Консервативные аминокислотные замены


Вторичная структура белка — Студопедия

В природных белках одна и та же аминокислота не встречается подряд больше 3 раз.

Универсальность первичной структуры. Белки, выполняющие одинаковые функции в разных организмах имеют одинаковую или близкую первичную структуру.

Радикальная замена глу на вал в шестом положении в молекуле гемоглобина приводит к развитию серповидно-клеточной анемии. При этой патологии эритроциты в условиях низкого парциального давления приобретают форму серпа. После отдачи кислорода такой гемоглобин превращается в плохо растворимую форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных кристаллоидов, названных тактоидами. Тактоиды деформируют клетку и эритроциты приобретают форму серпа. При этом происходит гемолиз эритроцитов. Болезни протекает остро и дети погибают. Эта патология называется серповидно-клеточной анемией.

При радикальной замене возникает белок с другими свойствами, что может привести к патологии.

Невзаимозаменяемые аминокислоты, отличающиеся по структуре и свойствам.

Свойства первичной структуры белка


Пептидная связь способна к образованию двух водородных связей с другими группами, в том числе с пептидными.

Заместители по отношению связи C-N-связи находятся в транс положении.

Пептидная связь образует остов полипептидной цепи, она является повторяющимся фрагментом.

Особенности пептидной связи:

1. Копланарность – все атомы, входящие в пептидную связь, находятся в одной плоскости.

Пептидная связь – прочная ковалентная связь, энергия связи равняется 110 ккал/моль.

1. Детерминированность – последовательность аминокислот в белке генетически закодирована. Информация о последовательности аминокислот содержится в ДНК.

2. Уникальность – для каждого белка в организме характерна определенная последовательность аминокислот.

Аминокислоты, входящие в состав белков делят на 2 группы:

1. Взаимозаменяемые аминокислоты – это амиокислоты, сходные по структуре и свойствам.

В белковой молекуле различают 2 вида замен аминокислот:

1. Консервативная – замена одной аминокислоты на другую сходную по структуре. Такая замена не приводит к изменению свойств белка.

Примеры: гли-ала, асп-глу, тир-фен, вал-лей.

2. Радикальная замена – замена одной аминокислоты на другую отличающуюся по структуре. Такая замена приводит к изменению свойств белка.


Примеры: глу-вал, сер-цис, про-три, фен-асп, илей-мет.

Вторичная структура – это способ укладки полипептидной цепи в спиральную или складчатую конформацию.

Конформация – это пространственное расположение в органической молекуле замещающих групп, способных свободно изменять свое положение в пространстве без разрыва связей, благодаря свободному вращению вокруг одинарных углеродных связей.

Различают 2 вида вторичной структуры белка:

1. -спираль

2. -складчатость.

Консервативная замена - Conservative replacement

Обмен между подобными аминокислотами белка

Консервативная замена (также называется консервативная мутацией или консервативное замещение ) представляет собой кислоту замены аминокислот в белке , который изменяет данный аминокислоты на другую аминокислоту со сходными биохимическими свойствами (например , заряд , гидрофобность и размером ).

И наоборот, радикальная замена или радикальная замена - это замена аминокислоты, которая заменяет исходную аминокислоту конечной аминокислотой с различными физико-химическими свойствами.

Описание

Существует 20 встречающихся в природе аминокислот, однако некоторые из них обладают схожими характеристиками. Например, лейцин и изолейцин являются алифатическими разветвленными гидрофобами . Точно так же аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота представляют собой небольшие отрицательно заряженные остатки.

Хотя существует множество способов классификации аминокислот, их часто разделяют на шесть основных классов на основе их структуры и общих химических характеристик их боковых цепей (R-групп).

Класс Аминокислоты 1-буквенный код
Алифатический Глицин , аланин , валин , лейцин , изолейцин G, A, V, L, I
Гидроксил или сер / селен отработанных Серин , цистеин , селеноцистеин , треонин , метионин S, C, U, T, M
Циклический Пролин п
Ароматный Фенилаланин , тирозин , триптофан F, Y, W
Базовый Гистидин , лизин , аргинин H, K, R
Кислые и их амиды Аспартат , глутамат , аспарагин , глутамин D, E, N, Q

Физико-химические расстояния предназначены для количественной оценки внутриклассовых и межклассовых различий между аминокислотами на основе их измеряемых свойств, и многие такие меры были предложены в литературе. Из-за своей простоты двумя наиболее часто используемыми показателями являются показатели Grantham (1974) и Miyata et al (1979). Таким образом, консервативная замена - это обмен между двумя аминокислотами, разделенными небольшим физико-химическим расстоянием. И наоборот, радикальная замена - это обмен между двумя аминокислотами, разделенными большим физико-химическим расстоянием.

Влияние на функцию

Консервативные замены в белках часто оказывают меньшее влияние на функцию, чем неконсервативные замены. Сниженное влияние консервативных замен на функцию также можно увидеть в возникновении различных замен в природе. Неконсервативные замены между белками с гораздо большей вероятностью будут удалены естественным отбором из-за их вредного воздействия.

Смотрите также

Ссылки

<img src="https://en.wikipedia.org//en.wikipedia.org/wiki/Special:CentralAutoLogin/start?type=1x1" alt="" title="">

Аминокислотно-заместительная терапия: что такое АЗТ, показания, препараты

Углеводная еда, быстрые перекусы и, как следствие, дефициты по белку.

Восполнить аминокислотную задолженность можно разными методами, и это всегда комплексный подход.

В 2009 году Елена Румянцева предложила термин «аминокислотно-заместительная терапия», который исторически был применен к группе препаратов Jalupro. Знали ли мы тогда, что в 2019-м это будет так актуально и остро необходимо1.

Давайте разбираться в дефинициях: что такое аминокислоты, и как они классифицируются?

Аминокислоты. Общая информация, или классика жанра

Аминокислоты – это химические соединения, которые признаны жизненно необходимыми элементами белковых молекул. Молекула белка построена из ста или более остатков аминокислот, ковалентно связанных в полимерные цепи. В человеческом организме пять миллионов белков, причем ни один из белков человека не идентичен с белком любого другого живого организма. Несмотря на такое разнообразие белковых структур, для их построения необходимы всего 22 аминокислоты (табл. 1).

