Простые белки это протеины


Белок и протеин. Сравнение и польза

Информация о материале
Категория: Питание
Опубликовано: 12 июня 2015
Просмотров: 3270

Знать о белке всё не помешает никому. Белок необходим каждому человеку. А вот почему, а также другие не менее важные вопросы подняты здесь.

ЗАЧЕМ ЧЕЛОВЕКУ НУЖЕН БЕЛОК?

Первостепенная функция белка – это своевременное обновление всех белковых структур, т.е. фактически всего тела.

Однако, кроме основных задач по построению нашего тела, каждый белок, точнее аминокислоты, из которых он состоит, выполняет ещё и различные важные для организма функции.

Гистидин  – образования гликогена в печени как результат регулируется функции энзимов.

Лизин учувствует в обеспечении сбалансированного жирового обмена в печени и желчном пузыре.

Метионин отвечает за формирование рибонуклеиновой и дезоксирибонуклеиновой кислоты. Это также мощный антиоксидант, который подавляет свободные радикалы, высвобождаемые алкоголем. Также метионин помогает усвоению селена –  микроэлемента и мощного антиоксиданта. Участвует в синтезе креатина. Является составной частью гемоглобина и множества тканей организма. Защищает поджелудочную железу и печень.

Фенилаланин, принятый натощак от 200 до 500 мг, подавляет аппетит. Происходит стимуляция выработки норадреналина, а и высвобождение «холецистокинина», который подает мозгу сигнал, говорящий о достаточном количестве пищи для комфортного существования.

Треонин координирует и обеспечивает взаимодействие других аминокислот. Благодаря ему растут кости.

Триптофан – великолепное натуральное снотворное, обеспечивающее здоровый сон.

Валин  используется мышцами как топливо, что сберегает от расщепления более ценные  аминокислоты. Поддерживает в организме триптофан.

Изолейцин очень похож на валин.  Разветвлённые цепочки являются исходным материалом при образовании глютамина и аланина. Как и валин используется мышцами в качестве топлива.

Лейцин поддерживает триптофан.

ЧЕМ БЕЛОК ОТЛИЧАЕТСЯ ОТ ПРОТЕИНА?

Организация питания в конечном счёте сводится к двум глобальным задачам. Первая – это обеспечить набором необходимых элементов для построения новых клеток и обновления действующих. Вторая – это получение достаточного количества энергии. Остальные задачи питания также важны, однако эти две – первостепенная задача в повседневном питании.

При традиционном питании получить минимально нужное количество энергии организму, как правило, не составляет труда. 60-70% энергии поступает вместе с углеводами. Жир вдвое энергоёмок, но для использования как энергии организм расщепляет жир до глюкозы, поэтому за счёт жиров энергопотребление удовлетворяется только на 20-30%. Белки также источник энергии для организма. Это доля в пределах 25%.

Однако главное предназначение поступающих белков – это обеспечить наш организм необходимыми «кирпичиками» для построения и обновление собственных клеточек.

Белок – это то из чего построен наш организм. Всё тело человека построено из белка: зубы, мягкие ткани, кожа и т.д. Эти белки, конечно, различаются. Однако состоят из одних и тех же компонентов. Эти компоненты – это аминокислоты.

В природе обнаружено и исследовано  450  аминокислот. Однако наш организм состоит только из 20. При этом, если в пище нет полного набора из этих 20, запускается механизм синтеза и организм недостающие аминокислоты синтезирует из исходников, которые добываются при расщеплении белков. Однако по каким-то причинам синтезировать мы можем далеко только 12. Возможно, что когда-то в питании человека остальных 8 было так много, что не было никакого смысла в их синтезе. Как бы там ни было, но так уж получилось, что 8 из них синтезировать организм человека, увы, не умеет.

Чтобы не создавать ненужных иллюзий, требуется оговорка: питаясь привычной пищей на 100%, не получать тот или иной белок просто не возможно. Проблемы возникают с количеством, соотношением  и усвоением.

КОЛИЧЕСТВО

Аминокислота

Минимальная потребность
г/сутки

Потребность в расчёте
на массу тела, мг/кг

лизин

5,5

12

метионин

3,5

13

триптофан

1,0

3,5

валин

5,0

10

лейцин

7,0

14

изолейцин

4,0

10

треонин

 4,0

7

фенилаланин

5,0

14

Дефицитные, по которым определяют ценность белка, это три первые  аминокислоты: лизин, метионин, триптофан.

СООТНОШЕНИЕ

При использовании аминокислот для построения клеточных (белковых) структур организму требуется полный набор необходимых аминокислот. Если хотя бы одной аминокислоты не хватает, строительство даже и не начнётся. Если же этой кислоты мало для полного обновления белка, обновление остановится, как только эта аминокислота закончится. При этом аминокислоты «не резервируются» и подождать пока «прибудут» недостающие аминокислоты организм не может. Поэтому всё, что осталось от первостепенной задачи используется для других нужд и отправляется в печень для переработки на жир.

УСВОЕНИЕ

Количество аминокислот, теоретически присутствующее в пище, поступает связанными в белках. Для усвоения организм, попросту говоря, освобождает, расщепляет эти связи. Процесс такого «освобождения» начинается уже при приготовлении пищи. Иногда даже раньше. Например, мясо извлекается из-под кожи, орехи извлекаются из скорлупы. Тепловая обработка и измельчение, нужное сочетание продуктов питания при приёме пищи тоже улучшат усвоение.

Под понятием протеины принято называть выделенные и прошедшие ту или иную обработку белки. Протеин по сути это белок в форме порошка

КАКОЙ САМЫЙ ЛУЧШИЙ ИСТОЧНИК БЕЛКА?

Известно, что протеин бывает полноценным и не полноценным. Первый включает в себя девять незаменимых аминокислот, которые наше тело, к сожалению, создать не может. Это мясо, птица, рыба, молочные продукты, яйца. 

Существует ряд методов его оценки, в частности, по его биологической ценности (BV) и по коэффициенту аминокислотной усвояемости (PDCAAS). Последний является наиболее оптимальным с точки зрения FDA. Согласно PDCAAS, в первую категорию попадают сывороточный протеин, творог, яичный и соевый белок. Однако большей пользы от белка можно добиться, если включить в рацион различные его источники, в том числе растительные.

Наиболее качественными считаются молочные белки, мясо, птица, рыба, яичный белок и соя, поскольку они содержат незаменимые аминокислоты, необходимые для восстановления и роста тканей организма.

МОЖНО ЛИ СОЧЕТАТЬ РАЗНЫЕ ИСТОЧНИКИ БЕЛКА ЗА ОДИН ПРИЕМ ПИЩИ?

Можно. Более того, есть такое понятие, как коэффициент эффективности белков (PER). Это означает, что суммарное PER будет выше, если сочетать животный и растительный белок, чем у каждого из них в отдельности. Что касается сочетания животных белков, то их сочетания регулярно встречаются в рецептах – курица в кляре из яиц, сырники, запеканки т.д. Конечно, для завтрака и для позднего ужина сочетание животных белков не лучший вариант.

ПРАВДА, ЧТО УСВАИВАЕТСЯ ТОЛЬКО 30 Г БЕЛКА ЗА РАЗ?

Нет. В нашем желудке нет супер-точных весов, которые будут отмерять эти граммы. Однако переедать нет смысла, гораздо эффективнее будет распределить его на каждый прием пищи, тем самым равномерно снабжать тело аминокислотами в течение дня. Стандартная фитнес-порция 100-150 г птицы или рыбы – это как раз примерно 25-35 г белка. Кроме того, такое дробное употребление протеина не будет перегружать пищеварительную систему.

ТОЛСТЕЮТ ЛИ ОТ БЕЛКА?

Да, если переедать. Белок – незаменимый компонент питания, необходимый в первую очередь для пластических нужд организма, но если есть больше калорий, чем нужно, то избыток калорий отложится в жир. Если доля белка в рационе повышается, то увеличиваются белковые окисления, следовательно, тело будет использовать меньше энергии из жиров и углеводов.

НЕОБХОДИМО ЛИ ЕСТЬ БЕЛОК ВО ВРЕМЯ ПОХУДЕНИЯ?

Да, он помогает контролировать аппетит, что позволяет съесть меньше калорий, а согласно исследованию, проводившемуся в Вашингтонском университете, люди, придерживавшиеся диеты, где белок составлял 30% от числа всех ккал, потеряли больше жира, чем те, кто придерживался рациона с 15% данного макронутриента.

Кроме того, белок просто обязан быть в диетическом рационе, поскольку обладает высоким термическим эффектом. При употреблении белковой пищи сжигается 20-35% полученных от нее калорий. Для сравнения термический эффект углеводов составляет 5-15%, а жиров – всего лишь 0-5%.

ЧТО ЛУЧШЕ: РЕАЛЬНАЯ ЕДА ИЛИ ДОБАВКИ?

Реальная еда, но после тренировки – добавки. Во-первых, протеиновые коктейли быстро усваиваются. Во-вторых, размешать в шейкере коктейль гораздо удобнее, чем приготовить курицу. Однако спортивное питание ни в коем случае не должен заменять полноценное питание. С продуктами питания, помимо аминокислот, поступает множество питательных веществ, а при похудении тратятся дополнительные калории на переваривание пищи.

КОГДА НУЖНО БОЛЬШЕ ПРОТЕИНА?

В большем количестве протеина нуждаются во время низкокалорийных диет, при тяжелых тренировках, во время восстановления после болезни или травмы. В таких случаях необходимо съедать протеина минимум 1 г/1 кг веса.

ПОМОГАЕТ ЛИ БЕЛОК УВЕЛИЧИТЬ МЫШЦЫ?

Да, но в разумных пределах. Высококалорийная диета, где 30-35% от ккал будет приходиться на белок – оптимально.

ЕСЛИ ЕСТЬ ДОСТАТОЧНО РЫБЫ, КУРИЦЫ, ЯИЦ, ГОВЯДИНЫ И СОИ, МОЖНО ЛИ ОБОЙТИСЬ БЕЗ СПОРТИВНЫХ ДОБАВОК?

Конечно, поскольку добавки нужны для того, чтобы восполнить недостаток белка в рационе. Разумеется, если есть желание оптимизировать питание под свои цели, то протеиновый коктейль (сыворотка или многосоставный порошок, например, сыворотка+казеин) после тренировки будет очень хорошим вариантом.

МОЖНО ЛИ ПОЛУЧИТЬ ДОСТАТОЧНОЕ КОЛИЧЕСТВО БЕЛКА МОЛОЧНОЙ СЫВОРОТКИ ИЗ МОЛОКА?

