Незаменимым компонентом белков является


Белки как важнейшие компоненты пищи

Автор admin На чтение 6 мин. Просмотров 6 Опубликовано

С белками связаны проявление основных жизненных процессов, обмен веществ, сократимость и раздражительность, способность к росту, размножению, а также мышлению. Известно, если белковые молекулы не синтезируются организмом, то в течение двух месяцев общее количество белков сердечной мышцы снижается примерно в 4 раза. Установлено также, что без достаточного количества белков в пищевом рационе многие витамины и минеральные вещества плохо усваиваются.

Белки — это полимеры, состоящие из аминокислот, соединенных в определенной последовательности пептидной связью. Они — основные и необходимые составные части всех организмов. Различают белки простые (протеины) и сложные (протеиды). Протеины — белки, молекулы которых содержат только белковые компоненты. При полном их гидролизе образуются аминокислоты. Протеидами называют сложные белки, молекулы которых существенно отличаются от молекул протеинов тем, что помимо собственно белкового компонента содержат низкомолекулярный компонент небелковой природы.

Как уже отмечалось, основным элементом построения протеинов являются аминокислоты. Двенадцать из них могут синтезироваться организмом человека, а восемь — должны обязательно поступать с пищей. Основные поставщики для организма незаменимых (эссенциальных) аминокислот — белки мяса, рыбы, куриного яйца, молока, бобовых овощей и т. д. Считается, что белки животного происхождения почти всегда должны составлять примерно 60 % всех белков пищевого рациона, поскольку они отличаются не только большим содержанием, но и лучшим соотношением аминокислот. Белки продуктов животного происхождения способствуют также более полному усвоению растительных белков.

Организм в качестве пластического («строительного») материала в состоянии использовать 92—100 % белков куриного яйца, до 90 % белков сквашенного молока, 83 % белков свежего молока, 76 % белков говядины, 15 % белков творога, 66 % белков овсяных хлопьев «Геркулес» и 52 % белков изделий из пшеничной муки. На первый взгляд несколько необычна низкая утилизация белков говядины. Дело в том, что пищеварительный аппарат человека не вырабатывает ферментов, которые расщепляют соединительно-тканные белки эластин и коллаген. Сухожилий и хрящей, особенно богатых такими белками, в туше крупного рогатого скота немало.

Вообще в природе нет пищевых белков, которые бы идеально усваивались организмом человека. Ученые считают, что незаменимые аминокислоты триптофан, метионин, лизин в условно идеальном пищевом белке должны соотноситься как 1,0 : 3,5 : 5,5. Для белков мяса сельскохозяйственных животных это соотношение близко к 1,0 : 2,5 : 8,5; для белков пресноводных рыб — 0,9 : 2,8 : 10,1; для белков куриного яйца — 1,6 : 3,3 : 6,9; для белков свежего молока — 1,5 : 2,1 : 7,4; для белков недробленого пшеничного зерна — 1,2 : 1,2 : 2,5; для белков сои— 1,0 : 1,6 : 6,3. Если пищевую и биологическую ценность теоретически идеального белка принять за 100 единиц, то белки свежего коровьего молока по этой условной шкале наберут 72 балла, белки сои — 67 и белки пшеницы — 57 баллов.

Стремясь усовершенствовать классификацию пищевых белков, некоторые ученые предлагают подразделить их на четыре класса. Первый из них составили белки, обладающие алиментарной специфичностью, в частности белки молока и яйца. Хотя по биологической ценности они уступают, например, белкам мяса, рыбы и даже сои, но организм человека способен выправлять аминограмму этих белков за счет имеющегося в его распоряжении фонда незаменимых аминокислот, которых недостает в белках этих продуктов. Кроме того, съеденные молоко, яйцо снижают активность химических реакций в организме, результатом которых является образование простых веществ из веществ более сложных, т. е. процессов катаболизма. К белкам с алиментарной специфичностью современная наука о питании относит белки, самой природой предназначенные для выполнения алиментарной функции. Поэтому не случайно куриное яйцо, кислое и свежее молоко считаются одними из наиболее ценных диетических продуктов.

Ко второму классу отнесены белки говядины, рыбы, сои, рапса и семян хлопка. Эти пищевые белки животного и растительного происхождения отличаются наилучшим

соотношением незаменимых аминокислот (аминограммой) и соответственно наиболее высокой биологической ценностью. Однако эти белки отличаются и так называемым отсутствием феномена компенсации. Иными словами, организм не участвует в выправлении тоже не идеальной аминограммы этих белков за счет фонда собственных незаменимых аминокислот и не обеспечивает снижения их катаболизма.

Третий класс пищевых белков, согласно той же теории, составляют белки с худшим, чем в предыдущих случаях, балансом незаменимых аминокислот; худшей биологической ценностью и еще более низкими величинами феномена компенсации. Это в основном белки зерновых культур.

Наконец, в четвертый класс пищевых белков включены белки в пищевом отношении неполноценные, дефектные, т. е. вовсе не содержащие незаменимых аминокислот, с нулевой биологической ценностью. Такими белками являются белки желатина и, как это ни покажется странным, белки гемоглобина.

Разумеется, много еще предстоит в этой теории уточнить, развить, но и сейчас она позволяет организовывать диетическое питание на высоком научном уровне.

Наиболее полный и обстоятельный на сегодняшний день «Справочник по диетологии» (под редакцией А. А. Покровского и М. А. Самсонова) рекомендует для лечебно-профилактического питания чаще использовать продукты и блюда, взаимно дополняющие и обогащающие друг друга незаменимыми аминокислотами. Поэтому необходимо включать в рационы диет, если нет к тому медицинских противопоказаний, комбинации пищевых продуктов по принципу взаимного дополнения аминокислот, лимитирующих биологическую ценность белков. По этой же причине целесообразно использовать различные комбинации молочных продуктов и продуктов растительного происхождения, например варить каши на воде и подавать к столу с молоком. Сравнительно высокую белковую ценность имеет просто кусок хлеба с молоком.

Полнота расщепления и утилизации белков в значительной степени зависит от характера и длительности термической обработки продукта, в котором они содержатся. Например, при высоких температурах в молоке, твороге разрушается не только лизин, но и малоустойчивая к нагреванию аминокислота — метионин. В результате заметно снижается усвояемость молочного белка — казеина. Только, пожалуй, белки куриного яйца в отличие от белков молочного и растительного происхождения расщепляются и утилизируются быстрее и полнее после их термической обработки.

Неполноценное белковое питание всегда приводит к тяжелым заболеваниям. А вот последствия длительного избыточного белкового питания полностью еще не изучены. Имеются данные, что оно способствует возникновению и развитию атеросклероза, накоплению в организме продуктов распада белков, в частности аммиака и мочевины. Результаты опытов на животных свидетельствуют также, что длительный избыток белков в их корме оказывается причиной снижения естественного иммунитета к инфекционным болезням. Некоторые онкологи считают, что подобные сдвиги в состоянии защитных сил организма могут явиться одним из факторов риска возникновения злокачественных новообразований.

 

—Источник—

Эвенштейн, З.М. Популярная диетология/ З.М. Эвенштейн.- М.: Экономика, 1990.- 319 с.

 

Предыдущая глава ::: К содержанию ::: Следующая глава

Post Views: 991

Незаменимые аминокислоты

Аминокислоты – химические соединения, сочетающие в одной молекуле аминогруппу Nh3 и карбоксильную группу COOH, и являющиеся основой для синтеза белковых молекул. В основе практически любых тканей и всех физиологических процессов лежат белки, а белки состоят из аминокислот – отсюда очевидна важнейшая роль, которую аминокислоты играют в человеческом организме.

Протеиногенные аминокислоты

Для синтеза практически любого белка необходимо всего лишь 20 аминокислот: лейцин (L), изолейцин (I), валин (V), лизин (K), метионин (M), треонин (T), триптофан (W), фенилаланин (F), гистидин (H), аргинин (R), цистеин (C), тирозин (Y), глицин (G), пролин (P), глютамин (Q), глютаминовая кислота (E), аланин (A), аспарагин (N), аспарагиновая кислота (D), серин (S).

Все огромное многообразие белков составлено из этих 20 аминокислот. Число вариантов цепочки из нескольких десятков аминокислот – поистине необозримо.

Что такое незаменимые аминокислоты?

Первые 9 из указанных нами протеиногенных аминокислот являются незаменимыми. Что это значит? Это значит, что они не вырабатываются в человеческом организме. И взять их можно только из пищи. Из этого видно, как важно питаться правильно и полноценно. Белки являются основой жизни на Земле и поэтому практически все, что человек употребляет в пищу, содержит в себе некоторое количество белков. Но, как мы уже знаем, белки очень отличаются по составу. Поэтому далеко не всякая пища является полноценной с точки зрения белкового состава. И, к сожалению, имеется масса примеров, как нехватка определенных аминокислот в пищевых продуктах, составлявших рацион больших групп людей в различных регионах, приводила к распространению тяжелых заболеваний среди этой группы.

Роль отдельных аминокислот

Первое место по значимости в группе незаменимых занимают аминокислоты с разветвленной цепочкой: лейцин, изолейцин и валин. Это так называемые BCAA – они очень важны для синтеза мышечных белков. Их довольно много в мясе, рыбе, молочных продуктах, но мало в растительной пище. Поэтому, питаясь исключительно злаками и овощами, люди не могут похвастаться крупными бицепсами. А современным спортсменам, уделяющим внимание наращиванию мышечной массы и повышению силовых показателей, пища с высоким содержанием BCAA просто необходима, а при ее нехватке приходится употреблять BCAA в виде пищевой добавки.

Еще одной важной аминокислотой, поступающей в организм только извне, является триптофан. Из него синтезируется серотонин и мелатонин – нейромедиаторы и гормоны, отвечающие за состояние нервной системы и сон, играющий ключевую роль в восстановлении после нагрузок.

Незаменимые аминокислоты играют ключевую роль не только в синтезе мышечных волокон, но и в секреции гормонов, в выработке витаминов, регулирующих обменные процессы, поэтому необходимо стараться избегать дефицита тех или иных аминокислот, так как это может стать причиной замедления спортивного прогресса и серьезных проблем со здоровьем. Для спортсменов и любителей спорта и фитнеса это особенно важно, так как при повышенных тренировочных нагрузках организм активнее расходует необходимые вещества и резервы незаменимых веществ следует обязательно пополнять.

Условно незаменимые аминокислоты

Условно-незаменимыми считаются аминокислоты, синтез которых в организме может быть ограничен теми или иными условиями (возрастом, физическим состоянием, наличием тех или иных заболеваний и т.д.). Это, к примеру, аргинин, не синтезирующийся или синтезирующийся в малых количествах у детей и пожилых людей.

Возможности компенсации нехватки незаменимых аминокислот

Недостаточное количество незаменимых аминокислот организм может частично компенсировать за счет других аминокислот, являющихся предшественниками незаменимых, или, напротив, промежуточными веществами их метаболизма. Например, глютаминовая кислота до некоторой степени может заменять аргинин, тирозин – фенилаланин, а гомоцистеин – метионин. Но полностью заместить незаменимые аминокислоты организм не может, поэтому необходимо следить за тем, чтобы их количество в пище было достаточным для удовлетворения потребностей конкретного организма.

