ароматические аминокислоты, такие как фенилаланин, имеющий группу радикала, содержащую органическое (углеродное) кольцо с чередованием одиночных и двойных связей. Они также неполярны.
  5. Аминокислоты, обладающие особыми функциями и свойствами. Например, метионин, который часто является первой аминокислотой в цепи белков, пролин, вызывающий перегибы в цепях, цистин, связывающий цепи вместе.

Каждая аминокислота влияет на форму белка по-разному, в зависимости от химической природы боковых групп. Например, части белковой цепи с многочисленными неполярными аминокислотами сворачиваются внутрь своей цепи путём гидрофобного исключения.

Белки и пептидные связи

В дополнении к группе радикала каждая аминокислота имеет положительно заряженную аминогруппу (NH3 +) на одном конце и отрицательно заряженную гидроксильную группу (COO -) на другом. Амино- и карбоксильные группы у пары аминокислот могут подвергаться реакции дегидрации (выделение молекулы воды) с образованием ковалентной связи. Ковалентная связь, скрепляющая две аминокислоты, называется пептидной. Скреплённые таким способом аминокислоты не могут свободно вращаться вокруг N-C связи. Этот факт является основным фактором образования конструкции белковых молекул.

Пептидная связь

Наличие как основной, так и кислотной групп обусловливает амфотерность (проявление как кислотных, так и основных свойств) и высокую реакционную способность аминокислот.

При соединении двух аминокислот образуется дипептид. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Новаторская работа Фредерика Сангера в начале 1950-х годов доказала, что каждый вид белка имеет определённую аминокислотную последовательность. Для отщепления аминокислот он использовал химические методы, после этого определял их. Сангер преуспел в расшифровке аминокислотной последовательности инсулина. Он продемонстрировал, что все молекулы инсулина имеют одинаковый состав аминокислот.

Уровни структурной организации белков

Форма белка определяет его функцию. Один из способов изучить что-то столь же маленькое как белок – посмотреть на него при помощи коротковолнового излучения, которое представлено рентгеновскими лучами. Рентгеновские лучи пропускают через белок для получения дифракции его узора. Эта картинка кропотливо анализируется и позволяет исследователю построить трёхмерное изображение молекулы с положением каждого её атома. Первым белком, проанализированным таким образом, был миоглобин; вскоре такому же анализу был подвергнут связанный с ним белок гемоглобин.

Когда было изучено достаточное количество протеинов, стал очевиден общий принцип их строения: в каждом исследованном белке все внутренние аминокислоты, такие как лейцин, валин и фенилаланин, неполярны. Тенденция воды к исключению неполярных молекул буквально толкает такие части цепи аминокислот внутрь протеина. Неполярные аминокислоты вынуждены тесно контактировать друг с другом, оставляя мало свободного места внутри молекулы. Полярные и заряженные аминокислоты концентрируются на поверхности белка, за исключением немногих, играющих ключевые функциональные роли.

Структура белков, как правило, описывается как иерархия четырёх уровней: первичного, вторичного, третичного и четвертичного. Мы рассмотрим эту точку зрения, а затем интегрируем её с более современным подходом, вытекающим из расширяющихся знаний о белковой структуре.

Уровни организации молекул белка

Первичная структура белков

Первичная структура белка – это его аминокислотная последовательность, т. е. это цепочка из множества аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Это наиболее важная структура, так как именно она определяет форму, свойства и функции белка. На основе первичной структуры создаются другие формы молекулы.

Группы радикалов, которыми отличаются аминокислоты, не играют роли в пептидной цепи белков и протеин может включать любую последовательность аминокислот. Так как любая из 20 аминокислот может появиться в любом месте, белок, содержащий 100 мономеров, может образовать любую из 20 100 различных аминокислотных последовательностей. Это важное свойство белков позволяет им быть разнообразными, но каждый из них функционирует только при определённой аминокислотной последовательности.

Вторичная структура белка

Боковые и пептидные группы полипептидных цепей могут образовывать водородные связи. Вторичная структура белка возникает в результате связывания атомов водорода NH-групп и кислорода CO-групп. Полипептидная цепь при этом спирально закручивается. Водородные связи слабые, но благодаря их большому числу они обеспечивают стабильность этой структуры. Спиральную конфигурацию имеют, например, молекулы кератина, миозина и коллагена.

Водородные связи пептидов могут образовываться с водой. Если связей с водой будет слишком много, белки не смогут приобрести глобулярной структуры. Лайнус Полинг предположил, что пептидные группы могут взаимодействовать друг с другом, если пептид свёрнут в спираль, которую он назвал α-спиралью. Этот вид регулярного взаимодействия в пептиде формирует его вторичную структуру.

Вторичная структура инсулина

Другая форма вторичной структуры формируется между зонами пептида, расположенными в один ряд, в результате чего получается плоская молекула, собранная в складки, называемая β-листом. Части белка могут быть либо параллельными, либо антипараллельными – в зависимости от того, являются ли смежные участки пептида ориентированными в одном или в противоположном направлении.

Эти два вида вторичной структуры создают зоны белка – цилиндрические (α-спирали) и плоские (β-листы). Конечная структура белка может включать области каждого типа вторичной структуры. Например ДНК-связывающие белки обычно имеют области α-спирали, которые могут лежать поперёк ДНК и взаимодействовать непосредственно с основаниями ДНК. Белки порины, образующие отверстия в мембранах, состоят из β-листов. В гемоглобине α и β-структуры (глобины) имеют в молекуле свои зоны.

Вторичная структура белков

Третичная структура белков

Окончательная структура химически связанных белков называется третичной. Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих в водной среде между разными группами атомов белковой молекулы вторичной структуры.

У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S – S связи (дисульфидные) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. Третичной структурой определяются специфичность белковых молекул, их биологическая активность. Её имеют многие белки, например миоглобин (белок, который участвует в создании запаса кислорода в мышцах) и трипсин (фермент, расщепляющий белки пищи в кишечнике).

Третичная структура стабилизируется рядом сил, в том числе:

  • водородными связами между радикалами различных аминокислот;
  • электростатическим притяжением радикалов с противоположными зарядами;
  • гидрофобным исключением неполярных радикалов;
  • ковалентными дисульфидными связами.

На стадии третичной структуры по форме молекул белки можно разделить на две группы:

  • глобулярные – имеют округлую форму. Такую форму имеют глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин;
  • фибриллярные – характеризуются вытянутой, нитевидной формой молекул. Это кератин, коллаген, миозин, эластин и др.

Четвертичная структура белка

Когда два или более полипептида связываются с образованием функционального белка, отдельные его цепи называются субъединицами. Расположение этих субъединиц и есть четвертичная структура. Субъединицы в таких белках чаще всего неполярны, поэтому они не связаны химически и отвечают за отдельные виды деятельности. Прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.

Четвертичная структура характерна для белка гемоглобина. Вспомните, что гемоглобин состоит из двух α-цепей и двух β-цепей, а ещё в его состав входит небелковый компонент – гем.

Субъединицы располагаются в их окончательной четвертичной структуре. Это конечная структура некоторых, но не всех белков. У протеинов, которые состоят только из одной полипептидной цепи, например у фермента лизоцима, конечной структурой является третичная.

Мотивы и домены – структурные элементы белков

Ручное определение последовательности аминокислот в белке – трудоёмкая работа. Эту ситуацию изменило открытие способности хранения информации о белке молекулой ДНК. Первоначально геном человека был расшифрован вручную. Появление технологий следующего поколения привело к заметному ускорению секвенирования.

Сегодня расшифрованы более 40 000 бактериальных геномов и почти 8 000 геномов эукариот, в том числе 80 последовательностей генов млекопитающих. Так как состав ДНК имеет непосредственное отношение к последовательности аминокислот в белках, у биологов теперь есть огромная база данных строения протеинов.

Новая информация заставила задуматься о логике генетического кода и основных закономерностях структуры белка. Исследователи до сих пор рассматривают иерархическую систему из четырёх уровней как важную, но в лексикон биологов вошли и новые термины: мотив укладки и белковый домен.