Таблица № 1. Классификация деления аминокислот

Аминокислоты

Незаменимые аминокислоты

У человека девять аминокислот признаны незаменимыми, поскольку организм неспособен их синтезировать, и в обычных условиях необходимо, чтобы они присутствовали в составе рациона питания

Неэссенциальные аминокислоты

Организм человека способен синтезировать. Эссенциальные аминокислоты у разных видов различаются, поскольку разные варианты метаболизма способны обеспечить синтез разных веществ

Изолейцин, лейцин, лизин, треонин, триптофан, метионин, гистидин, валин и фенилаланин

Аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, оргинин, цитруллин, пролин, серин, таурин и тирозин

Аминокислоты

Биологические функции белков очень разнообразны. Они выполняют каталитические, регуляторные, структурные, двигательные, транспортные, защитные, запасные и другие функции. Они являются составными элементами мышц, сухожилий, органов, желез, кожи, волос и ногтей.

Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, то есть способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку структуру. Для того чтобы организм мог эффективно использовать и синтезировать белок, должны присутствовать все незаменимые аминокислоты в необходимой пропорции. Даже временное отсутствие одной незаменимой аминокислоты может отрицательно сказаться на синтезе белка. При уменьшении количества любой незаменимой аминокислоты или ее отсутствии пропорционально уменьшается эффективность всех остальных.

Что такое аминокислотно-заместительная терапия?

Аминокислотно-заместительная терапия (АЗТ) – метод, набирающий в последнее время популярность в дерматокосметологии. Напрямую к этому виду терапии относится введение аминокислотного состава в средние слои кожи. Косвенно функцию аминокислотно-заместительной терапии берет на себя методика плазмотерапии (PRP).

Цель? Синтез вожделенного коллагена. В последнее время из всех информационных источников звучат призывы насинтезировать новый коллаген, в ход идут как методы тяжелой артиллерии, читай, высокотехнологичные аппараты с клинически доказанной эффективностью, так и различные снадобья, «продавцы молодости» не стесняются маркетинговых ходов из серии «Данная сыворотка увеличивает синтез коллагена на миллиард процентов»…

Как врачу-косметологу и его пациенту разобраться, где заканчивается мечта и начинается реальность? Ответ – изучать научные статьи.

Как происходит синтез коллагена?

Кожа состоит из нескольких слоев: эпидермиса, дермы и подкожно-жировой клетчатки.

АЗТ- и PRP-терапии направлены главным образом на дерму, которая отвечает за толщину и эластичность кожи, в дерме происходит огромное количество параллельных процессов синтеза и распада. Лучше пытаться влиять на эту деятельность, хорошо представляя себе патогенетические механизмы, протекающие в коже.

Основной компонент дермы – это коллаген, органическое соединение из группы фибриллярных белков. Сосочковый слой дермы образован более мелкими пучками волокон коллагена, в нем преобладает большое количество клеток (фибробласты, фиброциты, тучные клетки, Т-лимфоциты), в то время как сетчатый слой характеризуется более крупными пучками, формирующими характерную сеть, обеспечивающую прочность кожи, отсюда и название слоя – сетчатый.

Коллаген
  • Основной белок дермы
  • Волокна переплетены в правозакрученную спираль, состоящую из трех полипептидных цепей
  • Производится фибробластами и расщепляется коллагеназой
  • Обеспечивает упругость и эластичность кожи

Фибробласты – основные клетки дермы, которые производят как коллаген, так и другие белки и некоторые энзимы. В разные периоды жизни человека дерма претерпевает изменения. Так, в юном возрасте она характеризуется высокой активностью фибробластов и состоит из небольших ярко-красных пучков коллагеновых волокон. С возрастом активность фибробластов снижается, уменьшается их количество, пучки коллагеновых волокон утолщаются и приобретают бледно-розовую окраску.

Молекула коллагена состоит из трех полипептидных цепей, скрученных в виде правой тройной спирали и состоящих из аминокислотных остатков (как правило, это остатки глицина, пролина и лизина). Трехспиральная структура коллагена придает молекуле прочность.

На одном из концов молекула «сшита» поперечными связями из остатков лизина, что придает волокнам высокую степень упругости.

Особую роль в регуляции синтеза коллагена играют гормоны. Глюкокортикоиды тормозят синтез коллагена, что проявляется уменьшением толщины дермы, а также атрофией кожи в местах продолжительного введения этих гормонов8.

На синтез коллагена влияют также половые гормоны, рецепторы к которым обнаружены в фибробластах. Синтез коллагена зависит от содержания эстрогенов, что подтверждает тот факт, что у женщин в менопаузе снижается содержание коллагена в дерме3, 9, 10-14.

Можем ли мы контролировать процессы синтеза и распада коллагена?

В настоящее время эстетическая медицина предлагает современные и эффективные методики по созданию пула веществ для наиболее эффективного и контролируемого синтеза коллагена. В первую очередь это аминокислотно-заместительная терапия (АЗТ) и PRP-терапия (плазмотерапия).

АЗТ представляет собой инъекционное введение аминокислот, которые ответственны за выработку коллагена. Недавнее исследование Avantaggiato et al. показало, что совместное инъекционное введение ацетилцистеина и аминокислот привело к улучшению внешнего вида кожи, замедлило ее старение и обезвоживание2.

Коллаген

Кому? Когда? Зачем?

Классическая аминокислотно-заместительная терапия в эстетической медицине – это препараты Jalupro. Уже 12 лет в России. Каждый день подтверждается эффективность и безопасность.

В состав препаратов входит запатентованная производителем структура комплекса из аминокислот (глицин, L-пролин, L-лизин моногидрохлорид, L-лейцин). Смесь аминокислот строго сбалансирована не только по количественному составу, но и по стереометрии – пространственной структуре молекул. Как результат, кластер целенаправленно встраивается в качестве главного субстрата в биохимический цикл синтеза коллагена фибробластами. Препарат является результатом многолетних научно-исследовательских работ, свойства и эффективность проверены и доказаны более чем 50 клиническими исследованиями.

Основные показания для применения препарата

  1. Фото- и хроностарение кожи лица любой степени выраженности.
  2. Растяжки различного генеза и длительности существования.
  3. Подготовка к эстетическим процедурам и реабилитация после них.

