Какие бывают белки биология


Виды белков, их функции и структура

По теории Опарина-Холдейна жизнь на нашей планете зародилась из коацерватной капельки. Она же представляла собой молекулу белка. То есть следует вывод, что именно эти химические соединения - основа всего живого, что существует сегодня. Но что же собой представляют белковые структуры? Какую роль сегодня они играют в организме и жизни людей? Какие виды белков существуют? Попробуем разобраться.

Белки: общее понятие

С точки зрения химического строения, молекула рассматриваемого вещества представляет собой последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Каждая аминокислота имеет две функциональные группы:

  • карбоксильную -СООН;
  • амино-группу -NH2.

Именно между ними и происходит формирование связи в разных молекулах. Таким образом, пептидная связь имеет вид -СО-NH. Молекула белка может содержать сотни и тысячи таких группировок, это будет зависеть от конкретного вещества. Виды белков очень разнообразны. Среди них есть и те, которые содержат незаменимые для организма аминокислоты, а значит должны поступать в организм с пищевыми продуктами. Существуют такие разновидности, которые выполняют важные функции в мембране клетки и ее цитоплазме. Также выделяют катализаторы биологической природы - ферменты, которые тоже являются белковыми молекулами. Они широко используются и в быту человека, а не только участвуют в биохимических процессах живых существ.

Молекулярная масса рассматриваемых соединений может колебаться от нескольких десятков до миллионов. Ведь количество мономерных звеньев в большой полипептидной цепи неограниченно и зависит от типа конкретного вещества. Белок в чистом виде, в его нативной конформации, можно увидеть при рассмотрении куриного яйца в сыром виде. Светло-желтая, прозрачная густая коллоидная масса, внутри которой располагается желток - это и есть искомое вещество. То же самое сказать об обезжиренном твороге, Данный продукт также является практически чистым белком в его натуральном виде.

Однако не все рассматриваемые соединения имеют одинаковое пространственное строение. Всего выделяют четыре организации молекулы. Виды структур белка определяют его свойства и говорят о сложности строения. Также известно, что более пространственно запутанные молекулы подвергаются тщательной переработке в организме человека и животных.

Виды структур белка

Всего их выделяют четыре. Рассмотрим, что собой представляет каждая из них.

  1. Первичная. Представляет собой обычную линейную последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Никаких пространственных закручиваний, спирализации нет. Количество входящих в полипептид звеньев может доходить до нескольких тысяч. Виды белков с подобной структурой - глицилаланин, инсулин, гистоны, эластин и другие.
  2. Вторичная. Представляет собой две полипептидные цепи, которые скручиваются в виде спирали и ориентируются по направлению друг к другу образованными витками. При этом между ними возникают водородные связи, удерживающие их вместе. Так формируется единая белковая молекула. Виды белков такого типа следующие: лизоцим, пепсин и другие.
  3. Третичная конформация. Представляет собой плотно упакованную и компактно собранную в клубок вторичную структуру. Здесь появляются другие типы взаимодействия, помимо водородных связей - это и ван-дер-ваальсово взаимодействие и силы электростатического притяжения, гидрофильно-гидрофобный контакт. Примеры структур - альбумин, фиброин, белок шелка и прочие.
  4. Четвертичная. Самая сложная структура, представляющая собой несколько полипептидных цепей, скрученных в спираль, свернутых в клубок и объединенных все вместе в глобулу. Такие примеры, как инсулин, ферритин, гемоглобин, коллаген, иллюстрируют собой как раз такую конформацию белков.

Если рассматривать все приведенные структуры молекул детально с химической точки зрения, то анализ займет много времени. Ведь на самом деле чем выше конфигурация, тем сложнее и запутаннее ее строение, тем больше типов взаимодействий наблюдается в молекуле.

Денатурация белковых молекул

Одним из самых важных химических свойств полипептидов является их способность разрушаться под влиянием определенных условий или химических агентов. Так, например, широко распространены разные виды денатурации белков. Что это за процесс? Он заключается в разрушении нативной структуры белка. То есть если изначально молекула имела третичную структуру, то после действия специальными агентами она разрушится. Однако при этом последовательность аминокислотных остатков остается в молекуле неизменной. Денатурированные белки быстро теряют свои физические и химические свойства.

Какие реагенты способны привести к процессу разрушения конформации? Таких несколько.

  1. Температура. При нагревании происходит постепенное разрушение четвертичной, третичной, вторичной структуры молекулы. Зрительно это можно наблюдать, например, при жарке обычного куриного яйца. Образующийся "белок" - это первичная структура полипептида альбумина, который был в сыром продукте.
  2. Радиация.
  3. Действие сильными химическими агентами: кислотами, щелочами, солями тяжелых металлов, растворителями (например, спиртами, эфирами, бензолом и прочими).

Данный процесс иногда еще называют плавлением молекулы. Виды денатурации белков зависят от агента, при действии которого она наступила. При этом в некоторых случаях имеет место процесс, обратный рассмотренному. Это ренатурация. Не все белки способны восстанавливать обратно свою структуру, однако значительная их часть может это делать. Так, химики из Австралии и Америки осуществили ренатурацию вареного куриного яйца при помощи некоторых реагентов и способа центрифугирования.

Этот процесс имеет значение для живых организмов при синтезе полипептидных цепочек рибосомами и рРНК в клетках.

Гидролиз белковой молекулы

Наравне с денатурацией, для белков характерно еще одно химическое свойство - гидролиз. Это также разрушение нативной конформации, но не до первичной структуры, а полностью до отдельных аминокислот. Важная часть пищеварения - гидролиз белка. Виды гидролиза полипептидов следующие.

  1. Химический. Основан на действии кислот или щелочей.
  2. Биологический или ферментативный.

Однако суть процесса остается неизменной и не зависит от того, какие виды гидролиза белков имеют место быть. В результате образуются аминокислоты, которые транспортируются по всем клеткам, органам и тканям. Дальнейшее их преобразование заключается в участии синтеза новых полипептидов, уже тех, что необходимы конкретному организму.

В промышленности процесс гидролиза белковых молекул используют как раз для получения нужных аминокислот.

Функции белков в организме

Различные виды белков, углеводов, жиров являются жизненно необходимыми компонентами для нормальной жизнедеятельности любой клетки. А значит и всего организма в целом. Поэтому во многом их роль объясняется высокой степенью значимости и повсеместной распространенности внутри живых существ. Можно выделить несколько основных функций полипептидных молекул.

  1. Каталитическая. Ее осуществляют ферменты, которые имеют белковую природу строения. О них скажем позже.
  2. Структурная. Виды белков и их функции в организме прежде всего влияют на структуру самой клетки, ее форму. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.
  3. Регуляторная. Данная функция проявляется в участии полипептидов в таких процессах, как: транскрипция, трансляция, клеточный цикл, сплайсинг, считывание мРНК и прочих. Во всех них они играют важную роль регулировщика.
  4. Сигнальная. Данную функцию выполняют белки, находящиеся на мембране клеток. Они передают различные сигналы от одной единицы к другой, и это приводит к сообщению тканей между собой. Примеры: цитокины, инсулин, факторы роста и прочие.
  5. Транспортная. Некоторые виды белков и их функции, которые они выполняют, являются просто жизненно необходимыми. Так происходит, например, с белком гемоглобином. Он осуществляет транспорт кислорода от клетки к клетке в составе крови. Для человека он незаменим.
  6. Запасная или резервная. Такие полипептиды накапливаются в растениях и яйцеклетках животных как источник дополнительного питания и энергии. Пример - глобулины.
  7. Двигательная. Очень важная функция, особенно для простейших организмов и бактерий. Ведь они способны передвигаться только при помощи жгутиков или ресничек. А эти органоиды по своей природе не что иное, как белки. Примеры таких полипептидов следующие: миозин, актин, кинезин и прочие.

Очевидно, что функции белков в организме человека и других живых существ очень многочисленны и немаловажны. Это еще раз подтверждает, что без рассматриваемых нами соединений невозможна жизнь на нашей планете.

Защитная функция белков

Полипептиды могут защищать от разных воздействий: химических, физических, биологических. Например, если организму угрожает опасность в виде вируса или бактерии, имеющих чужеродную природу, то иммуноглобулины (антитела) вступают с ними "в бой", выполняя защитную роль.

Если говорить о физических воздействиях, то здесь большую роль играют, например, фибрин и фибриноген, которые участвуют в свертывании крови.

Белки пищевые

Виды пищевого белка следующие:

  • полноценные - те, что содержат все необходимые для организма аминокислоты;
  • неполноценные - те, в которых находится неполный аминокислотный состав.

Однако для организма человека важны и те и другие. Особенно первая группа. Каждый человек, особенно в периоды интенсивного развития (детский и юношеский возраст) и полового созревания должен поддерживать постоянный уровень протеинов в себе. Ведь мы уже рассмотрели функции, которые выполняют эти удивительные молекулы, и знаем, что практически ни один процесс, ни одна биохимическая реакция внутри нас не обходится без участия полипептидов.

Именно поэтому необходимо каждый день потреблять суточную норму протеинов, которые содержатся в следующих продуктах:

  • яйцо;
  • молоко;
  • творог;
  • мясо и рыба;
  • бобы;
  • соя;
  • фасоль;
  • арахис;
  • пшеница;
  • овес;
  • чечевица и прочие.