Нет. В 100 г молока примерно 2,8 г белка, а также 4 г углеводов и 0,5 г жиров, если брать обезжиренное молоко. В 30 г порции сывороточного протеина – примерно 24 г белка, 1-2 г жиров и 3 г углеводов. Кроме того, в молочных продуктах белок представлен 70-80% казеина и 20-30% сыворотки, поэтому глупо надеяться, что употребляя молоко в относительно диетических количествах, можно оценить все преимущества сывороточного протеина.

В ЧЕМ РАЗНИЦА МЕЖДУ БЫСТРЫМ И МЕДЛЕННЫМ БЕЛКОМ?

Быстрый белок (белок молочной сыворотки) усваивается в течение короткого времени – примерно 2 часа. Медленный (казеин) — требует 7-8 часов для усвоения

БЫСТРЫЕ ЛУЧШЕ МЕДЛЕННЫХ?

Нет. Лучший вариант – присутствие в рационе различных источников протеина. Если сочетать быстрый и медленный белок, то можно не только интенсифицировать поступление аминокислот в мышцы во время тренировки, но и минимизировать распад мышц после нее. Например, сывороточный протеин – лучший выбор после тренировки, если через два часа вы сможете нормально поесть. Если же нет, то выгодной комбинацией станет сывороточный белок и казеин или многосоставный протеин. Если говорить о твердой пище, то яичные белки после тренировки – более удачный выбор, чем творог, который содержит преимущественно казеин.

ВРЕДИТ ЛИ БЕЛОК ПОЧКАМ?

Зависит от его количества. Поэтому людям, которые страдают от хронических заболеваний почек, следует воздерживаться от белковых диет. Протеин нужно употреблять в разумных количествах, отвечающих конкретно вашим потребностям и целям. При этом следует позаботиться о воде для возмещения потери жидкости.

ОТКУДА БРАТЬ БЕЛОК ВЕГЕТАРИАНЦАМ?

Натуральные растительные источники, как зерно-бобовые, орехи, а также соевые и молочные продукты и добавки сывороточного, соевого протеина, казеина, аминокислоты BCAA. Главное, в вегетарианском рационе – разнообразие. Только так можно восполнить потребности организма в аминокислотах, витаминах, минералах.

 

Читайте также:

 

Что такое протеин: чем полезны белки и протеины

Опубликовано: 13.09.2016Время на чтение: 4 минуты1475

Протеин – это белок в чистом виде. Разбираемся, какие заблуждения связаны с протеином.

Протеин – это белок в чистом виде, основным сырьем для получения которого является молоко, а точнее – молочная сыворотка. Многие считают, что протеин – пищевая добавка химического состава и полезен он исключительно для спортсменов как допинг. Это главное и самое ошибочное из заблуждений о протеине!

Белок по своему составу не содержит химических добавок, а производители если что-то и добавляют в протеиновый порошок, то витаминный и минеральный комплексы для лучшего восстановления организма после тренировок и насыщения его полезными веществами.

Интересный факт: Белок состоит из 21 аминокислоты, и только 8 из них организм не способен синтезировать самостоятельно, они являются незаменимыми.

Протеин и протеиновые продукты, действительно, давно заняли важное место среди спортсменов и людей, ведущих здоровый образ жизни, тем не менее, разговоры о пользе и вреде протеиновых продуктов продолжаются по сей день. Мы хотим развеять наиболее распространенные заблуждения и разобраться, что является правдой, а что – вымыслом.

Заблуждение №1: Протеиновыми продуктами можно заменить весь привычный рацион.

Протеиновые смеси легко усваиваются, являются низкокалорийным продуктом, богатым витаминами и минералами. Действительно, протеиновым коктейлем можно заменить прием пищи или использовать его в качестве перекусов. Однако, натуральные источники животного белка, такие как яйца, красное мясо и рыба имеют целый ряд аминокислот, включающий незаменимые, которые присутствует только в животных продуктах. Поэтому ни в коем случае нельзя полностью отказываться от животных и растительных продуктов. Протеиновые продукты – не заменитель, а полезная белковая добавка к обычному рациону человека.

Заблуждение №2: Частое употребление белка приводит к образованию лишнего жира в организме.

Мнение о том, что молочный белок из обезжиренного молока, сыра или йогурта способствует накоплению жира или излишков воды - ошибочное. Молочные продукты являются отличным источником белка, а последние исследования диетологов показывают, что при низкокалорийной диете и правильном питании он может помочь сбросить лишние килограммы. Также использование функциональных продуктов питания, протеиновых коктейлей на основе изолята соевого белка позволяет получить полноценный белок без увеличения калорийности питания.

Заблуждение №3: Протеин нужен только для того, чтобы накачать огромные мышцы.

Мышцы состоят из белка, который обеспечивает их рост. Но не надо думать, что белковые добавки в рационе питания заставят мускулатуру расти как на дрожжах и превратят вас в рельефного атлета. Протеин действительно поспособствует выработке строительного мышечного материала, а также поможет быстрее восстановиться после физических нагрузок, но без физических нагрузок потребление протеина не изменит вашего внешнего вида.

Заблуждение №4: Организм плохо усваивает белковые добавки.

Если бы это утверждение являлось правдой, то из списка полезных продуктов можно было бы вычеркнуть рыбу, арахис, молоко, яйца, сыр и еще много других, так как белок содержится в каждом из этих продуктов, а протеин, как мы выяснили ранее, – 100% белок в сухом виде. Все перечисленные продукты должны составлять не менее 30% дневного рациона и прекрасно усваиваются организмом здорового человека так же, как и порошковый протеин.

Стоит добавить, что запасы белка в организме человека практически отсутствуют, а новые белки могут синтезироваться только из аминокислот, поступающих с пищей̆, и из распадающихся белков тканей̆ организма. Из веществ, входящих в состав углеводов и жиров, белки не образуются. Дефицит полноценного белка в организме может иметь негативные последствия практически для всего организма.

Заблуждение №5: Протеин негативно сказывается на гормональном фоне.

На самом деле, протеин – это концентрированный белок, абсолютно не содержащий в себе гормонов.

Заблуждение №6: Протеин и стероиды – одно и тоже.

Один из самых популярных мифов о протеине. Но и это ошибочное суждение! Стероиды – это органическая химия, полученная органическим путем, а протеин – это важный макроэлемент, без которого человеческий организм не сможет исправно функционировать.

Заблуждение №7: Протеин вызывает привыкание.

Протеин – это обычный белок в порошковом виде, не вызывающий привыкания. Ведь ни молочные продукты, ни яичный белок, ни красное мясо, ни принимаемые нами комплексы витаминов не вызывают у нас зависимость. Протеин полностью безопасен для организма.

Заблуждение №8: Протеин принимают только бодибилдеры.

Протеин используют практически все спортсмены – борцы, бегуны, баскетболисты, хоккеисты, боксеры и т.д. Кроме того, протеин рекомендован к использованию женщинам, занимающимся фитнесом и аэробикой, а также людям, борющимся с лишним весом и переходящим на правильное питание.

Таким образом, при правильном применении, протеин принесет организму только пользу, обогатит его витаминами и минералами. А протеиновый коктейль или протеиновый батончик, содержащие в себе минимум калорий, вместо привычного перекуса десертом или мучной продукцией помогут вам держать себя в форме.

Чтобы узнать больше о протеине от индивидуального консультанта по питанию, заполните форму ниже:

Узнайте, как питаться
сбалансированно
и контролировать
свой весУзнать больше 2016-09-13

Автор: Будь в Форме

Оцените материал!

Добавить отзыв

Белки (протеины) | Кинезиолог

Здесь даны общие представления о белках. Подробнее о строении белков можно узнать на страничке Строение белков

Определение понятия

Белки (протеины, полипептиды) — это высокомолекулярные органические гетерополимеры (нерегулярные биополимеры), состоящие из цепочки остатков L-альфа-аминокислот, последовательно соединённых друг с другом пептидными связями.

Названию "белки", принятому в отечественной литературе, соответствует международный термин "протеины" (от греч. proteios — первый).

В живых организмах состав и последовательность аминокислотнах остатков в белках определяются генетическим кодом ДНК. При биосинтезе белков в большинстве случаев используется 20+1=21 стандартных аминокислот, которые называют "белковыми аминокислотами".

Классификация

Белки подразделяются на две группы:
1. Протеины (простые белки) - состоят только из аминокислот и при гидролизе почти не образуют других продуктов.
2. Протеиды (сложные белки) - состоят из собственно белковой части, построенной из α-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой. При гидролизе протеиды кроме α-аминокислот образуют и другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д.

1. Протеины
1) Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей (не осаждаются насыщенным раствором хлорида натрия NaCl, но могут быть осаждены при насыщении раствора сульфатом аммония). Имеют сравнительно небольшую молекулярную массу. При гидролизе дают мало гликоколя. Входят в состав белка яйца, сыворотки крови, молока, а также ферментов и семян растений.
2) Глобулины. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаются концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Входят в состав мышечных волокон (миозин), яйца, молока, крови, растительных семян (конопля, горох).
3) Проламины. Нерастворимы в воде. Растворяются в 60—80%-ном спирте. Не свертываются при кипячении. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).
4) Протамины. Сильные основания. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свёртываются при нагревании. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав (состоят преимущественно из диаминокислот) и низкую молекулярную массу. Входят в состав спермы и икры рыб, а также в состав сложных белков – нуклеопротеидов.
5) Гистоны. Менее сильные основания. Содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами. Растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но нерастворимы в разбавленных щелочах. Обычно образуют собственно белковые части сложных белков. В качестве примера можно назвать глобин – белок, входящий в состав сложного белка крови – гемоглобина. Гистоны являются белковой основой хромосом.
6) Склеропротеины. Прочные и стойкие. Нерастворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей (они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами и щелочами, причем с расщеплением молекул). Устойчивы к гидролизу. Характерно высокое содержание серы. У животных выполняют опорные и покровные функции; в растениях не встречаются. Представители: коллаген – белковое вещество костей, кожи, хрящей, соединительных тканей; эластин – белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий; кератин - белок шерсти, волос, рогового вещества, ногтей, эпидермиса кожи; фиброин – белок шелка.

2. Протеиды
1) Нуклеопротеиды. Гидролизуются на простой белок (чаще всего гистоны или протамины) и нуклеиновые кислоты. Последние в свою очередь гидролизуются с образованием углевода, фосфорной кислоты, гетероциклического азотистого основания. Растворимы в щелочах и нерастворимы в кислотах. Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов.
2) Фосфопротеиды. Гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Являются слабыми кислотами. Свертываются не при нагревании, а от действия кислот. К ним относятся казеин коровьего молока и вителлин – белок, входящий в состав яичного желтка.
3) Гликопротеиды. Гидролизуются на простой белок и углевод. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных щелочах. Нейтральны. Не свертываются при нагревании. Входят в состав слизей. Представитель: муцин, входящий в состав слюны.
4) Хромопротеиды. Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество. Пример: гемоглобин крови; при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин и красящее вещество гем красного цвета.
5) Липопротеиды. Это соединения белка с липидами. Содержатся в цитоплазме клеток, в сыворотке крови, в яичном желтке.