На третьем пункте остановлюсь подробно.

Загнанных лошадей пристреливают, не так ли?

Большая часть высокотехнологичных машин направлена на синтез коллагена, небольшая часть – на синтез эластина, и мало кто задумывается над простым фактом, что прежде чем стимулировать, необходимо дать эссенциальные аминокислоты для синтеза коллагена I и III типов и направить воспаление по контролируемому пути.

Именно это патофизиологическое обоснование делает аминокислотно-заместительную терапию – первой линией в выборе тактики подготовки пациентов к стимуляционным процедурам.

Документ не найден | ИЦиГ

К сожалению, запрашиваемой Вами страницы не существует на нашем сайте.

Возможно, это случилось по одной из этих причин:

  • Вы ошиблись при наборе адреса страницы (URL)
  • Перешли по "битой" (неработающей) ссылке
  • Запрашиваемой страницы никогда не было на сайте или она была удалена

Мы просим прощения за доставленные неудобства и предлагаем следующие пути:

  • Вернуться назад при помощи кнопки браузера "back"
  • Переповерить правильность написания адреса страницы (URL)
  • Перейти на главную страницу сайта

Если Вы уверены в правильности набранного адреса страницы и считаете, что эта ошибка произошла по нашей вине, пожалуйста, сообщите об этом администратору сайта [email protected] .


Unfortunately, Your request page does not exist on our site.

Perhaps, this happened for one of these reasons:

  • You make a mistake while dialing page address (URL)
  • Passed by the broken link
  • The requested page was never on the site or it has been deleted
  • We apologize for the inconvenience and we offer the following ways:

    • Go back using the browser's "back" button
    • Check the spelling page address (URL)
    • Go to the home page of the site

    If you are sure the entered address of the page is correct and this error occurred our fault, please inform the site administrator to [email protected]

Аминокислотные замены - Справочник химика 21

    Этот подход имеет два преимушества 1) не нужно в точности знать, какую роль играет тот или иной аминокислотный остаток в функционировании белка 2) поскольку в данном сайте происходят разные аминокислотные замены, могут случайно синтезироваться белки с разнообразными интересными и полезными свойствами. Конечно, если ни один из образующихся белков не обладает нужными свойствами, приходится все начинать сначала, синтезировав новый набор вырожденных праймеров, комплементарных другой области гена. [c.163]
    Вариабельные участки (V ) — (V ) представляют собой единичные домены (рис. 117). Аминокислотные замены, обусловливающие структурные отличия, обычно группируются в нескольких так называемых гипервариабельных участках. В нативной молекуле иммуноглобулина V-области легкой и тяжелой цепи соединены так, что их гипервариабельные участки образуют единый активный центр. В настоящее время установлено, что антигенсвязывающий участок образован 20 — 30 аминокислотными остатками вариабельной части каждой цепи. [c.214]     Оказалось, что вырожденность генетического кода имеет несомненный биологический смысл, обеспечивая организму ряд преимуществ. В частности, она способствует совершенствованию генома, так как в процессе точечной мутации, вызванной химическими или физическими факторами, возможны различные аминокислотные замены, наиболее ценные из которых отбираются в процессе эволюции. [c.522]

    Если рецессивная мутация-это любое изменение в гене, препятствующее образованию активного белка, то в каждом гене может произойти множество таких мутаций, так как многие аминокислотные замены могут суще- [c.18]

    Проведенное рассмотрение решения обратной структурной задачи на уровне шейпов и форм основной цепи показывает, что даже простейшие химические модификации пептидной последовательности, такие, как единичная аминокислотная замена, N-метилирование и изменение конфигурации асимметрического центра остатка, могут существенно сказаться на конформационных возможностях молекулы. Благодаря исключению из последующего рассмотрения целого ряда типов пептидного остова, а в каждом типе - форм основной цепи и, следовательно, большого числа конформационных состояний, на этом этапе достигается значительное сужение границ поиска нужной структуры. Особенно важно то обстоятельство, что стерические последствия всех отмеченных изменений химического строения, сделанных по отдельности или в комбинации, можно заранее предвидеть при рассмотрении задачи в общем виде. Кроме того, они имеют универсальный характер, т.е. справедливы для любой аминокислотной последовательности. Перейдем теперь к завершающей стадии решения обратной задачи, требующей строгой количественной оценки влияния химических модификаций на конформационные состояния пептида. [c.555]


    Ф и г. 255. Аминокислотные замены, обнаруженные в различных точках вариабельного участка легкой цепи различных антител человека. [c.521]

    Бернет считал, что такое разнообразие вызывается мутациями в определенной линии клеток крови в ходе эмбрионального и постнатального развития животного. После того как была выяснена четвертичная структура и природа изменчивости молекул антител, теория Бернета была перефразирована следующим образом мутации, которые селекционирует антиген, возникают в генах, определяющих структуру легких и тяжелых цепей антител, причем в той части этих генов, которая соответствует вариабельным участкам полипептидных цепей. На фиг. 255 представлены результаты анализа аминокислотной последовательности вариабельного фрагмента легкой цепи у различных молекул антител человека. Видно, что эти данные очень напоминают аминокислотные замены, обнаруженные у мутантов по белку оболочки вируса табачной мозаики (фиг. 217). Легкие цепи отличаются друг от друга по разным пол

Как синтезируются лассо-пептиды

Список необычных пептидов, которые синтезируют разнообразные живые организмы (особенно бактерии), постоянно пополняется: это и кольцевые пептиды, и пептиды, содержащие D-аминокислоты, и так называемые лассо-пептиды, у которых через N-концевое макролактамное кольцо «продета» линейная C-концевая часть молекулы. За превращение обычного линейного пептида, синтезируемого рибосомами, в лассо-пептид, отвечает синтетаза лассо-пептида, которая состоит из двух белковых субъединиц: B и C (или B1, B2 и C, если в состав субъединицы B входят два отдельных полипептида). Белок B1 отвечает за распознавание лидерной последовательности будущего лассо-пептида, фермент B2 лидерную последовательность отрезает, а белок С формирует макролактамное кольцо на N-конце лассо-пептида. Однако все детали этого трехступенчатого процесса остаются неясными. Исследователи из Центра наук о жизни Сколковского института науки и технологий совместно с японскими коллегами получили кристаллическую структуру белка B1 термофильной актинобактерии Thermobifida fusca в комплексе с соответствующим лидерным пептидом и с помощью мутационного анализа выявили, какие именно остатки фермента B1 и самого пептида играют решающую роль в его созревании. Тонкостям синтеза необычных лассо-пептидов и посвящена наша новость.