Если потреблять в день 0,6 г полипептида на один кг веса, то у человека никогда не будет недостатка в этих соединениях. Если же длительное время организм недополучает необходимых белков, то наступает заболевание, имеющее название аминокислотного голодания. Это приводит к сильному нарушению обмена веществ и, как следствие, многим другим недугам.

Белки в клетке

Внутри самой маленькой структурной единицы всего живого - клетки - также находятся белки. Причем выполняют они там практически все вышеперечисленные свои функции. В первую очередь формируют цитоскелет клетки, состоящий из микротрубочек, микрофиламентов. Он служит для поддержания формы, а также для транспорта внутри между органоидами. По белковым молекулам, как по каналам или рельсам, движутся различные ионы, соединения.

Немаловажна роль белков, погруженных в мембрану и находящихся на ее поверхности. Здесь они и рецепторные, и сигнальные функции выполняют, принимают участие в строительстве самой мембраны. Стоят на страже, а значит играют защитную роль. Какие виды белков в клетке можно отнести к этой группе? Примеров множество, приведем несколько.

  1. Актин и миозин.
  2. Эластин.
  3. Кератин.
  4. Коллаген.
  5. Тубулин.
  6. Гемоглобин.
  7. Инсулин.
  8. Транскобаламин.
  9. Трансферрин.
  10. Альбумин.

Всего насчитывается несколько сотен различных видов протеинов, которые постоянно передвигаются внутри каждой клетки.

Виды белков в организме

Их, конечно же, огромное разнообразие. Если же попытаться как-то разделить все существующие протеины на группы, то может получиться примерно такая классификация.

  1. Глобулярные белки. Это такие, которые представлены третичной структурой, то есть плотно упакованной глобулой. Примеры таких структур следующие: иммуноглобулины, значительная часть ферментов, многие гормоны.
  2. Фибриллярные белки. Представляют собой строго упорядоченные нити, имеющие правильную пространственную симметрию. К данной группе относятся протеины с первичной и вторичной структурой. Например, кератин, коллаген, тропомиозин, фибриноген.

Вообще, можно взять за основу множество признаков для классификации белков, находящихся в организме. Единой пока не существует.

Ферменты

Биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют все происходящие биохимические процессы. Нормальный обмен веществ просто невозможен без этих соединений. Все процессы синтеза и распада, сборка молекул и их репликация, трансляция и транскрипция и прочие осуществляются под воздействием специфического вида фермента. Примерами этих молекул могут служить:

  • оксидоредуктазы;
  • трансферазы;
  • каталазы;
  • гидролазы;
  • изомеразы;
  • лиазы и прочие.

Сегодня ферменты используются и в быту. Так, при производстве стиральных порошков часто используют так называемые энзимы - это и есть биологические катализаторы. Они улучшают качество стирки при соблюдении указанного температурного режима. Легко связываются с частицами грязи и выводят их с поверхности тканей.

Однако из-за белковой природы энзимы не переносят слишком горячую воду или соседство с щелочными или кислотными препаратами. Ведь в этом случае произойдет процесс денатурации.

функции, синтез, строение, свойства, продукты богатые белком, виды, состав и норма в день

Содержание статьи:

  1. Что такое белок
  2. Виды белков
  3. Синтез белка
  4. Состав белков
  5. Свойства
  6. Функции белков
  7. Строение
  8. Переваривание белков
  9. Обмен белков в организме
  10. Продукты богатые белком
  11. Норма в день для организма
  12. Усваиваемость белка
  13. Вред белков

Белки – это важные компоненты, которые имеют большое значение для нормальной работы организма. Источниками этих веществ являются животные и растительные продукты. Чтобы белковые элементы полноценно усваивались организмом, необходимо правильно употреблять их.

Белки (белок)

Что такое белок

Белок - это органическое соединение, которое включает альфа-аминокислоты. Они соединяются в цепь пептидной связью. В живых организмах белковый состав определяется генетическим кодом. В процессе выработки этих веществ обычно принимает участие 20 аминокислот. Их сочетания создают белковые молекулы, которые отличатся своими свойствами.

Виды белков

Виды белков

Виды белков бывают следующие:

  1. Белки куриных яиц. Они усваиваются лучше всего и считаются эталонными. Всем известно, что яйца включают белок, который почти на 100 % состоит из альбумина, и желток.
  2. Казеин. При попадании в желудок вещество превращается в сгусток, который долгое время переваривается. Это обеспечивает невысокую скорость расщепления белка, что провоцирует стабильное снабжение организма аминокислотами.
  3. Белки молочной сыворотки. Такие компоненты расщепляются быстрее всего. Уровень аминокислот и пептидов в крови увеличивается уже в течение 1 часа после употребления таких продуктов. При этом кислотообразующая функция желудка остается неизменной.
  4. Соевые белки. Такие вещества имеют сбалансированный состав важных аминокислот. После употребления подобных продуктов снижается содержание холестерина. Потому такую пищу стоит есть людям с лишним весом. При этом главным минусом соевых белков считается наличие ингибитора пищеварительного фермента трипсина.
  5. Растительные белки. Такие вещества усваиваются человеческим организмом достаточно плохо. Их клетки обладают толстыми оболочками, которые не поддаются влиянию пищеварительного сока. Также проблемы с усвоением обусловлены наличием ингибиторов пищеварительных ферментов в отдельных растениях.
  6. Рыбный белок. Изолят рыбного белка достаточно медленно расщепляется до состояния аминокислот.

Синтез белка

Синтез белка

Синтез белка осуществляется в особых частицах – рибосомах.

Этот процесс происходит в несколько стадий:

  • активация аминокислот;
  • инициация белковой цепи;
  • элонгация;
  • терминация;
  • сворачивание и процессинг.

Состав белков

Состав белков

Состав белков представляет собой линейные полимеры, которые включают остатки α-L-аминокислот. Также в белковых молекулах могут присутствовать модифицированные аминокислотные остатки и составляющие неаминокислотной природы.

Аминокислоты обозначают сокращениями, включающими 1 или 3 буквы. Белки, которые имеют длину от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков, называют пептидами. Если наблюдается высокая степень полимеризации, их именуют белками. Однако такое деление считается достаточно условным.

Свойства белков

Свойства белков

Для белков характерны следующие свойства:

  1. Различная растворимость в воде. Белковые элементы, которые растворяются, приводят к формированию коллоидных растворов.
  2. Гидролиз. Под влиянием ферментов или растворов минеральных кислот разрушается первичное строение белка и формируется смесь аминокислот.
  3. Денатурация. Под этим термином понимают частичное или полное разрушение структуры белковой молекулы. Этот процесс может происходить под воздействием разных факторов – повышенных температур, растворов солей тяжелых металлов, кислот или щелочей, радиоактивного излучения, отдельных органических веществ.

Функции белков

 Рассмотрим детальнее ряд важных функций белков:

  1. Строительная. Такие вещества принимают участие в формировании клеток и внеклеточных элементов. Они присутствуют в составе мембранклеток, сухожилий, волос.
  2. Транспортная. Белковый компонент крови, который называется гемоглобином, присоединяет кислород и распространяет его в разные ткани и органы. После чего обратно переносит углекислый газ.
  3. Регуляторная. Гормоны белкового характера участвуют в обменных процессах. Инсулин отвечает за регуляцию содержания глюкозы в крови, обеспечивает выработку гликогена, повышает трансформацию углеводов в жиры.
  4. Защитная. При попадании в организм инородных объектов или микроорганизмов вырабатываются особенные белки – антитела. Они помогают связать и нейтрализовать антигены. Фибрин, который вырабатывается из фибриногена, останавливает кровотечения.
  5. Двигательная. Существуют особые сократительные белковые элементы. К ним относят актин и миозин. Эти веществаобеспечивают сокращение мышечных тканей.
  6. Сигнальная. В поверхностной клеточной мембране присутствуют белковые молекулы, которые могут менять третичную структуру под влиянием внешних факторов. Это помогает принимать сигналы извне и передавать в клетку команды.
  7. Запасающая. У животных белковые вещества обычно не запасаются. К исключениям относят яичный альбумин и казеин, который присутствует в молоке. При этом белки способствуют скоплению определенных веществ. Распад гемоглобина приводит к тому, что железо не выводится, а сохраняется. Благодаря этому формируется комплекс с ферритином.
  8. Энергетическая. Распад 1 г белка сопровождается синтезом 17,6 кДж энергии. Вначале белковые элементы распадаются до аминокислот, а затем – до конечных продуктов. В результате вырабатывается вода, аммиак и углекислый газ. При этом белки применяются в качестве источника энергии лишь в том случае, если остальные – израсходованы.
  9. Каталитическая. Это одна из наиболее важных функций белковых элементов. За нее отвечают ферменты, которые активизируют биохимические процессы в клеточных структурах.

Строение белков

Строение белков

Среди органических веществ белки, которые называются биополимерами, считаются самыми многочисленными. Они отличаются разнообразием. На долю этих веществ приходится 50-80 % сухой массы клетки.

Белковые молекулы отличаются большими размерами. Потому их нередко именуют макромолекулами. В строение белков входят углерод, водород, азот, кислород. Помимо этого, в них могут присутствовать сера, железо, фосфор.

Белки отличаются числом – от 100 до нескольких тысяч, составом, последовательностью мономеров. В качестве мономеров выступают аминокислоты.

Переваривание белков

Переваривание белков

Белки усваиваются в желудке и тонком кишечнике. Процесс переваривания представляет собой гидролитическое расщепление белков до аминокислот.