Мотив укладки белковых молекул

Когда биологи обнаружили третичную структуру белка (ещё более трудоёмкая работа, чем определение последовательности аминокислот в цепи), они заметили сходные элементы, расположенные в непохожих белках. Подобные структуры называются мотивами, а иногда «сверхсекундными структурами». Термин «мотив» заимствован из искусства и относится к тематическому повторяющемуся элементу в музыке или дизайне.

Один общий мотив β-α-β образует так называемую «складку Россмана» у большого количества протеинов. Вторым часто встречающимся мотивом является β-баррель, который представляет собой β-лист, сложенный по кругу, чтобы сформировать трубку. Третий тип мотива – спираль-поворот-спираль, состоит из двух α-спиралей, разделённых изгибом. Его используют белки для связывания с молекулой ДНК.

Логику структуры мотивов укладки исследователи до сих пор не могут понять. Вероятно, если аминокислоты являются буквами в языке белков, то мотивы представляют собой повторяющиеся слова или фразы. Мотивы укладки помогли определить неизвестные функции белков, а база данных белковых мотивов используется для поиска новых неизвестных протеинов.

Мотивы укладки являются довольно консервативными и встречаются в белках, которые не имеют ни функциональных, ни эволюционных связей. Определение мотивов укладки лежит в основе физической, или рациональной классификации белков.

Белковые домены

Домены – это функциональные единицы в виде глобулы внутри более крупной структуры белков. Их можно рассматривать как субструктуры внутри третичной структуры белка. В языке белков это «абзацы». Большинство белков состоит из нескольких доменов, которые выполняют различные части функций протеинов.

Во многих структурах эти домены могут быть физически разделены. Например, так устроены факторы транскрипции – белки, которые связываются с ДНК и инициируют построение РНК по комплементарной ей ДНК. Было выяснено, что если ДНК-связывающие области поменять местами с факторами транскрипции, специфичность фактора может быть изменена без изменения его способности стимулировать транскрипцию. Эксперименты по замене доменов были проведены со многими факторами транскрипции, и они указывают, что активационные и ДНК-связывающие домены действуют отдельно.

Эти образования также могут помогать протеинам складываться. По мере того, как полипептидная цепь приобретает свою структуру, домены принимают правильную форму. Это действие может быть продемонстрировано экспериментально. Искусственное продуцирование фрагмента полипептида, который образует домен в интактном белке, показывает, что фрагмент складывается, чтобы сформировать такую же структуру, как у прототипа.

Процесс складывания, белки-шапероны

Первоначально биохимики думали, что новоиспечённые белки сворачиваются спонтанно, пробуя различные конфигурации, как гидрофобные взаимодействия с водой толкают неполярные аминокислоты внутрь белков до тех пор, пока не будет достигнута их окончательная структура. Оказалось, что эта точка зрения слишком проста. Цепи протеинов могут быть сложены многими способами, поэтому пробы и ошибки заняли бы слишком много времени. По мере того как первичная цепь складывается, приобретая финальную структуру, неполярные «липкие» внутренние участки во время промежуточных стадий обнажаются. Если эти промежуточные формы поместить в пробирку со средой, идентичной той, что внутри клетки, они прилипают к другим, и нежелательные белки-партнёры образуют клейкую массу.

Как клетки избегают того, чтобы их белки слипались в массу? Ответ на вопрос появился во время изучения необычных мутаций, которые спасают бактериальные клетки от размножения внутри них вирусов. При этом белки вирусов, произведённые внутри клетки, не могут сложиться как следует. Дальнейшее исследование помогло выяснить, что клетки содержат белки-шапероны, помогающие другим белкам складываться правильно.

Свёртывание белков

В настоящее время молекулярные биологи выявили массу белков, действующих как шапероны. Это большой класс полимеров, который можно разделить на подклассы. Представители шаперонов были найдены в каждом исследуемом организме. Некоторые из них, называемые тепловыми шоковыми белками, вырабатывается в ответ на повышение температуры тела. Высокие температуры служат фактором денатурации белков, шоковые белки-шопероны помогают белкам правильно сворачиваться и в такой ситуации.

Один из хорошо изученных классов этих белков, названных шаперонинами, был изучен у кишечной палочки (Escherichia coli). У мутантов при инактивации шаперонинов 30% бактериального белка не складывались должным образом. Шаперонины собираются в комплекс, напоминающий цилиндрический контейнер. Белки могут заходить в этот контейнер, и даже неправильно сложенные молекулы складываются там заново.

Исследователи склонны думать о белках как о фиксированных структурах, но это не относится к шаперонинам. Их гибкость поразительна. Видимо, это нужно им для выполнения своих функций. Клетки используют эти белки для складывания некоторых молекул протеинов и восстановления их неправильной структуры.

Денатурация инактивирует белки

Еще одной важной особенностью белков является то, что они проявляют свою активность лишь в узких температурных рамках и в определённом диапазоне кислотности среды.

Если условия, окружающие белок, изменяются, то он может частично потерять свою структуру или полностью развернуться. Этот процесс называется денатурацией. Белки могут быть денатурированы, когда рН, температура или ионная концентрация окружающего раствора изменена. Денатурация происходит вследствие разрыва водородных, ионных, дисульфидных и других связей, стабилизирующих пространственную структуру белковых молекул. При этом может утрачиваться их четвертичная, третичная и даже вторичная структуры.

Денатурированные белки как правило биологически неактивны. Это особенно значимо в отношении ферментов: так как почти каждая химическая реакция происходит при их помощи, жизненно важно, чтобы они функционировали нормально.

До появления морозильников и холодильников единственным способом предохранения продуктов от размножения в них микроорганизмов было хранение их внутри раствора, содержащего высокую концентрацию соли или уксуса, которые денатурировали ферменты микроорганизмов и предотвращали их рост.

Большинство ферментов функционирует в очень узком диапазоне условий окружающей среды. У каждого энзима этот диапазон специфичен. Ферменты крови, которые работают при рН около 7,4, быстро денатурируют в кислой среде желудка. И наоборот, протеолитические ферменты желудка, работающие при рН=2 или менее, разбираются в основной среде крови. Аналогично у организмов, живущих вблизи океанических гидротермальных источников, есть ферменты, которые хорошо работают только в экстремальных температурах (до 100°С). Эти организмы не могут выжить в более прохладных водах, потому что их энзимы не функционируют должным образом при относительно низких температурах.

Если нормальные показатели окружающего раствора восстанавливаются, небольшой белок, не потерявший первичной структуры, может восстановиться. Этот процесс называется ренатурацией, он происходит благодаря взаимодействию неполярных аминокислот и воды. Первоначально этот процесс был установлен для энзима рибонуклеазы, его ренатурация привела к выводу, что первичная структура определяет третичную структуру белка. Более сложные белки редко складываются вновь из-за их сложной окончательной структуры. Их денатурация носит необратимый характер.

Важно отличать денатурацию от диссоциации. Субъединицы белков с четвертичной структурой могут быть диссоциированы (разделены) без потери своей индивидуальной третичной структуры. Например, молекула гемоглобина может диссоциировать на 4 молекулы (2 α-глобина и 2 β-глобина) без денатурации свёрнутых глобиновых белков. Они легко восстанавливают свою четвертичную структуру из четырёх субъединиц.

 

 

Вам будет интересно

Белки 🐲 СПАДИЛО.РУ

Теория для подготовки к блоку «Цитология»

Белки – наиболее важные органические соединения клетки. Их содержание колеблется от 50% до 80% в разных клетках организма.

Строение белков

В состав белков, кроме 4 основных химических элементов (углерод, кислорода, водород, азот), могут входит фосфор, сера, железо. Белки – сложные высокомолекулярные соединения, которые составлены из аминокислотных последовательностей. Аминокислоты состоят из двух частей: аминогруппы -NH2 и карбоксильной группы -COOH. Первая несет в себе основные свойства, а вторая – кислотные, что обуславливает активности и амфотерность этих соединений (Амфотерность – проявление кислотных или основных свойств в зависимости от реакции). Аминокислоты отличаются радикалами.