Биологическая активность лассо-пептидов весьма разнообразна, хотя очень часто их природные функции неясны. Среди них есть пептиды с антибактериальными свойствами (например, микроцин J25 и капиструин), которые ингибируют РНК-полимеразу у грамотрицательных бактерий. Некоторые бактериальные лассо-пептиды могут подавлять репликацию ВИЧ-1 и размножение клеток рака легких человека. В фармакологии лассо-пептиды начинают использовать для получения искусственных пептидов с противораковыми свойствами. Кроме того, лассо-пептиды могут выступать в роли строительных блоков для создания более сложных наноструктур, что делает их привлекательным объектом для нанотехнологии.

Аминокислотные последовательности лассо-пептидов широко варьируют, хотя системы для их биосинтеза очень консервативны. В типичном случае пептид-предшественник превращается в зрелый лассо-пептид под действием трех белков: B1, B2 и C. Еще один белок, D, отвечает за секрецию лассо-пептида во внешнюю среду. Лидерная N-концевая последовательность будущего лассо-пептида распознается белком B1 и отрезается белком B2, обладающим протеазной активностью. Иногда B1 и B2 синтезируются в виде единого полипептида — B. После отрезания лидерной последовательности на N-конце предшественника лассо-пептида остается свободная аминогруппа, которая образует связь со свободной карбоксильной группой кислой аминокислоты (аспартата или глутамата), входящей в состав той же пептидной цепочки (эта реакция катализируется белком C). Белки B и C работают в тесной связи друг с другом и формируют единый комплекс — синтетазу лассо-пептидов. Этот сценарий описывает лишь основные шаги в синтезе лассо-пептидов. Как именно происходят химические превращения, дающие такой необычный продукт, на данный момент неизвестно.

Синтез лассо-пептидов обнаружен у бактерий разных неродственных групп. В частности, у актинобактерии Thermobifida fusca линейный предшественник лассо-пептида кодируется геном tfuA и синтезируется на рибосомах (рис. 1). В тот же оперон, где находится tfuA, входят гены, кодирующие ферменты созревания лассо-пептида — tfuB1, tfuB2 и tfuC, а также ген tfuD, белковый продукт которого отвечает за секрецию лассо-пептида из клетки. Необычная форма лассо-пептида связана с тем, что его N-концевая аминогруппа связана изопептидной связью с боковой карбоксильной группой кислой аминокислоты (аспартата или глутамата), располагающейся в позиции 7–9. Так формируется характерное для лассо-пептидов макролактамное кольцо. Оставшаяся линейная C-концевая часть молекулы проходит через макролактамное кольцо, как нитка через игольное ушко. Благодаря своей необычной структуре лассо-пептиды обладают термостабильностью и устойчивы к протеолизу.

Рисунок 1. Биосинтез лассо-пептида. а — Схема строения лассо-пептида. б — Строение оперона, ответственного за синтез и созревание лассо-пептида у T. fusca. в — Аминокислотная последовательность лассо-пептида T. fuscaфузиллазина (фусканодина).

Группа исследователей из Центра наук о жизни (Сколтех) совместно с японскими коллегами детально изучила синтез лассо-пептида фузиллазина (фусканодина) на примере термофильной актинобактерии Thermobifida fusca, получив кристаллическую структуру ее белка B1 (TfuB1) в комплексе с лидерной последовательностью будущего лассо-пептида (TfuA) (рис. 2).

Рисунок 2. Пространственная структура комплекса TfuB1 и TfuA. а — Общий вид. б — Схема. Условные обозначения: Y-17 — тирозин-17; P-17 — пролин-14; L-12 — лейцин-12; F-6 — фенилаланин-6; K-20 — лизин-20.

Система синтеза лассо-пептида у T. fusca — одна из самых хорошо охарактеризованных систем такого рода. Ученым удалось экспериментально наблюдать образование лассо-пептида с ее помощью в гетерологичных условиях как in vitro, так и in vivo. Авторы обсуждаемой работы сумели получить в кристаллическом виде комплекс TfuB1 и лидерной последовательностьи TfuA с разрешением в 1,7 ангстрем. Вероятнее всего, TfuB1 функционирует как мономер, хотя после кристаллизации обнаружили некоторое число димеров его комплексов с лидерным пептидом. Возможно, димеры TfuB1 — просто кристаллографический артефакт, однако поверхность взаимодействия двух мономеров в одном димере включает гидрофобные остатки и TfuB1, и TfuA, поэтому, возможно, эти димеры необходимы для взаимодействия с другими компонентами системы биосинтеза лассо-пептидов.

Так как же устроен комплекс TfuB1 и TfuA и на чем основано распознавание лидерной последовательности? Оказалось, что TfuB1 — это однодоменный белок, у которого имеется три N-концевых β-листа (β1–β3) и три концевые α-спирали (α1–α3). TfuA формирует протяженный β-лист, который взаимодействует с третьим (β3) листом TfuB1, образуя единый межмолекулярный антипараллельный β-слой (рис. 2). В собственно распознавании лидерной последовательности участвуют три ее консервативных аминокислотных остатка — тирозин-17 (Tyr-17), пролин-14 (Pro-14) и лейцин-12 (Leu-12).

Tyr-17 окружен гидрофобными остатками спиралей α2 и α3 и соединяющих их петель. Он формирует водородную связь с довольно консервативным остатком аспартата-74 TfuB1, причем, как показали ранние эксперименты на похожих системах других бактерий, замена аспартата на аланин снижает сродство лидерного пептида к TfuB1 в восемь раз. Pro-14 находится на N-конце протяженного β-листа в составе лидерного пептида и вызывает небольшой изгиб его молекулы. Он входит в специальный гидрофобный карман TfuB1, а изгиб в лидерном пептиде, вызванный остатком пролина, дополнительно стабилизируется водородными связями между TfuB1 и лидерным пептидом.