Он имеет определенные особенности:

  • протеолитические ферменты продуцируются в неактивном состоянии;
  • активирование наблюдается в просвете пищеварительного тракта за счет частичного протеолиза;
  • протеазы пищеварительного тракта характеризуются субстратной специфичностью – они могут относиться к эндопептидам или экзопептидазам.

Основным ферментом желудка, который расщепляет белки, считается пепси. Он синтезируется в неактивном состоянии и представляет собой профермент пепсиноген. Под воздействием соляной кислоты наблюдается частичный протеолиз пепсиногена. В результате появляется активная форма – пепсин.

Обмен белков в организме

Обмен белков в организме

Обмен белков в организме значительно сложнее, чем метаболизм липидов или углеводов. Жирные кислоты попадают в клетки почти в исходном виде, а углеводы – служат источником энергии. При этом основной строитель мышц претерпевает немало изменений в организме. На отдельных этапах белок преобразуется в углеводы. Как следствие, вырабатывается энергия.

Существует несколько этапов белкового обмена, для каждого из которых характерны определенные особенности:

  1. Попадание белков в организм. Под действием слюны происходит расщепление связей гликогена. Как следствие, формируется глюкоза, доступная для усвоения. Оставшиеся ферменты запечатываются. На этой стадии белки, которые присутствуют в продуктах, распадаютсяна отдельные элементы.Впоследствии они будут перевариваться.
  2. Переваривание. Под действием панкреатина и остальных ферментов наблюдается последующая денатурация до белков первого порядка. Организм способен получать аминокислоты исключительно из простейших белковых цепей. Для этого он вырабатывает кислоту. Это облегчает расщепление веществ.
  3. Расщепление на аминокислоты. Под действием клеток слизистых оболочек кишечника денатурированные белки попадают в кровь. Простой белок преобразуется организмом в аминокислоты.
  4. Расщепление до энергии. Под действием большого количества заменителей инсулина и ферментов для усваивания углеводов белок трансформируется в глюкозу. При нехватке энергии организм не выполняет денатурацию белка, а сразуегорасщепляет. В результате вырабатывается чистая энергия.
  5. Перераспределение аминокислот. Белковые элементы циркулируют в системном кровотоке и под действием инсулина попадают во все клетки. Как следствие, образуются требуемые аминокислотные связи. По мере распространения белков по организму происходит восстановление фрагментов мышечных элементов и структур, которые связаны со стимуляцией выработки, работой мозга, дальнейшей ферментацией.
  6. Образование новых белковых структур. Аминокислоты связываются с микроразрывами в мышцах и приводят к созданию новых тканей. Как следствие, наблюдается гипертрофия мышц. Аминокислоты в требуемом составе трансформируются в мышечно-белковую ткань.
  7. Обмен белков. При избытке таких структур под влиянием инсулина они снова проникают в систему кровообращения. Это приводит к формированию новых структур. При существенном напряжении в мышцах, длительном голодании или в период заболевания организм использует белки для компенсации недостатка аминокислот в остальных тканях.
  8. Перемещение липидных структур. Белки, которые соединяются в фермент липазу, способствуют перемещению и перевариванию с желчью полинасыщенных жирных кислот. Эти элементы принимают участие в перемещении жиров и выработке холестерина. С учетом состава аминокислот белки могут синтезироваться в полезный или вредный холестерин.
  9. Выведение окисленных продуктов. Использованные аминокислоты покидают организм с продуктами обмена. Мышцы, которые повреждаются вследствие нагрузок, тоже выводятся из организма.

Продукты богатые белком

Продукты богатые белком

Существует довольно много источников таких элементов. Животные продукты богатые белком, бывают следующие:

  1. Куриное мясо. 100 г продукта включает около 20 г белков. При этом такое мясо почти не содержит жира. Это актуально для людей, которые контролируют свой вес или занимаются спортом.
  2. Рыба. Самыми ценными источниками белка считаются тунец и лосось. Помимо этого, в продуктах имеются ценные кислоты омега-3, которые обеспечивают стабилизацию функций сердца и улучшают настроение.
  3. Свинина. В зависимости от жирности мяса в 100 г продукта может присутствовать 11-16 г белков. Также свинина включает витамины группы В.
  4. Яйца. В 1 яйце присутствует 6 г белка. Также продукт включает витамин В12 и холин.
  5. Говядина. На 100 г продукта приходится 19 г белков. Также говядина включает железо, карнитин и креатин

К растительным источникам белков стоит отнести следующее:

  1. Бобовые. Эти продукты включают большое количество белков. 100 г гороха содержит 23 г этих компонентов, а в сое присутствует 34 г белков.
  2. Орехи. Они представляют собой ценные источники белков и включают ненасыщенные жирные кислоты.
  3. Грибы. Эти продукты включают 2-5 % белков от общего количества. При этом есть сведения, что пищевые компоненты из грибов усваиваются с большим трудом.
  4. Гречка. В 100 г продукта присутствует 13 г белков. В гречке нет глютена, потому она вызывает аллергических реакций. При этом крупа включает фитонутриенты, которые сказываются на выработке инсулина и восстанавливают метаболизм.

Норма белка в день для организма

Норма белка в день для организма

Норма белка в день для организма взрослого человека составляет минимум 50 г в чистом виде, что соответствует 150 г белого мяса или рыбы. Люди, которые активно занимаются спортом и нацелены на развитие мышечных тканей, должны употреблять большее количество белков.

Для профилактики распада мышечной ткани женщины должны употреблять минимум 1 г белка на 1 кг веса. Однако оптимальным количеством считается 2 г. Для мужчин этот параметр увеличивается до 3 г. Это означает, что представитель сильного пола весом 90 кг должен съедать в день 270 г чистого белка.

Усваиваемость белка

Усваиваемость белка

При употреблении таких веществ, стоит помнить о чувстве меры. Избыточное количество белков представляет определенную опасность. Они с трудом перевариваются и могут вызвать нарушения пищеварительных функций.

Проблемы с усвоением белков могут возникать в следующих ситуациях:

  1. Избыточное количество белка за 1 прием пищи. За 1 прием организм не может усвоить больше 35 г белков. Помимо этого, избыток таких веществ отрицательно влияет на пищеварительные функции. Организм не способен переварить большое количество протеинов. Как следствие, неусвоенная часть начинает гнить в пищеварительных органах. Это провоцирует запоры, увеличение ацетона и нарушения в работе поджелудочной железы.
  2. Систематическое переедание. Диетологи советуют придерживаться принципов дробного питания – 4-5 раз в день. Это помогает лучше переваривать пищу, в том числе и белки.
  3. Употребление большого количества трудноперевариваемых белков. Протеины могут усваиваться в разном объеме. Есть белки, которые легко перевариваются. Однако существуют и трудноперевариваемые продукты. Эталоном белковой пищи считаются куриные яйца. Также к легким белкам относят нежирные кисломолочные продукты, куриное филе, кролика.
  4. Исключение жиров. Безусловно, жирные продукты содержат большое количество калорий и с трудом усваиваются. Однако полностью отказываться от них не следует. Это чревато гормональными нарушениями, ухудшением состояния волос и кожи. Также исключение жиров провоцирует нарушение процесса переваривания белков. Чтобы обеспечить эффективную работу печени и выведение продуктов синтеза белка, стоит включать в рацион желчегонные жиры. Они присутствуют в оливковом и кунжутном маслах.
  5. Дефицит жидкости. Нарушение питьевого режима провоцирует разные проблемы, включая ухудшение усвоения белка. В сутки человек должен пить 30-40 мл воды на 1 кг массы тела. В жаркую погоду или при серьезных физических нагрузках норма дополнительно повышается на 500-800 мл.
  6. Неправильные дополнения к белкам. Чтобы протеины усваивались максимально хорошо, их рекомендуется сочетать с овощами. В такой пище присутствуют ферменты и клетчатка. Это облегчает переваривание белков.

Вред белков

Вред белков

Нарушения белкового обмена представляют большой вред для организма. Эти вещества принимают участие почти во всех физиологических процессах. При нарушении обмена белков есть риск развития опасных нарушений.

При этом для здоровых людей белки представляют опасность лишь при избыточном потреблении в течение долгого периода времени. При соблюдении белковых диет, которые базируются на употреблении большого количества протеинов, нужно помнить о чувстве меры. Такие системы питания должны быть кратковременными и плавными.

Избыточное количество белков в рационе провоцирует поражение почек и печени. Это связано со сложным процессом выведения веществ. В этом случае вырабатываются кетоновые тела, которые провоцируют отравление организма.

При некоторых патологиях есть противопоказания к употреблению белков. К ним относят подагру, недостаточность почек и печени, хроническую форму панкреатита.

Белки представляют собой ценные вещества, которые принимают участие во всех физиологических процессах. Потому каждый человек должен употреблять достаточное количество протеинов. При этом необходимо помнить о чувстве меры и соблюдать рекомендации врачей.

белки — урок. Биология, Общие биологические закономерности (9–11 класс).

Белки (протеины, полипептиды) — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты, которые (имея в своём составе карбоксильную и аминогруппы) обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры, и их называют макромолекулами.

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают её аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего \(20\) видов различных аминокислот, и огромное разнообразие белков создаётся за счёт различного их сочетания.

  • Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи — это первичная структура белка. Она уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
  • Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между —СО и —NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль — вторичная структура белка.
  • Третичная структура белка — трёхмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S–S связями).
  • Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

 

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остаётся в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией.

 

Разрушение первичной структуры необратимо.

 

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.