Суточные нормы потребления незаменимых аминокислот для взрослого человека (по данным Всемирной Организации Здравоохранения) приведены в таблице.

Незаменимая аминокислота

Суточная потребность по данным ВОЗ, мг на 1 кг массы тела

Лейцин

39

Изолейцин

20

Валин

26

Лизин

30

Метионин

10,4

Фенилаланин+тирозин

25

Треонин

15

Триптофан

4

Гистидин

10

Белки как молекулы. Состав, структура и функции белков

Белки выполняют ведущую роль в жизни организмов, преобладая в них и количественно. В теле животных они составляют 40-50% сухой массы, в растениях – 20-35%. Это самая разнообразная группа молекул – как химически, так и функционально. Состав и структура белков определяет огромное разнообразие их функций в клетке: их так много, что невозможно перечислить и описать их все. Однако можно сгруппировать эти функции в следующие восемь категорий. Но этот список также будет неполным.

    1. Ферментативная (каталитическая). Ферменты имеют белковое происхождение. Это трёхмерные глобулярные (свёрнутые) белки, плотно прилегающие к молекуле для её расщепления или сборки. Такая подгонка ускоряет специфические химические реакции в клетке.
    2. Защитная. Другие глобулярные белки используют свою форму для распознавания чужеродных микроорганизмов и раковых клеток. Эти приёмные устройства формируются эндокринной и иммунной системами. Многие живые организмы выделяют белки, ядовитые для других. Токсины синтезируют ряд животных, грибов, растений, микроорганизмов. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.
    3. Транспортная. Глобулярные белки присоединяют и транспортируют мелкие молекулы и ионы. Например, транспортный белок гемоглобин переносит кислород и углекислоту с потоком крови. Мембранные транспортные белки помогают молекулам и ионам двигаться через плазмалемму. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины – ионы металлов и гормоны.
    4. Структурная. Белковые молекулы входят в состав всех клеточных мембран и органоидов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные структуры мышечных волокон. Структурными являются кератин в волосах, фибрин в сгустках крови, коллаген в коже, связках, сухожилиях и костях. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит также структурный белок эластин.
    5. Двигательная. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Мышцы сокращаются за счёт движения двух видов белковых нитей: актина и миозина. Контрактильные (лат. contraho, contractum – стягивать, сокращать) протеины играют ключевую роль в цитоскелете и передвижении веществ внутри клетки. Белок тубулин также входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
    6. Регуляторная. Крошечные белки, называемые гормонами, служат межклеточными посланниками в теле животных. Другие белки регулируют синтез РНК на ДНК, включая и выключая гены. Кроме того белки получают информацию, действуя в качестве рецепторов клеточной поверхности (эту функцию иногда считают отдельной, называя рецепторной).
    7. Запасающая. Кальций и железо хранятся в организме в виде ионов, связанных с белками хранения. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются зародышем при прорастании, а затем и проростком как источник азота.
  1. Энергетическая. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и липидов.
Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG) (150 кДа), гемоглобин (66,8 кДа), гормон инсулин, фермент аденилаткиназа и фермент глютаминсинтетаза.
Автор: en:User:Gareth White, CC BY-SA 2.0

Функции белков

 

Функция Класс белка Образцы Примеры использования
Каталитическая Ферменты Карбогидразы Расщепляют полисахариды
Протеазы Разрушают белки
Полимеразы Синтезируют нуклеиновые кислоты
Киназы Фосфорилируют сахара и белки
Защитная Иммуноглобулины Антитела Маркируют чужеродные белки для элиминации (удаления)
Токсины Змеиный яд Блокирует нервные импульсы
Клеточные белки-антигены МНС-белки (главный комплекс гистосовместимости) Опознание чужеродных белков
Транспортная Циркуляционные транспортёры Гемоглобин Переносит кислород и углекислый газ крови
Миоглобин Переносит кислород и углекислый газ в скелетных мышцах и мышце сердца
Цитохромы Транспортируют электроны
Мембранные транспортные белки Натриево-калиевый насос Возбуждение мембраны
Протонный насос Хемиосмос
Транспортёр глюкозы Транспортирует глюкозу в клетки
Структурная Волокна Коллаген Образует хрящ
Кератин Формирует волосы, ногти, перья и др.
Фибрин Образует сгустки крови
Двигательная Мускулы Актин Сокращение мышечных волокон
Миозин Сокращение мышечных волокон
Регуляционная Осмотические белки Сывороточный альбумин Поддерживает осмотическую концентрацию крови
Регуляторы генов Репрессор Регулирует транскрипцию
Гормоны Инсулин Контролирует уровень глюкозы в крови
Вазопрессин Увеличивает задержку воды почками
Окситоцин Регулирует сокращение матки и выделение молока
Запасающая Ион-связывание Ферритин Хранит железо, особенно в селезёнке
Казеин Хранит ионы в молоке
Кальмодулин Связывает ионы кальция

Белки – это полимеры

Белки, или протеины – это нерегулярные (не имеющие определённой закономерности в последовательности мономеров) полимеры, состоящие из мономеров, называемые аминокислотами. Протеины, в состав молекул которых входит от пятидесяти до нескольких тысяч остатков аминокислот, называются белками. Молекулы с меньшим количеством мономеров именуются пептидами.

Общие сведения о пептидах и белках

Белок состоит из одной или нескольких длинных неразветвлённых цепей. Каждая цепь называется полипептидом и состоит из аминокислот, скреплённых пептидными связями. Термины «белок» и «полипептид» часто используются свободно, что может вызывать путаницу. Для белка, который включает только одну полипептидную цепь, оба термина являются синонимами.

В природе существуют около 500 аминокислот. В образовании белков обычно (но не всегда) участвуют только 20 из них – их называют белокобразующими. Порядок соединения мономеров в белке определяет его структуру и функции. Многие учёные считают, что аминокислоты были первыми органическими молекулами, появившимися на Земле. Возможно, океаны, которые существовали в начале истории нашей планеты, содержали большое их разнообразие.

Белокобразующие аминокислоты

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений. Для гетеротрофов источником аминокислот являются продукты питания. В организме человека и животных некоторые аминокислоты могут синтезироваться из продуктов обмена веществ (в первую очередь — из других аминокислот). Такие аминокислоты называются заменимыми.

Другие же, так называемые незаменимые аминокислоты, не могут быть собраны в организме и поэтому должны постоянно поступать в него в составе белков пищи. Протеины, содержащие остатки всех незаменимых аминокислот, называются полноценными. Неполноценные белки – это те, в составе которых отсутствуют остатки тех или иных незаменимых аминокислот.

Незаменимыми аминокислотами для человека являются: триптофан, лизин, валин, изолейцин, треонин, фенилаланин, метионин и лейцин. Для детей незаменимыми являются также аргинин и гистидин.

Полипептидные цепи могут быть очень длинными и включать самые разные комбинации аминокислотных остатков. Каждый конкретный белок характеризуется строго постоянным составом и последовательностью аминокислот.

Димер мембранного белка кальсеквестрина.
Deposition authors: Wang, S., Trumble, W.R., Liao, H., Wesson, C.R., Dunker, A.K., Kang, C., CC BY 3.0

Белки, образованные только остатками аминокислот, называются простыми. Сложными являются протеины, имеющие в своём составе компонент неаминокислотной природы. Это могут быть ионы металлов (Fe2+, Zn2+, Mg2+, Mn2+), липиды, нуклеотиды, сахара и др. Простыми белками являются альбумины крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложные белки – это большинство ферментов, иммуноглобулины (антитела).

Состав аминокислот

Аминокислоты, как следует из их названия, содержат основную аминогруппу (— NH2), а также кислотную карбоксильную группу (—COOH), обе они связаны с центральным атомом углерода. Углерод дополнительно скреплен с водородом и функциональной белковой группой, называемой радикалом (R). Эти компоненты полностью заполняют все связи центрального атома углерода.

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина).
Автор: User:X-romix

Уникальный характер каждой аминокислоты определяется природой группы радикала. Обратите внимание, что если группа радикала не содержит атома водорода (Н), как в глицине, то аминокислота хиральна и может существовать в форме двух энантиомеров: d или L. В белках живых систем содержатся обычно α (L)-аминокислоты, а β (d)-аминокислоты встречаются крайне редко.

Группа радикала определяет химические свойства аминокислот – они могут быть полярными или неполярными, гидрофобными или гидрофильными. Серин с радикалом -CH2OH является полярной молекулой, Аланин, который имеет –CH3 как группу радикала – неполярен.

Существуют также основные аминокислоты (более чем с одной аминогруппой) и кислые аминокислоты (более чем с одной карбоксильной группой). Наличие дополнительной амино- или карбоксильной группы оказывает влияние на свойства аминокислоты, которые играют определяющую роль в формировании пространственной структуры белка.

В состав радикала некоторых аминокислот (например, цистеина) входят атомы серы. Все 20 аминокислот сгруппированы в пять химических классов, основанных на группе их радикала.

  1. Неполярные аминокислоты, такие как лейцин, часто имеют в качестве радикала —CH2 или —CH3.
  2. Полярные незаряженные аминокислоты, такие как треонин, с радикалом, содержащим кислород или гидроксильную группу (-OH).
  3. Заряженные аминокислоты, такие как глутаминовая кислота, с радикалом, имеющим кислоты или основания, способные к ионизации.
  4. Ароматические аминокислоты, такие как фенилаланин, имеющий группу радикала, содержащую органическое (углеродное) кольцо с чередованием одиночных и двойных связей. Они также неполярны.
  5. Аминокислоты, обладающие особыми функциями и свойствами. Например, метионин, который часто является первой аминокислотой в цепи белков, пролин, вызывающий перегибы в цепях, цистин, связывающий цепи вместе.

Каждая аминокислота влияет на форму белка по-разному, в зависимости от химической природы боковых групп. Например, части белковой цепи с многочисленными неполярными аминокислотами сворачиваются внутрь своей цепи путём гидрофобного исключения.

Белки и пептидные связи

В дополнении к группе радикала каждая аминокислота имеет положительно заряженную аминогруппу (NH3 +) на одном конце и отрицательно заряженную гидроксильную группу (COO -) на другом. Амино- и карбоксильные группы у пары аминокислот могут подвергаться реакции дегидрации (выделение молекулы воды) с образованием ковалентной связи. Ковалентная связь, скрепляющая две аминокислоты, называется пептидной. Скреплённые таким способом аминокислоты не могут свободно вращаться вокруг N-C связи. Этот факт является основным фактором образования конструкции белковых молекул.

Пептидная связь

Наличие как основной, так и кислотной групп обусловливает амфотерность (проявление как кислотных, так и основных свойств) и высокую реакционную способность аминокислот.

При соединении двух аминокислот образуется дипептид. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Новаторская работа Фредерика Сангера в начале 1950-х годов доказала, что каждый вид белка имеет определённую аминокислотную последовательность. Для отщепления аминокислот он использовал химические методы, после этого определял их. Сангер преуспел в расшифровке аминокислотной последовательности инсулина. Он продемонстрировал, что все молекулы инсулина имеют одинаковый состав аминокислот.