Описанные остатки тирозина и пролина входят в состав консервативного мотива YxxP, который обеспечивает взаимодействие лидерного пептида с белком B1 в других системах синтеза лассо-пептидов. Авторы обсуждаемой работы получили мутантные версии TfuA, в которых Tyr-17 или Pro-14 были заменены на остаток аланина. Такие мутации уменьшали сродство лидерного пептида к TfuB1 более чем в десять раз, что указывает на их критическую роль в распознавании TfuA.

Еще один консервативный остаток, важный для распознавания лидерного пептида, Leu-12, входит в гидрофобную полость между бета-листом β3 и альфа-спиралью α3 TfuB1 и закрепляется там за счет гидрофобных взаимодействий. Замена этого остатка на аланин также более чем в десять раз понизила сродство лидерного пептида к TfuB1. Кроме того, гидрофобные остатки TfuB1, непосредственно взаимодействующие с Leu-12, также отличаются консервативностью, что подчеркивает их важность для распознавания лидерного пептида.

Но взаимодействия между лидерным пептидом и TfuB1 не исчерпываются описанными выше примерами. Как оказалось, между этими молекулами формируется дополнительная сеть водородных связей, сконцентрированная вокруг остатка лизина-20 (Lys-20) TfuA. Таким образом, распознавание лидерного пептида обеспечивается не только гидрофобными, но и электростатическими взаимодействиями.

Как упоминалось выше, лидерный пептид TfuA имеет конформацию, похожую на протяженный β-лист. Он взаимодействует с бета-листом β3, формируя межмолекулярный антипараллельный β-слой (рис. 2). Оказалось, что этот межмолекулярный β-слой представляет собой гидрофобную поверхность, которая и принимает участие в образовании димеров комплексов TfuB1 с лидерным пептидом, появлявшихся при кристаллизации. Однако в водном растворе комплекс TfuB1 с лидерным пептидом существует исключительно в виде мономера. Кроме того, замена на аланин консервативного среди актинобактерий остатка фенилаланина-6 (Phe-6) в составе TfuA, который является одним из ключевых остатков гидрофобной поверхности, практически не сказалась на сродстве лидерного пептида к TfuB1. Да и замена остатков TfuB1, взаимодействующих с Phe-6, почти не сказалась на сродстве двух молекул друг к другу. Так что гидрофобная поверхность, формируемая межмолекулярным β-слоем, не играет роли в распознавании лидерного пептида. Но для чего же она может быть нужна?

Как показали авторы статьи, гидрофобная поверхность комплекса TfuB1 с лидерным пептидом играет роль «посадочной площадки» для еще одного белка созревания лассо-пептида — B2, который отрезает лидерный пептид от молекулы будущего лассо-пептида. Как показало сравнение с другими системами синтеза лассо-пептидов, с TfuB2 взаимодействуют остатки глицина-31 и тирозина-33, которые входят в состав TfuB1 и гидрофобной поверхности его комплекса с лидерным пептидом. Таким образом, формирование межмолекулярного β-слоя может быть необходимо для вступления в игру следующего фермента процессинга пептида — фермента B2.

А что происходит в других системах синтеза лассо-пептидов? Является ли описанный механизм распознавания лидерного пептида если не универсальным, то по крайней мере широко распространенным? Авторы статьи провели моделирование взаимодействия белков-гомологов предшественника лассо-пептида и B1 у совершенно неродственной T. fusca бактерии — Bacillus pseudomycoides из типа фирмикут. Оказалось, что у B. pseudomycoides не только схожий механизм распознавания предшественника лассо-пептида, но и так же сформированная гидрофобная поверхность для посадки белка B2. Более того, для обоих процессов необходимы те же консервативные аминокислотные остатки, что и у T. fusca. Кроме этого, пространственное выравнивание комплекса лидерного пептида с белком B1 T. fusca и аналогичного комплекса бактерии Thermobaculum terrenum из типа Chloroflexi показало близкое сходство их структур. Поэтому можно полагать, что механизм созревания лассо-пептидов и принципиально, и структурно консервативен среди бактерий самых разных, филогенетически далеких друг от друга типов.

  1. Tomomi Sumida, Svetlana Dubiley, Brendan Wilcox, Konstantin Severinov, Shunsuke Tagami. (2019). Structural Basis of Leader Peptide Recognition in Lasso Peptide Biosynthesis Pathway. ACS Chem. Biol.. 14, 1619-1627.

Консервативные аминокислотные замены С-концевого трипептида (Ala-Arg-Met) на изоцитратлиазе семян хлопчатника сохраняют импорт in vivo в пероксисомы клеток млекопитающих.

 @article {Trelease1994ConservativeAA, title = {Консервативные аминокислотные замены С-концевого трипептида (Ala-Arg-Met) в изоцитратлиазе семян хлопчатника сохраняют импорт in vivo в пероксисомы клеток млекопитающих.}, автор = {R. Н. Трелиз, С. М. Чоу и Б. Джейкобс}, journal = {Европейский журнал клеточной биологии}, год = {1994}, объем = {65 2}, pages = { 269-79 } } 
Это исследование преследовало двоякую цель: а) непосредственно продемонстрировать импорт in vivo природного пероксисомального белка растений в пероксисомы временно трансфицированных клеток млекопитающих, и б) идентифицировать целевой сигнал и его аминокислотные замены, которые сохраняют транслокацию этого белка. растительный белок в эти пероксисомы.Белком, выбранным для исследования, была изоцитратлиаза семян хлопка (ICL), фермент глиоксилатного цикла, который участвует в мобилизации запаса масла в семядолях масличных семян… ПРОДОЛЖИТЬ ЧТЕНИЕ

Сохранить в библиотеку

Создать предупреждение

Cite

Launch Research Feed

.

10 видов использования аминокислот

Аминокислоты есть везде. Они содержатся в продуктах, которые мы едим, в жидкостях, которые мы пьем, и добавляются ко всему, от злаков до крема для кожи. Бодибилдеры любят их, и мамы тоже. Итак, что же они делают? Вы, наверное, знаете, что они вам нужны, но зачем?