Строение аминокислоты

Аминокислоты ассоциируются с генетическим кодом, так как последовательности нуклеотидов кодируют триплеты нуклеотидов. Такие задачи изучаются в школе и встречаются в ЕГЭ. Всем, кто сталкивался с генетикой, хорошо знакома таблица аминокислот:

Таблица аминокислот

В один белок может входить много аминокислот. Они соединяются в цепь посредством образования пептидных связей: азот одной аминокислоты связывается с углеродом другой аминокислоты:

Строение белка. Зеленым цветом обозначена карбоксильная группа аминокислоты, голубым цветом — аминогруппа аминокислоты

В состав белка может входить даже несколько аминокислотных цепей. Всего аминокислот насчитывается около 170, однако основное разнообразие задают 20 аминокислот, что связано с тем, что одна аминокислота может кодироваться различными последовательностями кодонов, или другими словами, аминокислота может кодироваться разными триплетами нуклеотидов. Это одно из свойств генетического кода (свойство избыточности).

Некоторые аминокислоты животный организм синтезирует самостоятельно, но, как можно догадаться, не все. Такие аминокислоты называются незаменимыми аминокислотами, их следует употреблять с пищей. Например, лейцин используется не просто как биологическая добавка, что достаточно распространено среди фармакологических компаний, но и применяется при лечении заболеваний печени, а также анемии, она же малокровие.

Классификация белков

Протеины – белки, в состав которых входят только белковые молекулы.

Протеиды – белки, в состав которых, кроме белковых молекул, входят небелковые молекулы.

  • Гликопротеиды (белок + углевод)
  • Липопротеиды (белок + липид)
  • Нуклеопротеиды (белок + нуклеиновые кислоты)

Для того чтобы не путаться в понятиях, нужно вспомнить, что принимают спортсмены для того, чтобы скорее нарастить мышечную массу, то есть протеиновые коктейли, батончики и т.д. Именно протеиновые, это слово на слуху, пусть теперь оно ассоциируется с этой классификацией.

Уровни организации белковой молекулы

Структура белка именуется просто по счету, в зависимости от сложности укладки.

Первичная структура белка представляет собой прямую цепь из аминокислот. Она является главной и определяющей свойства, форму и функции белка.

Вторичная структура белка – уже две цепи. Однако эти цепи не идут параллельно друг другу. Они скручены в спираль и связаны водородными связями, которые их удерживают за счет того, что их много. ДНК была обнаружена именно в форме двойной спирали. В этом виде она наиболее известна.

Третичная структура белка – глобула. Глобула означает шар, что и является описанием структуры белка. В этом случае прочность обусловлена тремя видами связей: водородными, ионными и дисульфидными.

Четвертичная структура белка – это как бы глобула из глобул. Она встречается не у всех белков. Белок крови гемоглобин состоит из 4х субъединиц четвертичной структуры.

Денатурация – утрата белковой молекулой своей природной структуры. Это обратимый процесс, похожий на сохранение в игре. Если белок денатурировал, но его природная структура не нарушена, то он восстановится. Причин разрушения белка может быть много: высокая температура, химические повреждения, радиация, обезвоживание и т.д. Так что когда мы варим яйца или мясо, то происходит денатурация белка. Как мы видим, к исходному состояния он уже не возвращается (не ренатурирует). Денатурацию и ренатурацию просто запомнить по похожим словам: денатурация – деградация – разрушение; ренатурация – регенерация – восстановление.

Денатурация и ренатурация

Функции белков
1.Структурная функция

Белки входят в состав всего в клетке: мембраны и органоиды. Кроме того, есть белки, которые очень важно знать:

  • Коллаген – входит в состав соединительной ткани. Коллаген можно запомнить по кремам, которые обещают продлить молодость и расправить морщины.
  • Кератин – известен всем, кто когда-либо смотрел рекламу шампуня для волос. Кератин входит в структуру волос и прочих производных нашего и животного тела: шерсть, перья, ногти, когти, копыта, рога.
  • Эластин – как понятно из названия, отвечает за эластичность. Она важна а) в связках, так как они должны растягиваться для совершения движений и возвращаться в исходное состояние. Кстати, в том числе и голосовые связки; б) в сосудах, по которым течет кровь порой под большим давлением, с высоким давлением и скоростью.
2.Ферментативная функция

Ферменты – катализаторы (= ускорители химических реакций) белковой природы. С ферментами происходит тесное знакомство в разделе «пищеварение». Есть одно важное правило, которое нужно обязательно запомнить: все ферменты – белки, но не все белки – ферменты.

3.Транспортная функция

Белки-транспортеры осуществляют перенос веществ через мембрану клетки. Очень наглядным примером транспорта белками является белок-переносчик гемоглобин, благодаря которому мы дышим. В мышцах существует аналог этого белка – миоглобин (приставка мио- означает «сокращение», тем самым называя месторасположение белка).

4.Защитная функция

Изучая иммунитет, ученики и студенты знакомятся с антителами – специфическими белками крови, которые вырабатываются иммунными клетками лимфоцитами для борьбы с чужеродными организмами или вредными соединениями. Так антитела сражаются за нас, когда мы хватаем где-то микробов, так же эти белки воюют, когда человеку переливают кровь неподходящей группы или пересаживают орган, который его организм отторгает. Переливание крови неподходящей группы может привести к летальному исходу, так как произойдет агглютинация – склеивание эритроцитов.

Некоторые растения и животные вырабатывают яды или токсины для того, чтобы защитить себя от нападения и поедания. Поэтому не следует есть незнакомые ягоды, грибы и ловить где-нибудь в тропиках лягушек. Это может закончиться плачевно.

Кроме оборонительной и атакующей функции во благо защиты организма, есть и латающая. При порезе и кровопотере молекулы белка тромбина объединяются для того, чтобы закрыть поврежденный сосуд, а тем временем, тонкие нити белка фибрина переплетаются на поверхности раны, образуя тоненькую пленочку. Если порез был несерьезным, то кровотечение успешно остановлено.

5.Регуляторная функция

Некоторые белки являются гормонами. Они отвечают за регуляцию физиологических процессов организма. Наиболее известным примером белкового гормона является инсулин.

6.Энергетическая функция

Как и углеводы с жирами, белки тоже могут быть расщеплены для получения энергии. Однако, чаще всего, аминокислоты, полученные в результате распада белка, снова используются организмом для построения других белков. Это делает для экономии энергии и биологического материала, ведь в случае повторного использования, не нужно тратиться на синтез новых соединений. При расщеплении 1 г белка высвобождается 17,6 кДж энергии.

 

белки — урок. Биология, Общие биологические закономерности (9–11 класс).

Белки (протеины, полипептиды) — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты, которые (имея в своём составе карбоксильную и аминогруппы) обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры, и их называют макромолекулами.

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают её аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего \(20\) видов различных аминокислот, и огромное разнообразие белков создаётся за счёт различного их сочетания.

  • Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи — это первичная структура белка. Она уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
  • Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между —СО и —NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль — вторичная структура белка.
  • Третичная структура белка — трёхмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S–S связями).
  • Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

 

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остаётся в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией.

 

Разрушение первичной структуры необратимо.

 

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.

Функции белков

  • Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки — ферменты — способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.
  • Структурная (строительная) функция — одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин — хрящи и сухожилия).
  • Транспортная функция — белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).
  • Сигнальная функция. Приём сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
  • Сократительная (двигательная) функция — обеспечивается сократительными белками — актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).
  • Защитная функция — антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.
  • Регуляторная функция присуща белкам — гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
  • Энергетическая функция — при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

 

Источники:

Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. 9 класс // ДРОФА.
Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. Общая биология (базовый уровень) 10–11 класс // ДРОФА.

Лернер Г. И. Биология: Полный справочник для подготовки к ЕГЭ: АСТ, Астрель.

http://ours-nature.ru/lib/b/book/1063747118/348

§ 10. Классификация белков

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ  БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

 

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

 

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

 

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

 

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин,  принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe2+ (рис. 19). При  взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин.  В альвеолах легких  гемоглобин  насыщается кислородом.  В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением  кислорода,  который  используется клетками:

Гемоглобин может  образовывать  соединение  с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен  присоединять  кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом. 