Уровни структурной организации белков

Форма белка определяет его функцию. Один из способов изучить что-то столь же маленькое как белок – посмотреть на него при помощи коротковолнового излучения, которое представлено рентгеновскими лучами. Рентгеновские лучи пропускают через белок для получения дифракции его узора. Эта картинка кропотливо анализируется и позволяет исследователю построить трёхмерное изображение молекулы с положением каждого её атома. Первым белком, проанализированным таким образом, был миоглобин; вскоре такому же анализу был подвергнут связанный с ним белок гемоглобин.

Когда было изучено достаточное количество протеинов, стал очевиден общий принцип их строения: в каждом исследованном белке все внутренние аминокислоты, такие как лейцин, валин и фенилаланин, неполярны. Тенденция воды к исключению неполярных молекул буквально толкает такие части цепи аминокислот внутрь протеина. Неполярные аминокислоты вынуждены тесно контактировать друг с другом, оставляя мало свободного места внутри молекулы. Полярные и заряженные аминокислоты концентрируются на поверхности белка, за исключением немногих, играющих ключевые функциональные роли.

Структура белков, как правило, описывается как иерархия четырёх уровней: первичного, вторичного, третичного и четвертичного. Мы рассмотрим эту точку зрения, а затем интегрируем её с более современным подходом, вытекающим из расширяющихся знаний о белковой структуре.

Уровни организации молекул белка

Первичная структура белков

Первичная структура белка – это его аминокислотная последовательность, т. е. это цепочка из множества аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Это наиболее важная структура, так как именно она определяет форму, свойства и функции белка. На основе первичной структуры создаются другие формы молекулы.

Группы радикалов, которыми отличаются аминокислоты, не играют роли в пептидной цепи белков и протеин может включать любую последовательность аминокислот. Так как любая из 20 аминокислот может появиться в любом месте, белок, содержащий 100 мономеров, может образовать любую из 20 100 различных аминокислотных последовательностей. Это важное свойство белков позволяет им быть разнообразными, но каждый из них функционирует только при определённой аминокислотной последовательности.

Вторичная структура белка

Боковые и пептидные группы полипептидных цепей могут образовывать водородные связи. Вторичная структура белка возникает в результате связывания атомов водорода NH-групп и кислорода CO-групп. Полипептидная цепь при этом спирально закручивается. Водородные связи слабые, но благодаря их большому числу они обеспечивают стабильность этой структуры. Спиральную конфигурацию имеют, например, молекулы кератина, миозина и коллагена.

Водородные связи пептидов могут образовываться с водой. Если связей с водой будет слишком много, белки не смогут приобрести глобулярной структуры. Лайнус Полинг предположил, что пептидные группы могут взаимодействовать друг с другом, если пептид свёрнут в спираль, которую он назвал α-спиралью. Этот вид регулярного взаимодействия в пептиде формирует его вторичную структуру.

Вторичная структура инсулина

Другая форма вторичной структуры формируется между зонами пептида, расположенными в один ряд, в результате чего получается плоская молекула, собранная в складки, называемая β-листом. Части белка могут быть либо параллельными, либо антипараллельными – в зависимости от того, являются ли смежные участки пептида ориентированными в одном или в противоположном направлении.

Эти два вида вторичной структуры создают зоны белка – цилиндрические (α-спирали) и плоские (β-листы). Конечная структура белка может включать области каждого типа вторичной структуры. Например ДНК-связывающие белки обычно имеют области α-спирали, которые могут лежать поперёк ДНК и взаимодействовать непосредственно с основаниями ДНК. Белки порины, образующие отверстия в мембранах, состоят из β-листов. В гемоглобине α и β-структуры (глобины) имеют в молекуле свои зоны.

Вторичная структура белков

Третичная структура белков

Окончательная структура химически связанных белков называется третичной. Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих в водной среде между разными группами атомов белковой молекулы вторичной структуры.

У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S – S связи (дисульфидные) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. Третичной структурой определяются специфичность белковых молекул, их биологическая активность. Её имеют многие белки, например миоглобин (белок, который участвует в создании запаса кислорода в мышцах) и трипсин (фермент, расщепляющий белки пищи в кишечнике).

Третичная структура стабилизируется рядом сил, в том числе:

  • водородными связами между радикалами различных аминокислот;
  • электростатическим притяжением радикалов с противоположными зарядами;
  • гидрофобным исключением неполярных радикалов;
  • ковалентными дисульфидными связами.

На стадии третичной структуры по форме молекул белки можно разделить на две группы:

  • глобулярные – имеют округлую форму. Такую форму имеют глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин;
  • фибриллярные – характеризуются вытянутой, нитевидной формой молекул. Это кератин, коллаген, миозин, эластин и др.

Четвертичная структура белка

Когда два или более полипептида связываются с образованием функционального белка, отдельные его цепи называются субъединицами. Расположение этих субъединиц и есть четвертичная структура. Субъединицы в таких белках чаще всего неполярны, поэтому они не связаны химически и отвечают за отдельные виды деятельности. Прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.

Четвертичная структура характерна для белка гемоглобина. Вспомните, что гемоглобин состоит из двух α-цепей и двух β-цепей, а ещё в его состав входит небелковый компонент – гем.

Субъединицы располагаются в их окончательной четвертичной структуре. Это конечная структура некоторых, но не всех белков. У протеинов, которые состоят только из одной полипептидной цепи, например у фермента лизоцима, конечной структурой является третичная.

Мотивы и домены – структурные элементы белков

Ручное определение последовательности аминокислот в белке – трудоёмкая работа. Эту ситуацию изменило открытие способности хранения информации о белке молекулой ДНК. Первоначально геном человека был расшифрован вручную. Появление технологий следующего поколения привело к заметному ускорению секвенирования.

Сегодня расшифрованы более 40 000 бактериальных геномов и почти 8 000 геномов эукариот, в том числе 80 последовательностей генов млекопитающих. Так как состав ДНК имеет непосредственное отношение к последовательности аминокислот в белках, у биологов теперь есть огромная база данных строения протеинов.

Новая информация заставила задуматься о логике генетического кода и основных закономерностях структуры белка. Исследователи до сих пор рассматривают иерархическую систему из четырёх уровней как важную, но в лексикон биологов вошли и новые термины: мотив укладки и белковый домен.

Мотив укладки белковых молекул

Когда биологи обнаружили третичную структуру белка (ещё более трудоёмкая работа, чем определение последовательности аминокислот в цепи), они заметили сходные элементы, расположенные в непохожих белках. Подобные структуры называются мотивами, а иногда «сверхсекундными структурами». Термин «мотив» заимствован из искусства и относится к тематическому повторяющемуся элементу в музыке или дизайне.

Один общий мотив β-α-β образует так называемую «складку Россмана» у большого количества протеинов. Вторым часто встречающимся мотивом является β-баррель, который представляет собой β-лист, сложенный по кругу, чтобы сформировать трубку. Третий тип мотива – спираль-поворот-спираль, состоит из двух α-спиралей, разделённых изгибом. Его используют белки для связывания с молекулой ДНК.

Логику структуры мотивов укладки исследователи до сих пор не могут понять. Вероятно, если аминокислоты являются буквами в языке белков, то мотивы представляют собой повторяющиеся слова или фразы. Мотивы укладки помогли определить неизвестные функции белков, а база данных белковых мотивов используется для поиска новых неизвестных протеинов.

Мотивы укладки являются довольно консервативными и встречаются в белках, которые не имеют ни функциональных, ни эволюционных связей. Определение мотивов укладки лежит в основе физической, или рациональной классификации белков.

Белковые домены

Домены – это функциональные единицы в виде глобулы внутри более крупной структуры белков. Их можно рассматривать как субструктуры внутри третичной структуры белка. В языке белков это «абзацы». Большинство белков состоит из нескольких доменов, которые выполняют различные части функций протеинов.

Во многих структурах эти домены могут быть физически разделены. Например, так устроены факторы транскрипции – белки, которые связываются с ДНК и инициируют построение РНК по комплементарной ей ДНК. Было выяснено, что если ДНК-связывающие области поменять местами с факторами транскрипции, специфичность фактора может быть изменена без изменения его способности стимулировать транскрипцию. Эксперименты по замене доменов были проведены со многими факторами транскрипции, и они указывают, что активационные и ДНК-связывающие домены действуют отдельно.

Эти образования также могут помогать протеинам складываться. По мере того, как полипептидная цепь приобретает свою структуру, домены принимают правильную форму. Это действие может быть продемонстрировано экспериментально. Искусственное продуцирование фрагмента полипептида, который образует домен в интактном белке, показывает, что фрагмент складывается, чтобы сформировать такую же структуру, как у прототипа.

Процесс складывания, белки-шапероны

Первоначально биохимики думали, что новоиспечённые белки сворачиваются спонтанно, пробуя различные конфигурации, как гидрофобные взаимодействия с водой толкают неполярные аминокислоты внутрь белков до тех пор, пока не будет достигнута их окончательная структура. Оказалось, что эта точка зрения слишком проста. Цепи протеинов могут быть сложены многими способами, поэтому пробы и ошибки заняли бы слишком много времени. По мере того как первичная цепь складывается, приобретая финальную структуру, неполярные «липкие» внутренние участки во время промежуточных стадий обнажаются. Если эти промежуточные формы поместить в пробирку со средой, идентичной той, что внутри клетки, они прилипают к другим, и нежелательные белки-партнёры образуют клейкую массу.

Как клетки избегают того, чтобы их белки слипались в массу? Ответ на вопрос появился во время изучения необычных мутаций, которые спасают бактериальные клетки от размножения внутри них вирусов. При этом белки вирусов, произведённые внутри клетки, не могут сложиться как следует. Дальнейшее исследование помогло выяснить, что клетки содержат белки-шапероны, помогающие другим белкам складываться правильно.

Свёртывание белков

В настоящее время молекулярные биологи выявили массу белков, действующих как шапероны. Это большой класс полимеров, который можно разделить на подклассы. Представители шаперонов были найдены в каждом исследуемом организме. Некоторые из них, называемые тепловыми шоковыми белками, вырабатывается в ответ на повышение температуры тела. Высокие температуры служат фактором денатурации белков, шоковые белки-шопероны помогают белкам правильно сворачиваться и в такой ситуации.

Один из хорошо изученных классов этих белков, названных шаперонинами, был изучен у кишечной палочки (Escherichia coli). У мутантов при инактивации шаперонинов 30% бактериального белка не складывались должным образом. Шаперонины собираются в комплекс, напоминающий цилиндрический контейнер. Белки могут заходить в этот контейнер, и даже неправильно сложенные молекулы складываются там заново.

Исследователи склонны думать о белках как о фиксированных структурах, но это не относится к шаперонинам. Их гибкость поразительна. Видимо, это нужно им для выполнения своих функций. Клетки используют эти белки для складывания некоторых молекул протеинов и восстановления их неправильной структуры.