Белки классифицируются также по форме их молекул:
1) Фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму; к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти.
2) Глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму; к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки.

Видеоресурсы:

www.youtube.com/watch?v=gjW_XE0nPgI&feature=related Строение и структура белка, лекция.

Видео: О белках доступно

 

 

Какое количество белка содержится в протеине?

Чтобы принимать протеин правильно, любой спортсмен должен знать дозировку белка, которая ему необходима. Для этого следует ориентироваться на вес и рост спортсмена, а также на физические нагрузки, которые он испытывает. Если принимать добавку больше нормы, можно навредить здоровью.

Сколько белка в протеине

По сути, протеин – это непосредственно белок. Поскольку существует несколько видов протеина, содержание белка в них различается. Если взять средние показатели по всем видам продукта, то в 100 граммах протеина содержится от 70 до 90% белка.

Виды протеина

В спортивном питании представлено несколько разновидностей протеина, каждая из которых имеет свои особенности усвоения:

  • сывороточный – производится на основе молочной сыворотки, которая проходит несколько степеней очистки;
  • яичный – усваивается дольше сывороточного, но практически не имеет углеводов;
  • казеиновый – производится из молочных продуктов, усваивается до 8 часов;
  • соевый – имеет растительное происхождение и неполный аминокислотный состав;
  • говяжий – мясной налог сывороточного протеина.

Также в продаже имеются комплексные протеины, которые включают в себя несколько видов белка.

Сколько раз в стуки следует употреблять

Чтобы сориентироваться в дозировке, необходимо узнать вес. На 100 кг веса спортсмена потребуется 250 грамм протеина в день.

Но употреблять его необходимо за несколько приемов. Обычно суточную норму делят на 6 частей.

Внимание! Важно помнить, что за один раз организм человека не способен усвоить больше 50 грамм белка.

После употребления одной дозы протеина полное усвоение состава происходит через 1–1,5 часа.

Чтобы понять, сколько именно нужно протеина конкретному человеку, следует определиться с целью, зачем он употребляет дополнительный белок:

  1. Наращивание мышечной массы. При приеме протеина для наращивания массы мужчинам с нормальным и тучным весом необходимо 4 г белка на каждый кг веса. У женщин эта норма меньше примерно на 50 грамм. Если дама склонна к полноте, то общее количество протеина за день не должно превышать 250 грамм. При таком питании обязателен прием протеина утром на голодный желудок, чтобы предотвратить распад мышечной ткани, за полчаса до и после тренировки следует принимать быстрые протеины.
  2. Для похудения. Если цель спортивного питания и походов в спортзал похудение, то норма белка для мужчин – до 160 грамм, а для женщин – 100–140.
  3. Для создания рельефа мускулатуры. Женщинам – 180–220 г, а мужчинам – 200–260 грамм.

    При похудении и для обретения рельефа необходимо использовать протеин с минимальным содержанием углеводов. Также параллельно можно использовать в питании различные жиросжигатели.


    Внимание! При организации спортивного питания важно помнить, что белок не должен поступать исключительно из протеина. Нельзя забывать про обычное питание, в котором присутствуют белки животного и растительного происхождения.

    Состав протеиновых смесей

    Самым главным компонентом любой протеиновой смеси является белок. Его содержание всегда указано на упаковке. Например, если смесь 80%, то в 20 граммах протеина будет 16 граммов белка. Для более быстрого усвоения белков в смесях присутствуют жиры и углеводы. Также обязательно имеются аминокислоты. Остальные добавки зависят от производителя. Это могут быть витамины, минералы. Для более приятного потребления в протеин в небольших количествах добавляют пептиды и ароматизаторы.

    1.10.1. Простые белки (протеины)

    К протеинам (простым белкам) относят белки, состоящие только из аминокислот.

    Они, в свою очередь, делятся на группы в зависимости от физико-химических свойств и особенностей аминокислотного состава. Выделяют следующие группы простых белков:

    1. альбумины;

    2. глобулины;

    3. протамины;

    4. гистоны;

    5. проламины;

    6. глютелины;

    7. протеиноиды

    Альбумины

    Альбумины широко распространённая группа белков в тканях организма человека.

    Они имеют сравнительно невысокую молекулярную массу 5070 тыс. д. Альбумины в физиологическом диапазоне рН имеют отрицательный заряд, так как в силу высокого содержания глютаминовой кислоты в их составе находятся в изоэлектрическом состоянии при рН 4,7. Имея невысокую молекулярную массу и выраженный заряд, альбумины перемещаются при электрофорезе с достаточно высокой скоростью. Аминокислотный состав альбуминов разнообразен, они содержат весь набор незаменимых аминокислот. Альбумины – высоко гидрофильные белки. Они растворимы в дистиллированной воде. Вокруг молекулы альбуминов формируется мощная гидратная оболочка, поэтому для высаливания их из растворов необходима высокая 100% концентрация сульфата аммония. Альбумины выполняют в организме структурную, транспортную функцию, участвуют в поддержании физико–химических констант крови.

    Глобулины

    Глобулины – широко распространённая гетерогенная группа белков, обычно сопутствующая альбуминам. Они имеют более высокую, чем альбумины молекулярную массу – до 200 и более тыс. д., поэтому медленнее перемещаются при электрофорезе. Изоэлектрическая точка глобулинов находится при рН 6,3 – 7. Они отличаются разнообразным набором аминокислот. Глобулины не растворимы в дистиллированной воде, но растворимы в солевых растворах КCl,NaClв концентрации 5 – 10 %. Глобулины менее гидратированы, чем альбумины, поэтому высаливаются из растворов уже при 50% насыщении сульфатом аммония. Глобулины в организме выполняют в основном структурную, защитную, транспортнуе функции.

    Гистоны

    Гистоны имеют небольшую молекулярную массу (11-24 тыс. д.). Они богаты щелочными аминокислотами лизином и аргинином, поэтому находятся в изоэлектрическом состоянии в резко щелочной среде при рН 9,5 – 12. В физиологических условиях гистоны имеют положительный заряд. В различных видах гистонов содержание аргинина и лизина варьирует, в связи с чем они делятся на 5 классов. Гистоны Н1и Н2 богаты лизином, гистоны Н3- аргинином. Молекулы гистонов полярны, очень гидрофильны, поэтому с трудом высаливаются из растворов. В клетках положительно заряженные гистоны, как правило, связаны с отрицательно заряженными ДНК в составе хроматина. Гистоны в хроматине формируют остов, на который накручивается молекула ДНК. Основные функции гистонов – структурная и регуляторная.

    Протамины

    Протамины – низкомолекулярные щелочные белки. Молекулярная масса их составляет 4 – 12 тыс. д. Протамины в своём составе содержат до 80% аргинина и лизина. Они содержатся в составе таких нуклеопротеидов молоки рыб как клупеин (сельдь), скумбрин (скумбрия).

    Проламины, глютелины

    Проламины, глютелинырастительные белки, богатые глютаминовой кислотой (до 43%) и гидрофобными аминокислотами, в частности, пролином (до 10 – 15%). В силу особенностей аминокислотного состава проламины и глютелины не растворимы в воде и солевых растворах, но растворимы в 70% этиловом спирте. Проламины и глютелины являются пищевыми белками злаковых культур, составляя так называемые глютеновые белки. К глютеновым белкам относятся секалин (рожь), глиадин (пшеница), гордеин (ячмень), авенин (овёс). В детском возрасте может наблюдаться непереносимость глютеновых белков, к которым в лимфоидных клетках кишечника вырабатываются антитела. Развивается глютеновая энтеропатия, снижается активность кишечных ферментов. В связи с этим, злаковые отвары детям рекомендуется вводить после 4-х месячного возраста. Не содержат глютеновых белков рис и кукуруза.

    Протеиноиды

    Протеиноиды (белковоподобные) – фибриллярные, водонерастворимые белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок). Они представлены коллагеном, эластином, кератином, фиброином.

    Коллаген (рождающий клей) – широко распространённый в организме белок, составляет около трети всех белков организма. Входит в состав костей, хрящей, зубов, сухожилий и других видов соединительной ткани.

    К особенностям аминокислотного состава коллагена относится, прежде всего, высокое содержание глицина (1/3 всех аминокислот), пролина (1/4 всех аминокислот), лейцина. В составе коллагена присутствуют редкие аминокислоты гидроксипролин и гидроксилизин, но отсутствуют циклические аминокислоты.

    Полипептидные цепи коллагена содержит около 1000 аминокислот. Различают несколько видов коллагена в зависимости от сочетания в нём различных видов полипептидных цепей. К фибриллообразующим видам коллагена относятся коллаген первого типа (преобладает в коже), коллаген второго типа (преобладает в хрящах) и коллаген третьего типа (преобладает в сосудах). У новорожденных детей основная масса коллагена представлена IIIтипом, у взрослых людей-IIиIтипами.

    Вторичная структура коллагена представляет особую «ломаную» альфа-спираль, в витке которой укладывается 3,3 аминокислоты. Шаг спирали равен 0,29 нм.

    Три полипептидные цепи коллагена уложены в виде тройного закрученного каната, фиксированного водородными связями, и образуют структурную единицу коллагенового волокна – тропоколлаген. Тропоколлагеновые структуры размещаются параллельными, смещёнными по длине рядами, фиксированными ковалентными связями, и формируют коллагеновое волокно. В промежутках между тропоколлагеном в костной ткани откладывается кальций. Коллагеновые волокна содержат в своём составе углеводы, которые стабилизируют коллагеновые пучки.

    Кератины - белки волос, ногтей. Они не растворимы в растворах солей, кислот, щелочей. В составе кератинов имеется фракция, которая содержит большое количество серосодеоржащих аминокислот (до 7 – 12%), образующих дисульфидные мостики, придающие высокую прочность этим белкам. Молекулярная масса кератинов очень высока, достигает 2 000 000 д. Кератины могут иметь α– структуру и β- структуру. В α - кератинах три α - спирали объединяются в суперспираль, формирующую протофибриллы. Протофибриллы объединяются в профибриллы, затем в макрофибриллы. Примером β - кератинов является фиброин шёлка.