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Рис. 19. Гем

 

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20). 

 

Рис. 20. Фосфопротеин 

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки  фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н протеин + Н3РО4

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

 

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21). 

 

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране 

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие  с ними ковалентную связь.

 

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

 

 

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

 

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

 

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

 

 Рис. 23. Клеточная мембрана.

 

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого  заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

 

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

 

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки,  способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые  другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

 

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

 

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

 

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген  фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

 

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных  рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом  которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

 

 Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

 

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

 

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

Таблица «Белки» (для учащихся 10 классов)

МКОУ «Новокаякентская СОШ»

с. Новокаякент

Каякентский район Республика Дагестан.

Таблица «Белки»

(для учащихся 10 классов)

Автор: учитель биологии

МКОУ «Новокаякентская СОШ»

Умалатова Равганият Бийбулатовна

с.Новокаякент

2017 г.

Пояснительная записка

Данная таблица «Белки» рекомендуется для учащихся 10 класса. Материал можно использовать при прохождении темы «Органические вещества». Таблица включает информацию о белках. В таблице содержится информация о строении, уровнях структурной организации белков, классификации белков по структуре и химическому составу и функциях, выполняемых белками.

Задачи: ознакомление учащихся строением, уровнями структурной организации белков, классификации белков по структуре и химическому составу и функциями выполняемыми белками.

Таблица «Белки»

Белки

Белки- азотсодержащие органические соединения, макромолекулы, гетерополимеры, мономером является аминокислота.


Аминокислота В состав белков входит 20 аминокислот

заменимые незаменимые

синтезируются в организме не синтезируются в организме,

должны поступать с пищей

Уровни структурной организации белков

Классификация белков

Белки по структуре

Фибриллярные Глобулярные

(молекулы вытянутые) (молекулы в форме клубка- глобулы)

Белки (по химическому составу)

Простые Сложные

(в составе только аминокислоты) (в составе есть небелковая часть)

Денатурация – утрата белковой молекулы своей структуры, вплоть до первичной.

Функции белков:

1.Структурная 6.Регуляторная

2.Каталитическая 7.Энергетическая

3.Двигательная 8.Запасающая

4.Транспортная 9.Рецепторная

5.Защитная

Источники информации:

1.Общая биология: учебник для 10-11кл. В.Б.Захаров, С.Г.Мамонтов, Н.И.Сонин. -М.: Дрофа,2006.

2.Биология 10 класс: поурочные планы. Автор-составитель О Л.Ващенко,2007.

Издательство «Учитель».

3.Биология в таблицах и схемах/ А.Ю. Ионцева, А.Б.Торгалов.-М.:Эксмо,2012.-352с.

http://multiring.ru/course/biochemistry/70216/33042.gif

https://ds03.infourok.ru/uploads/ex/0e20/000453df-af5e5eea/hello_html_m16f37346.png

http://fiz.na5bal.ru/pars_docs/refs/1/176/176_html_7c3ff021.jpg

Биохимия / белки / типы белков - Викиучебники, открытые книги для открытого мира

Из Wikibooks, открытые книги для открытого мира

Перейти к навигации Перейти к поиску
Ищите Биохимия / белки / типы белков в одном из родственных проектов Викиучебника: Викиучебник не имеет страницы с таким точным названием.

Другие причины, по которым это сообщение может отображаться:

  • Если страница была создана здесь недавно, она может быть еще не видна из-за задержки обновления базы данных; подождите несколько минут и попробуйте функцию очистки.
  • Заголовки в Викиучебниках чувствительны к регистру , кроме первого символа; Пожалуйста, проверьте альтернативные заглавные буквы и подумайте о добавлении перенаправления сюда к правильному заголовку.
  • Если страница была удалена, проверьте журнал удалений и просмотрите политику удаления.
.

Что такое белки и каковы их функции в организме ?: (EUFIC)

Последнее обновление: 16 декабря 2019 г.

Белки состоят из многих строительных блоков, известных как аминокислоты. Нашему организму нужен диетический белок, чтобы поставлять аминокислоты для роста и поддержания наших клеток и тканей. Наши диетические потребности в белке меняются на протяжении всей жизни. Европейское управление по безопасности пищевых продуктов (EFSA) рекомендует взрослым потреблять не менее 0,83 г белка на 1 кг массы тела в день (например,грамм. 58 г / сутки для взрослого 70 кг). Белки растительного и животного происхождения различаются по качеству и усвояемости, но обычно это не вызывает беспокойства у большинства людей, если их общий белок удовлетворяет их потребности. Мы должны стремиться к потреблению белка из различных источников, который приносит пользу как нашему здоровью, так и планетам.

Из чего состоят белки?

Белки состоят из множества различных аминокислот, связанных вместе. Существует двадцать различных строительных блоков из этих аминокислот, которые обычно встречаются у растений и животных.Типичный белок состоит из 300 или более аминокислот, и конкретное количество и последовательность аминокислот уникальны для каждого белка. Подобно алфавиту, «буквы» аминокислот могут быть расположены миллионами различных способов для создания «слов» и целого белкового «языка». В зависимости от количества и последовательности аминокислот полученный белок будет принимать определенную форму. Эта форма очень важна, поскольку она будет определять функцию белка (например, мышц или ферментов). У каждого вида, включая человека, есть свои характерные белки.

Аминокислоты подразделяются на незаменимые и несущественные. Как следует из названия, незаменимые аминокислоты не могут вырабатываться организмом и поэтому должны поступать из нашего рациона. В то время как незаменимые аминокислоты могут вырабатываться организмом и, следовательно, не должны поступать с пищей.

Таблица 1. Незаменимые и заменимые аминокислоты.

Незаменимые аминокислоты

Незаменимые аминокислоты

Гистидин

Изолейцин

лейцин

Лизин

метионин

Фенилаланин

Треонин

Триптофан

Валин

Аланин

аргинин *

Аспарагин

Аспартат

Цистеин *

Глутамат

Глютамин *

Глицин *

Пролайн *

Серин

Таурин *

Тирозин *

* это условно незаменимые аминокислоты, что означает, что они необходимы только при определенных условиях (например,грамм. для новорожденных). 1

Что белки делают для организма?

Наши тела состоят из тысяч различных белков, каждый из которых выполняет определенную функцию. Они составляют структурные компоненты наших клеток и тканей, а также многие ферменты, гормоны и активные белки, секретируемые иммунными клетками (рис. 1).

Эти белки организма постоянно восстанавливаются и заменяются на протяжении всей нашей жизни. Этот процесс (известный как «синтез белка») требует непрерывного поступления аминокислот.Хотя некоторые аминокислоты могут быть переработаны в результате распада старых белков организма, этот процесс несовершенен. Это означает, что мы должны потреблять диетический белок, чтобы удовлетворять потребности нашего организма в аминокислотах.

Поскольку белок необходим для роста клеток и тканей, адекватное потребление белка особенно важно в периоды быстрого роста или повышенной потребности, например, в детстве, подростковом возрасте, беременности и кормлении грудью. 1

Рисунок 1. Функции белков в организме.

Какие продукты богаты белком?

Белок содержится как в растительной, так и в животной пище. На рисунке 2 показано содержание белка в типичной порции обычных продуктов животного и растительного происхождения. Для получения дополнительной информации о том, как оценить размер здоровой порции, см. Измерение размера порции руками.

Рисунок 2. Продукты с высоким содержанием белка. 2

Есть ли разница между белками животного и растительного происхождения?

Как видно на Рисунке 2, продукты животного и растительного происхождения могут быть богатыми источниками белка.Но одинаковы ли они по качеству?

Качество протеина можно определить по-разному; однако все определения относятся к распределению и соотношению незаменимых и заменимых аминокислот, которые они содержат. В целом белки животного происхождения имеют более высокое качество, поскольку они содержат более высокие пропорции незаменимых аминокислот по сравнению с белками растительного происхождения.