Денатурация инактивирует белки

Еще одной важной особенностью белков является то, что они проявляют свою активность лишь в узких температурных рамках и в определённом диапазоне кислотности среды.

Если условия, окружающие белок, изменяются, то он может частично потерять свою структуру или полностью развернуться. Этот процесс называется денатурацией. Белки могут быть денатурированы, когда рН, температура или ионная концентрация окружающего раствора изменена. Денатурация происходит вследствие разрыва водородных, ионных, дисульфидных и других связей, стабилизирующих пространственную структуру белковых молекул. При этом может утрачиваться их четвертичная, третичная и даже вторичная структуры.

Денатурированные белки как правило биологически неактивны. Это особенно значимо в отношении ферментов: так как почти каждая химическая реакция происходит при их помощи, жизненно важно, чтобы они функционировали нормально.

До появления морозильников и холодильников единственным способом предохранения продуктов от размножения в них микроорганизмов было хранение их внутри раствора, содержащего высокую концентрацию соли или уксуса, которые денатурировали ферменты микроорганизмов и предотвращали их рост.

Большинство ферментов функционирует в очень узком диапазоне условий окружающей среды. У каждого энзима этот диапазон специфичен. Ферменты крови, которые работают при рН около 7,4, быстро денатурируют в кислой среде желудка. И наоборот, протеолитические ферменты желудка, работающие при рН=2 или менее, разбираются в основной среде крови. Аналогично у организмов, живущих вблизи океанических гидротермальных источников, есть ферменты, которые хорошо работают только в экстремальных температурах (до 100°С). Эти организмы не могут выжить в более прохладных водах, потому что их энзимы не функционируют должным образом при относительно низких температурах.

Если нормальные показатели окружающего раствора восстанавливаются, небольшой белок, не потерявший первичной структуры, может восстановиться. Этот процесс называется ренатурацией, он происходит благодаря взаимодействию неполярных аминокислот и воды. Первоначально этот процесс был установлен для энзима рибонуклеазы, его ренатурация привела к выводу, что первичная структура определяет третичную структуру белка. Более сложные белки редко складываются вновь из-за их сложной окончательной структуры. Их денатурация носит необратимый характер.

Важно отличать денатурацию от диссоциации. Субъединицы белков с четвертичной структурой могут быть диссоциированы (разделены) без потери своей индивидуальной третичной структуры. Например, молекула гемоглобина может диссоциировать на 4 молекулы (2 α-глобина и 2 β-глобина) без денатурации свёрнутых глобиновых белков. Они легко восстанавливают свою четвертичную структуру из четырёх субъединиц.

 

 

Вам будет интересно

Как определить какой источник белка является самым лучшим?

Белок является важным компонентом питания, и его ежедневное употребление обеспечивает правильное функционирование многих процессов в нашем организме. Белок содержится в продуктах питания, а также его можно употреблять с помощью пищевых добавок. Однако качество белка в разных источниках весьма различно. Для оценки качества белка важны два основных критерия – биодоступность и аминокислотный профиль. На основе этих двух критериев были разработаны международные шкалы DIAAS и PDCAAS, которые всесторонне оценивают источники белка и их пользу для организма.

Биодоступность белков

Молекулы белка состоят из цепочки аминокислот, которые организм использует для различных целей. Сам белок состоит из примерно 20 аминокислот, девять из которых классифицируются как незаменимые, так как они не могут быть синтезированы в организме человека. Поэтому необходимо их поступление в организм извне. Переваривание белка начинается в желудке и тонкой кишке, где он расщепляется на отдельные аминокислоты, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии. Таким образом, биодоступность показывает, насколько хорошо организм может использовать потребленный белок. [8]

Биодоступность белка определяется тремя коэффициентами и индексами, на основе расчетов содержания азота в организме [2] [9] [10] [11]:

  • Биологическая ценность белка – Biological value (BV) – измеряет долю азота из белков, которая теоретически используется в мышечной ткани.
  • Чистая утилизация белка – Net Protein Utilisation (NPU) – определяет соотношение аминокислот в рационе, которые в организме превращаются в белки.
  • Азотистый баланс – Nitrogen Balance (NB) – может быть положительным, отрицательным или нулевым. При положительном азотистом балансе, белок, который поступает с пищей, используется для наращивания мышечной массы. Отрицательный азотистый баланс означает, что организм использует мышечный белок в качестве источника энергии.

Не любите расчеты и формулы? BV, NPU и NB измеряются на основе содержания азота в организме, что позволяет узнать в каком количестве белок усваивается организмом. Затем, чтобы узнать биодоступность нужно сравнить результат измерений с количеством принятого белка. Общая биодоступность включает результаты BV, NPU и NB. Наиболее интересным коэффициентом является биологическая ценность белка. [2]

Биологическая ценность белка

Сначала организм человека получает белки из пищи, и затем они перерабатываются в пищеварительном тракте. Не каждый тип белка используется для наращивания мышечной массы в одинаковой степени. Биологическая ценность (БЦ) – параметр, определяющий, насколько эффективно организм может использовать питательные вещества. Она зависит от аминокислотного состава белка и от степени его усваиваемости. Другими словами, БЦ показывает, насколько быстро и эффективно организм может использовать потребленный белок. [4]

Лучшим усваиваемым природным источником белка являются цельные яйца, так как организм может использовать 94% такого белка. По этой причине яйцам присваивается значение 100, а затем все другие источники белка сравниваются с яйцами. Сегодня белок также можно употреблять в форме пищевых добавок, которые легче и лучше усваиваются, чем яйца, и поэтому они имеют значение выше 100. Наиболее популярными являются сывороточный концентрат и изолят. В таблице вы можете найти биологическую ценность различных источников белка [4]:

Источник белкаБиологическая ценность

Сывороточный изолят

159

Сывороточный концентрат

104

Яйца (цельные)

100

Яйца (только белки)

88

Курица/индейка

79

Казеин (пищевая добавка)

77

Соевый протеин (пищевая добавка)

74

Рыба

70

Говядина (постная)

69

Коровье молоко

60

Белый рис

56

Арахис

55

Кукуруза

36

Картофель (белый)

34

Хотите узнать о разнице между сывороточным концентратом и изолятом? Прочитайте всю необходимую информацию об этих источниках белка в нашей статье
– Какой протеин лучше выбрать? Сывороточный концентрат, изолят или гидролизат?

Аминокислотный профиль

Как упоминалось выше, молекулы белка состоят из аминокислотных цепей. Некоторые из них организм может вырабатывать сам, а некоторые он получает с пищей. Аминокислоты, которые организм не способен самостоятельно вырабатывать являются незаменимыми. К ним относятся 9 аминокислот [1]:

  • лейцин
  • изолейцин
  • валин
  • гистидин
  • лизин
  • метионин
  • фенилаланин
  • треонин
  • триптофан

Наиболее важными аминокислотами для роста и поддержания мышц являются так называемые аминокислоты с разветвленной цепью BCAA. К ним относятся лейцин, изолейцин и валин, причем лейцин обладает наиболее выраженным анаболическим эффектом. Очень важным критерием при выборе источника белка является аминокислотный профиль, который представляет собой содержание аминокислот в протеине. См. таблицу содержания аминокислот в различных источниках белка и их рекомендуемой ежедневной нормой потребления: [2]

мг/кг/день*мг/г белка
молокогорохриссоясыворотка

Гистидин

10

30

17

24

26

21

Изолейцин

20

50

54

40

43

59

Лейцин

39

97

97

88

80

116

Лизин

30

80

83

33

60

102

Метионин

10

27

5

29

10

23

Фенилаланин (+ тирозин)

25

99

94

111

90

66

Треонин

15

47

43

38

37

76

Триптофан

4

13

11

14

13

20

Валин

26

58

81

55

44

58

* количество аминокислот на килограмм веса в день

Хотите узнать больше о незаменимых аминокислотах и их значении для организма? Всю необходимую информацию можно найти в нашей статье – Незаменимые аминокислоты ЕАА и их эффекты, источники и дозировка.

По содержанию аминокислот источники белка делятся на 2 группы [3]:

  1. Полноценные белки – содержат все незаменимые аминокислоты. К ним относятся продукты животного происхождения, такие как мясо, молочные продукты и яйца.
  2. Неполноценные белки – содержат по крайней мере одну незаменимую аминокислоту. К ним относятся белки растительного происхождения, такие как бобовые и злаковые.

Биодоступность является популярным критерием, особенно в средствах массовой информации и рекламе. Она опирается на два предположения, которые не были подтверждены исследованиями [2]:

  1. Белки являются единственным источником азота в организме.
  2. Непереваренный белок используется для образования белков в организме.

Причиной недоверия этим предположениям заключается в том, что перевариваемый белок в организме может превращаться в глюкозу, и это происходит в случае быстро усваиваемого белка. Шкалы PDCAAS и DIAAS являются более объективным способом оценки качества белков. [2]

PDCAAS a DIAAS

Эксперты предпочитают PDCAAS и DIAAS, потому что они обе основаны не только на усвояемости, но и на аминокислотном профиле. Шкала PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score) – это аминокислотный коэффициент усвояемости белков. Шкала используется Всемирной организацией здравоохранения (ВОЗ) и Продовольственной и сельскохозяйственной организацией. PDCAAS стала заменой биодоступности благодаря учету аминокислотного профиля и усвояемости. Шкала DIAAS (Digestible Indispensable Amino Acid Score) – это коэффициент усвояемости незаменимых кислот. [5] [6]

Разница между этими показателями заключается в формуле, которая определяет ценность белка. Коэффициент PDCAAS оценивают по содержанию переваренного белка после прохождения через тонкую и толстую кишку, DIAAS оценивают по содержанию белка после прохождения только через тонкую кишку. [2]

Результаты по шкале DIAAS – это процентное соотношение качества протеин, которое можно разделить на 3 основные группы [6]:

  • 100 или более% – протеин высокого (отличного) качества
  • 75 – 100% – белок хорошего качества
  • менее 75% – белок низкого качества

DIAAS является самым современным способом оценки качества белка. В таблице представлены источники белка по шкале DIAAS, которые оцениваются на основе усвояемости белка и содержания аминокислот. [7]

DIAAS (%)Качество протеина

Цельное сухое молоко

143

Высокое

Концентрат молочного белка

118

высокое

Цельное молоко

114

высокое

Яйца вкрутую

113

высокое

Говядина

111

высокое

Сывороточный изолят

109

высокое

Куриная грудка

108

высокое

Сывороточный концентрат

98, 3

хорошее

Гороховый протеин

91, 5

хорошее

Соевый протеин

90

хорошее

Нут

83

хорошее

Рис (варенный)

59

низкое

Миндаль

40

низкое

Кукурузные хлопья

10

низкое

Что делает источник белка/протеин высококачественным?