Аминокислоты являются строительными блоками белка, что делает их незаменимыми для нашего повседневного питания и общего состояния здоровья. По данным Национального института здоровья (NIH), существует три типа аминокислот:

  • Незаменимые аминокислоты :
    Эти аминокислоты не вырабатываются организмом естественным образом, поэтому мы должны принимать их внутрь с пищей.Девять аминокислот, которые считаются незаменимыми, - это гистидин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.
  • Заменимые аминокислоты :
    Наше тело естественным образом вырабатывает эти аминокислоты, поэтому нам не обязательно их дополнять. Заменимые аминокислоты включают аланин, аспарагин, аспарагиновую кислоту и глутаминовую кислоту.
  • Условные аминокислоты :
    Эти аминокислоты не нужно употреблять регулярно, если только не для определенной цели.Их можно использовать в качестве фитнес-добавок, при стрессе или во время болезни. Условные аминокислоты включают серин, аргинин, пролин, цистеин, орнитин, глутамин, глицин и тирозин.

Теперь мы знаем, что они собой представляют, но не о том, что делают аминокислоты. Вот 10 способов, которыми ваш организм использует аминокислоты каждый день, что делает их очень полезными:

1. Build Protein - Белок содержится в тканях, органах и железах тела и помогает производить и восстанавливать клетки.Когда вы расщепляете белок, у вас остается цепочка аминокислот. Аминокислоты необходимы для синтеза белка.

2. Сухие мышцы - Будучи строительными блоками протеина, аминокислоты помогают телу расти и строить сильные, сухие мышцы. Они больше всего нужны вам для роста в детстве и в подростковом возрасте. Беременным женщинам также следует потреблять много аминокислот для правильного роста и развития плода.

3. Удаление отходов - Отходы, такие как аммиак, со временем накапливаются в организме в результате естественных процессов - некоторые из них образуются в результате физических упражнений.Аминокислоты способствуют метаболизму мочевины, помогая организму выводить эти отходы.

4. Синтез ДНК - Когда клетки в организме воспроизводятся, они передают свою уникальную ДНК. Как и в случае с белками, аминокислоты играют роль в помощи клеткам в успешной репликации этой ДНК.

5. Восстановление тканей - Ткани тела - мышцы, кожа, соединительные ткани и т. Д. - нуждаются в аминокислотах для восстановления при травмах или повреждениях. Они особенно полезны после физических упражнений или тяжелых тренировок, когда мышцы могут рваться.Прием аминокислот, таких как аргинин, после тренировки может помочь мышцам восстановиться и зажить правильно и быстрее.

6. Здоровье артерий - Аминокислоты, такие как аргинин, помогают артериям тела сохранять эластичность, что предотвращает их растяжение и позволяет жидкости собираться. Они также помогают поддерживать расширение и сокращение артерий с каждым ударом сердца.

7. Food Breakdown - Для того, чтобы правильно переваривать пищу и получать из нее ценные питательные вещества, в которых нуждается организм, пища должна быть правильно расщеплена.Аминокислоты помогают организму в этом для оптимального питания.

8. Иммунный ответ - Аминокислоты поддерживают здоровую иммунную систему и защищают организм. Гистидин, в частности, помогает организму синтезировать гистамин, помогая организму стать более устойчивым к аллергенам.

9. Relaxation - Триптофан и теанин помогают телу успокоиться, так что вы можете расслабиться и расслабиться. Они могут быть полезны для всех, кто страдает от беспокойства или проблем со сном, и их можно найти в натуральных снотворных.

10. Bone Loss - Некоторые аминокислоты, такие как лизин, помогают организму лучше усваивать кальций, что помогает предотвратить потерю костной массы, которая может привести к остеопении и остеопорозу.

Любой, кто придерживается ограниченной диеты или не употребляет продукты животного происхождения (веганы и вегетарианцы), может подвергаться риску дефицита аминокислот. Добавки для удобства доступны в виде напитков, порошков, таблеток и капсул.

Достаточно ли вы получаете аминокислот, чтобы воспользоваться этими преимуществами? Теперь вы знаете, зачем вам это нужно.Загляните на следующей неделе, чтобы узнать о 10 причинах полюбить еще одну из любимых добавок eVitamins.

Заявление об отказе от ответственности:
eVitamins рекомендует не полагаться на информацию, представленную в этой статье, в качестве диагноза для лечения любых претензий в отношении здоровья. Контент и информация на этом сайте предназначены для справочных целей и не предназначены для замены рекомендаций врача, фармацевта или другого лицензированного специалиста в области здравоохранения. Вы не должны использовать эту информацию для самодиагностики или для лечения проблемы со здоровьем или заболевания.Немедленно обратитесь к своему врачу, если вы подозреваете, что у вас есть проблема со здоровьем. Информация и утверждения в этой статье не были оценены Управлением по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США и не предназначены для диагностики, лечения или предотвращения каких-либо заболеваний или состояний здоровья. eVitamins не несет ответственности за неточности или искажения.

.

Определение, преимущества и источники пищи

Аминокислоты, часто называемые строительными блоками белков, представляют собой соединения, которые играют важную роль в организме.

Они необходимы для жизненно важных процессов, таких как построение белков и синтез гормонов и нейромедиаторов.

Некоторые из них также можно принимать в форме добавок для естественного повышения спортивных результатов или улучшения настроения.

Они подразделяются на существенные, условно необходимые или несущественные в зависимости от нескольких факторов.

В этой статье рассказывается все, что вам нужно знать о незаменимых аминокислотах, включая то, как они действуют, возможные источники пищи и преимущества приема добавок.

Аминокислоты - это органические соединения, состоящие из азота, углерода, водорода и кислорода, а также группы переменной боковой цепи.

Вашему организму для нормального роста и функционирования требуется 20 различных аминокислот. Хотя все 20 из них важны для вашего здоровья, только девять аминокислот классифицируются как незаменимые (1).

Это гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

В отличие от заменимых аминокислот, незаменимые аминокислоты не могут вырабатываться вашим организмом и должны поступать с пищей.

Лучшие источники незаменимых аминокислот - это животные белки, такие как мясо, яйца и птица.

Когда вы едите белок, он расщепляется на аминокислоты, которые затем используются, чтобы помочь вашему организму в различных процессах, таких как наращивание мышц и регулирование иммунной функции (2).