Существует распространенное заблуждение, что в растительных белках полностью отсутствуют некоторые незаменимые аминокислоты. Фактически, большинство белков растительного происхождения будут содержать все 20 аминокислот, но, как правило, имеют ограниченное количество определенных незаменимых аминокислот, известных как их ограничивающие аминокислоты.Это означает, что если небольшое количество растительных продуктов потребляется в качестве единственных источников белка, они вряд ли обеспечат достаточное количество незаменимых аминокислот для удовлетворения наших потребностей. Для людей, которые практически не потребляют продукты животного происхождения, таких как веганы или вегетарианцы, важно, чтобы они потребляли белок из источников с дополнительными ограничивающими аминокислотами. Например, потребление риса (с ограниченным содержанием лизина и тиамина, но с высоким содержанием метионина) и бобов (с ограниченным содержанием метионина, но с высоким содержанием лизина и тиамина) обеспечит дополнительные аминокислоты, которые могут помочь удовлетворить потребности в незаменимых аминокислотах.

Белки животного и растительного происхождения также различаются по своей биодоступности и усвояемости. Оценка усвояемых незаменимых аминокислот (DIAAS) является рекомендуемым методом определения перевариваемости диетического белка и выражается в значениях ниже или иногда даже выше 100. 3 DIAAS более 100 указывает на то, что белок имеет очень высокую усвояемость и качество и является хороший протеин, дополняющий те, которые имеют более низкие качества. Белки животного происхождения, как правило, имеют более высокие баллы DIAAS по сравнению с белками растительного происхождения (Таблица 2).Поскольку большинство людей потребляют белок из различных источников, качество и усвояемость белка обычно не вызывает беспокойства.

Таблица 2. DIAAS и качество различных типов протеина на 100 г пищи. 3, 4

Тип белка

DIAAS

Качество

Пшеница

40

Низкая

Миндаль

40

Низкая

Рис

59

Низкая

Горох

64

Низкая

Нут

83

средний

Куриная грудка

108

Высокая

Яйцо

113

Высокая

Цельное молоко

114

Высокая

Сколько белка мы должны есть каждый день?

EFSA разработало диетические контрольные значения (DRV) для белка.DRV для белка на разных этапах жизни сведены в таблицу 3. Для среднего взрослого рекомендуется потреблять не менее 0,83 г белка на каждый килограмм веса тела в день. 1 Другими словами, взрослый человек весом 70 кг должен стремиться съедать не менее 58 г белка в день. Это эквивалентно белку, содержащемуся примерно в 200 г куриной грудки или 240 г ореховой смеси.

В периоды роста, например, в детстве, беременности и кормлении грудью, потребности в белке относительно высоки.Кроме того, в пожилом возрасте соотношение белков и энергии начинает увеличиваться. Это означает, что нам требуется такое же количество белка, но меньше энергии (или калорий) из-за снижения скорости метаболизма и более малоподвижного образа жизни. 1

Таблица 3. Диетические справочные значения для стадий жизни. 1 BW: масса тела.

Справочное значение

г / сутки 70 кг взрослые

Детство (12 мес - 17 лет)

1.14 - 0,83 г / кг BW

Взрослые (18-65 лет)

0,83 г / кг BW

58 г

Пожилые люди (> 65 лет)

1 г / кг BW

70 г

Беременность

0,83 г / кг BW

58 г

+ 1г в сутки

59 г

+ 9 г в сутки

67 г

+ 28 г в сутки

86 г

Грудное вскармливание (0-6 месяцев)

+ 19 г в сутки

77 г

Грудное вскармливание (> 6 месяцев)

+13 г в сутки

71 г

Сколько белка мы едим каждый день?

В целом европейцы потребляют достаточно белка, а дефицит белка в большинстве развитых стран встречается редко (диаграмма 3).Поскольку диета европейцев уже превышает требуемый уровень, EFSA не рекомендует увеличивать текущее потребление белка. 1

Рисунок 3. Потребление белка в европейских странах. 1

В чем польза протеина для здоровья?

Потребление достаточного количества протеина для удовлетворения потребностей нашего организма важно для многих функций организма. Однако есть данные, позволяющие предположить, что в определенных ситуациях увеличение потребления белка сверх требуемых уровней может принести дополнительную пользу для здоровья.

Белок и контроль веса

Было доказано, что употребление в пищу продуктов, богатых белком, усиливает чувство сытости (также известное как сытость) больше, чем продукты с высоким содержанием жиров или углеводов. Краткосрочные исследования показали, что диета с высоким содержанием белка (например, 1,2-1,6 г / кг в день; 84-112 г в день для взрослого человека весом 70 кг) может помочь снизить общее потребление калорий и ускорить потерю веса. 5 Однако доказательства долгосрочного поддержания веса менее очевидны. 5 Как и все диеты, диета с высоким содержанием белка эффективна только в том случае, если ее придерживаются, что может быть затруднительно для некоторых людей, а низкая приверженность может частично объяснить ограниченную пользу, наблюдаемую при длительном поддержании веса. 5

Белок и саркопения

Саркопения - это заболевание, характеризующееся прогрессирующей потерей мышечной массы и физических функций, что обычно связано с пожилыми людьми. Саркопения связана с повышенной слабостью, риском падений, функциональным снижением и даже ранней смертью. 6 Поскольку белок необходим для восстановления и поддержания мышечной массы, неудивительно, что низкое потребление белка связано с повышенным риском развития саркопении. 6 Точно так же увеличение потребления белка, а также увеличение физической активности могут помочь сохранить мышечную массу и силу с возрастом, снижая риск саркопении и заболеваний скелета.

Белок и спортивные результаты

Белок уже давно ассоциируется со спортивной продуктивностью.Белок играет ключевую роль в восстановлении и укреплении мышечной ткани после тренировки. Хотя белок имеет решающее значение для наращивания мышечной массы, для получения максимальных преимуществ его следует рассматривать в контексте всей диеты, которая включает правильное количество углеводов, жиров, витаминов и минералов. Оптимальное потребление белка будет зависеть от типа (например, тренировка на выносливость или сопротивление), продолжительности и интенсивности упражнений, причем большее количество не всегда означает лучший результат. Потребление белка 1,4–2,0 г на кг массы тела в день (например,грамм. 98 - 140 г в день для взрослого весом 70 кг) считается достаточным для удовлетворения потребностей большинства людей, занимающихся спортом. 7 Спортсмены должны стремиться к достижению потребления белка за счет сбалансированной диеты, с использованием белковых добавок для людей, которым необходимо поддерживать высокий уровень белка, но ограничивать общее потребление калорий.

Что произойдет, если вы съедите слишком много белка?

Недостаточно доказательств для установления порога потребления белка, и EFSA заявило, что потребление белка в два раза превышает DRV (1.7 г / кг в день, или 119 г в день для взрослого весом 70 кг) все еще считается безопасным при нормальных условиях. 1 Для людей с заболеванием почек избыток белка может быть проблемой, и этим людям следует проконсультироваться с диетологом или терапевтом, прежде чем повышать уровень белка.

Увеличение веса

Существует распространенное заблуждение, что нельзя набрать вес, употребляя белок. Это неправда, так же, как углеводы и жиры, при потреблении во время избытка калорий избыток белка может превращаться в жировые отложения, что приводит к увеличению веса.Когда дело доходит до поддержания веса, самое главное - сохранять энергетический баланс.

Красное и обработанное мясо и риск рака

Белок необходим для хорошего здоровья, но некоторые продукты с высоким содержанием белка могут быть лучше для нашего здоровья, чем другие. В частности, потребление большого количества красного и обработанного мяса было связано с повышенным риском некоторых видов рака. 8 Красное мясо является хорошим источником белка, а также многих других важных питательных веществ, таких как железо, витамин B 12 и цинк, и его необязательно полностью избегать, чтобы снизить риск.Всемирный фонд исследований рака рекомендует нам стараться потреблять не более трех порций (около 350-500 г вареной массы) красного мяса в неделю и очень мало обработанного мяса, если таковое имеется. 8

Белковая устойчивость

Выбор продуктов питания, который мы делаем, влияет не только на наше здоровье, но и на окружающую среду. В целом, белки животного происхождения, такие как говядина, молочные продукты и баранина, оказывают более сильное воздействие на окружающую среду (т. Е. Используют больше ресурсов и производят больше парниковых газов) по сравнению с растительными источниками, такими как соя, горох и чечевица (рисунок 4). 9 Хотя нет необходимости и не рекомендуется полностью отказываться от продуктов животного происхождения, изменение рациона питания с включением большего количества источников растительного белка может принести пользу нашему здоровью и планете. 10 Устойчивое питание - это больше, чем просто выбор экологически чистых продуктов, богатых белком. Дополнительные советы о том, как вести более устойчивый образ жизни, см. В советах по здоровому и рациональному питанию и советах по сокращению пищевых отходов.