    Эластинбелок эластических волокон, связок, сухожилий. Эластин не растворим в воде, не способен к набуханию. В эластине высока доля глицина, валина, лейцина (до 25 – 30%). Эластин способен растягиваться под действием нагрузки и восстанавливать свои размеры после снятия нагрузки. Эластичность связана с присутствием в эластине большого количества межцепочечных сшивок при участии аминокислоты лизина. Две цепи образуют связь лизил – норлейцин, четыре цепи образуют связь – десмозин.

    Белки простые протеины - Справочник химика 21

        Белки простые (протеины) представляют собой высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из аминокислот. [c.144]

        По химическому составу белки принято делить на две основные группы. Белки, при гидролизе которых образуются только аминокислоты, называют простыми (протеины). Простые белки, в свою очередь, различают по их растворимости. [c.360]


        Среди белков выделяют простые белки, или протеины, пептидные цепи которых создаются только а-аминокислотами, и сложные белки, или протеиды, состоящие из остатков а-аминокислот и небелковых веществ. [c.448]

        По составу среди белков выделяют протеины — простые комплексы, состояш,ие только из аминокислотных остатков, и протеиды — сложные комплексы из полипептидов с другими группами не аминокислотного характера, называемыми простетическими (остатки сахаров, фосфорной кислоты и т. д.). [c.310]

        Другая использовавшаяся классификация была основана на продуктах гидролиза. Простыми белками, или протеинами называют белки, дающие при гидролизе только аминокислоты (или продукты их деградации). С другой стороны, сложные (конъюгированные) белки дают при расщеплении не только аминокислоты, но и другие органические или неорганические молекулы (просте-тические группы). Классификация, основанная на химической природе различных простетических групп, приводит к типичным [c.220]

        Белки подразделяются на две большие группы простые белки, илн протеины, и сложные белки, или протеиды. [c.626]

        Белки представляют собой биополимеры а-аминокислот. Если при гидролизе белковые вещества распадаются в конечном итоге до а-аминокислот, то мы имеем дело с так называемыми простыми белками, или протеинами. Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических веществ (простетические группы). [c.500]

        Белки, или протеины (что в переводе с греческого означает первые или нейшие ), количественно преобладают над всеми другими макромолекулами, присутствующими в живой клетке, и составляют более половины сухого веса большинства организмов. В предьщущей главе мы рассматривали аминокислоты - структурные элементы белков - и простые пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Теперь мы займемся структурой белков, молекулы которых представляют собой очень длинные полипептидные цепи, построенные из многих аминокислотных звеньев. [c.137]

        Белковые вещества делятся на простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды. [c.212]


        Главная составная часть каждого организма — белки, или протеины, которые представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из аминокислот, В организмах имеются различные неорганические вещества и многие другие органические соединения. Количество этих соединений в растениях (например, углеводов или жиров) часто может превышать содержание белков, но именно белки играют решающую роль в обмене веществ. Белки являются незаменимой основой живого вещества, поэтому они имеют исключительное значение в жизни. Процессы роста и развития связаны с белковыми веществами. Это верно как для простейших вирусов, так и для высокоорганизованных высших растений и животных. Поэтому исследование явлений роста и развития нельзя отрывать от изучения белковых веществ, без которых невозможны жизненные процессы. [c.183]

        Весь обширный класс белковых веществ принято прежде всего разделять на две большие группы простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды. [c.49]

        К группе простых белков, или протеинов, обычно относят протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины, протеиноиды и ряд других белков, не принадлежащих ни к одной из перечисленных групп (например, многие белки-ферменты, мышечный белок миозин и др.). [c.48]

        Одной из важнейших групп высокомолекулярных органических соединений являются белки, или протеины. Белки, как известно, играют первостепенную роль во всех жизненных процессах и являются той основой, из которой состоят все части отдельной клетки и целого организма. Таким образом, сама жизнь во всех ее неисчислимо многообразных проявлениях, начиная с простейших функций самых примитивных существ и кончая сложнейшими функциями человеческого интеллекта, неразрывно связана с белковыми веществами как высшей ступенью развития материи. [c.171]

        Понятно, что на химический характер белка оказывают влияние и другие функциональные группы, которые могут присутствовать в радикалах, например, гидроксильные группы и остатки неорганических кислот. В последнем случае белки будут обладать резко выраженным кислотным характером. Так, например, белок казеина содержит остатки фосфорной кислоты. Белки, содержащие в себе, кроме чисто белковых образований, еще другие, определенным образом связанные с ними небелковые частицы, называются сложными белками, или протеидами, в отличие от простых белков, или протеинов. В протеидах могут содержаться не только остатки кислот (как в фосфопротеиде казеине), но и остатки молекул других веществ — углеводов (глюкопротеиды), окрашенных веществ (хромопротеиды, например гемоглобин крови) и т. п. [c.229]

        Определить содержание азота в каком-либо белковом препарате. Сколько азота содержится в простых белках (в протеинах) [127]  [c.69]

        А. ПРОСТЫЕ БЕЛКИ, ИЛИ ПРОТЕИНЫ (при гидролизе дают а-аминокислоты) [c.285]

        Простые белки, или протеины [c.325]

        Белковые вещества, как

    БЕЛКИ-ПРОСТЫЕ БЕЛКИ БЕЛКИ, ПРОИЗВОДНЫЕ БЕЛКОВ

    БЕЛКИ

    БЕЛКИ

    Белки представляют собой класс наиболее важных соединений, которые содержатся в живых организмах. Белки являются основными составляющими нашего тела, такими как мышцы, кожа, волосы. и гвозди.Белок
    осуществляет все жизненно важные процессы в организме человека. Белки состоят из большого количества альфа-амино. молекулы кислоты связаны пептидной связью. Таким образом очень длинные цепочки аминокислот составляют от 200 до 60000 аминокислотных единиц относительного молекулярная масса от 17 500 до 6000 000. В целом он колеблется от 34000 Дальтон до 50 000 000 Дальтон. Белки - это обширный класс веществ, практически невероятное разнообразие конструкции и функций.Когда белки при гидролизе разбавленными кислотами получается смесь альфа-аминокислот.

    КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

    Белки Они делятся на три основных класса:
    1. Простые протоны
    2. Конъюгированные белки
    3. Производные белки

    ПРОСТОЙ БЕЛКИ

    В простые белки состоят только из аминокислотных единиц, соединенных пептидной связью.При гидролизе они дают смесь аминокислот и ничего еще.
    Для последняя информация, бесплатные компьютерные курсы и важные заметки посетите: www.citycollegiate.com

    СОЕДИНИТЕЛЬНЫЙ БЕЛКИ

    Конъюгированные белки состоят из простых белков в сочетании с небелковым субстанция.Небелковое вещество называется простетической группой или кофактор .
    Примеры:
    хромобелки:
    гемоглобин в какой простетической группе находится железо
    фосфопротеины:
    казеин в молоке: в какой простетической группе находится фосфорная кислота

    ПОЛУЧЕНО БЕЛКИ

    Эти не являются природными белками и получают из простых белков под действием ферментов и химических агентов.
    Примеры: пептоны, пептиды, протеозы и т. Д.

    ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

    Белки являются конструкционными материалами тела животного и помогают в росте животного тело. Белки также участвуют в нервной защите, регуляции обмена веществ, биохимический катализатор и кислородная поддержка. Они создают новые ткани и поддерживают уже присутствующие ткани.

    ИСТОЧНИКИ БЕЛКОВ

    Мясо (все виды), молоко, яйца, бобовые, фасоль, горох, чечевица, семена, орехи, масло содержащие фрукты и т. д.

    КАЛОРИФИЧЕСКИЙ ЗНАЧЕНИЕ БЕЛКОВ

    Один грамм белка обеспечивает 4 калории энергии
    Для последняя информация, бесплатные компьютерные курсы и важные заметки посетите: www.citycollegiate.com
    .

    Глава 3. Белки и аминокислоты

    Глава 3. Белки и аминокислоты



    1. БЕЛКИ
    2. ПИЩЕВАРЕНИЕ БЕЛКОВ И МЕТАБОЛИЗМ
    3. ОБЩИЕ ТРЕБОВАНИЯ К БЕЛКАМ
    4. АМИНОКИСЛОТЫ
    5. КОЛИЧЕСТВО ТРЕБОВАНИЯ К АМИНОКИСЛОТЕ
    6. ДОБАВКА ДИЕТЫ С АМИНОКИСЛОТАМИ
    7. ССЫЛКИ


    Дж. Э. Халвер
    Вашингтонский университет
    Сиэтл, Вашингтон

    1.1 Классификация
    1.2 Структура
    1.3 Свойства
    1.4 Химическое определение


    Белки представляют собой сложные органические соединения, состоящие из множества аминокислот, связанных вместе пептидными связями и поперечно связанных между цепями сульфгидрильными связями, водородными связями и силами Ван-дер-Ваальса. Химический состав белков больше, чем у любой другой группы биологически активных соединений. Белки в различных клетках животных и растений придают этим тканям их биологическую специфичность.

    1.1 Классификация

    Белки можно классифицировать как:

    (а) Простые белки. При гидролизе они дают только аминокислоты и иногда небольшие углеводные соединения. Примеры: альбумины, глобулины, глютелины, альбуминоиды, гистоны и протамины.

    (б) Конъюгированные белки. Это простые белки в сочетании с некоторым небелковым материалом в организме. Примеры: нуклеопротеины, гликопротеины, фосфопротеины, гемоглобины и лецитопротеины.

    (c) Производные белки. Это белки, полученные из простых или конъюгированных белков физическими или химическими способами. Примеры: денатурированные белки и пептиды.

    1,2 Конструкция

    Потенциальная конфигурация белковых молекул настолько сложна, что многие типы белковых молекул могут быть сконструированы и обнаружены в биологических материалах с различными физическими характеристиками. Глобулярные белки обнаруживаются в крови и тканевых жидкостях в аморфной глобулярной форме с очень тонкими или отсутствующими мембранами.Коллагеновые белки находятся в соединительной ткани, такой как кожа или клеточные мембраны. Волокнистые белки содержатся в волосах, мышцах и соединительной ткани. Кристаллические белки представлены хрусталиком глаза и подобными тканями. Ферменты - это белки со специфическими химическими функциями, которые опосредуют большинство физиологических процессов жизни. Несколько небольших полипептидов действуют как гормоны в тканевых системах, контролирующих различные химические или физиологические процессы. Мышечный белок состоит из нескольких форм полипептидов, которые позволяют мышцам сокращаться и расслабляться при физических движениях.