Белок переваривается желудочным соком, ферментами и другими ингредиентами и впоследствии, он расщепляется до аминокислот. Только тогда белок попадает в кровоток и транспортируется в ткани. Существуют три основные критерии высококачественного белка/протеина [12]:

  • усвояемость белка
  • содержание аминокислот
  • содержание аминокислот для улучшения метаболизма

Независимо от того, предпочитаете ли вы источники белка низкого, хорошего или высокого качества, помните о следующем [12]:

  1. Количество белка, которое вам нужно употребить, зависит от качества белка/протеина.
  2. Если вы потребляете белки/протеин в основном растительного происхождения, вам следует увеличить ежедневное потребление белка
  3. Если вы вегетарианец или веган, помните о разнообразном питании. Также изучите аминокислотный профиль источника белка/протеина, который вы употребляете.

Помните о том, что нужно придерживаться разнообразного и сбалансированного питания, а также не забывайте о ежедневной норме употребления белка. Приспособьте свой рацион так, чтобы ваш организм ежедневно получал достаточное количество аминокислот, и чтобы вы могли достичь всех своих целей в фитнесе.

Функции аминокислот в организме человека

У большинства людей слово аминокислоты ассоциируется с разновидностью спортивного питания. И действительно, одним из основных товаров в этом сегменте являются комплексы аминокислот и в частности – аминокислоты ВСАА. Возникает закономерный вопрос: для чего нужны аминокислоты, кому и откуда их можно получить? Чтобы в этом разобраться, нужно сначала определиться с тем, что из себя изначально представляют эти вещества.

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты – это органические соединения, являющиеся структурным компонентом белка. Т.е. когда мы говорим, о том, что белок является основным строительным материалом тканей организма, что он необходим для роста мышечной массы и незаменим при жиросжигании – всё это, на самом деле, об аминокислотах, из которых и состоит белок. Утрированно, можно сказать, что аминокислоты – это белки.

В природе существует огромное количество разновидностей аминокислот и, соответственно, их классификаций. Однако всё это из области химии. Как правило, выделяют 20 «основных» аминокислот. Именно их имеют в виду, затрагивая тему питания, фитнеса и т.д.

Почему в качестве «важнейших» аминокислот выбрали именно их не совсем понятно. Однако для нас важно, что эти двадцать аминокислот делят на два класса в зависимости от того, может ли организм самостоятельно их синтезировать (производить): заменимые и незаменимые.

Виды аминокислот: заменимые и незаменимые

Заменимые аминокислоты – это те, которые организм может получить двумя способами: либо в готовом виде из продуктов питания, либо производить самостоятельно из других видов аминокислот и веществ, поступающих в организм.

К заменимым аминокислотам относятся: аргинин, аспарагин, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, карнитин, орнитин, таурин (иногда в этот список вносят пролин и серин).

Незаменимые аминокислоты – эти аминокислоты организм не в состоянии синтезировать сам и может получать только из продуктов питания. Если говорить более точно, то этот класс делится на незаменимые и условно незаменимые аминокислоты – на самом деле, они производятся в организме, но в ничтожно маленьких количествах и поэтому их дополнительное поступление крайне необходимо.

К незаменимым аминокислотам относятся: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

К условно незаменимым аминокислотам относятся: тирозин, цистеин, гистидин, аланин.

В разных источниках аминокислоты в этих классификациях могут немного отличаться. Иногда этот список дополняют несколькими другими элементами. Иногда «степень важности» некоторых ставят под сомнение, но, тем не менее, этот перечень можно назвать основным.

Источники аминокислот

Естественно, главным источником аминокислот являются продукты питания, богатые белком. Однако на основании содержания тех или иных аминокислот белки, содержащиеся в пище, можно разделить на полноценные и неполноценные.

Полноценные белки содержат в себе все незаменимые аминокислоты. К таким продуктам относятся, главным образом, продукты животного происхождения: мясо, птица, рыба, яйца, молочные продукты. К растительным источникам полноценного белка относится соя.

Среди всех продуктов наиболее качественным источником полноценных белков считается куриное яйцо, так как в нём не только полный набор незаменимых аминокислот, но и лучшее их соотношение.

Неполноценные белки – в их составе отсутствует хотя бы одна незаменимая кислота. Соответственно, по своему «качеству» неполноценные белки могут сильно отличаться. Ведь к одной и той же группе «неполноценных» будет относится тот белок, в котором только одна незаменимая аминокислота, и тот, в котором их семь. Источником неполноценных белков являются главным образом продукты растительного происхождения: бобовые, злаки, орехи и семечки.

Хочу обратить внимание на один нюанс, который обычно становится камнем преткновения в спорах вегетарианцев и тех, кто ест мясо и продукты животного происхождения: белок содержится практически во всех продуктах. А если учитывать даже его микродозы, то, скорее всего, во всех. Вопрос в другом: в качестве белка (полноценный или неполноценный) и его количестве. Белок есть и в брокколи и в куриной грудке. Просто в капусте его 3 г на 100 г продукта, а в курином мясе 23 г.

Чтобы эта информация была более наглядной, я приведу пример. Допустим, есть человек, который занимается спортом и весит 70 кг. Ему необходимо, допустим, 1,5 г белка на кг массы тела, соответственно хотя бы 105 г. Он может получить их из 450-ти г курицы, либо из 3, 5 кг брокколи. И это только количественный показатель. Качество животного белка будет Выше.

Функции аминокислот в организме

В широком смысле, аминокислоты, из которых состоит белок, являются строительным материалом всех структур организма. Каждая аминокислота в отдельности выполняет свою незаменимую роль. Однако, обобщив, можно выделить следующие основные функции аминокислот:

  • синтез белка
  • поддержание активности умственных процессов (аминокислоты выполняют функцию нейромедиаторов, являясь проводниками нервных импульсов)
  • регуляция работы ЦНС (центральной нервной системы)
  • формирование мышечных волокон
  • восстановление тканей и органов после травм
  • являясь основным компонентом ферментов, регулируют обменные процессы в организме (в том числе углеводный и липидный обмены)
  • регулируют гормональный фон

И это только основные из них. Я не преувеличу, если скажу, что аминокислоты участвуют абсолютно во всех процессах, происходящих в организме.

Оптимальное соотношение аминокислот

Мне так и не удалось найти более-менее достоверного источника информации о том, каким всё-таки должно быть соотношение белков в рационе человека. Упоминается диапазон соотношения животных белков к растительным от 65:35 до 45:55. Думаю, что стоит ровняться на золотую середину и придерживаться пропорции 50:50.

Но важно также понимать, что такой подсчёт не обязательно даст Вам полный спектр необходимых аминокислот. Ведь даже если мы говорим о полноценном белке, содержащем все незаменимые аминокислоты, то играет роль также количество и пропорции этих аминокислот в данном продукте. Они могут быть там все, но просто в малом количестве или наблюдаться дефицит какой-то конкретной аминокислоты.

Безусловно, немногие из нас будут сидеть и скрупулёзно подсчитывать количество всех аминокислот и их пропорции в своём рационе. Именно поэтому достаточное употребление белка и соблюдение соотношения 50:50 животных к растительным белкам, предположительно, должно покрыть Вашу норму в аминокислотах. К слову, сочетание гречки с мясом даёт примерно такое соотношение. И не стоит забывать, что животный белок усваивается организмом намного лучше, чем растительный.

Намного более сложная ситуация складывается у вегетарианцев. Им нужно очень серьёзно продумывать свой рацион, чтобы более-менее восполнить недостаток незаменимых аминокислот из растительных источников.

Растительный и животный белок: какой лучше?

Именно такая формулировка вопроса очень часто появляется при обсуждении животного и растительного белка, и она в корне не верна. Нет «плохого» или «хорошего» белка, они разные и организму нужны и первые и вторые в достаточном количестве. Как говорилось выше, все белки имеют разный аминокислотный состав. И нам нужны ВСЕ аминокислоты. Каждая из них выполняет свою функцию и, соответственно, недостаток какой-либо из них рано или поздно негативно скажется на работе организма.

Кто-то скажет, что полноценные белки важнее, потому что содержат незаменимые аминокислоты. Но если кушать только белок животного происхождения, человек всё равно будет испытывать недостаток тех кислот, которые в них не содержатся. Кроме того польза продуктов определяется не только наличием аминокислот. Огромную роль также играет соотношение белков, «хороших» и «плохих» жиров и углеводов. Ведь если продукт будет богат незаменимыми аминокислотами, но при этом содержать много животных жиров – его «полезность» существенно уменьшится даже для тех, кто не следит за фигурой. Поэтому вывод один — рацион должен быть максимально разнообразным, чтобы полностью покрыть потребность в аминокислотах.

Количество аминокислот необходимых человеку, занимающемуся спортом, резко увеличивается. Соответственно нужно либо строго контролировать их поступление с пищей, либо принимать дополнительные порции аминокислот в виде добавок спортивного питания (например, ВСАА).

Но это не значит, что добавки являются обязательными. Свой рацион вполне можно выстроить таким образом, чтобы покрыть все потребности в аминокислотах. У спортивного питания есть свои плюсы, но если Вы не соревнующийся спортсмен, его приём не является сверхнеобходимостью.

Ниже в таблицах Вы можете найти информацию об основных аминокислотах, их функциях и источниках получения. Среди продуктов, указаны только те, в которых каждая из аминокислот встречается в более-менее значимых количествах.

Аминокислота Функции Источники
Тирозин
  • участвует в синтезе белка и некоторых гормонов
  • регулирует обмен фенилаланина
  • способствует жиросжиганию
  • повышает либидо
  • улучшает работу головного мозга
  • снижает уровень стресса
  • участвует в выработке меланина
  • сыр
  • соя
  • мясо
  • рыба
  • птица
  • семечки тыквы
  • кунжут
  • молочные продукты
  • яйца
  • бобовые
  • дикий рис
  • авокадо
  • бананы
Цистеин
  • участвует в синтезе белка (главным образом, коллагена)
  • стимулирует рост волос
  • способствует жиросжиганию
  • стимулирует формирование мышечной ткани
  • регулирует обмен серы и производство желчи
  • оказывает антиоксидантное действие
  • способен обезвреживать токсичные вещества и защищать от воздействия радиации
  • оказывает противовирусное и противоопухолевое действие
  • улучшает обмен веществ в хрусталике глаза
  • способствует пищеварению
  • способствует снижению уровня сахара и повышает резистентность к инсулину
  • подавляет воспаление кровеносных сосудов
  • мясо
  • рыба
  • птица
  • яйцо
  • молочные продукты
  • семечки подсолнуха
  • грецкие орехи
  • соя
  • неочищенный рис
  • красный перец
  • чеснок
  • лук
  • брюссельская капуста
  • капуста брокколи
  • пшеничная мука
  • кукурузная мука
Гистидин
  • участвует в синтезе белка
  • нейтрализует действие ультрафиолетовых лучей и радиации
  • способствует укреплению иммунитета;
  • участвует в производстве красных и белых кровяных телец
  • способствует снабжению кислородом органов и тканей
  • способствует секреции желудочного сока
  • выводит из организма соли и тяжелые металлы
  • ускоряет процессы восстановления
  • координирует механизмы роста
  • участвует в формировании миелиновой оболочки нервных клеток
  • поддерживает здоровье суставов
  • мясо
  • птица
  • рыба
  • бобовые
  • яйца
  • сыр
  • арахис
  • соя
  • пшеница и зародыши пшеницы
  • рис
  • гречневая крупа

Понравилась статья? Скажите «спасибо» автору и поделитесь ей в социальных сетях, нажав на соответствующую иконку в правом нижнем углу.