Функции белков

  • Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки — ферменты — способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.
  • Структурная (строительная) функция — одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин — хрящи и сухожилия).
  • Транспортная функция — белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).
  • Сигнальная функция. Приём сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
  • Сократительная (двигательная) функция — обеспечивается сократительными белками — актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).
  • Защитная функция — антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.
  • Регуляторная функция присуща белкам — гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
  • Энергетическая функция — при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

 

Источники:

Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. 9 класс // ДРОФА.
Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. Общая биология (базовый уровень) 10–11 класс // ДРОФА.

Лернер Г. И. Биология: Полный справочник для подготовки к ЕГЭ: АСТ, Астрель.

http://ours-nature.ru/lib/b/book/1063747118/348

Белки как молекулы. Состав, структура и функции белков

Белки выполняют ведущую роль в жизни организмов, преобладая в них и количественно. В теле животных они составляют 40-50% сухой массы, в растениях – 20-35%. Это самая разнообразная группа молекул – как химически, так и функционально. Состав и структура белков определяет огромное разнообразие их функций в клетке: их так много, что невозможно перечислить и описать их все. Однако можно сгруппировать эти функции в следующие восемь категорий. Но этот список также будет неполным.

    1. Ферментативная (каталитическая). Ферменты имеют белковое происхождение. Это трёхмерные глобулярные (свёрнутые) белки, плотно прилегающие к молекуле для её расщепления или сборки. Такая подгонка ускоряет специфические химические реакции в клетке.
    2. Защитная. Другие глобулярные белки используют свою форму для распознавания чужеродных микроорганизмов и раковых клеток. Эти приёмные устройства формируются эндокринной и иммунной системами. Многие живые организмы выделяют белки, ядовитые для других. Токсины синтезируют ряд животных, грибов, растений, микроорганизмов. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.
    3. Транспортная. Глобулярные белки присоединяют и транспортируют мелкие молекулы и ионы. Например, транспортный белок гемоглобин переносит кислород и углекислоту с потоком крови. Мембранные транспортные белки помогают молекулам и ионам двигаться через плазмалемму. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины – ионы металлов и гормоны.
    4. Структурная. Белковые молекулы входят в состав всех клеточных мембран и органоидов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные структуры мышечных волокон. Структурными являются кератин в волосах, фибрин в сгустках крови, коллаген в коже, связках, сухожилиях и костях. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит также структурный белок эластин.
    5. Двигательная. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Мышцы сокращаются за счёт движения двух видов белковых нитей: актина и миозина. Контрактильные (лат. contraho, contractum – стягивать, сокращать) протеины играют ключевую роль в цитоскелете и передвижении веществ внутри клетки. Белок тубулин также входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
    6. Регуляторная. Крошечные белки, называемые гормонами, служат межклеточными посланниками в теле животных. Другие белки регулируют синтез РНК на ДНК, включая и выключая гены. Кроме того белки получают информацию, действуя в качестве рецепторов клеточной поверхности (эту функцию иногда считают отдельной, называя рецепторной).
    7. Запасающая. Кальций и железо хранятся в организме в виде ионов, связанных с белками хранения. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются зародышем при прорастании, а затем и проростком как источник азота.
  1. Энергетическая. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и липидов.
Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG) (150 кДа), гемоглобин (66,8 кДа), гормон инсулин, фермент аденилаткиназа и фермент глютаминсинтетаза.
Автор: en:User:Gareth White, CC BY-SA 2.0

Функции белков

 

Функция Класс белка Образцы Примеры использования
Каталитическая Ферменты Карбогидразы Расщепляют полисахариды
Протеазы Разрушают белки
Полимеразы Синтезируют нуклеиновые кислоты
Киназы Фосфорилируют сахара и белки
Защитная Иммуноглобулины Антитела Маркируют чужеродные белки для элиминации (удаления)
Токсины Змеиный яд Блокирует нервные импульсы
Клеточные белки-антигены МНС-белки (главный комплекс гистосовместимости) Опознание чужеродных белков
Транспортная Циркуляционные транспортёры Гемоглобин Переносит кислород и углекислый газ крови
Миоглобин Переносит кислород и углекислый газ в скелетных мышцах и мышце сердца
Цитохромы Транспортируют электроны
Мембранные транспортные белки Натриево-калиевый насос Возбуждение мембраны
Протонный насос Хемиосмос
Транспортёр глюкозы Транспортирует глюкозу в клетки
Структурная Волокна Коллаген Образует хрящ
Кератин Формирует волосы, ногти, перья и др.
Фибрин Образует сгустки крови
Двигательная Мускулы Актин Сокращение мышечных волокон
Миозин Сокращение мышечных волокон
Регуляционная Осмотические белки Сывороточный альбумин Поддерживает осмотическую концентрацию крови
Регуляторы генов Репрессор Регулирует транскрипцию
Гормоны Инсулин Контролирует уровень глюкозы в крови
Вазопрессин Увеличивает задержку воды почками
Окситоцин Регулирует сокращение матки и выделение молока
Запасающая Ион-связывание Ферритин Хранит железо, особенно в селезёнке
Казеин Хранит ионы в молоке
Кальмодулин Связывает ионы кальция

Белки – это полимеры

Белки, или протеины – это нерегулярные (не имеющие определённой закономерности в последовательности мономеров) полимеры, состоящие из мономеров, называемые аминокислотами. Протеины, в состав молекул которых входит от пятидесяти до нескольких тысяч остатков аминокислот, называются белками. Молекулы с меньшим количеством мономеров именуются пептидами.

Общие сведения о пептидах и белках

Белок состоит из одной или нескольких длинных неразветвлённых цепей. Каждая цепь называется полипептидом и состоит из аминокислот, скреплённых пептидными связями. Термины «белок» и «полипептид» часто используются свободно, что может вызывать путаницу. Для белка, который включает только одну полипептидную цепь, оба термина являются синонимами.

В природе существуют около 500 аминокислот. В образовании белков обычно (но не всегда) участвуют только 20 из них – их называют белокобразующими. Порядок соединения мономеров в белке определяет его структуру и функции. Многие учёные считают, что аминокислоты были первыми органическими молекулами, появившимися на Земле. Возможно, океаны, которые существовали в начале истории нашей планеты, содержали большое их разнообразие.

Белокобразующие аминокислоты

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений. Для гетеротрофов источником аминокислот являются продукты питания. В организме человека и животных некоторые аминокислоты могут синтезироваться из продуктов обмена веществ (в первую очередь — из других аминокислот). Такие аминокислоты называются заменимыми.

Другие же, так называемые незаменимые аминокислоты, не могут быть собраны в организме и поэтому должны постоянно поступать в него в составе белков пищи. Протеины, содержащие остатки всех незаменимых аминокислот, называются полноценными. Неполноценные белки – это те, в составе которых отсутствуют остатки тех или иных незаменимых аминокислот.

Незаменимыми аминокислотами для человека являются: триптофан, лизин, валин, изолейцин, треонин, фенилаланин, метионин и лейцин. Для детей незаменимыми являются также аргинин и гистидин.

Полипептидные цепи могут быть очень длинными и включать самые разные комбинации аминокислотных остатков. Каждый конкретный белок характеризуется строго постоянным составом и последовательностью аминокислот.

Димер мембранного белка кальсеквестрина.
Deposition authors: Wang, S., Trumble, W.R., Liao, H., Wesson, C.R., Dunker, A.K., Kang, C., CC BY 3.0

Белки, образованные только остатками аминокислот, называются простыми. Сложными являются протеины, имеющие в своём составе компонент неаминокислотной природы. Это могут быть ионы металлов (Fe2+, Zn2+, Mg2+, Mn2+), липиды, нуклеотиды, сахара и др. Простыми белками являются альбумины крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложные белки – это большинство ферментов, иммуноглобулины (антитела).

Состав аминокислот

Аминокислоты, как следует из их названия, содержат основную аминогруппу (— NH2), а также кислотную карбоксильную группу (—COOH), обе они связаны с центральным атомом углерода. Углерод дополнительно скреплен с водородом и функциональной белковой группой, называемой радикалом (R). Эти компоненты полностью заполняют все связи центрального атома углерода.

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина).
Автор: User:X-romix

Уникальный характер каждой аминокислоты определяется природой группы радикала. Обратите внимание, что если группа радикала не содержит атома водорода (Н), как в глицине, то аминокислота хиральна и может существовать в форме двух энантиомеров: d или L. В белках живых систем содержатся обычно α (L)-аминокислоты, а β (d)-аминокислоты встречаются крайне редко.

Группа радикала определяет химические свойства аминокислот – они могут быть полярными или неполярными, гидрофобными или гидрофильными. Серин с радикалом -CH2OH является полярной молекулой, Аланин, который имеет –CH3 как группу радикала – неполярен.

Существуют также основные аминокислоты (более чем с одной аминогруппой) и кислые аминокислоты (более чем с одной карбоксильной группой). Наличие дополнительной амино- или карбоксильной группы оказывает влияние на свойства аминокислоты, которые играют определяющую роль в формировании пространственной структуры белка.

В состав радикала некоторых аминокислот (например, цистеина) входят атомы серы. Все 20 аминокислот сгруппированы в пять химических классов, основанных на группе их радикала.