    1.3 Недвижимость

    Белки также можно охарактеризовать по их химическим реакциям. Большинство белков растворимы в воде, спирте, разбавленной основе или в различных концентрациях солевых растворов. Белки имеют характерную спиралевидную структуру, которая определяется последовательностью аминокислот в первичной полипептидной цепи и стереоконфигурацией радикальных групп, присоединенных к альфа-углероду каждой аминокислоты. Белки термолабильны, проявляя различную степень лабильности в зависимости от типа белка, раствора и температурного профиля.Белки могут быть обратимыми или необратимыми, денатурированными при нагревании, концентрации соли, замораживании, ультразвуковой нагрузке или старении. Белки подвергаются характерному связыванию с другими белками в так называемой пластеиновой реакции и соединяются со свободными альдегидными и гидроксильными группами углеводов с образованием соединений типа Майяра.

    1.4 Химическое определение

    Содержание азота в большинстве белков, обнаруженных в тканях животных, орехов и зерна, составляет около 16 процентов; поэтому содержание белка обычно выражается как содержание азота × 6.25.

    Проглоченные белки сначала расщепляются на более мелкие фрагменты пепсином в желудке или трипсином или химотрипсином из поджелудочной железы. Эти пептиды затем дополнительно восстанавливаются под действием карбоксипептидазы, которая гидролизует одну аминокислоту за раз, начиная со свободного карбоксильного конца молекулы, или с помощью аминопептидазы, которая отщепляет одну аминокислоту за раз, начиная со свободного амино-конца полипептида. цепь. Свободные аминокислоты, высвобождаемые в пищеварительную систему, затем всасываются через стенки желудочно-кишечного тракта в кровоток, где они затем повторно синтезируются в новые тканевые белки или катаболизируются с получением энергии или фрагментов для дальнейшего тканевого метаболизма.

    Валовая потребность в белке была определена для нескольких видов рыб (см. Таблицу 1). Имитация цельного яичного белка в тестовых диетах содержит избыток незаменимых аминокислот. Эти диеты поддерживались приблизительно изокалорийными за счет корректировки общего белка и усвояемых углеводных компонентов до фиксированного количества, поскольку лечение белковыми диетами варьировалось в испытанных диапазонах. Испытания на кормлении мальков, сеголетков и годовалых рыб показали, что общие потребности в белке являются самыми высокими у начальных кормовых мальков и что они уменьшаются по мере увеличения размера рыбы.Чтобы расти с максимальной скоростью, мальки должны иметь диету, в которой почти половина легкоусвояемых ингредиентов состоит из сбалансированного белка; через 6-8 недель это требование снижается примерно до 40 процентов рациона лосося и форели и примерно до 35 процентов рациона годовалых лососевых, выращенных при стандартной температуре окружающей среды (SET). См. Рисунки 1 и 2. Валовая потребность в белке молоди сома, по-видимому, меньше, чем у лососевых. Первоначально кормление мальков требует, чтобы около 50 процентов усвояемых компонентов рациона составлял белок, и эта потребность уменьшается с увеличением размера.Некоторые испытания кормления лососем показали прямую связь между изменениями потребности в белке молоди рыбы и изменениями температуры воды. Лосось чавычи в воде с температурой 7 ° C требует около 40 процентов цельного яичного белка для максимального роста; той же рыбе в воде с температурой 15 ° C требуется около 50% белка. Лосось, форель и сом могут использовать больше протеина, чем требуется для максимального роста, благодаря эффективному удалению азотистых отходов в виде растворимых соединений аммиака через жаберные ткани непосредственно в водную среду.Эта система удаления азота более эффективна, чем система, доступная для птиц и млекопитающих. Птица и млекопитающие потребляют энергию для синтеза мочевины, мочевой кислоты или других соединений азота, которые выводятся через ткань почек и выводятся с мочой. Перевариваемые углеводы и жиры сохранят избыток белка в рационе до тех пор, пока удовлетворяются потребности в белке для максимального роста (рисунки 1 и 2).

    Таблица 1 - Расчетная потребность в белках некоторых видов рыб 1/

    Виды

    Уровень сырого протеина в рационе для оптимального роста (г / кг)

    Радужная форель ( Salmo gairdneri )

    400-460

    Карп ( Cyprinus carpio )

    380

    Чавыча ( Oncorhynchus tshawytscha )

    400

    Угорь ( Ангилья Японский )

    445

    Камбала ( Pleuronectes platessa )

    500

    Золотистый лещ ( Chrysophrys aurata )

    400

    Белый амур ( Ctenopharyngodon idella )

    410-430

    Brycon sp.

    356

    Морской лещ ( Chrysophrys major )

    550

    Желтохвост ( Seriola quinqueradiata )

    550

    1/ По материалам C.B. Cowey, 1978

    Рис. 1. Потребность в белке чавычи при 47 ° F. Верхняя кривая: исходный индивидуальный средний вес рыбы, 1.5г. Нижняя кривая: исходная индивидуальная средняя масса рыбы 5,6 г.

    Рис. 2. Потребность в белке чавычи при температуре 58 ° F. Верхняя кривая: исходный индивидуальный средний вес рыбы 2,6 г. Нижняя кривая: исходная индивидуальная средняя масса рыбы 5,8 г.

    (Оба рисунка взяты из: DeLong, D.C., J.E. Halver and E.T. Mertz, 1958, J.Nutr ., 65: 589-99)

    Обычно рыбе нужно давать диету, содержащую градуированные уровни высококачественного белка и энергии и адекватный баланс незаменимых жирных кислот, витаминов и минералов в течение длительного периода.Из полученной кривой доза / ответ потребность в белке обычно получают по графику Альмквиста. Считается, что эти различия в очевидной потребности в белке связаны с различиями в методах культивирования и составе рациона.

    Относительно высокий уровень пищевого белка, необходимый для максимального роста некоторых рыб, таких как белый амур, Ctenopharyngodon idella, и Brycon spp. Удивительны тем, что эти рыбы всеядны. Brycon spp.выращиваются на нежелательных фруктах и ​​другом растительном материале с низким содержанием белка, и в этих условиях, по-видимому, значительный вклад в потребление ими белка вносит естественная пищевая цепь.

    Потребность в белке эвриталинных рыб, таких как радужная форель, Salmo gairdneri, и кижуч, Oncorhynchus kisutch, , выращенных в воде с соленостью 20 ppt, примерно такая же, как и потребность в пресной воде. Нет данных о потребности этих видов в белке в морской воде с полной концентрацией.(35 п.п.).


    4.1 Essential и заменимые аминокислоты
    4.2 Незаменимые Аминокислоты и качество протеина


    Аминокислоты являются строительными блоками белков; около 23 аминокислот были выделены из природных белков. Десять из них незаменимы для рыб. Животное не способно синтезировать незаменимые аминокислоты и поэтому должно получать их с пищей.

    4.1 Незаменимые и заменимые аминокислоты

    Корм ​​для лосося, форели и канального сома, лишенный аргинина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, треонина, триптофана или валина, не рос (рис.3). Те же самые рыбы, которых кормили рационами, лишенными других L-аминокислот, росли так же, как и рыбы, получавшие все 18 протестированных аминокислот (рис. 4). Азотный компонент в тестируемых диетах состоял из 18 L-аминокислот по образцу цельного яичного белка. Вся тестируемая рыба быстро восстанавливалась, когда в рационе была заменена недостающая аминокислота. Наклон кривой роста в группе восстановления был идентичен таковому у рыб, получавших полный тест на аминокислотный рацион.

    Испытывали незаменимые аминокислоты: аланин, аспарагиновая кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, пролин, серин и тирозин.Было обнаружено, что эти аминокислоты не являются необходимыми для роста лосося, форели и канального сома.

    Для количественных исследований потребностей в 10 незаменимых аминокислотах использовалась смесь казеина и желатина с добавлением кристаллических L-аминокислот. Тестовая диета содержала 40 процентов цельного яичного белка для азотного компонента. Эксперименты, проведенные с карпом и угрем, показали аналогичное отсутствие роста, когда в рационе отсутствовала незаменимая аминокислота.

    Рис. 3. Рост рыб с дефицитом аргинина. Группа с дефицитом была разделена через шесть недель на диете с дефицитом, и недостающая аминокислота была заменена в одной из двух частей.

    Рис. 4. Рост цистинодефицитных рыб.

    (Оба рисунка взяты из: DeLong, D.C., J.E. Halver and E.T. Mertz, 1958, J.Nutr., 65: 589-99)

    4.2 Основные аминокислоты и качество белка

    Если известны потребности рыбы в незаменимых аминокислотах, должно быть возможно удовлетворить эти потребности в системах культивирования различными способами за счет различных пищевых белков или комбинаций пищевых белков.

    Фенилаланин избавлен от тирозина. Неизвестно, что он химически модифицируется или становится недоступным из-за суровых условий, которым обычно подвергаются кормовые белки во время обработки. Измерение фенилаланина в белках несложно, поэтому обеспечение и оценка фенилаланина в белках в практических диетах не представляет особых трудностей.

    Лизин - основная аминокислота. В дополнение к -аминокислотной группе, обычно связанной пептидной связью, он также содержит вторую, -аминогруппу.Эта альфа-аминогруппа должна быть свободной и реакционной, иначе лизин, хотя и поддается химическому измерению, не будет доступен биологически. Во время обработки белков корма α-аминогруппа лизина может реагировать с небелковыми молекулами, присутствующими в корме, с образованием дополнительных соединений, которые делают лизин биологически недоступным.

    Метионин избавлен от цистина. Однако измерить содержание метионина в кормовых белках непросто, поскольку аминокислота подвержена окислению во время обработки.После обработки метионин может присутствовать как таковой, или как сульфоксид, или как сульфон. Сульфоксид может образовываться из метионина во время кислотного гидролиза кормового белка перед измерением его кислотного состава, не содержащего кислоты. Кислотный гидролиз белков перед анализом нарушает исходное равновесие между двумя соединениями, так что состав гидролизата больше не отражает состав белка. При определении содержания метионина в чистых белках окисление аминокислоты до метионинсульфона обычно является количественным.Однако в случае кормовых белков это не покажет, сколько метионина или сульфоксида метионина присутствовало в белке до его окисления и гидролиза.

    Сульфоксид метионина может иметь некоторую биологическую ценность для рыб, которые могут иметь некоторую способность обратного преобразования его в метионин и, таким образом, частично восполнять часть метионина, окисленного во время обработки.

    Недавно появились сообщения о методах измерения метионина в белках с использованием йодоплатинатного реагента до и после восстановления трихлоридом титана, чтобы получить значения как для метионина, так и для сульфоксида в исходном белке.Также был описан способ измерения метионина, в частности, по расщеплению бромистого циана. Оба метода еще предстоит оценить независимо. Микробиологический анализ метионина в кормовых белках является ценным инструментом, хотя существует опасность того, что оксиды метионина могут различаться по своей активности в отношении микроорганизмов и искажать значения.