Условно незаменимые аминокислоты

Есть несколько заменимых аминокислот, которые классифицируются как условно незаменимые.

Они считаются необходимыми только при определенных обстоятельствах, таких как болезнь или стресс.

Например, хотя аргинин считается несущественным, ваше тело не может удовлетворить потребности в борьбе с некоторыми заболеваниями, такими как рак (3).

Вот почему аргинин необходимо принимать с пищей, чтобы удовлетворить потребности вашего организма в определенных ситуациях.

Резюме

Девять незаменимых аминокислот не могут вырабатываться вашим организмом и должны поступать с пищей. Условно незаменимые аминокислоты необходимы только при особых обстоятельствах, например, при болезни.

Девять незаменимых аминокислот выполняют в вашем организме ряд важных и разнообразных функций:

  1. Фенилаланин: Фенилаланин является предшественником нейромедиаторов тирозина, дофамина, адреналина и норадреналина.Он играет важную роль в структуре и функции белков и ферментов, а также в производстве других аминокислот (4).
  2. Валин: Валин - одна из трех аминокислот с разветвленной цепью, что означает, что он имеет разветвление цепи с одной стороны своей молекулярной структуры. Валин помогает стимулировать рост и регенерацию мышц и участвует в производстве энергии (5).
  3. Треонин: Треонин является основной частью структурных белков, таких как коллаген и эластин, которые являются важными компонентами кожи и соединительной ткани.Он также играет роль в метаболизме жиров и иммунной функции (6).
  4. Триптофан: Хотя триптофан часто вызывает сонливость, он имеет много других функций. Он необходим для поддержания правильного баланса азота и является предшественником серотонина, нейромедиатора, который регулирует аппетит, сон и настроение (7).
  5. Метионин: Метионин играет важную роль в метаболизме и детоксикации. Он также необходим для роста тканей и усвоения цинка и селена, минералов, жизненно важных для вашего здоровья (8).
  6. Лейцин: Как и валин, лейцин представляет собой аминокислоту с разветвленной цепью, которая имеет решающее значение для синтеза белка и восстановления мышц. Он также помогает регулировать уровень сахара в крови, стимулирует заживление ран и вырабатывает гормоны роста (9).
  7. Изолейцин: Последняя из трех аминокислот с разветвленной цепью, изолейцин, участвует в метаболизме мышц и в значительной степени сконцентрирован в мышечной ткани. Это также важно для иммунной функции, выработки гемоглобина и регуляции энергии (10).
  8. Лизин: Лизин играет важную роль в синтезе белка, производстве гормонов и ферментов, а также в усвоении кальция. Он также важен для выработки энергии, иммунной функции и выработки коллагена и эластина (11).
  9. Гистидин: Гистидин используется для производства гистамина, нейромедиатора, который жизненно важен для иммунного ответа, пищеварения, сексуальной функции и циклов сна-бодрствования. Это очень важно для поддержания миелиновой оболочки - защитного барьера, окружающего нервные клетки (12).

Как видите, незаменимые аминокислоты лежат в основе многих жизненно важных процессов.

Хотя аминокислоты широко известны за их роль в развитии и восстановлении мышц, организм зависит от них гораздо больше.

Вот почему дефицит незаменимых аминокислот может негативно повлиять на весь ваш организм, включая нервную, репродуктивную, иммунную и пищеварительную системы.

Резюме

Все девять незаменимых аминокислот выполняют различные функции в организме.Они участвуют в важных процессах, таких как рост тканей, выработка энергии, иммунная функция и усвоение питательных веществ.

Хотя незаменимые аминокислоты можно найти в широком спектре пищевых продуктов, прием концентрированных доз в виде добавок связан с рядом преимуществ для здоровья.

Может помочь улучшить настроение и сон

Триптофан необходим для выработки серотонина, химического вещества, которое действует как нейротрансмиттер в организме.

Серотонин является важным регулятором настроения, сна и поведения.

Хотя низкий уровень серотонина был связан с депрессивным настроением и нарушениями сна, несколько исследований показали, что добавление триптофана может уменьшить симптомы депрессии, улучшить настроение и улучшить сон (13, 14, 15, 16, 17).

19-дневное исследование с участием 60 пожилых женщин показало, что 1 грамм триптофана в день приводит к увеличению энергии и улучшению счастья по сравнению с плацебо (18).

Может повысить эффективность упражнений

Три незаменимые аминокислоты с разветвленной цепью широко используются для снятия усталости, улучшения спортивных результатов и стимулирования восстановления мышц после тренировки.

В исследовании с участием 16 спортсменов, тренирующихся с отягощениями, добавки с разветвленными аминокислотами улучшили работоспособность и восстановление мышц и уменьшили болезненность мышц по сравнению с плацебо (19).

Недавний обзор восьми исследований показал, что добавление аминокислот с разветвленной цепью превосходит отдых в ускорении восстановления мышц и уменьшении болезненности после изнурительных упражнений (20).

Кроме того, прием 4 граммов лейцина в день в течение 12 недель увеличивал силовые показатели у нетренированных мужчин, показывая, что незаменимые аминокислоты могут принести пользу и людям, не занимающимся спортом (21).

Может предотвратить потерю мышц

Потеря мышечной массы является частым побочным эффектом длительных болезней и постельного режима, особенно у пожилых людей.

Было обнаружено, что незаменимые аминокислоты предотвращают разрушение мышц и сохраняют безжировую массу тела.

10-дневное исследование с участием 22 пожилых людей, соблюдающих постельный режим, показало, что те, кто получал 15 граммов смешанных незаменимых аминокислот, поддерживали синтез мышечного белка, в то время как в группе плацебо этот процесс снизился на 30% (22).

Добавки с незаменимыми аминокислотами также оказались эффективными для сохранения мышечной массы у пожилых людей и спортсменов (23, 24).

Может способствовать снижению веса

Некоторые исследования на людях и животных показали, что незаменимые аминокислоты с разветвленной цепью могут быть эффективными для стимуляции похудания.

Например, восьминедельное исследование с участием 36 силовых тренировок показало, что ежедневный прием 14 граммов аминокислот с разветвленной цепью значительно снижает процентное содержание жира в организме по сравнению с сывороточным протеином или спортивными напитками (25).