  1. Неполярные аминокислоты, такие как лейцин, часто имеют в качестве радикала —CH2 или —CH3.
  2. Полярные незаряженные аминокислоты, такие как треонин, с радикалом, содержащим кислород или гидроксильную группу (-OH).
  3. Заряженные аминокислоты, такие как глутаминовая кислота, с радикалом, имеющим кислоты или основания, способные к ионизации.
  4. Ароматические аминокислоты, такие как фенилаланин, имеющий группу радикала, содержащую органическое (углеродное) кольцо с чередованием одиночных и двойных связей. Они также неполярны.
  5. Аминокислоты, обладающие особыми функциями и свойствами. Например, метионин, который часто является первой аминокислотой в цепи белков, пролин, вызывающий перегибы в цепях, цистин, связывающий цепи вместе.

Каждая аминокислота влияет на форму белка по-разному, в зависимости от химической природы боковых групп. Например, части белковой цепи с многочисленными неполярными аминокислотами сворачиваются внутрь своей цепи путём гидрофобного исключения.

Белки и пептидные связи

В дополнении к группе радикала каждая аминокислота имеет положительно заряженную аминогруппу (NH3 +) на одном конце и отрицательно заряженную гидроксильную группу (COO -) на другом. Амино- и карбоксильные группы у пары аминокислот могут подвергаться реакции дегидрации (выделение молекулы воды) с образованием ковалентной связи. Ковалентная связь, скрепляющая две аминокислоты, называется пептидной. Скреплённые таким способом аминокислоты не могут свободно вращаться вокруг N-C связи. Этот факт является основным фактором образования конструкции белковых молекул.

Пептидная связь

Наличие как основной, так и кислотной групп обусловливает амфотерность (проявление как кислотных, так и основных свойств) и высокую реакционную способность аминокислот.

При соединении двух аминокислот образуется дипептид. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Новаторская работа Фредерика Сангера в начале 1950-х годов доказала, что каждый вид белка имеет определённую аминокислотную последовательность. Для отщепления аминокислот он использовал химические методы, после этого определял их. Сангер преуспел в расшифровке аминокислотной последовательности инсулина. Он продемонстрировал, что все молекулы инсулина имеют одинаковый состав аминокислот.

Уровни структурной организации белков

Форма белка определяет его функцию. Один из способов изучить что-то столь же маленькое как белок – посмотреть на него при помощи коротковолнового излучения, которое представлено рентгеновскими лучами. Рентгеновские лучи пропускают через белок для получения дифракции его узора. Эта картинка кропотливо анализируется и позволяет исследователю построить трёхмерное изображение молекулы с положением каждого её атома. Первым белком, проанализированным таким образом, был миоглобин; вскоре такому же анализу был подвергнут связанный с ним белок гемоглобин.

Когда было изучено достаточное количество протеинов, стал очевиден общий принцип их строения: в каждом исследованном белке все внутренние аминокислоты, такие как лейцин, валин и фенилаланин, неполярны. Тенденция воды к исключению неполярных молекул буквально толкает такие части цепи аминокислот внутрь протеина. Неполярные аминокислоты вынуждены тесно контактировать друг с другом, оставляя мало свободного места внутри молекулы. Полярные и заряженные аминокислоты концентрируются на поверхности белка, за исключением немногих, играющих ключевые функциональные роли.

Структура белков, как правило, описывается как иерархия четырёх уровней: первичного, вторичного, третичного и четвертичного. Мы рассмотрим эту точку зрения, а затем интегрируем её с более современным подходом, вытекающим из расширяющихся знаний о белковой структуре.

Уровни организации молекул белка

Первичная структура белков

Первичная структура белка – это его аминокислотная последовательность, т. е. это цепочка из множества аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Это наиболее важная структура, так как именно она определяет форму, свойства и функции белка. На основе первичной структуры создаются другие формы молекулы.

Группы радикалов, которыми отличаются аминокислоты, не играют роли в пептидной цепи белков и протеин может включать любую последовательность аминокислот. Так как любая из 20 аминокислот может появиться в любом месте, белок, содержащий 100 мономеров, может образовать любую из 20 100 различных аминокислотных последовательностей. Это важное свойство белков позволяет им быть разнообразными, но каждый из них функционирует только при определённой аминокислотной последовательности.

Вторичная структура белка

Боковые и пептидные группы полипептидных цепей могут образовывать водородные связи. Вторичная структура белка возникает в результате связывания атомов водорода NH-групп и кислорода CO-групп. Полипептидная цепь при этом спирально закручивается. Водородные связи слабые, но благодаря их большому числу они обеспечивают стабильность этой структуры. Спиральную конфигурацию имеют, например, молекулы кератина, миозина и коллагена.

Водородные связи пептидов могут образовываться с водой. Если связей с водой будет слишком много, белки не смогут приобрести глобулярной структуры. Лайнус Полинг предположил, что пептидные группы могут взаимодействовать друг с другом, если пептид свёрнут в спираль, которую он назвал α-спиралью. Этот вид регулярного взаимодействия в пептиде формирует его вторичную структуру.

Вторичная структура инсулина

Другая форма вторичной структуры формируется между зонами пептида, расположенными в один ряд, в результате чего получается плоская молекула, собранная в складки, называемая β-листом. Части белка могут быть либо параллельными, либо антипараллельными – в зависимости от того, являются ли смежные участки пептида ориентированными в одном или в противоположном направлении.

Эти два вида вторичной структуры создают зоны белка – цилиндрические (α-спирали) и плоские (β-листы). Конечная структура белка может включать области каждого типа вторичной структуры. Например ДНК-связывающие белки обычно имеют области α-спирали, которые могут лежать поперёк ДНК и взаимодействовать непосредственно с основаниями ДНК. Белки порины, образующие отверстия в мембранах, состоят из β-листов. В гемоглобине α и β-структуры (глобины) имеют в молекуле свои зоны.

Вторичная структура белков

Третичная структура белков

Окончательная структура химически связанных белков называется третичной. Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих в водной среде между разными группами атомов белковой молекулы вторичной структуры.

У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S – S связи (дисульфидные) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. Третичной структурой определяются специфичность белковых молекул, их биологическая активность. Её имеют многие белки, например миоглобин (белок, который участвует в создании запаса кислорода в мышцах) и трипсин (фермент, расщепляющий белки пищи в кишечнике).

Третичная структура стабилизируется рядом сил, в том числе:

  • водородными связами между радикалами различных аминокислот;
  • электростатическим притяжением радикалов с противоположными зарядами;
  • гидрофобным исключением неполярных радикалов;
  • ковалентными дисульфидными связами.

На стадии третичной структуры по форме молекул белки можно разделить на две группы:

  • глобулярные – имеют округлую форму. Такую форму имеют глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин;
  • фибриллярные – характеризуются вытянутой, нитевидной формой молекул. Это кератин, коллаген, миозин, эластин и др.

Четвертичная структура белка

Когда два или более полипептида связываются с образованием функционального белка, отдельные его цепи называются субъединицами. Расположение этих субъединиц и есть четвертичная структура. Субъединицы в таких белках чаще всего неполярны, поэтому они не связаны химически и отвечают за отдельные виды деятельности. Прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.

Четвертичная структура характерна для белка гемоглобина. Вспомните, что гемоглобин состоит из двух α-цепей и двух β-цепей, а ещё в его состав входит небелковый компонент – гем.

Субъединицы располагаются в их окончательной четвертичной структуре. Это конечная структура некоторых, но не всех белков. У протеинов, которые состоят только из одной полипептидной цепи, например у фермента лизоцима, конечной структурой является третичная.

Мотивы и домены – структурные элементы белков

Ручное определение последовательности аминокислот в белке – трудоёмкая работа. Эту ситуацию изменило открытие способности хранения информации о белке молекулой ДНК. Первоначально геном человека был расшифрован вручную. Появление технологий следующего поколения привело к заметному ускорению секвенирования.

Сегодня расшифрованы более 40 000 бактериальных геномов и почти 8 000 геномов эукариот, в том числе 80 последовательностей генов млекопитающих. Так как состав ДНК имеет непосредственное отношение к последовательности аминокислот в белках, у биологов теперь есть огромная база данных строения протеинов.

Новая информация заставила задуматься о логике генетического кода и основных закономерностях структуры белка. Исследователи до сих пор рассматривают иерархическую систему из четырёх уровней как важную, но в лексикон биологов вошли и новые термины: мотив укладки и белковый домен.

Мотив укладки белковых молекул

Когда биологи обнаружили третичную структуру белка (ещё более трудоёмкая работа, чем определение последовательности аминокислот в цепи), они заметили сходные элементы, расположенные в непохожих белках. Подобные структуры называются мотивами, а иногда «сверхсекундными структурами». Термин «мотив» заимствован из искусства и относится к тематическому повторяющемуся элементу в музыке или дизайне.

Один общий мотив β-α-β образует так называемую «складку Россмана» у большого количества протеинов. Вторым часто встречающимся мотивом является β-баррель, который представляет собой β-лист, сложенный по кругу, чтобы сформировать трубку. Третий тип мотива – спираль-поворот-спираль, состоит из двух α-спиралей, разделённых изгибом. Его используют белки для связывания с молекулой ДНК.

Логику структуры мотивов укладки исследователи до сих пор не могут понять. Вероятно, если аминокислоты являются буквами в языке белков, то мотивы представляют собой повторяющиеся слова или фразы. Мотивы укладки помогли определить неизвестные функции белков, а база данных белковых мотивов используется для поиска новых неизвестных протеинов.

Мотивы укладки являются довольно консервативными и встречаются в белках, которые не имеют ни функциональных, ни эволюционных связей. Определение мотивов укладки лежит в основе физической, или рациональной классификации белков.