    Количественные потребности лососевых в десяти незаменимых аминокислотах определялись путем кормления линейными приращениями одной аминокислоты за раз в тестируемой диете, содержащей аминокислотный профиль, идентичный цельному яичному белку, за исключением тестируемой аминокислоты.Повторяющиеся группы рыб подвергались диетическому лечению до тех пор, пока не появились большие различия в росте опытных партий. График реакции роста Альмквиста показывает уровень аминокислот, необходимый для максимального роста в этих конкретных условиях испытания. Рационы были разработаны таким образом, чтобы содержать белок на уровне или немного ниже оптимальной потребности в белке для данного вида и условий тестирования, чтобы гарантировать максимальное использование ограничивающей аминокислоты. Сравнение требований к десяти незаменимым аминокислотам между видами показано в таблице 2.

    Недавним нововведением стало использование в тестовых диетах белков, относительно дефицитных по данной незаменимой аминокислоте. Таким образом, комбинации рыбной муки и зеина использовались в тестовых диетах для определения потребности радужной форели в аргинине. Рационы, содержащие различные относительные количества казеина и желатина, показали, что увеличение уровня связанного с белками аргинина с 11 до 17 г / кг привело к значительному увеличению роста канального сома.

    Таблица 2 Требования семи животных к аминокислотам 1/

    Аминокислота

    Молодь угря

    Карп мальки

    Канальный сом

    Молодь чавычи

    Цыпленок

    Молодой поросенок

    Крыса

    Аргинин

    3.9 (1,7 / 42)

    4,3 (1,65 / 38,5)

    6,0 (2,4 / 40)

    6,1 (1,1 / 18)

    1,5 (0,2 / 13)

    1,0 (0,2 / 19)

    Гистидин

    1,9 (0,8 / 42)

    1,8 (0,7 / 40)

    1,7 (0,3 / 18)

    1.5 (0,2 / 13)

    2,1 (0,4 / 19)

    Изолейцин

    3,6 (1,5 / 42)

    2,6 (1,0 / 38,5)

    2,2 (0,9 / 41)

    4,4 (0,8 / 18)

    4,6 (0,6 / 13)

    3,9 (0,5 / 13)

    лейцин

    4.1 (1,7 / 42)

    3,9 (1,5 / 38,5)

    3,9 (1,6 / 41)

    6,7 (1,2 / 18)

    4,6 (0,6 / 13)

    4,5 (0,9 / 19)

    Лизин

    4,8 (2,0 / 42)

    5,1 (1,23 / 24,0)

    5,0 (2,0 / 40)

    6.1 (1.1 / 18)

    4,7 (0,65 / 13)

    5,4 (1,0 / 19)

    метионин 2/

    4,5 (2,1 / 42) 3/

    3,1 (1,2 / 38,5)

    2,3 (0,56 / 24,0)

    4,0 (1,6 / 40) 3/

    4.4 (0,8 / 18)

    3,0 (0,6 / 20)

    3,0 (0,6 / 20)

    Фенилаланин 4/

    5,1 (2,1 / 41) 5/

    7,2 (1,3 / 18)

    3.6 (0,45 / 13)

    5,3 (0,9 / 17)

    Треонин

    3,6 (1,5 / 42)

    2,2 (0,9 / 40)

    3,3 (0,6 / 18)

    3,0 (0,4 / 13)

    3,1 (0,2 / 19)

    Триптофан

    1,0 (0,4 / 42)

    0.5 (0,2 / 40)

    1,1 (0,2 / 18)

    0,8 (0,2 / 25)

    1,0 (0,2 / 19)

    Валин

    3,6 (1,5 / 42)

    3,2 (1,3 / 40)

    4,4 (0,8 / 18)

    3,1 (0,4 / 13)

    3,1 (0,4 / 13)

    1/ Выражается в процентах от диетического белка.В скобках числители - это потребности в процентах от сухой диеты, а знаменатели - это процент от общего количества белка в рационе.

    2/ При отсутствии цистина

    3/ Метионин плюс цистин

    4/ При отсутствии tyro sine

    5/ Фенилаланин плюс тирозин

    (по материалам: Национальный исследовательский совет, 1977 г.)

    Потребность радужной форели в аргинине была определена по стандартной кривой доза / реакция (рост), а также путем измерения уровней свободного аргинина в тканях (крови и мышцах) в группах форели, получавших возрастающее количество аргинина в рационе.После того, как диетическая потребность форели в аргинине была удовлетворена, любое дальнейшее увеличение потребления аргинина приводило к увеличению концентрации свободного аргинина в крови и мышцах. Было получено хорошее согласие между двумя методами.

    Данные, приведенные в таблице 2, позволяют предположить, что между видами рыб существуют реальные различия в их потребностях в определенных аминокислотах. Это приводит к трудностям при составлении белкового компонента практического рациона для тех видов, потребности которых в аминокислотах еще не известны.Возможное решение - использовать для каждой аминокислоты наивысший уровень, необходимый для любого из тех видов, по которым имеются данные. Необходимость дополнительных количественных данных о потребностях рыб в аминокислотах, особенно тех, которые действительно или потенциально могут использоваться в качестве сельскохозяйственных животных, очевидна.

    Одним из решений использования белков, относительно дефицитных по одной или нескольким аминокислотам, является добавление к белку соответствующих количеств аминокислоты, необходимых в практических диетах. Рыба, по-видимому, использует свободные аминокислоты с разной степенью эффективности.

    Молодой карп, Cyprinus carpio, оказался неспособным расти на диетах, в которых белковый компонент (казеин, желатин) был заменен смесью аминокислот, аналогичных по общему составу. Гидролизат трипсина казеина также оказался неэффективным. Однако, если диета, содержащая свободные аминокислоты в качестве белкового компонента, тщательно нейтрализуется NaOH до pH 6,5-6,7, то некоторый рост молоди карпа действительно происходит. Этот рост был заметно ниже, чем при сопоставимой казеиновой диете в тех же условиях.

    Канальный сом также не может использовать свободные аминокислоты в качестве добавки к дефицитным белкам. Когда соевый шрот был заменен изоназотом на муку менхадена, рост и эффективность корма канального сома были значительно снижены. Добавление свободного метионина, цистина или лизина, наиболее ограничивающих аминокислот, к этим заменителям сои не привело к увеличению веса.

    Повышение уровня аргинина в рационах сома с 11 до 17 г / кг путем изонитрогенной замены желатина на казеин значительно увеличивало набор веса, но добавление свободного аргинина, цистина, триптофана или метионина к казеину мало влияло на рост или преобразование пищи.

    Лососевые могут использовать свободные аминокислоты для роста. Было показано, что зеин-желатиновая диета с добавлением лизина и тритофана заметно превосходит диету без добавок зеин-желатин для радужной форели, когда в качестве критериев использовались прибавка в весе и использование белка.

    Несколько исследователей продемонстрировали возможность дополнения белков с дефицитом аминокислот ограничивающими аминокислотами в рационах лососевых. Казеин с добавлением шести аминокислот давал коэффициенты конверсии корма атлантического лосося, аналогичные тем, которые были получены при использовании изолированного рыбного белка в качестве источника пищевого белка.Соевый шрот с добавлением пяти или более аминокислот (включая метионин и лизин) был лучшим источником белка для радужной форели по сравнению с соевым шротом. Однако однократное добавление метионина и лизина не привело к повышению ценности соевого шрота. Эти результаты предполагают, что аминокислотный спектр выделенного рыбьего белка, который они использовали, может приблизительно соответствовать потребности в аминокислотах радужной форели. Пищевая ценность изолята соевого белка может быть увеличена путем добавления в него первой ограничивающей аминокислоты; я.е., метионин.

    Рационы, содержащие в качестве белкового компонента рыбную муку, мясо-костную муку, а также дрожжевую и соевую муку, можно улучшить путем одновременного добавления цистина (10 г / кг) и триптофана (5 г / кг). Рыбную муку можно полностью заменить без снижения коэффициента конверсии корма в рационах для радужной форели смесью из субпродуктов домашней птицы и перьевой муки вместе с 17 г лизина HCL / кг, 4,8 г DL-метионина / кг и 1,44 г DL. -триптофан / кг.

    Коуи, К.Б. и Дж. Р. Сардженты, 1972 Кормление рыб. Adv.Mar.Biol., 10: 383-492

    Коуи, С.Б., 1979 Потребности рыб в белках и аминокислотах. В Технология кормления и кормления рыб для рыб, под редакцией Дж. Э. Халвера и К. Тьюса. Труды Всемирного симпозиума, спонсируемого EIFAC / FAO, ICES и IUNS, Гамбург, 20-23 июня 1978 г. Schr . Bundesforschungsanst . Fisch ., Hamb ., (14/15) vol. 1: 3-16

    Мерц, Э.Т., 1972 г. Потребности в белке и аминокислотах. В Питание рыб, под редакцией Дж. Э. Халвера. Нью-Йорк, Academic Press, стр. 106-43.

    Национальный исследовательский совет, Подкомитет по тепловодным рыбам 1977 года, Потребности теплопроводных рыб в питательных веществах. Вашингтон, округ Колумбия, Национальная академия наук (Потребность домашних животных в питательных веществах) 78 стр.


    .

    Что такое белки? Определение, функции, примеры белка

    Гемоглобин - это белок, состоящий из четырех полипептидных субъединиц. (Ричард Уиллер)

    Белки - это большой класс биологических молекул, состоящих из цепочек аминокислот, называемых полипептидами. Один полипептид может образовывать белок, хотя многие белки состоят из нескольких полипептидных субъединиц.

    ФУНКЦИИ БЕЛКА

    Белки выполняют важные функции в организмах. Фактически, этот класс молекул находится в каждой клетке и необходим для жизни.Вот несколько примеров функций, выполняемых белками:

    • образуют каркас, который поддерживает форму клетки
    • катализирует метаболические реакции
    • незаменим в рационе животных как источник определенных аминокислот
    • транспортирует молекулы внутри клеток и во всем организме
    • незаменим для репликации ДНК
    • действовать в иммунном ответе

    СТРУКТУРА БЕЛКА

    Белок может состоять из одного полипептида или нескольких полипептидных субъединиц.Некоторые белки включают непептидные группы, называемые кофакторами. Кофактором может быть органическая группа (например, кофермент, простетическая группа) или неорганическая группа (например, ион металла или кластер железо-сера).