А чтобы получать больше полезной информации каждый день, подпишитесь на наш instagram.

31 .Незаменимые компоненты основных пищевых веществ. Незаменимые аминокислоты; пищевая ценность различных пищевых белков. Линолевая кислота

Среди пищевых веществ есть такие, которые не образуются в организме человека. Эти пищевые вещества называются незаменимыми, или эссенциальными.Они обязательно должны поступать с пищей. Отсутствие в рационе любого из них приводит к заболеванию, а при длительном недостатке – и к смерти. В настоящее время науке о питании известно около 50 незаменимых пищевых веществ, которые не могут образоваться в организме и единственным источником их является пища.  К незаменимым элементампищичеловекаотносят следующие четыре категории:незаменимые жирные кислоты,незаменимые аминокислоты,витаминыи минеральные соли.

В ходе эволюции человек утратил способность синтезировать почти половину из двадцати аминокислот, входящих в состав белков. К их числу относят те аминокислоты, синтез которых включает много стадий и требует большого количества ферментов, кодируемых многими генами. Следовательно, те аминокислоты, синтез которых сложен и неэкономичен для организма, очевидно, выгоднее получать с пищей. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К ним относят:

  • Валин (содержится в зерновых,мясе,грибах, молочных продуктах,арахисе,сое)

  • Изолейцин(содержится в миндале, кешью, курином мясе, турецком горохе (нут), яйцах, рыбе, чечевице, печени, мясе, ржи, большинстве семян, сое.)

  • Лейцин(содержится в мясе, рыбе, буром рисе, чечевице, орехах, большинстве семян.)

  • Лизин(содержится в рыбе, мясе, молочных продуктах, пшенице, орехах.)

  • Метионин(содержится вмолоке, мясе, рыбе, яйцах, бобах,фасоли, чечевице и сое.)

  • Треонин(содержится в молочных продуктах и яйцах, в умеренных количествах в орехах и бобах.)

  • Триптофан(содержится в овсе,бананах, сушёныхфиниках, арахисе, кунжуте, кедровых орехах, молоке,йогурте, твороге, рыбе, курице, индейке, мясе.)

  • Фенилаланин(содержится в говядине, курином мясе, рыбе, соевых бобах, яйцах, твороге, молоке. Также является составной частью синтетического сахарозаменителя —аспартама, активно используемого в пищевой промышленности.)

  • Аргинин(содержится в семенах тыквы, свинине, говядине, арахисе, кунжуте, йогурте, швейцарском сыре.)

Две аминокислоты - аргинин и гистидин - у взрослых образуются в достаточных количествах, однако детям для нормального роста организма необходимо дополнительное поступление этих аминокислот с пищей. Поэтому их называют частично заменимыми. Две другие аминокислоты - тирозин и цистеин - условно заменимые, так как для их синтеза необходимы незаменимые аминокислоты. Тирозин синтезируется из фенилаланина, а для образования цистеина необходим атом серы метионина.

Остальные аминокислоты легко синтезируются в клетках и называются заменимыми. К ним относят глицин, аспарагиновую кислоту, аспарагин, глутаминовую кислоту, глутамин, серии, пролин, аланин.

Как было показано выше, основным источником аминокислот для клеток организма являются белки пищи. В различных пищевых продуктах содержание белка колеблется в широких пределах. Распространённые продукты растительного происхождения содержат мало белка (кроме гороха и сои). Наиболее богаты белками продукты животного происхождения (мясо, рыба, сыр). Белки не являются незаменимыми пищевыми факторами, они являются источниками содержащихся в них незаменимых аминокислот, необходимых для нормального питания.

Питательная ценность белка зависит от его аминокислотного состава и способности усваиваться организмом. Белки значительно различаются по аминокислотному составу. Некоторые их них содержат полный набор незаменимых аминокислот в оптимальных соотношениях, другие не содержат одной или нескольких незаменимых аминокислот. Растительные белки, особенно пшеницы и других злаковых, полностью не перевариваются, так как защищены оболочкой, состоящей из целлюлозы и других полисахаридов, которые не гидролизуются пищеварительными ферментами. Некоторые белки по аминокислотному составу близки к белкам тела человека, но не используются в качестве пищевых, так как имеют фибриллярное строение, малорастворимы и не расщепляются протеазами ЖКТ. К ним относят белки волос, шерсти, перьев и другие. Если белок содержит все незаменимые аминокислоты в необходимых пропорциях и легко подвергается действию протеаз, то биологическая ценность такого белка условно принимается за 100, и он считается полноценным. К таким относят белки яиц и молока. Белки мяса говядины имеют биологическую ценность 98. Растительные белки по биологической ценности уступают животным, так как труднее перевариваются и бедны лизином, метионином и триптофаном. Однако при определённой комбинации растительных белков организм можно обеспечить полной и сбалансированной смесью аминокислот. Так, белки кукурузы (биологическая ценность - 36) содержат мало лизина, но достаточное количество триптофана. А белки бобов богаты лизином, но содержат мало триптофана. Каждый из этих белков в отдельности является неполноценным. Однако смесь бобов и кукурузы содержит необходимое человеку количество незаменимых аминокислот.

Линолевая кислота(ω-6 жирная кислота), а такжеарахидоновая кислотаилиноленовая кислотаотносятся к так называемым незаменимымжирным кислотам, необходимым для нормальной жизнедеятельности; в организм человека и животных эти кислоты поступают с пищей, главным образом в виде сложных липидов —триглицеридовифосфатидов. В виде триглицерида линолевая кислота в значительных количествах (до 40—60 %) входит в состав многихрастительных масели животных жиров, напримерсоевого,хлопкового,подсолнечного,льняного,конопляногомасел,китового жира. Линолевая кислота является незаменимым питательным веществом, без которого организм не может вырабатывать простагландин Е1(простагландин Е1 -одно из важнейших средств защиты организма от преждевременного старения, заболеваний сердца, различных форм аллергии, рака и многих-многих других).

КАЛОРИЙ

Во время беременности общая потребность в калориях увеличивается для обеспечения энергией для развития плода. Беременной женщине необходимо примерно на 300 калорий в день больше, чем до беременности. Это может быть немного меньше в первом триместре и немного больше в последнем. Женщине, вынашивающей близнецов, понадобится еще больше.

Дополнительные 300 калорий можно получить из яблока, половинки сырного бутерброда и морковной палочки. Лучший способ потреблять лишние калории - это здоровые закуски между приемами пищи.

Белок является компонентом каждой клетки организма и важен для обеспечения кровоснабжения матери. Белок также необходим для развития волос, кожи, мышц, нервной ткани и мозга плода. Во время беременности женщинам необходимо примерно на 10 граммов больше белка в день - всего 60 граммов в день.

Минералы. Кальций и фосфор являются важными минералами для развития костей плода, беременной женщине требуется 1 200 мг кальция и фосфора в день.Это на 50 больше, чем нужно женщине до того, как она забеременела.

Молочные продукты являются прекрасным источником кальция и фосфора, а также витамина D, который необходим для усвоения кальция.

Цинк - еще один минерал, необходимый для роста и развития плода. Хорошие пищевые источники цинка включают мясо, печень, яйца, морепродукты.

Железо увеличивает объем материнской крови, а также кровь и мышцы плода. Многие женщины вступают в беременность с низкими запасами железа, что приводит к анемии.Продукты, богатые железом, включают красное мясо, особенно печень, изюм, обогащенный хлеб и крупы.

Витамины. Фолиевая кислота является витамином, важным для метаболизма белков, особенно в периоды быстрого роста. Беременным женщинам следует начинать день с хорошего завтрака. Готовые обогащенные хлопья с молоком и стаканом апельсинового сока обеспечат как минимум половину потребности. Зеленые листовые овощи, печень и чечевица - другие хорошие источники фолиевой кислоты.

:

.

Структура белка | Примечания к уровню

Первичная структура

  • Белки состоят из полипептидных цепей, которые представляют собой аминокислоты, соединенные вместе пептидными связями. Уникальная последовательность аминокислот, составляющих белковую или полипептидную цепь, называется первичной структурой .

Первичная структура : Уникальная последовательность аминокислот, составляющая белковую или полипептидную цепь.

  • Пептидные связи создаются ферментами, катализируемыми реакциями конденсации, и разрушаются ферментами, катализируемыми реакциями гидролиза.Расщепление белков важно во многих частях тела, а не только в пищеварении. Например, при регуляции гормонов клетки, на которые нацелены гормоны, содержат ферменты, расщепляющие эти гормоны. Это мешает их эффектам быть постоянными и позволяет контролировать их.

Вторичная структура

  • После синтеза полипептидные цепи складываются или складываются в различные формы, называемые их вторичной структурой . Двумя распространенными примерами вторичных структур являются Alpha Helices и Beta Pleated Sheets .Вторичная структура удерживается вместе множеством водородных связей, что в целом придает форме большую стабильность.

Вторичная структура : способ складывания первичной структуры полипептидной цепи.

Третичная структура

  • Конечная трехмерная структура белка - это Третичная структура , которая относится к формированию вторичной структуры. Это может включать скручивание или складывание, часто с прямыми цепочками аминокислот между ними.

Третичная структура : Окончательная трехмерная структура белка, влекущая за собой формирование вторичной структуры.

  • Третичная структура удерживается вместе четырьмя различными связями и взаимодействиями:
    • Дисульфидные связи - Если две аминокислоты Cysteine ​​ находятся вместе, между атомами серы в мономерах цистеина образуется прочная двойная связь (S = S) .
    • Ионные связи - Если две противоположно заряженные группы «R» (+ ve и -ve) находятся близко друг к другу, между ними образуется ионная связь.
    • Водородные связи - Типичные повседневные водородные связи.
    • Гидрофобные и гидрофильные взаимодействия - Некоторые аминокислоты могут быть гидрофобными, а другие - гидрофильными. В среде на водной основе глобулярный белок будет ориентироваться так, что его гидрофобные части будут направлены к его центру, а его гидрофильные части - к его краям
  • Третичная структура может быть нарушена действием тепла.Увеличение кинетической энергии белка с третичной структурой заставляет его вибрировать больше, и поэтому связи, которые поддерживают его форму (которые в основном являются слабыми нековалентными связями), с большей вероятностью разорвутся. Когда белок таким образом теряет свою форму, он называется денатурированный . Даже при охлаждении белок не будет (или очень маловероятно, что будет) принимать свою первоначальную сложную форму.

  • Белки с трехмерной структурой делятся на два основных типа:
    • Globular - они имеют тенденцию образовывать шарообразные структуры, где гидрофобные части расположены ближе к центру, а гидрофильные - к краям, что делает их водорастворимыми.Обычно они выполняют метаболические роли, например : ферменты во всех организмах, белки плазмы и антитела у млекопитающих.
    • Fibrous - Белки образуют длинные волокна и в основном состоят из повторяющихся последовательностей аминокислот, нерастворимых в воде. У них обычно есть структурные роли, такие как: коллаген в костях и хрящах, кератин в ногтях и волосах.