Белковые домены

Домены – это функциональные единицы в виде глобулы внутри более крупной структуры белков. Их можно рассматривать как субструктуры внутри третичной структуры белка. В языке белков это «абзацы». Большинство белков состоит из нескольких доменов, которые выполняют различные части функций протеинов.

Во многих структурах эти домены могут быть физически разделены. Например, так устроены факторы транскрипции – белки, которые связываются с ДНК и инициируют построение РНК по комплементарной ей ДНК. Было выяснено, что если ДНК-связывающие области поменять местами с факторами транскрипции, специфичность фактора может быть изменена без изменения его способности стимулировать транскрипцию. Эксперименты по замене доменов были проведены со многими факторами транскрипции, и они указывают, что активационные и ДНК-связывающие домены действуют отдельно.

Эти образования также могут помогать протеинам складываться. По мере того, как полипептидная цепь приобретает свою структуру, домены принимают правильную форму. Это действие может быть продемонстрировано экспериментально. Искусственное продуцирование фрагмента полипептида, который образует домен в интактном белке, показывает, что фрагмент складывается, чтобы сформировать такую же структуру, как у прототипа.

Процесс складывания, белки-шапероны

Первоначально биохимики думали, что новоиспечённые белки сворачиваются спонтанно, пробуя различные конфигурации, как гидрофобные взаимодействия с водой толкают неполярные аминокислоты внутрь белков до тех пор, пока не будет достигнута их окончательная структура. Оказалось, что эта точка зрения слишком проста. Цепи протеинов могут быть сложены многими способами, поэтому пробы и ошибки заняли бы слишком много времени. По мере того как первичная цепь складывается, приобретая финальную структуру, неполярные «липкие» внутренние участки во время промежуточных стадий обнажаются. Если эти промежуточные формы поместить в пробирку со средой, идентичной той, что внутри клетки, они прилипают к другим, и нежелательные белки-партнёры образуют клейкую массу.

Как клетки избегают того, чтобы их белки слипались в массу? Ответ на вопрос появился во время изучения необычных мутаций, которые спасают бактериальные клетки от размножения внутри них вирусов. При этом белки вирусов, произведённые внутри клетки, не могут сложиться как следует. Дальнейшее исследование помогло выяснить, что клетки содержат белки-шапероны, помогающие другим белкам складываться правильно.

Свёртывание белков

В настоящее время молекулярные биологи выявили массу белков, действующих как шапероны. Это большой класс полимеров, который можно разделить на подклассы. Представители шаперонов были найдены в каждом исследуемом организме. Некоторые из них, называемые тепловыми шоковыми белками, вырабатывается в ответ на повышение температуры тела. Высокие температуры служат фактором денатурации белков, шоковые белки-шопероны помогают белкам правильно сворачиваться и в такой ситуации.

Один из хорошо изученных классов этих белков, названных шаперонинами, был изучен у кишечной палочки (Escherichia coli). У мутантов при инактивации шаперонинов 30% бактериального белка не складывались должным образом. Шаперонины собираются в комплекс, напоминающий цилиндрический контейнер. Белки могут заходить в этот контейнер, и даже неправильно сложенные молекулы складываются там заново.

Исследователи склонны думать о белках как о фиксированных структурах, но это не относится к шаперонинам. Их гибкость поразительна. Видимо, это нужно им для выполнения своих функций. Клетки используют эти белки для складывания некоторых молекул протеинов и восстановления их неправильной структуры.

Денатурация инактивирует белки

Еще одной важной особенностью белков является то, что они проявляют свою активность лишь в узких температурных рамках и в определённом диапазоне кислотности среды.

Если условия, окружающие белок, изменяются, то он может частично потерять свою структуру или полностью развернуться. Этот процесс называется денатурацией. Белки могут быть денатурированы, когда рН, температура или ионная концентрация окружающего раствора изменена. Денатурация происходит вследствие разрыва водородных, ионных, дисульфидных и других связей, стабилизирующих пространственную структуру белковых молекул. При этом может утрачиваться их четвертичная, третичная и даже вторичная структуры.

Денатурированные белки как правило биологически неактивны. Это особенно значимо в отношении ферментов: так как почти каждая химическая реакция происходит при их помощи, жизненно важно, чтобы они функционировали нормально.

До появления морозильников и холодильников единственным способом предохранения продуктов от размножения в них микроорганизмов было хранение их внутри раствора, содержащего высокую концентрацию соли или уксуса, которые денатурировали ферменты микроорганизмов и предотвращали их рост.

Большинство ферментов функционирует в очень узком диапазоне условий окружающей среды. У каждого энзима этот диапазон специфичен. Ферменты крови, которые работают при рН около 7,4, быстро денатурируют в кислой среде желудка. И наоборот, протеолитические ферменты желудка, работающие при рН=2 или менее, разбираются в основной среде крови. Аналогично у организмов, живущих вблизи океанических гидротермальных источников, есть ферменты, которые хорошо работают только в экстремальных температурах (до 100°С). Эти организмы не могут выжить в более прохладных водах, потому что их энзимы не функционируют должным образом при относительно низких температурах.

Если нормальные показатели окружающего раствора восстанавливаются, небольшой белок, не потерявший первичной структуры, может восстановиться. Этот процесс называется ренатурацией, он происходит благодаря взаимодействию неполярных аминокислот и воды. Первоначально этот процесс был установлен для энзима рибонуклеазы, его ренатурация привела к выводу, что первичная структура определяет третичную структуру белка. Более сложные белки редко складываются вновь из-за их сложной окончательной структуры. Их денатурация носит необратимый характер.

Важно отличать денатурацию от диссоциации. Субъединицы белков с четвертичной структурой могут быть диссоциированы (разделены) без потери своей индивидуальной третичной структуры. Например, молекула гемоглобина может диссоциировать на 4 молекулы (2 α-глобина и 2 β-глобина) без денатурации свёрнутых глобиновых белков. Они легко восстанавливают свою четвертичную структуру из четырёх субъединиц.

 

 

Вам будет интересно

Структура белка - основные виды с описанием и примерами, функции

Структура белка необычайно важна для соединений, так как все функции они выполняют, принимая определённую пространственную конфигурацию.

Белки – это природные полимеры, молекулы которых состоят из остатков аминокислот, соединенных амидными (пептидными) связями.

Мономерами для образования макромолекулы служат α-аминокислоты. Это соединения, содержащие аминогруппу у первого атома углерода, не считая углерод карбоксильной группы.

Таких аминокислот известно 20. Из этого количества создаётся всё многообразие белков. Некоторые аминокислоты могут образовываться в организме, их называют заменимыми. Те, которые поступают только с пищей – незаменимые. В зависимости от состава, белки делят на полноценные, содержащие незаменимые аминокислоты, и неполноценные, не содержащие незаменимые аминокислоты.

Состав, строение и функции белков очень сложные, изучает эти вопросы биология. Рассматриваются природные полимеры и в курсе химии. Состав их можно выразить формулой:

(–HN – CHR – CO –)n

В природные полимеры входят химические элементы: углерод, кислород, водород, азот, сера. В состав некоторых соединений включены фосфор, селен железо, медь и прочие элементы.

Первичная структура белка

Последовательно соединенные друг с другом аминокислотные остатки в цепь образуют первичную структуру. Цепь образована пептидной химической связью. Этот уровень организации самый важный. Случайная замена одной аминокислоты вызывает тяжелое генетическое заболевание.

Белковые молекулы образуются в процессе биосинтеза на рибосомах. Здесь реализуется наследственная информация. Последовательность аминокислотных остатков определяется последовательностью нуклеотидов в и-РНК. Зависимость триплетов и аминокислот записана в таблице генетического кода.

Если первичный уровень организации белка задаётся правильно, остальные структуры макромолекула принимает самопроизвольно.

Вторичная структура белка

Свёрнутая в спираль одна или 2 полипептидные цепи образуют вторичную структуру. Её поддерживают водородные связи. 

Большинство белковых молекул имеют вторичный уровень.

Третичная структура белка

Упаковка вторичной структуры в клубок образует третичный уровень организации. 

Поддерживают данную структуру дисульфидные, солевые, сложноэфирные мостики, силы электростатического взаимодействия.

Четвертичная структура белка

Некоторые белковые единицы формируют сложные агрегаты в пространстве. Несколько упакованных в клубок белков, ориентированных относительно друг друга, создают четвертичную структуру. 

Удерживаются такие агрегаты водородными связями, электростатическими и прочими взаимодействиями.

Денатурация и ренатурация белка

Природные соединения проявляют разные свойства. Одно из важнейших свойств – денатурация белка. Это разрушение пространственной организации белковых молекул. Последовательность соединения аминокислот, а значит и химический состав, не изменяется. 

Пространственная конфигурация может разрушаться в результате действия разных факторов:

  • высокой температуры;

  • радиации;

  • солей тяжёлых металлов;

  • щелочей;

  • кислот;

  • механических и иных факторов.

Если первичный уровень организации белка не нарушен, может идти обратная реакция – ренатурация. Это восстановление пространственного строения молекулы. Не все природные полимеры способны к восстановлению пространственной организации. 

Иногда денатурация протекает необратимо, хотя первичная структура не разрушается. Функции белки способны выполнять, находясь в определенной пространственной конфигурации.

Протеины – простые белки

К простым белкам относят высокомолекулярные соединения, состоящие только из остатков аминокислот. В них содержатся незаменимые и заменимые аминокислоты.