Рисунок 4 . Содержание белка и выбросы парниковых газов (ПГ) в различных пищевых продуктах. 9

Заключение

Белок необходим для жизни; он поставляет незаменимые аминокислоты, необходимые для роста и поддержания наших клеток и тканей. Наша потребность в белке зависит от стадии нашей жизни, и большинство европейцев потребляют достаточно, чтобы удовлетворить свои потребности. Поскольку большинство людей придерживаются разнообразной диеты, качество и усвояемость белков, которые они едят, не должны вызывать беспокойства, если общее количество белка удовлетворяет их ежедневные потребности. Поскольку мы едим продукты, а не питательные вещества, мы должны выбирать продукты, богатые белком, которые не только содержат незаменимые аминокислоты, но и поддерживают здоровую и устойчивую диету.

Список литературы

  1. EFSA (2012). Европейское агентство по безопасности пищевых продуктов, Научное заключение о диетических референсных значениях белка. EFSA Journal 2012; 10 (2): 2557
  2. База данных Великобритании по составу пищевых продуктов.
  3. Консультация, F.E., 2011. Оценка качества диетического белка в питании человека. FAO Food Nutr. Пап, 92, стр. 1-66.
  4. Филлипс, С.М., 2017. Современные концепции и нерешенные вопросы в отношении диетических белковых требований и добавок у взрослых.Границы питания, 4, с.13.
  5. Лейди, Х.Дж., Клифтон, П.М., Аструп, А., Уичерли, Т.П., Вестертерп-Плантенга, М.С., Ласкомб-Марш, Н.Д., Вудс, С.С. и Мэттес, Р.Д., 2015. Роль белка в потере и поддержании веса. Американский журнал клинического питания, 101 (6), стр.132
  6. Cruz-Jentoft AJ, Sayer AA (2019). Саркопения. Ланцет. 393 (10191): 2636-2646.
  7. Jäger R., Kerksick, C.M., Campbell, B.I., Cribb, P.J., Wells, S.D., Skwiat, T.M., Purpura, M., Ziegenfuss, T.N., Ferrando, A.A., Arent, S.M. и Смит-Райан, А.Е., 2017. Позиция Международного общества спортивного питания: белок и упражнения. Журнал
  8. Всемирный фонд исследований рака / Американский институт исследований рака. Постоянное обновление отчета экспертов проекта за 2018 г. Мясо, рыба и молочные продукты и риск рака.
  9. Пур Дж., Немечек Т. (2018) Снижение воздействия пищевых продуктов на окружающую среду за счет производителей и потребителей. Science Vol. 360, выпуск 6392, стр.987-992
  10. ФАО и ВОЗ. 2019. Устойчивое здоровое питание - Руководящие принципы. Рим
    .

    Структурная биохимия / белки / структуры - Викиучебники, открытые книги для открытого мира

    Из Wikibooks, открытые книги для открытого мира

    Перейти к навигации Перейти к поиску
    Ищите Структурная биохимия / белки / структуры в одном из родственных проектов Викиучебника: Викиучебник не имеет страницы с таким точным названием.

    Другие причины, по которым это сообщение может отображаться:

    • Если страница была создана здесь недавно, она может быть еще не видна из-за задержки обновления базы данных; подождите несколько минут и попробуйте функцию очистки.
    • Заголовки в Викиучебниках чувствительны к регистру , кроме первого символа; Пожалуйста, проверьте альтернативные заглавные буквы и подумайте о добавлении перенаправления сюда к правильному заголовку.
    • Если страница была удалена, проверьте журнал удалений и просмотрите политику удаления.
    .

    примеров белка в биологии и диете

    Белок является основным компонентом живых клеток и состоит из углерода, водорода, кислорода, азота и одной или нескольких цепочек аминокислот. Три типа белков: волокнистые, глобулярные и мембранные.

    Волокнистые белки

    Волокнистые белки образуют мышечные волокна, сухожилия, соединительную ткань и кости.

    Примеры фиброзных белков:

    • Актин
    • Arp2 / 3
    • Коллаген
    • Коронин
    • Дистрфин
    • Эластин
    • F-спондин
    • Фибронектин
    • Кератин
    • Миозикин
    • Миозикин
    • Миозикин
    • Spectrin
    • Tau
    • Titin
    • Tropomyosin
    • Tubulin

    Globular Proteins

    Глобулярные белки более растворимы в воде, чем другие классы белков, и у них есть несколько функций, включая транспортировку, катализирование и регулирование.

    Вот примеры глобулярных белков:

    • Альбумины
    • Альфа-глобулин
    • Бета-глобулин
    • С1-ингибитор
    • С3-конвертаза
    • Кадгерин
    • Карбоксипептидаза
    • С-реактивный белок
    • Эпендимин
    • Эпендимин
    • Фактор XIII
    • Фибрин
    • Гамма-глобулин
    • Гемоглобин
    • IgA
    • IgD
    • IgE
    • IgG
    • IgM
    • Интегрин
    • Миоглобин
    • NCAM
    • Белок С
    • Белок C
    • Ингибитор Z-связанной протеазы
    • Selectin
    • Сывороточный альбумин
    • Сывороточный компонент амилоида P
    • Тромбин
    • Фактор фон Виллебранда

    Мембранные белки

    Мембранные белки играют несколько ролей, включая передачу сигналов внутри клеток, позволяя клеткам взаимодействовать, и транспо rting молекулы.

    Примеры мембранных белков включают:

    • CFTR
    • C-myc
    • Рецептор эстрогена
    • FOXP2
    • FOXP3
    • Переносчик глюкозы
    • Гликофорин D
    • Гистоны
    • Гидролазы
    • Мускарино-ацетиловый рецептор
    • Никотиновый ацетилхолиновый рецептор
    • Оксидоредуктазы
    • P53
    • Калиевый канал
    • Родопсин
    • Скрамблаз
    • Трансферазы

    High Protein Foods

    Вот примеры продуктов с высоким содержанием белка с количеством граммов продукта на 100 граммов :

    • Соевые бобы - 35.9 г
    • Сыр - 30,9 г
    • Оленина - 30,21
    • Тыквенные семечки - 28,8 г
    • Омар - 26,41
    • Консервы из тунца - 26,3 г
    • Тунец - 25,6 г
    • Морской черт - 24 г
    • Арахисовое масло с хрустящей корочкой - 24,9 г
    • Тилапия - 24 г
    • Куриная грудка без кожи - 23,5 г
    • Семечки подсолнечника - 23,4 г
    • Грубый апельсин - 22,64 г
    • Грудка индейки без кожи - 22,3 г
    • Филе лосося без кожи - 21,6 г
    • Сардины - 21 .5 г
    • Миндаль - 21,1 г
    • Филе говядины - 20,9
    • Стейк из баранины - 19,9 г
    • Свиные отбивные - 19,3 г
    • Крабовое мясо - 18,1 г
    • Треска - 17,9 г
    • Креветки - 17,0 г
    • Пикша - 16,4 г
    • Бекон - 15,9 г
    • Кускус - 15,1 г
    • Анчоусы - 14,5 г
    • Сосиски из свинины - 13,9 г
    • Яйца - 12,5 г
    • Паста - 12,5 г
    • Ягоды годжи - 12,3 г
    • Творог - 12,2 г
    • Тофу - 12.1 г
    • Пицца Пепперони - 11,4 г
    • Цельнозерновой хлеб - 11,0 г
    • Овсяная каша - 11,0 г
    • Печеные бобы - 9,5 г
    • Хумус - 7,4 г
    • Коричневый рис - 6,9 г
    • Горох - 5,9 г
    • Спагетти - 5,1 г
    • Йогурт - 4,5 г
    • Брокколи - 4,2 г
    • Кокос - 3,33 г
    • Цельное молоко - 3,3 г
    • Спаржа - 2,9 г
    • Шпинат - 2,8 г
    • Картофель - 2,1 г
    • Авокадо - 1,9 г
    • Бананы - 1.2 г
    • Апельсин - 1,1 г