Четвертичная структура

  • Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей, иногда с неорганическим компонентом (, например, группа гема в гемоглогине ), называемая Prosthetic Group .Эти белки смогут функционировать только в том случае, если присутствуют все субъединицы.

Четвертичная структура : Структура, образующаяся, когда две или более полипептидных цепей соединяются вместе, иногда с неорганическим компонентом, с образованием белка.

Гемоглобин и коллаген

  • Гемоглобин представляет собой водорастворимый глобулярный белок, который состоит из двух цепей α-полипептида, двух цепей β-полипептида и группы неорганического простетического гема.{2 +} \) ион, с которым могут связываться молекулы кислорода.

  • Коллаген представляет собой волокнистый белок, состоящий из трех полипептидных цепей, намотанных друг на друга. Каждая из трех цепей представляет собой катушку. Между этими витками образуются водородные связи, длина которых составляет около 1000 аминокислот, что придает прочности конструкции. Это важно с учетом роли коллагена как структурного белка. Эта сила увеличивается за счет того, что молекулы коллагена образуют дополнительные цепи с другими молекулами коллагена и образуют ковалентных перекрестных связей друг с другом, которые расположены в шахматном порядке вдоль молекул для дальнейшего повышения стабильности.Молекулы коллагена, обернутые друг вокруг друга, образуют коллагеновых волокон , которые сами образуют коллагеновых волокон .

  • Коллаген выполняет множество функций:
    • Формируют структуру костей
    • Формирует хрящевую и соединительную ткань
    • Предотвращает разрыв стенок артерий, перекачиваемой под высоким давлением.
    • Основной компонент сухожилий, соединяющих скелетные мышцы с костями.
  • Гемоглобин можно сравнить с коллагеном как таковым:
    • Основная форма - Гемоглобин глобулярный, а коллаген волокнистый
    • Растворимость - Гемоглобин растворим в воде, а коллаген нерастворим
    • Аминокислотные компоненты - Гемоглобин содержит широкий спектр аминокислот, в то время как коллаген имеет 35% первичной структуры, состоящей из глицина
    • Протезная группа - Гемоглобин содержит протезную группу гем, в то время как коллаген не имеет протезной группы
    • Третичная структура - Большая часть молекулы гемоглобина намотана в α-спирали, в то время как большая часть молекулы коллагена состоит из структур левой спирали
.

Структурная биохимия / белки / очистка / высаливание - Викиучебники, открытые книги для открытого мира

Из Wikibooks, открытые книги для открытого мира

Перейти к навигации Перейти к поиску
Найдите Структурная биохимия / белки / очистка / высаливание в одном из родственных проектов Викиучебника: Викиучебник не имеет страницы с таким точным названием.

Другие причины, по которым это сообщение может отображаться:

  • Если страница была создана здесь недавно, она может быть еще не видна из-за задержки обновления базы данных; подождите несколько минут и попробуйте функцию очистки.
  • Заголовки в Викиучебниках чувствительны к регистру , за исключением первого символа; пожалуйста, проверьте альтернативные заглавные буквы и подумайте о добавлении перенаправления здесь к правильному заголовку.
  • Если страница была удалена, проверьте журнал удалений и просмотрите политику удаления.
.

Источники и зачем они вам

Организм человека не может производить все, что ему необходимо для функционирования. Существует шесть основных питательных веществ, которые людям необходимо потреблять из пищевых источников для поддержания оптимального здоровья.

Всемирная организация здравоохранения (ВОЗ) отмечает, что основные питательные вещества имеют решающее значение для поддержания репродуктивной функции, хорошего здоровья и роста человека. ВОЗ делит эти важные питательные вещества на две категории: микронутриенты и макроэлементы.

Микроэлементы - это питательные вещества, которые нужны человеку в малых дозах.Микроэлементы состоят из витаминов и минералов. Хотя организму требуется лишь небольшое их количество, недостаток может привести к ухудшению здоровья.

Макронутриенты - это питательные вещества, которые человеку нужны в больших количествах. Макроэлементы включают воду, белок, углеводы и жиры.

Продолжайте читать, чтобы узнать, где найти эти питательные вещества и зачем они нужны человеку.

Шесть основных питательных веществ - это витамины, минералы, белок, жиры, вода и углеводы.

Поделиться на Pinterest Диета, богатая овощами, фруктами и нежирным белком, должна обеспечивать человека большим количеством витаминов.

Витамины - это питательные микроэлементы, которые обладают рядом преимуществ для здоровья, в том числе:

  • укрепляют иммунную систему
  • помогают предотвратить или отсрочить определенные виды рака, такие как рак простаты
  • укрепление зубов и костей
  • способствует усвоению кальция
  • поддержание здоровья кожи
  • помогает организму усваивать белки и углеводы
  • поддерживает здоровую кровь
  • способствует функционированию мозга и нервной системы

Существует 13 основных витаминов, которые диетологи делят на две группы: жирорастворимые и водорастворимые.

Жирорастворимые витамины:

Водорастворимые витамины:

Обычно человек, который придерживается диеты, богатой овощами, фруктами и нежирными белками, может получать все необходимые витамины с пищей. Однако тем, кто ест меньше фруктов и овощей, и тем, у кого проблемы с пищеварением, возможно, потребуется принимать витаминные добавки, чтобы уменьшить или избежать дефицита.

Узнайте, что такое витамины и для чего они нужны.

Минералы - это второй тип микроэлементов.Есть две группы минералов: основные и микроэлементы. Организму необходим баланс минералов обеих групп для оптимального здоровья.

Основными минералами являются:

Основные минералы помогают организму выполнять следующие функции:

  • балансировать уровень воды
  • поддерживать здоровье кожи, волос и ногтей
  • улучшать здоровье костей

Микроэлементы:

Микроэлементы помощь с:

  • укрепление костей
  • предотвращение кариеса
  • содействие свертыванию крови
  • помощь переносу кислорода
  • поддержка иммунной системы
  • поддержка здорового кровяного давления

Человек может гарантировать, что он потребляет достаточно минералов, включая следующие продукты в их рационе.

  • красное мясо (ограничьте их употребление и выберите постные нарезки)
  • морепродукты
  • поваренная соль йодированная (менее 2300 миллиграммов в день)
  • молоко и другие молочные продукты
  • орехи и семена
  • овощи
  • листовая зелень
  • фрукты
  • птица
  • обогащенный хлеб и злаки
  • яичные желтки
  • цельнозерновые
  • фасоль и бобовые

Белок - это макроэлемент, в котором каждая клетка организма должна функционировать должным образом.

Белки выполняют множество функций, в том числе:

  • обеспечивают рост и развитие мышц, костей, волос и кожи
  • образуют антитела, гормоны и другие важные вещества
  • служат источником топлива для клеток и ткани по мере необходимости

Человек может получать белки с пищей. Следующие продукты являются хорошими источниками белка:

Хотя мясо и рыба, как правило, содержат самый высокий уровень белка, веганы и вегетарианцы могут получать достаточно белка из различных растительных продуктов.

Узнайте, сколько белка нужно человеку каждый день.

Люди часто связывают жирную пищу с плохим здоровьем. Однако человеку необходимы определенные жиры, чтобы поддерживать оптимальное здоровье.

Жиры снабжают организм энергией и помогают ему выполнять ряд функций. Тем не менее, важно потреблять полезные жиры, такие как мононенасыщенные и полиненасыщенные жиры, и ограничивать или избегать насыщенных и трансжиров.

Полезные жиры помогают выполнять следующие функции:

  • рост клеток
  • свертывание крови
  • создание новых клеток
  • снижение риска сердечных заболеваний и диабета 2 типа
  • движение мышц
  • баланс сахара в крови
  • функционирование мозга
  • всасывание минералов и витаминов
  • выработка гормонов
  • иммунная функция

Согласно последним диетическим рекомендациям для американцев, человек должен потреблять 20–35% своих калорий из полезных жиров.

Человек может найти полезные жиры в нескольких продуктах, включая:

  • орехи
  • рыбу, например лосось и тунец
  • растительные масла
  • кокосовое масло
  • семена

Узнайте разницу между насыщенными и ненасыщенными жирами .

Углеводы необходимы организму. Это сахара или крахмалы, которые обеспечивают энергией все клетки и ткани тела.

Есть два разных типа углеводов: простые и сложные.Людям следует ограничить потребление простых углеводов, таких как белый хлеб, макароны и рис. Однако организму необходимы сложные углеводы для поддержки следующего:

  • иммунная система
  • функция мозга
  • нервная система
  • энергия для выполнения задач
  • функция пищеварения

Диетические рекомендации для американцев рекомендуют человеку потреблять 45 –65% ежедневных калорий из сложных углеводов.

Следующие продукты содержат сложные углеводы:

  • киноа
  • коричневый рис
  • овощи
  • цельнозерновые макаронные изделия, хлеб и другие хлебобулочные изделия
  • овсяные хлопья
  • фрукты
  • ячмень

Люди должны избегать чрезмерно обработанных продуктов содержащие беленую белую муку и продукты с добавлением сахара.

Узнайте здесь разницу между хорошими и плохими углеводами.

Вода, вероятно, является наиболее важным питательным веществом, в котором нуждается человек. Без воды человек может прожить всего несколько дней. Даже небольшое обезвоживание может вызвать головные боли и нарушение физического и умственного функционирования.

Человеческое тело состоит в основном из воды, и каждой клетке требуется вода для функционирования. Вода помогает выполнять несколько функций, в том числе:

  • вымывание токсинов
  • амортизация
  • транспортировка питательных веществ
  • предотвращение запоров
  • смазка
  • гидратация

Лучший источник воды - пить натуральную несладкую воду из-под крана или источники в бутылках.Людям, которым не нравится вкус простой воды, можно добавить выжимку лимона или других цитрусовых.

Кроме того, человек может получить больше воды, употребляя фрукты, содержащие большое количество воды.

Людям следует избегать употребления воды с сладкими напитками. К сладким напиткам относятся подслащенный чай, кофе, газированные напитки, лимонад и фруктовые соки.

Узнайте, сколько воды нужно пить, чтобы избежать обезвоживания.

Человек должен потреблять все шесть видов основных питательных веществ, чтобы обеспечить наилучшее здоровье.Эти питательные вещества поддерживают жизненно важные функции, включая рост, иммунитет, центральную нервную систему и предотвращают болезни.

Обычно человек, который придерживается здоровой и сбалансированной диеты, включающей нежирные белки, овощи, фрукты, сложные углеводы и воду, получает необходимые питательные вещества.

Людям с проблемами пищеварения, которые принимают определенные лекарства или страдают другими заболеваниями, могут потребоваться добавки, которые помогут им получить необходимые питательные вещества в организме.

Человек должен поговорить со своим врачом о любых заболеваниях и лекарствах, которые он принимает, прежде чем он начнет принимать какие-либо добавки.Кроме того, они могут захотеть поговорить с диетологом или диетологом, чтобы обсудить их рацион, прежде чем они начнут принимать какие-либо добавки.