Исследование на крысах показало, что диета, состоящая из 4% дополнительного лейцина, снижает массу тела и жир (26).

Однако другие исследования, изучающие потенциальную связь между аминокислотами с разветвленной цепью и потерей веса, были противоречивыми. Необходимы дополнительные исследования, чтобы определить, могут ли эти аминокислоты способствовать снижению веса (27, 28).

Резюме

Добавление некоторых незаменимых аминокислот может помочь улучшить настроение, повысить производительность при упражнениях, предотвратить потерю мышечной массы и способствовать потере веса.

Поскольку ваш организм не может производить незаменимые аминокислоты, они должны поступать с пищей.

К счастью, многие продукты богаты незаменимыми аминокислотами, что позволяет легко удовлетворить ваши повседневные потребности.

Рекомендуемые в США суточные нормы девяти незаменимых аминокислот на 2,2 фунта (1 кг) массы тела составляют (29):

  • Гистидин: 14 мг
  • Изолейцин: 19 мг
  • Лейцин: 42 мг
  • Лизин: 38 мг
  • Метионин (+ цистеин незаменимой аминокислоты): 19 мг
  • Фенилаланин (+ тирозин незаменимой аминокислоты): 33 мг
  • Треонин: 20 мг
  • Триптофан: 5 мг
  • Валин: 24 мг

Продукты, содержащие все девять незаменимых аминокислот, называются полноценными белками.

Полные источники белка включают:

  • Мясо
  • Морепродукты
  • Птица
  • Яйца
  • Молочные продукты

Соя, киноа и гречка - это продукты растительного происхождения, которые содержат все девять незаменимых аминокислот, что делает их полноценными источниками белка. а также (30).

Другие растительные источники белка, такие как бобы и орехи, считаются неполными, так как в них отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот.

Однако, если вы придерживаетесь растительной диеты, вы все равно можете обеспечить надлежащее потребление всех незаменимых аминокислот, если ежедневно потребляете различные растительные белки.

Например, выбор ряда неполных белков, таких как бобы, орехи, семена, цельнозерновые и овощи, может обеспечить удовлетворение ваших потребностей в незаменимых аминокислотах, даже если вы решите исключить продукты животного происхождения из своего рациона.

Резюме

Продукты животного и растительного происхождения, такие как мясо, яйца, киноа и соя, могут содержать все девять незаменимых аминокислот и считаются полноценными белками.

Есть девять незаменимых аминокислот, которые вы должны получать с пищей: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

Они жизненно важны для таких функций, как синтез белка, восстановление тканей и усвоение питательных веществ.

Некоторые могут также предотвратить потерю мышечной массы и улучшить настроение, сон, спортивные результаты и потерю веса.

К счастью, эти жизненно важные соединения содержатся во многих продуктах животного и растительного происхождения, помогая вам удовлетворить ваши повседневные потребности с помощью здорового и сбалансированного питания.

.

% PDF-1.4 % 24 0 объект > endobj 25 0 объект > поток D: 20031422031420Apex PDFWriter2021-01-06T10: 19: 25-08: 002021-01-06T10: 19: 25-08: 00uuid: cfff72e3-1dd1-11b2-0a00-ca0827bd7200uuid: cfff72e7-1dd1-11b2-0application /880000df00 pdf конечный поток endobj 1 0 obj > endobj 4 0 obj > / ProcSet [/ PDF / Text / ImageB] / XObject >>> / Type / Page >> endobj 8 0 объект > / ProcSet [/ PDF / Text / ImageB] / XObject >>> / Type / Page >> endobj 12 0 объект > / ProcSet [/ PDF / Text / ImageB] / XObject >>> / Type / Page >> endobj 16 0 объект > / ProcSet [/ PDF / Text / ImageB] / XObject >>> / Type / Page >> endobj 20 0 объект > / ProcSet [/ PDF / Text / ImageB] / XObject >>> / Type / Page >> endobj 31 0 объект > поток HW [o ~ Kx {cEQZtIIί? ^ + E $ wv $ -nѥ (ߨ BMYn ׇ_ ~ s / b ~ 7χI 6_7l

tQ_ǡ)>? ۿ '{BUU5Jy! L_s ?? N "Fʢ˓yjsE \ ż (H * Jmzj: R-OTRB-8SYisT4en.M% + 9; P},% z5 (d ِ Dnӡsc% é / ETh.rM? FϕCƾKw $ 7Zna! QaT Aw > + K 1i = ؞ # 1 = ik # gegLNzKzcbɥnjkLl`B ph [u

.

N-Концевой аминокислотный остаток - обзор

Номенклатура пептидов

Пептид - это цепочка аминокислот, в которой α-аминогруппа одной аминокислоты связана с α-карбоксильной группой следующей. Таким образом, каждая связь, связывающая аминокислоты, представляет собой вторичный амид, называемый пептидной связью . Если пептид, состоящий из двух аминокислот, представляет собой дипептид , один, состоящий из трех, представляет собой трипептид и так далее. Как мы уже много раз видели, префиксы di- , tri -, tetra - и т. Д., указывают количество аминокислотных единиц, из которых состоит цепь. Пептиды, содержащие всего несколько аминокислот - примерно до пятидесяти, - называются олигопептидами ; пептиды с более чем 50 аминокислотами называются полипептидами , термин синонимичен белку.

Пептид имеет два конца: конец со свободной аминогруппой называется N-концевым аминокислотным остатком . Конец со свободной карбоксильной группой называется C-концевым аминокислотным остатком .Пептиды названы от N-концевого кислотного остатка до C-концевой аминокислоты. Два примера изомерных дипептидов, содержащих глицин и аланин, показаны ниже и на рисунке 29.5.

.

решено: мутация, которая происходит в ДНК, может вызвать амино A ...

Мутация, происходящая в ДНК, может вызывать аминокислоту замена в кодируемом белке. Аминокислотные замены: описывается как консервативный, когда аминокислота в мутировавшем белок имеет химические свойства, аналогичные свойствам аминокислоты он заменил. Ссылаясь на рисунок 6-2, определите четыре различных примеры пар аминокислот, которые могут участвовать в консервативные замены и объясните почему.

.

Смотрите также

 
 
© 2020 Спортивный клуб "Канку". Все права защищены.