    Продукты с высоким содержанием белка, сортированные по типу

    Фасоль
    • Тофу (½ стакана) - 20 г
    • Соевое молоко (1 стакан) - 6–10 г
    • Соевые бобы (приготовленные ½ стакана) - 14 г
    • Горох колотый (½ стакана приготовленного) - 8 г
    • Другие бобы, такие как черная, пинто, чечевица (1/2 стакана) - от 7 до 10 г
    Яйца и молочные продукты
    • Яйцо (1 большое) - 6 г
    • Творог (½ стакана) - 15 г
    • Молоко (1 стакан) - 8 г
    • Йогурт (1 стакан) - от 8 до 12 г
    • Мягкие сыры, такие как бри, камамбер, моцарелла (1 унция) - 6 г
    • Средние сыры, такие как чеддер и швейцарский (1 унция) - 7-8 г
    • Твердые сыры, такие как пармезан (1 унция) - 10 г
    Орехи и семечки
    • Миндаль (чашки) - 8 г
    • Кешью (чашки) - 5 г
    • Лен семена (стакана) - 8 г
    • Арахисовое масло (2 столовые ложки) - 8 г
    • Арахис (¼ стакана) - 9 г
    • Орехи пекан () стакана) - 2.5 г
    • Семена тыквы (чашки) - 8 г
    • Семечки (чашки) - 6 г
    Говядина
    • Котлета для гамбургеров (4 унции) - 28 г
    • Стейк (6 унций) - 42 г
    • Другие нарезки говядина (1 унция) - около 7 г
    Цыпленок
    • Куриная грудка (3,5 унции) - 30 г
    • Куриное бедро -10 г
    • Голень - 11 г
    • Крылышко - 6 г
    • Куриное мясо (4 унции) - 35 г
    Рыба
    • Большинство разделов рыбы (3.5 унций) - около 22 г
    • Тунец (6 унций) - 4 г
    Свинина
    • Свиная отбивная (средний размер) - 22 г
    • Свиная вырезка или вырезка (4 унции) - 9 г
    • Ветчина (3 унции) - 19 г
    • свиной фарш (3 унции вареной) - 22 г
    • Бекон, 1 ломтик - 3 г
    • Бекон по-канадски (ломтик) - от 5 до 6 г

    Итак, теперь вы видели множество различных примеров белков в разных продуктах и ​​веществах.

    .

    9 Важные функции белков в организме

    Белки могут снабжать ваш организм энергией.

    Белок содержит четыре калории на грамм, то есть столько же энергии, что и углеводы. Наибольшее количество энергии обеспечивают жиры - девять калорий на грамм.

    Однако последнее, что ваше тело хочет использовать для получения энергии, - это белок, поскольку это ценное питательное вещество широко используется в организме.

    Углеводы и жиры намного лучше подходят для обеспечения энергией, поскольку ваше тело сохраняет резервы для использования в качестве топлива.Более того, они метаболизируются более эффективно по сравнению с белком (36).

    На самом деле, в нормальных условиях белок снабжает ваш организм очень небольшой энергией.

    Однако в состоянии голодания (18–48 часов без приема пищи) ваше тело разрушает скелетные мышцы, чтобы аминокислоты могли снабжать вас энергией (37, 38).

    Ваше тело также использует аминокислоты из разрушенных скелетных мышц, если запасы углеводов недостаточны. Это может произойти после изнурительных упражнений или если вы в целом не потребляете достаточно калорий (39).

    Резюме

    Белок может служить ценным источником энергии, но только в ситуациях голодания, изнурительных упражнений или недостаточного потребления калорий.

    .

    Белок: источники, дефицит и потребности

    Белки - это большие молекулы, которые необходимы нашим клеткам для правильного функционирования. Они состоят из аминокислот. Структура и функции нашего тела зависят от белков. Без них невозможно регулирование работы клеток, тканей и органов.

    Мышцы, кожа, кости и другие части человеческого тела содержат значительное количество белка, включая ферменты, гормоны и антитела.

    Белки также работают как нейротрансмиттеры.Гемоглобин, переносчик кислорода в крови, представляет собой белок.

    Поделиться в PinterestПротеиновые молекулы необходимы для функционирования каждой клетки в организме. Организм синтезирует некоторые белки из продуктов, которые мы едим.

    Белки - это длинные цепочки аминокислот, которые составляют основу всего живого. Они подобны машинам, которые заставляют функционировать все живые существа, будь то вирусы, бактерии, бабочки, медузы, растения или человек.

    Человеческое тело состоит примерно из 100 триллионов клеток. В каждой клетке есть тысячи различных белков.Вместе они заставляют каждую клетку выполнять свою работу. Белки подобны крошечным машинам внутри клетки.

    Аминокислоты и белки

    Белок состоит из аминокислот, а аминокислоты являются строительными блоками белка. Есть около 20 аминокислот.

    Эти 20 аминокислот могут быть расположены миллионами различных способов для создания миллионов различных белков, каждый из которых выполняет определенную функцию в организме. Структуры различаются в зависимости от последовательности, в которой сочетаются аминокислоты.

    20 различных аминокислот, которые организм использует для синтеза белков: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, пролин, серин, треонин, триптофан, тирозин и валин.

    Аминокислоты - это органические молекулы, состоящие из углерода, водорода, кислорода, азота и иногда серы.

    Это аминокислоты, которые синтезируют белки и другие важные соединения в организме человека, такие как креатин, пептидные гормоны и некоторые нейротрансмиттеры.

    Типы белка

    Иногда мы слышим, что существует три типа белковой пищи:

    Полноценные белки : Эти продукты содержат все незаменимые аминокислоты. В основном они встречаются в продуктах животного происхождения, таких как мясо, молочные продукты и яйца.

    Неполные белки : Эти продукты содержат по крайней мере одну незаменимую аминокислоту, поэтому белковый баланс не сбалансирован. Растительные продукты, такие как горох, фасоль и злаки, в основном содержат неполноценный белок.

    Дополнительные белки : Они относятся к двум или более продуктам, содержащим неполные белки, которые люди могут комбинировать для обеспечения полноценного белка.Примеры включают рис и бобы или хлеб с арахисовым маслом.

    Что делают белки?

    Белки играют роль почти во всех биологических процессах, и их функции сильно различаются.

    Основные функции белков в организме - строить, укреплять и восстанавливать или заменять такие вещи, как ткани.

    Они могут быть:

    • структурными, такими как коллаген
    • гормональными, такими как инсулин
    • носителями, например, гемоглобином
    • ферментами, такими как амилаза

    Все это белки.

    Кератин - структурный белок, укрепляющий защитные покрытия, например, волосы. Коллаген и эластин также выполняют структурную функцию, и они также обеспечивают поддержку соединительной ткани.

    Большинство ферментов являются белками и катализаторами, что означает, что они ускоряют химические реакции. Они необходимы, например, для дыхания в клетках человека или фотосинтеза у растений.

    Белок является одним из важнейших питательных веществ или макроэлементов в рационе человека, но не весь белок, который мы едим, превращается в белки в нашем организме.

    Когда люди едят продукты, содержащие аминокислоты, эти аминокислоты позволяют организму создавать или синтезировать белки. Если мы не потребляем некоторые аминокислоты, мы не будем синтезировать достаточно белков для правильного функционирования нашего организма.

    Также есть девять незаменимых аминокислот, которые человеческий организм не синтезирует, поэтому они должны поступать с пищей.

    Все пищевые белки содержат часть каждой аминокислоты, но в разных пропорциях.

    Желатин отличается тем, что он содержит большое количество некоторых аминокислот, но не весь их диапазон.