.

43 Высокобелковые продукты для похудения

Высокобелковые продукты для похудения включают:

1. Черная фасоль

Черная фасоль часто является недорогим источником белка. Черные бобы можно приготовить разными способами, что делает их очень универсальным ингредиентом при приготовлении блюд.

2. Бобы Лима

Некоторые бобы Лима содержат около 21 грамма (г) белка на 100 г порции.

3. Кукуруза

Желтая кукуруза насчитывает около 15.6 г белка на стакан. Кроме того, кукуруза также содержит большое количество клетчатки и минералов, включая кальций.

4. Лосось

Лосось считается жирной рыбой, что означает, что он полон омега-3 жирных кислот. Лосось также является отличным источником белка и помогает человеку чувствовать себя более насыщенным во время еды. Лосось может быть не таким экономичным, как некоторые другие белковые варианты.

5. Картофель

Картофель имеет репутацию крахмалистого углевода, но является хорошим источником питательных веществ, включая белок.Одна картофелина среднего размера с кожурой содержит чуть более 4 г белка. При приготовлении картофеля следует проявлять осторожность, так как добавки, которые люди часто кладут в картофель, могут увеличить количество калорий.

6. Брокколи

Одна чашка сырой брокколи содержит почти 2,6 г белка и различных питательных веществ, таких как фолат и калий. Этот мощный овощ содержит всего 31 калорию на чашку.

7. Цветная капуста

Цветная капуста содержит много белка и очень мало калорий.Одна чашка измельченной цветной капусты содержит 27 калорий и 2 г белка.

8. Пекинская капуста

Также известный как бок-чой, этот овощ получает большую часть калорий из белка и полон антиоксидантов.

9. Яйца

Яйца - отличный источник белка, питательных веществ и полезных жиров. Различные исследования показали, что яйца могут помочь людям чувствовать себя более удовлетворенными и остановить их переедание. Например, одно исследование показало, что группа женщин, которые ели на завтрак яйца вместо рогаликов, дольше чувствовали себя сытыми и ели меньше калорий в течение дня.

10. Говядина

Говядина содержит большое количество белка на порцию. Существует множество различных видов говядины для похудения. Люди, соблюдающие умеренно-углеводную диету, должны есть нежирную говядину, тогда как люди, придерживающиеся низкоуглеводной диеты, могут есть более жирную говядину.

11. Куриная грудка

Куриная грудка - нежирный источник белка. Большая часть его калорий поступает непосредственно из белка, когда его подают без кожи. 136 г куриной грудки без кожи содержат около 26 г белка.

12. Овес

Овес содержит около 17 г белка на 100 г. Они также являются источником сложных углеводов. Сырой овес легко приготовить как овсянку, и люди могут приправлять ее различными полезными продуктами, такими как фрукты и орехи. Людям следует избегать готовых овсяных хлопьев, поскольку они часто содержат добавленный сахар.

13. Тунец

Тунец - отличный и широко доступный источник белка, который также имеет низкое количество калорий. Тунец - нежирная рыба с минимальным содержанием жира.Добавляйте тунца в салаты, бутерброды и закуски. Будьте осторожны с дополнительными заправками, такими как майонез, поскольку они могут добавить дополнительные нежелательные калории.

14. Темпе

Темпе получают из соевых бобов, таких как тофу. Однако в нем больше протеина, чем в тофу, примерно 17 г на полстакана. Темпе может быть нелегко найти, но в некоторых продуктовых магазинах его продают в охлажденном вегетарианском отделении.

15. Спирулина

Спирулина - это бактерия, которая растет как в пресной, так и в соленой воде.Он предлагает множество питательных веществ и белков из небольшого количества порошкообразной формы.

16. Бобовые

Бобовые культуры богаты клетчаткой и белком. Это делает их хорошим выбором в рамках диеты для похудания, потому что они могут быть довольно сытными. Однако у некоторых людей могут быть проблемы с перевариванием бобовых.

17. Семена конопли

Люди могут использовать семена конопли в салатах вместо гренок. Семена конопли содержат около 9,5 г белка на столовую ложку.Их довольно легко найти в большинстве продуктовых магазинов, но они могут быть дорогими.

18. Вяленые на солнце помидоры

Вяленые на солнце помидоры являются отличным дополнением ко многим блюдам и широко доступны. Они являются хорошим источником белка, а также дополнительных питательных веществ и клетчатки.

19. Гуава

Гуава - тропический фрукт, который не везде доступен. Гуава - один из самых богатых белком фруктов. Он также предлагает дополнительные питательные вещества, такие как витамин С.

20. Артишоки

Артишоки богаты клетчаткой и содержат большое количество белка. Артишоки очень универсальны и подходят для использования в самых разных рецептах. Артишоки обычно легко найти в большинстве продуктовых магазинов.

21. Горох

Горох богат белком, клетчаткой и другими питательными веществами. Горох недорогой, его легко найти, и его можно использовать во многих рецептах.

22. Бизон

Мясо бизона - еще один отличный источник белка.Бизон - нежирное мясо, предлагающее меньше жира на порцию, чем говядина. Бизон становится все более доступным, и некоторые люди используют его как замену говядине.

23. Свинина

Постная свинина является хорошим источником белка. Жаркое из свинины и вырезка - хороший выбор для блюд. Людям следует избегать продуктов из переработанной свинины, таких как бекон.

24. Индейка

Индейка богата белком. Индейка без костей может обеспечить около 13 г белка на 100 г.

25.Нут

Нут - это полезный вегетарианский белок с высоким содержанием клетчатки и питательных веществ, поддерживающих здоровье сердца и костей. Они также предотвращают рак.

26. Квиноа

Квиноа - один из единственных полноценных источников вегетарианского белка. Квиноа содержит все 11 аминокислот, необходимых для полноценного белка, что делает ее отличным выбором для вегетарианцев, веганов и тех, кто не ест много мяса.

27. Греческий йогурт

Обычный нежирный греческий йогурт содержит до 19 г белка в 200-граммовой банке.Людям, желающим похудеть, следует ограничить потребление греческого йогурта, содержащего сахар, или избегать его. Вместо этого люди должны выбирать простые версии и приправлять их фруктами или семенами.

28. Творог

Этот молочный продукт богат белком. Он также предлагает полезную порцию кальция и других питательных веществ.

29. Миндаль

Орехи имеют репутацию высококалорийных орехов, но при небольшом контроле порций из сухого жареного или сырого миндаля можно приготовить сытную, богатую белком закуску.

30. Молоко

Коровье молоко - отличный источник белка для людей, которые могут переносить употребление молока. Порция молока на 8 унций содержит 8 г белка.

31. Чечевица

Чечевица содержит изрядную дозу растительного белка и клетчатки. Они очень доступны по цене и могут способствовать здоровью сердца.

32. Тыквенные семечки

Тыквенные семечки богаты белком и минералами, такими как магний и селен. Людям, желающим похудеть, следует избегать жареных в масле тыквенных семечек и вместо этого выбирать сухие жареные семечки.

33. Авокадо

Авокадо не только содержат белок и полезные для сердца ненасыщенные жиры, но также содержат хорошее количество клетчатки и питательных веществ, таких как калий.

Однако контроль порций необходим, так как авокадо очень калорийны.

34. Фисташки

Фисташки - это относительно низкокалорийный орех, который содержит большую порцию белка.

Одна унция фисташек содержит около 6 г белка и множество других питательных веществ, включая высокую дозу B-6.

35. Семена чиа

Эти крошечные семена содержат более 5 г белка на унцию, а также омега-3, клетчатку и кальций. Веганы часто используют семена чиа в качестве заменителя яиц, и многим людям нравится добавлять их в смузи или салаты для дополнительной пользы для здоровья.

36. Ореховые масла

Ореховые масла, в том числе арахисовое масло, содержат много калорий, но порционная порция может добавить ненасыщенные жиры и дозу белка в рацион человека.Люди, которые хотят есть ореховое масло с пользой для здоровья, должны придерживаться тех, кто не содержит сахара или масел.

37. Палтус

Эта белая рыба является отличным источником постного белка, так как в половине филе содержится около 30 г белка.

38. Спаржа

Спаржа получает более четверти калорий из белка. Он также полон питательных веществ, в том числе витаминов группы B, и имеет низкое содержание углеводов.

39. Водяной кресс

Этот овощ семейства крестоцветных растет в воде, имеет удивительно высокое содержание белка и дневной нормы витамина К.Добавление небольшого количества кресс-салата в салаты действительно может максимизировать его пользу для здоровья.

40. Брюссельская капуста

Брюссельская капуста богата белком, клетчаткой и витаминами. В одной порции содержится почти 3 г белка.

41. Полба

Полба - это вид лущеной пшеницы с очень высоким содержанием белка. Это стало популярным и часто доступно вместе с мукой специального назначения.

42. Teff

Teff - это трава, которую часто измельчают для получения муки.Эта безглютеновая пища имеет довольно высокое содержание белка - около 13 г белка на 100 г порции.

43. Порошок сывороточного протеина

Порошок сывороточного протеина используется многими бодибилдерами и спортсменами в качестве добавки для увеличения мышечной массы и силы. Этот порошок сделан из белков, содержащихся в жидкой части молока, и может добавить значительное количество белка в рацион человека.

Людям важно читать этикетки, потому что сывороточные протеины часто содержат сахар.

.

Тест на компоненты крови

1. Какое из следующих утверждений относительно человеческой крови верно?
а) Кровь всех нормальных людей содержит красные и белые клетки, тромбоциты и плазму.
б) Некоторые группы людей обычно не способны производить плазму.
в) Белки не являются обычными компонентами крови человека.
2. Эритроцит - другое название для:
а) красная клетка
б) белая клетка
в) тромбоцитов
3. Какие из следующих компонентов крови обеспечивают основную защиту нашего организма от вторжения бактерий и вирусов?
а) эритроцитов
б) белых клеток
в) тромбоцитов
4. Относительно прозрачная жидкая среда, в которой находятся другие клетки крови, называется:
а) липид
б) антитело
в) плазма
5. Что из следующего может увеличиваться в количествах, когда организм подвергается атаке бактерий?
а) эритроцитов
б) лейкоцитов
в) тромбоцитов
6. Когда кровь скапливается или образует видимые островки в неподвижной жидкой плазме, она называется:
а) свертывание
б) агглютинация
в) ничего из вышеперечисленного
7. Антигены:
а) найдено на поверхности эритроцитов
б) видов эритроцитов, определяющих группу крови
в) относительно больших молекул углеводов
г) а и б
8. Какое из следующих утверждений верно в отношении взаимодействий антиген-антитело?
а) Они используются нашим организмом только для определения группы крови.
б) Они используются для идентификации и отторжения микроорганизмов, таких как вирусы и бактерии, которые вторгаются в наши тела.
в) По ним сворачивается кровь при кровотечении из открытой раны.
г) б и в
9. Большая часть нормальной человеческой крови состоит из:
а) эритроцитов
б) гемоглобин
в) плазма
г) белых клеток
.

Смотрите также

 
 
© 2020 Спортивный клуб "Канку". Все права защищены.