Протеины применяются в спортивной среде для восполнения белковой массы в организме. Используют протеиновый порошок для приготовления коктейля, в качестве добавки к пище.

Протеиновый порошок получают в результате переработки продуктов животного происхождения: молока, мяса, яиц, рыбы. Организм будет получать протеины, если просто употреблять в пищу указанные продукты. Усвоение их будет идти медленнее.

Протеиды – сложные белки

Сложными называют белки, содержащие небелковые по природе вещества. Так называемые простетические группы. 

В соответствии с химическим составом и наличием групп их классифицируют:

  • на нуклеопротеиды;

  • хромопротеиды;

  • липопротеиды;

  • гликопротеиды и другие.

В состав протеидов входят элементы: магний, железо, медь и другие. Примером протеидов являются гемоглобин и миоглобин. Они выполняют важнейшие функции, принимают участие в обменных процессах.

Функции белков


Белки выполняют в клетках организмов важные функции:

  • каталитические;

  • регуляторные;

  • структурные;

  • двигательные;

  • транспортные;

  • защитные;

  • запасные и другие.

Пространственная конфигурация белка оказывает существенное влияние на возможность выполнения функций.


Белки 🐲 СПАДИЛО.РУ

Теория для подготовки к блоку «Цитология»

Белки – наиболее важные органические соединения клетки. Их содержание колеблется от 50% до 80% в разных клетках организма.

Строение белков

В состав белков, кроме 4 основных химических элементов (углерод, кислорода, водород, азот), могут входит фосфор, сера, железо. Белки – сложные высокомолекулярные соединения, которые составлены из аминокислотных последовательностей. Аминокислоты состоят из двух частей: аминогруппы -NH2 и карбоксильной группы -COOH. Первая несет в себе основные свойства, а вторая – кислотные, что обуславливает активности и амфотерность этих соединений (Амфотерность – проявление кислотных или основных свойств в зависимости от реакции). Аминокислоты отличаются радикалами.

Строение аминокислоты

Аминокислоты ассоциируются с генетическим кодом, так как последовательности нуклеотидов кодируют триплеты нуклеотидов. Такие задачи изучаются в школе и встречаются в ЕГЭ. Всем, кто сталкивался с генетикой, хорошо знакома таблица аминокислот:

Таблица аминокислот

В один белок может входить много аминокислот. Они соединяются в цепь посредством образования пептидных связей: азот одной аминокислоты связывается с углеродом другой аминокислоты:

Строение белка. Зеленым цветом обозначена карбоксильная группа аминокислоты, голубым цветом — аминогруппа аминокислоты

В состав белка может входить даже несколько аминокислотных цепей. Всего аминокислот насчитывается около 170, однако основное разнообразие задают 20 аминокислот, что связано с тем, что одна аминокислота может кодироваться различными последовательностями кодонов, или другими словами, аминокислота может кодироваться разными триплетами нуклеотидов. Это одно из свойств генетического кода (свойство избыточности).

Некоторые аминокислоты животный организм синтезирует самостоятельно, но, как можно догадаться, не все. Такие аминокислоты называются незаменимыми аминокислотами, их следует употреблять с пищей. Например, лейцин используется не просто как биологическая добавка, что достаточно распространено среди фармакологических компаний, но и применяется при лечении заболеваний печени, а также анемии, она же малокровие.

Классификация белков

Протеины – белки, в состав которых входят только белковые молекулы.

Протеиды – белки, в состав которых, кроме белковых молекул, входят небелковые молекулы.

  • Гликопротеиды (белок + углевод)
  • Липопротеиды (белок + липид)
  • Нуклеопротеиды (белок + нуклеиновые кислоты)

Для того чтобы не путаться в понятиях, нужно вспомнить, что принимают спортсмены для того, чтобы скорее нарастить мышечную массу, то есть протеиновые коктейли, батончики и т.д. Именно протеиновые, это слово на слуху, пусть теперь оно ассоциируется с этой классификацией.

Уровни организации белковой молекулы

Структура белка именуется просто по счету, в зависимости от сложности укладки.

Первичная структура белка представляет собой прямую цепь из аминокислот. Она является главной и определяющей свойства, форму и функции белка.

Вторичная структура белка – уже две цепи. Однако эти цепи не идут параллельно друг другу. Они скручены в спираль и связаны водородными связями, которые их удерживают за счет того, что их много. ДНК была обнаружена именно в форме двойной спирали. В этом виде она наиболее известна.

Третичная структура белка – глобула. Глобула означает шар, что и является описанием структуры белка. В этом случае прочность обусловлена тремя видами связей: водородными, ионными и дисульфидными.

Четвертичная структура белка – это как бы глобула из глобул. Она встречается не у всех белков. Белок крови гемоглобин состоит из 4х субъединиц четвертичной структуры.

Денатурация – утрата белковой молекулой своей природной структуры. Это обратимый процесс, похожий на сохранение в игре. Если белок денатурировал, но его природная структура не нарушена, то он восстановится. Причин разрушения белка может быть много: высокая температура, химические повреждения, радиация, обезвоживание и т.д. Так что когда мы варим яйца или мясо, то происходит денатурация белка. Как мы видим, к исходному состояния он уже не возвращается (не ренатурирует). Денатурацию и ренатурацию просто запомнить по похожим словам: денатурация – деградация – разрушение; ренатурация – регенерация – восстановление.

Денатурация и ренатурация

Функции белков
1.Структурная функция

Белки входят в состав всего в клетке: мембраны и органоиды. Кроме того, есть белки, которые очень важно знать:

  • Коллаген – входит в состав соединительной ткани. Коллаген можно запомнить по кремам, которые обещают продлить молодость и расправить морщины.
  • Кератин – известен всем, кто когда-либо смотрел рекламу шампуня для волос. Кератин входит в структуру волос и прочих производных нашего и животного тела: шерсть, перья, ногти, когти, копыта, рога.
  • Эластин – как понятно из названия, отвечает за эластичность. Она важна а) в связках, так как они должны растягиваться для совершения движений и возвращаться в исходное состояние. Кстати, в том числе и голосовые связки; б) в сосудах, по которым течет кровь порой под большим давлением, с высоким давлением и скоростью.
2.Ферментативная функция

Ферменты – катализаторы (= ускорители химических реакций) белковой природы. С ферментами происходит тесное знакомство в разделе «пищеварение». Есть одно важное правило, которое нужно обязательно запомнить: все ферменты – белки, но не все белки – ферменты.

3.Транспортная функция

Белки-транспортеры осуществляют перенос веществ через мембрану клетки. Очень наглядным примером транспорта белками является белок-переносчик гемоглобин, благодаря которому мы дышим. В мышцах существует аналог этого белка – миоглобин (приставка мио- означает «сокращение», тем самым называя месторасположение белка).

4.Защитная функция

Изучая иммунитет, ученики и студенты знакомятся с антителами – специфическими белками крови, которые вырабатываются иммунными клетками лимфоцитами для борьбы с чужеродными организмами или вредными соединениями. Так антитела сражаются за нас, когда мы хватаем где-то микробов, так же эти белки воюют, когда человеку переливают кровь неподходящей группы или пересаживают орган, который его организм отторгает. Переливание крови неподходящей группы может привести к летальному исходу, так как произойдет агглютинация – склеивание эритроцитов.

Некоторые растения и животные вырабатывают яды или токсины для того, чтобы защитить себя от нападения и поедания. Поэтому не следует есть незнакомые ягоды, грибы и ловить где-нибудь в тропиках лягушек. Это может закончиться плачевно.

Кроме оборонительной и атакующей функции во благо защиты организма, есть и латающая. При порезе и кровопотере молекулы белка тромбина объединяются для того, чтобы закрыть поврежденный сосуд, а тем временем, тонкие нити белка фибрина переплетаются на поверхности раны, образуя тоненькую пленочку. Если порез был несерьезным, то кровотечение успешно остановлено.

5.Регуляторная функция

Некоторые белки являются гормонами. Они отвечают за регуляцию физиологических процессов организма. Наиболее известным примером белкового гормона является инсулин.

6.Энергетическая функция

Как и углеводы с жирами, белки тоже могут быть расщеплены для получения энергии. Однако, чаще всего, аминокислоты, полученные в результате распада белка, снова используются организмом для построения других белков. Это делает для экономии энергии и биологического материала, ведь в случае повторного использования, не нужно тратиться на синтез новых соединений. При расщеплении 1 г белка высвобождается 17,6 кДж энергии.

 

белков | Основы биологии

Белки - это строительные блоки жизни. Они жизненно важны для нашего существования и встречаются в каждом организме на Земле.

Белки - это наиболее распространенные молекулы, обнаруживаемые в клетках. Фактически, они составляют больше сухого вещества клетки, чем липиды, углеводы и все другие молекулы вместе взятые.

Белок состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, и каждая полипептидная цепь построена из более мелких молекул, называемых «аминокислотами». Всего существует 20 аминокислот, которые можно упорядочить в триллионы и триллионы различных способов для создания белков, которые выполняют огромное количество функций.

Белки на самом деле являются наиболее структурно сложными молекулами, известными биологии.

Функции белков

Белки бывают самых разнообразных форм и выполняют широкий спектр функций. Примеры белков включают ферменты, антитела и некоторые гормоны, которые помогают ускорить химические реакции, защищают от болезней и регулируют активность клеток.