    Девять незаменимых кислот, которые человеческий организм не синтезирует: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

    Продукты, содержащие эти девять незаменимых кислот примерно в равных пропорциях, называются полноценными белками. Полноценные белки в основном поступают из животных источников, таких как молоко, мясо и яйца.

    Соя и киноа - растительные источники полноценного белка. Сочетание красной фасоли или чечевицы с цельнозерновым рисом или арахисового масла с цельнозерновым хлебом также обеспечивает полноценный белок.

    Организму не нужны все незаменимые аминокислоты при каждом приеме пищи, потому что он может использовать аминокислоты из недавних приемов пищи для образования полноценных белков. Если у вас достаточно белка в течение дня, риска дефицита нет.

    Другими словами, рекомендуемое питательное вещество - это белок, но на самом деле нам нужны аминокислоты.

    Дефицит белка из-за низкого потребления белка с пищей необычен как изолированное состояние в США.

    Диетические рекомендации для американцев на 2015–2020 гг. белок.Для детей от 10 до 30 процентов.

    По данным Центров по контролю и профилактике заболеваний (CDC), мужчины в Соединенных Штатах получают в среднем 16,1 процента калорий из белка, а женщины - 15,6 процента.

    Однако во всем мире недостаток белка в рационе питания вызывает беспокойство, особенно когда он затрагивает детей. Это может привести к проблемам с истощением, таким как квашиоркор и маразм. Это может быть опасно для жизни.

    Дефицит также может возникнуть, если у человека есть состояние здоровья, например:

    Очень низкое потребление белка может привести к:

    • слабому мышечному тонусу
    • отеку, который набухает из-за задержки жидкости
    • тонкий и ломкий волосы
    • поражения кожи
    • у взрослых, потеря мышечной массы
    • у детей, задержка роста

    Биохимические тесты могут показать низкий уровень сывороточного альбумина и дисбаланс гормонов.

    Поделиться в PinterestБелковые продукты не обязательно должны быть мясными. Морепродукты, яйца, бобовые и фасоль содержат белок.

    Вопрос о том, сколько именно белка нужно человеку, остается предметом споров.

    FDA рекомендует взрослым потреблять 50 граммов протеина в день в рамках диеты, состоящей из 2000 калорий. Суточная норма человека может быть выше или ниже в зависимости от его потребности в калориях.

    Однако указать точные суммы сложно, поскольку играет роль ряд факторов, таких как возраст, пол, уровень активности и статус, например беременность.

    Другие переменные включают долю аминокислот, доступных в определенных белковых продуктах, и усвояемость отдельных аминокислот. Также остается неясным, как метаболизм белка влияет на потребность в потреблении белка.

    По данным Министерства сельского хозяйства США (USDA), следующие продукты будут обеспечивать около 1 унции белка на одну порцию, перечисленную ниже:

    • одна унция нежирного мяса, птицы, морепродуктов
    • одна унция мяса, птицы или морепродуктов
    • одно яйцо
    • одна столовая ложка арахисового масла
    • половина унции орехов или семян
    • четверть стакана вареной фасоли или гороха

    USDA рекомендует потреблять от 5 до 7 унций белковой пищи в день для большинство людей старше 9 лет.

    В них есть калькулятор, с помощью которого можно легко определить, сколько белка и других питательных веществ нужно человеку.

    Белок и калории

    Белок обеспечивает калории. Один грамм белка содержит 4 калории. В одном грамме жира 9 калорий.

    Средний американец потребляет около 16 процентов своих калорий из белков животного или растительного происхождения.

    Было высказано предположение, что американцы получают слишком много калорий из белка, но теперь некоторые эксперты называют это «неправильным восприятием».”

    Белок и потеря веса

    Некоторые диеты рекомендуют употреблять больше белка, чтобы похудеть.

    Результаты обзора, опубликованного в 2015 году, показывают, что соблюдение определенного типа высокопротеиновой диеты может способствовать снижению веса, но требуется дополнительная работа, чтобы определить, как эффективно применять такую ​​диету.

    Добавление белка к существующей диете вряд ли приведет к потере веса, но замена жира и сахара белком может помочь. Замена продуктов с высоким содержанием клетчатки, таких как фрукты, овощи и цельнозерновые продукты, белковыми продуктами может иметь отрицательный эффект.

    Люди должны учитывать свое общее потребление и пищевые привычки при таких изменениях и поговорить с врачом, прежде чем что-то делать.

    Поделиться на PinterestПротеиновые коктейли и добавки популярны среди спортсменов, но людям следует использовать их с осторожностью.

    Употребление большего количества белка может повысить мышечную силу и способствовать похуданию и сжиганию жира. Однако это зависит от общего количества потребляемой пищи и уровня активности человека.

    Спортсмены и бодибилдеры должны убедиться, что у них достаточно белка для наращивания и восстановления мышц, и это может быть больше минимального количества.

    В настоящее время доступен широкий спектр протеиновых добавок, многие утверждают, что они способствуют снижению веса и увеличению мышечной массы и силы.

    Тем не менее, большинство спортсменов могут получать достаточное количество белка из сбалансированной диеты и без добавок.

    Некоторые добавки могут также содержать запрещенные или вредные для здоровья вещества.

    Есть некоторые свидетельства того, что избыток белка может увеличить риск остеопороза или проблем с почками.

    Одно исследование показало, что сывороточный протеин может влиять на метаболизм глюкозы и синтез мышечного протеина.Другое исследование пришло к выводу, что по крайней мере один тип сывороточной добавки может уменьшить жировые отложения и сохранить мышечную массу при использовании низкокалорийной диеты.

    По данным Мичиганского университета (UOM), одно исследование показало, что сывороточный протеин улучшает работоспособность велосипедистов, а другое предполагает, что он может привести к потере костной массы и остеопорозу, хотя это также может быть связано с другими факторами.

    Единица измерения указывает, что любой, кто использует сывороточный протеин, не должен потреблять более 1.2 грамма на каждые 2,2 фунта веса тела.

    Кроме того, сывороточный протеин и аналогичные продукты в качестве пищевых добавок не имеют одобрения FDA. Это означает, что их содержимое практически не контролируется.

    Всем, кто рассматривает возможность приема протеиновых добавок в фитнес-целях, следует поговорить с врачом, специализирующимся на спортивной медицине.

    Для большинства людей разнообразная и здоровая диета обеспечит достаточным количеством белка.

    Увеличение потребления белка не обязательно означает употребление большего количества стейков.Есть и другие варианты, которые помогут вам обеспечить полноценное потребление белка.

    Вот несколько советов:

    • Ешьте разнообразные белковые продукты, выбирая из рыбы, мяса, сои, бобов, тофу, орехов, семян и так далее.
    • Выбирайте нежирное мясо, птицу и молочные продукты и удалите жир с мяса. Выбирайте меньшие порции и избегайте мясных продуктов, так как они содержат натрий.
    • Используйте методы приготовления, при которых не добавляется лишний жир, например приготовление на гриле.
    • Проверьте ингредиенты в «протеиновых батончиках», так как они также могут содержать много сахара.
    • Выбирайте более здоровые версии своих обычных любимых блюд, например, грубый хлеб, а не белый хлеб и несладкое арахисовое масло.
    • Поэкспериментируйте с растительными белками, такими как бобы, чечевица и соевые продукты.
    • Выбирайте продукты, богатые питательными веществами, которые имеют другие преимущества, например, клетчатку.

    Q:

    Опасно ли использование протеиновых коктейлей и сывороточного протеина в диете для похудения?

    A:

    Протеиновые коктейли и сывороточный протеин приемлемы для включения в план здоровой диеты для похудания, если общее дневное потребление белка не всегда превышает рекомендуемую дневную норму белка, и пока человек заменяет другие источники калорий белками, а не просто добавляет калорий в свой день.

    Сильно превышение потребности в белке может нанести вред здоровью человека, включая повреждение почек и обезвоживание.

    Катерина Маренго LDN, RD Ответы отражают мнение наших медицинских экспертов. Весь контент носит исключительно информационный характер и не может рассматриваться как медицинский совет. .

    Смотрите также

 
 
© 2020 Спортивный клуб "Канку". Все права защищены.