    Каждый полипептид представляет собой линейную молекулу, состоящую из цепочки аминокислот, которые связаны в цепь пептидными связями. ДНК или РНК организма кодируют последовательность аминокислот, образующих белки. Построение каждой аминокислотной цепи из генетического кода называется трансляцией . После трансляции полипептид обычно претерпевает дополнительные химические изменения, называемые посттрансляционной модификацией.

    ПРИМЕРЫ БЕЛКОВ

    Белки широко используются в повседневной жизни. Большая часть структуры органов и тканей состоит из белков. Вот несколько примеров:

    • кератин
    • актин
    • миозин
    • гемоглобин
    • коллаген
    • эластин
    • альбумин
    • фибрин
    • инсулин
    • иммуноглобулины (антитела)
    • каталаза (и все ферменты

      )

    • Похожие сообщения

      .

      Простая английская Википедия, бесплатная энциклопедия

      Белки - это длинноцепочечные молекулы, построенные из небольших единиц, известных как аминокислоты. Они соединены пептидными связями.

      Это биохимические соединения, состоящие из одного или нескольких полипептидов, свернутых в круглую или волокнистую форму. [1]

      Полипептид представляет собой одну линейную полимерную цепь аминокислот. Последовательность аминокислот в полипептиде происходит из последовательности ДНК гена. [2] Генетический код определяет 20 стандартных аминокислот. Вскоре после синтеза некоторые аминокислоты химически модифицируются. Это изменяет укладку, стабильность, активность и функцию белка. Иногда к белкам присоединены непептидные группы в качестве кофакторов.

      Белки необходимы всем клеткам. Как и другие биологические макромолекулы (полисахариды и нуклеиновые кислоты), белки принимают участие практически во всех процессах в клетках:

      1. Многие белки представляют собой ферменты, которые катализируют (помогают происходить) биохимические реакции и жизненно важны для метаболизма.
      2. Другие белки выполняют структурные или механические функции, например, в мышцах и клетках. Цитоскелет - это система каркаса, которая поддерживает форму клетки.
      3. Другие белки важны для передачи сигналов, иммунных ответов и деления клеток.
      Яичные белки содержат много белка

      Белки выполняют разные функции в зависимости от их формы. Их можно найти в мясе или мышцах. Они используются для роста и восстановления, а также для укрепления костей.Они помогают создавать ткани и клетки. Они есть у животных, растений, грибов, бактерий, а также в организме человека.

      Мышцы содержат много белка. Когда белок переваривается, он расщепляется на аминокислоты. Затем эти аминокислоты можно использовать для создания нового белка. Белки составляют важную часть таких продуктов, как молоко, яйца, мясо, рыба, бобы, шпинат и орехи. Есть четыре фактора, которые определяют, что будет делать белок. Во-первых, это порядок аминокислот. Есть 20 различных типов аминокислот.Во-вторых, маленькие изгибы цепи. Третий - как складывается вся конструкция. Четвертый - состоит ли он из разных подразделений. Например, молекулы гемоглобина состоят из четырех субъединиц.

      Повреждающие мутации [изменить | изменить источник]

      Большинство белков - это ферменты, и мутации могут замедлить или остановить их работу. 50% случаев рака у человека вызваны мутациями в супрессоре опухоли p53. [3] [4] p53 - это белок, регулирующий деление клеток. [5]

      Незаменимые аминокислоты [изменить | изменить источник]

      Белки необходимы в рационе животных, поскольку животные не могут вырабатывать все необходимые им аминокислоты (они могут вырабатывать их большую часть). Они должны получать определенные аминокислоты из пищи. Они называются незаменимыми аминокислотами . В процессе пищеварения животные расщепляют проглоченный белок на свободные аминокислоты. Затем аминокислоты используются в метаболизме для создания ферментов и структур, необходимых организму.

      Есть девять незаменимых аминокислот для человека, которые получают с пищей.Девять незаменимых аминокислот: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. [6] Мясо содержит все незаменимые аминокислоты, необходимые человеку; большинство растений этого не делают. Однако употребление в пищу смеси растений, таких как арахисовое масло пшеницы и или рисовые бобы и , обеспечивает все необходимые незаменимые аминокислоты. Соевые продукты, такие как тофу, содержат все незаменимые аминокислоты, как и киноа, но это не единственный способ получить необходимый человеку белок.

      Ученый Йонс Якоб Берцелиус дал белкам название [7] , но многие другие ученые изучали белки.

      • Белок Гарвардской школы общественного здравоохранения
      .

      Простой белок - Большая химическая энциклопедия

      Структура - функциональные взаимосвязи пролактина между различными видами были опубликованы (17,18). По-видимому, существует только один ген пролактина (19). Хотя его классически относят к категории простых белковых гормонов, пролактин может быть гликозилирован. Присоединение углеводов происходит в Asn-31, где находится консенсусная последовательность гликозилирования Asn-X-Ser. [Стр.176]

      Белки могут состоять исключительно из полимерной цепи аминокислот, это простые белки.Довольно часто с аминокислотной цепью ковалендно связан какой-либо другой химический компонент. Гликопротеины и Hpoproteins содержат компоненты сахара и Hpid соответственно. Порфирины часто связаны с белками, например, с гемоглобином. Белки, связанные с другими химическими компонентами, называются конъюгированными белками. Большинство ферментов представляют собой конъюгированные белки. [Стр.94]

      С. Сан, П. Д. Томас, К. А. Дилл. Простой алгоритм сворачивания белка с использованием двоичного кода и ограничений вторичной структуры. Protein Eng 8 769-778, 1995.[Pg.309]

      Для относительно простого белка, содержащего всего 50 мономерных единиц, мы имеем ... [Pg.626]

      Молекулярный вес. Молекулярная масса люциферазы C. hilgendorfii, о которой сообщалось в прошлом, значительно варьируется в диапазоне от 50 000 до 80 000 (Chase and Langridge, 1960 Shimomura et al., 1961, 1969 Tsuji and Sowinski, 1961 Tsuji et al., 1974), это кажется наиболее вероятным. будет 60,000-70,000. Люцифераза представляет собой кислый белок с изоэлектрической точкой 4,35 (Shimomura et al., 1961).Спектр поглощения люциферазы - это спектр простого белка без какой-либо простетической группы, с пиком при 280 нм. Величина поглощения при 280 нм 0,1% раствора люциферазы составляет примерно 0,96 (Shimomura et al., 1969). [Стр.63]

      Всегда предполагалось, что эти простые белки действуют как белки-переносчики электронов. Это также справедливый вывод, если мы примем во внимание, что были выделены различные белки, в которых центр Fe (RS) 4 находится в ассоциации с другими негемовыми, негемовыми и не железосерными центрами.В этих белках центр Fe (RS) 4 может служить донором / акцептором электронов для каталитического сайта, как и в других железо-серных белках, где [2Fe-2S], [3Fe-4S] и [4Fe-4S] Предполагается, что кластеры участвуют во внутримолекулярном пути переноса электронов (см. следующие примеры). [Pg.366]

      Концентрация общего белка в плазме человека составляет приблизительно 7,0-7,5 г / дл и составляет большую часть твердых веществ плазмы. Белки плазмы на самом деле представляют собой сложную смесь, которая включает не только простые белки, но также конъюгированные белки, такие как гликопротеины и различные типы липопротеинов.Тысячи антител присутствуют в плазме человека, хотя количество любого одного антитела обычно довольно низкое при нормальных обстоятельствах. Относительные размеры и молекулярные массы некоторых из наиболее важных белков плазмы показаны на рисунке 50-1. [Pg.580]

      Gutzke, 1999). AOS низших позвоночных, по-видимому, сохраняет способность действовать как система раннего предупреждения при уклонении от врагов и о местонахождении добычи. Это предполагает, что на суше основой для последующей разработки социальных хемосигналов могли быть простые белки, имеющие непосредственное значение для выживания.[Стр.56]

      Стратегия очистки CBP концептуально проста. Белки из богатых каротиноидами тканей отделяются в неденатурирующих и относительно водных условиях, когда ожидается, что каротиноиды останутся связанными с CBP. CBP затем обнаруживаются по цвету каротиноидов. [Pg.512]

      Белки иногда классифицируют как простые или конъюгированные. Простые белки состоят исключительно из полипептидных цепей без каких-либо дополнительных химических компонентов, которые необходимы для биологической активности.Конъюгированные белки, в дополнение к их полипептидным компонентам, ... [Pg.13]

      В дополнение к онлайн-фильтрам и предварительным колонкам, простой этап осаждения белка часто предшествует онлайн-SPE LC / MS / MS для продления срока службы картриджа. Осаждение белков может также уменьшить аналитические помехи и сократить время хроматографического разделения. Поскольку раствор внутреннего стандарта (IS) часто добавляют к образцам плазмы, а центрифугирование используется для удаления возможных частиц перед загрузкой в ​​автосэмплер, осаждение белков не добавляет трудозатрат к процессу.[Pg.283]

      Один или оба недостатка необходимо со временем преодолеть. Очевидно, что более четкое представление о механизме окисления обязательно, прежде чем можно будет добиться значительного прогресса. Как только станет понятно, как этот очень простой белок сворачивается в присутствии органического растворителя, образуя хиральную полость или хиральную поверхность, которая активирует пероксид и / или енон для достижения желаемого асимметричного окисления, тогда реакция может быть распространена на другие субстраты. например а, ненасыщенные сложные эфиры, нитроалкены, возможно (при других условиях) богатые электронами алкены.[Pg.143]

      Инсулин представляет собой относительно простой белок, состоящий из 51 аминокислоты, расположенных в виде двух полипептидных цепей, а-цепи и (3-цепи, соединенных дисульфидными связями, последние необходимы для поддержания третичной структуры и биологической активности ( Рис. 67.1). Хотя аминокислота ... [Pg.764]

      Nakahara Y, Kimura K, friokuchi H, Yagi T (1979) Электропроводность твердых белков, простых белков и цитохрома C3 в виде безводной пленки. Chem Lett 8 877-880 ... [Pg.111]

      Рисунок 11.10 Экспрессия белка внутри липосом - рабочий план. Схематическая иллюстрация двух критических шагов на пути к минимальной клетке (а) Белковая экспрессия простого белка (GFP) или любого другого простого белка и (б) белковая экспрессия ферментов, которые катализируют образование границы везикул. Для простоты рост и разделение изображены как идеальное дублирование.
      Белки, состоящие исключительно из аминокислотных единиц, называются простыми белками.Многие белки помимо аминокислот содержат другие химические группы. Эти белки называются конъюгированными белками. Белки, содержащие углеводную единицу, называются гликопротеинами, те, которые содержат нуклеиновую кислоту, называются нуклеопротеинами, а те, которые объединены с липидом, называются липопротеинами. Липопротеины высокой плотности (ЛПВП) и липопротеины низкой плотности (ЛПНП) включаются в тест на холестерин. ЛПНП, которые ... [Pg.232]

      Белки с молекулярным весом в миллионы являются основными составляющими всех живых клеток.Простые белки гидролизуются только до аминокислот. Кокъюгированные белки гидролизуются до аминокислот и непептидных веществ, известных как простетические группы. Эти простетические группы включают нуклеиновые кислоты нуциеопротеинов, углеводы гликопротеинов, пигменты (такие как гемин и хиорофили) хромопротеинов и жиры или липиды липопротеинов. [Pg.486]

      Каждый тип цитоскелетного компонента состоит из простых белковых субъединиц, которые полимеризуются с образованием филаментов одинаковой толщины.Эти нити не являются постоянными структурами, они подвергаются постоянной разборке ... [Стр.9]

      Мы можем рассчитать приблизительное количество аминокислотных остатков в простом белке, не содержащем других ... [Стр.87]

      Электрохимический потенциал Через мембрану протоны возвращаются в клетку через мембранный комплекс АТФ-синтазы, очень похожий на таковой в митохондриях и хлоропластах. Таким образом, когда 02 ограничено, галобактерии могут использовать свет для дополнения АТФ, синтезируемого путем окислительного фосфорилирования.Галобактерии не развиваются 02, и они не осуществляют фотовосстановление НАДФ +, поэтому их фототрансдукционный механизм намного проще, чем у цианобактерий или растений. Тем не менее, механизм протонной перекачки, используемый этим простым белком, может оказаться прототипом для многих других, более сложных ионных насосов. Бактериородопсин ... [Pg.743]

      Еще одна классификация разделяет белки на три основные категории: (а) простые белки (б) конъюгированные белки и (в) производные белки. Последняя классификация охватывает все денатурированные белки и гидролитические продукты распада белков. и больше не считается общим классом... [Pg.1374]

      Явно специфические антитела, и особенно моноклональные антитела, могут быть очень полезны при исследовании свойств адсорбированных белков. Специфические антитела были использованы для исследования структуры антигенов в растворе 88). Рассмотрим адсорбцию простого белка с небольшим количеством достаточно четко определенных эпитопов (поверхностные сайты с активностью связывания антител), как на рис. 19. Очевидно, что эпитопы E и A недоступны для связывания, в то время как B, C и D будет стерически доступным.Можно также представить себе конформационное изменение при адсорбции, которое приводит к образованию эпитопа ... [Pg.35]

      Простые белки состоят только из аминокислот, связанных вместе пептидной связью, как показано выше. Обратите внимание, что молекула как таковая теперь имеет N-конец (свободная аминогруппа) и C-конец (группа свободной карбоновой кислоты). Пептиды и белки различаются по размеру и взаимодействию молекул - белки имеют пептидный каркас, достаточный для протекания межмолекулярных взаимодействий на больших расстояниях »11.Это явление происходит при молекулярной массе 2000-3000 и выше. [Стр.411]


      .

      Простые тесты Western :: ProteinSimple

      Два способа разделения, идентификации и количественного анализа

      Вы можете разделить белки двумя способами с помощью тестов Simple Western ™ - по размеру или по заряду. У нас есть системы, которые сделают то или другое, или и то, и другое! Независимо от того, какой вариант вы выберете, вы получите необходимое разделение, идентификацию целевого белка и действительно количественные данные, которые позволят вам принимать наиболее точные экспериментальные решения.

      Простые тесты на основе западных размеров

      Простой вестерн по размеру - это автоматизированный вестерн - без гелей, без устройств для переноса, без блоттинга, без пленки и без ручного анализа.Просто загрузите свои образцы в Уэса, Пегги Сью или Салли Сью и нажмите кнопку «Старт» - это готовое универсальное решение для разделения и обнаружения белков.

      • Wes, Peggy Sue и Sally Sue автоматизируют все этапы автоматически, включая загрузку образца, разделение белков по размеру, иммунопробирование или маркировку общего белка, промывку, обнаружение и анализ данных.
      • Устранена вариативность в ручных процессах, которые раньше влияли на воспроизводимость, количественный анализ, время получения результата и общую надежность данных.
      • Переход прост - те же антитела, которые используются в протоколах вестерн-блоттинга, можно использовать с простыми вестерн-анализами.
      • Одновременно можно обработать до 96 образцов, а на выполнение анализа и получения результатов калибровки и количественного определения требуется всего 19 часов.
      • Разделение и обнаружение белков размером от 2 кДа до 440 кДа всего за 3 часа.

      Как это работает?

      Существует два способа проведения простых анализов на основе размера Вестерн - иммуноанализ или общий белок.Просто загрузите образцы и отправляйтесь в гонку!

      Простые иммуноферментные анализы проводят в капилляре. Образцы и реагенты загружают в аналитический планшет и помещают в Уэс, Пегги Сью или Салли Сью. Всего лишь 40 нл образца автоматически загружается в капилляр и разделяется по размеру при прохождении через матрицу для укладки и разделения. Затем разделенные белки иммобилизуются на стенке капилляров с помощью запатентованной фотоактивированной химии захвата. Белки-мишени идентифицируются с использованием первичного антитела и иммунопробируются с использованием вторичного антитела, конъюгированного с HRP, и хемилюминесцентного субстрата.Полученный хемилюминесцентный сигнал детектируется и количественно оценивается.

      Заинтересованы в изучении всех белков в лизате? Просто оставьте антитела и позвольте Уэсу, Пегги Сью или Салли Сью сделать всю работу за вас. Целевые белки, разделенные по размеру, маркируются биотиновым реагентом и обнаруживаются хемилюминесценцией с использованием стрептавидина-HRP. В конце цикла у вас есть относительное количественное определение интересующего белка от общего белка в образце.

      Как выглядят данные? Данные анализа на основе простого западного размера автоматически обрабатываются в Compass для вас.Данные образца отображаются полосой на изображении типа виртуального блота, аналогичном традиционным результатам, за одним большим исключением - вы не только получаете больше информации, но и получаете ее сразу после завершения анализа. Количественные результаты, такие как молекулярная масса, интенсивность сигнала (площадь),% площади и отношение сигнал / шум для каждого иммунодетектируемого белка, автоматически отображаются в таблице результатов.

      Просто нужен общий белок? У нас это тоже есть!

      Обнаружение общего белка. Снижение концентрации DNAK в лизате Hela и отрицательных контролях (15, 7,5 и 3,75 мкг / мл).

      Если вы более знакомы с капиллярным электрофорезом, вы также можете увидеть свои результаты в более традиционном представлении электрофореграммы.

      Глядя на большие белки? Примерьте это на размер. Simple Western теперь имеет более широкий диапазон молекулярных масс, поэтому вы можете обнаруживать белки размером до 440 кДа.

      Обнаружение 3 высокомолекулярных мишеней. HECTH9, Talin и UBR5 были обнаружены в лизате K562 с использованием набора 66-440 кДа Master Kit.

      Воспроизводимость и количественный анализ

      Анализ

      Simple Western полностью автоматизирован Уэсом, Пегги Сью или Салли Сью и легко стандартизирован, что делает ваши результаты более воспроизводимыми. Кроме того, здесь нет этапа блоттинга, поэтому несоответствия, вызванные переносом белка, устраняются, что действительно улучшает ваши количественные показатели!


      Экспрессия фосфоинозитид-3-киназы (PI3K) в лизате MCF-7. Десять повторов (n = 10) лизата MCF7 в концентрации 1 мкг / мкл анализировали с использованием первичного антитела, специфичного к PI3K. Предполагаемая молекулярная масса PI3K составляет 110 кДа. Данные простого вестерн-анализа показали среднюю молекулярную массу 107 кДа с CV 0,5% для размера и 8,7% CV для интенсивности сигнала (площадь).

      Динамический диапазон

      Анализы

      Simple Western имеют линейный динамический диапазон примерно 3 порядка, что позволяет обнаруживать белки в более широком диапазоне концентраций, не говоря уже о более точном количественном определении.

      Динамический диапазон обнаружения ГСК-3 альфа. Лизат из клеток K562, лизированных в буфере Bicine / CHAPs, серийно разводили и анализировали с использованием антитела GSK-3 альфа. Расчетный динамический диапазон составил 3,3 логарифма со значением R² 0,9995.

      Простые тесты, основанные на зарядах

      Простой вестерн по заряду - это автоматический анализ, такой же, как и простой вестерн по размеру - без использования гелей, переносных устройств, блоттинга, пленок или ручного анализа, но данные, которые вы получаете, сильно отличаются.Поскольку белки разделены их pI, вы сможете увидеть чрезвычайно малые различия изоэлектрических точек. Это новый взгляд на дискретные изменения в очень маленьких выборках, который может вас удивить!

      • Peggy Sue и NanoPro 1000 автоматизируют все этапы автоматически, включая загрузку образца, разделение белков на основе заряда, иммунологическое зондирование, обнаружение и анализ данных.
      • Белки с низким содержанием в ограниченных популяциях клеток являются специальностью, требуется всего 25 клеток на анализ.
      • За один раз можно обработать до 96 образцов, а на выполнение анализов с получением отчетных значений pI и результатов количественного определения требуется всего 19 часов.
      • Вы можете охарактеризовать действие препаратов-ингибиторов киназ или изучить механизмы контроля онкопротеинов в первичных тканях или тонкоигольных аспиратах.

      Как это работает?

      Простые западные анализы на основе заряда проводятся в капилляре. Просто загрузите образцы и отправляйтесь в гонку!

      Образцы и реагенты загружаются в аналитический планшет и помещаются в Peggy Sue или NanoPro 1000.Белки и амфолиты загружаются в капилляр автоматически, разделяются зарядом и растворяются в соответствии с их ожидаемыми значениями pI. Затем разделенные белки иммобилизуются на стенке капилляров с помощью запатентованной фотоактивированной химии захвата. Белки-мишени идентифицируются с использованием первичного антитела и иммунопробируются с использованием вторичного антитела, конъюгированного с HRP, и хемилюминесцентного субстрата. Полученный хемилюминесцентный сигнал детектируется и количественно оценивается.

      Как выглядят данные? Данные Simple Western на основе заряда автоматически обрабатываются в программном обеспечении Compass.Данные образца отображаются на электрофореграмме, где легче увидеть мелкие изменения. Количественные результаты, такие как значение pI, интенсивность сигнала (площадь),% площади и отношение сигнал-шум для каждого иммунодетектируемого белка, автоматически отображаются в таблице результатов.

      Простые западные приложения

      .

      Смотрите также

 
 
© 2020 Спортивный клуб "Канку". Все права защищены.