Белки также играют роль в движении, структурной поддержке, хранении, обмене данными между клетками, пищеварении и транспортировке веществ по телу.

Движение

Двигательные белки, такие как миозин и динеины, обладают способностью преобразовывать химическую энергию в движение. Миозин - это белок, содержащийся в мышцах, который вызывает сокращение мышечных волокон в мышцах.

Динеины обеспечивают питание жгутиков. Жгутики - это длинные тонкие структуры, прикрепленные к внешней стороне определенных клеток, таких как сперматозоиды, и отвечают за их подвижность.

Структура и поддержка

Многие белки обеспечивают структурную поддержку определенных частей организма.Например, кератин - это белок, содержащийся во внешних слоях кожи, который делает кожу сильным защитным слоем для внешнего мира. Кератин также является структурным белком, из которого состоят волосы, рога и ногти.

Сотовая связь

Клетки взаимодействуют с окружающей средой и другими клетками. Рецепторные белки в клеточной мембране получают сигналы извне клетки и передают сообщения в клетку. Как только сигнал попадает в клетку, он обычно передается между несколькими белками, прежде чем достигает своего конечного пункта назначения (также чаще всего белка).

Пищеварение

Пищеварение обеспечивается, как вы уже догадались, белками. Ферменты - это белки, которые стимулируют пищеварение, ускоряя химические реакции.

Пищеварение - это расщепление пищи из крупных нерастворимых молекул на более мелкие, которые могут растворяться в воде. Поскольку более мелкие молекулы растворимы в воде, они могут попадать в кровь и переноситься по телу.

Пищеварительные ферменты - это ферменты, ответственные за расщепление молекул пищи на более мелкие водорастворимые молекулы.Некоторые примеры пищеварительных белков включают:

  • Амилаза - фермент в слюне, расщепляющий крахмал на растворимые сахара
  • Липаза - расщепляет жиры и другие липиды
  • Пепсин - расщепляет белки в пище

Транспорт кислорода

Гемоглобин - еще один чрезвычайно важный белок для животных, таких как млекопитающие и птицы. Это белок крови, который связывается с кислородом, чтобы кислород мог транспортироваться по телу.

Гемоглобин содержит атом железа.Химическая структура гемоглобина вокруг атома железа позволяет кислороду связываться с железом и затем высвобождаться в ткани, лишенные кислорода.

Как видите, белки чрезвычайно важны для здорового функционирования организма. Большинство примеров, которые я использовал, являются белками животного происхождения, но белки не менее важны для других форм жизни, таких как растения, грибы и бактерии.

Строительные блоки белков

Аминокислоты являются строительными блоками белков.Всего в природе существует 20 различных аминокислот. Аминокислоты могут связываться друг с другом самыми разными способами, создавая разные белки.

Химическая структура аминокислот - ключ к тому, почему белки стали основой жизни. Аминокислота состоит из карбоксильной группы (химическая структура -COOH), аминогруппы (-NH₂) и боковой цепи, состоящей в основном из углерода и водорода.

Сайдчейн часто называют группой R. Различия в группе R - это то, что отличает 20 аминокислот друг от друга.

В зависимости от структуры группы R аминокислота может быть водорастворимой (полярной), нерастворимой в воде (неполярной) или содержать положительный или отрицательный заряд. Эти характеристики, в свою очередь, влияют на поведение аминокислот при связывании и влияют на общую форму и функцию белка.

Все 20 аминокислот необходимы для хорошего здоровья. Если в организме мало одной из 20 аминокислот, определенные белки не могут быть построены, и потеря их функций вызовет проблемы со здоровьем для организма.

Некоторые аминокислоты могут быть созданы организмом с использованием других молекул, в то время как другие аминокислоты должны быть получены из пищи. Аминокислоты, которые необходимо употреблять в пищу, известны как «незаменимые аминокислоты», потому что они являются неотъемлемой частью здорового питания. Аминокислоты, которые может вырабатывать наш организм, известны как «заменимые аминокислоты».

Полипептиды

Полипептиды представляют собой цепочку аминокислот и являются простейшей формой белка. Аминокислоты связываются вместе, образуя длинные линейные цепи, длина которых может составлять более 2000 аминокислот.

Порядок, в котором аминокислоты связаны друг с другом, определяет окончательную форму и структуру полипептидной цепи. Белок будет содержать один полипептид или несколько полипептидов, связанных вместе с образованием больших сложных белков.

Аминокислоты связаны между собой между аминогруппой (-NH₂) одной аминокислоты и карбоксильной группой (-COOH) второй аминокислоты.

Поскольку две аминокислоты связываются вместе, два иона водорода удаляются из аминогруппы, а кислород удаляется из карбоксильной группы.Аминогруппа и карбоксильная группа связываются вместе, и в качестве побочного продукта образуется молекула воды. Связь известна как «пептидная связь».

Соединение нескольких аминокислот вместе пептидными связями создает основу полипептида с группой R, отходящей от каждой аминокислоты. Как упоминалось ранее, каждая группа R из 20 аминокислот имеет свою уникальную структуру и химические свойства. Структура и химические свойства (такие как реакционная способность и температура кипения) полипептида и, в конечном итоге, белка определяются уникальной последовательностью групп R, которые отходят от остова полипептида.Когда группы R притягиваются или отталкиваются друг от друга, полипептидная цепь изгибается и скручивается в белок уникальной формы.

Структура белка

Белки имеют четыре уровня структуры, все из которых мы уже упоминали на этой странице. Эти четыре уровня известны как первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белка.

Первичная структура

Первичная структура - это определенная последовательность аминокислот, то есть порядок, в котором они связаны друг с другом.Точный порядок связывания аминокислот определяется информацией, хранящейся в генах.

Посредством процессов, называемых транскрипцией и трансляцией, ДНК предоставляет клеткам всю необходимую информацию для создания точной первичной структуры для тысяч различных белков. Первичная структура определяет вторичную и третичную структуры белков.

Вторичная структура

Вторичная структура белка образована водородными связями между атомами вдоль основной цепи полипептидной цепи.

Помня, что у каждой аминокислоты есть карбоксильная группа и аминогруппа, небольшой отрицательный заряд кислорода карбоксильной группы образует слабую связь с небольшим положительным зарядом атома водорода аминогруппы другой аминокислоты. Водородные связи слабые, но многие из них создают достаточно прочности, чтобы влиять на форму полипептидной цепи.

Водородные связи заставляют основную цепь полипептида складываться и скручиваться в две возможные формы - α-спираль и β-складчатые листы.Спираль α (греческая буква «альфа») представляет собой спираль, похожую на двойную спираль известной цепи ДНК, но только с одной спиралью, и образована водородными связями между каждой четвертой аминокислотой. Спираль α обычна в структурных белках, таких как кератин.

Складчатые листы β (греческая буква «бета») образуются, когда водородные связи возникают между двумя или более соседними полипептидными цепями и являются обычными для глобулярных белков (см. Ниже в разделе «Типы белков»).

Третичная структура

Третичная структура - это окончательная форма, которую принимает полипептидная цепь, и определяется группами R.Притяжение и отталкивание между различными группами R изгибает и складывает полипептид, создавая окончательную трехмерную форму белка.

Четвертичная структура

Не все белки имеют четвертичную структуру. Четвертичная структура возникает только тогда, когда несколько полипептидных цепей объединяются вместе с образованием большого сложного белка. В таких случаях каждый полипептид упоминается как «субъединица».

Гемоглобин - пример белка с четвертичной структурой. У большинства животных гемоглобин состоит из четырех глобулярных субъединиц.

Типы белков

Существует четыре основных типа белков. Наиболее известны глобулярные белки. Три других типа белков - это волокнистые, мембранные и неупорядоченные белки.

Глобулярные белки

Глобулярные белки - это любой белок, имеющий сферическую форму в своей третичной структуре. К ним относятся многие ферменты, антитела и белки, такие как гемоглобин.

Глобулярные белки растворимы в воде и образуются за счет притяжения и отталкивания различных R-групп водой.Полярные группы R аминокислот в белках растворимы в воде, тогда как неполярные группы R не растворимы в воде. Глобулярные белки образуются из-за того, что неполярные группы R прячутся во внутренних частях белка, а полярные группы R располагаются на внешней поверхности, подверженной воздействию окружающей воды.

Волокнистые белки

Волокнистые белки - это удлиненные белки, не имеющие какой-либо третичной структуры. Вместо того, чтобы изгибаться и складываться с образованием глобулярного белка, волокнистые белки остаются в своей линейной вторичной структуре.Они часто являются важными структурными и поддерживающими белками.

Волокнистые белки нерастворимы в воде и часто имеют повторяющиеся структуры аминокислот вдоль их полипептидной цепи. Примеры волокнистых белков включают коллаген, кератин и шелк.

Мембранные белки

Мембранный белок - это любой белок, обнаруженный внутри или прикрепленный к клеточной мембране. Они являются уникальными белками из-за уникальной среды, в которой они существуют.

Клеточные мембраны состоят из двойного слоя фосфолипидов.Внутренние части клеточной мембраны неполярны, а внешние - полярны. Для того, чтобы мембранные белки успешно существовали через клеточную мембрану, они должны содержать определенные неполярные и полярные участки.

Неупорядоченные белки

Открытие неупорядоченных белков в начале 2000-х годов бросило вызов историческому мышлению о белках. До этого считалось, что функция белка зависит от его фиксированной трехмерной структуры. Однако неупорядоченные белки не имеют упорядоченной структуры своей формы.

Некоторые белки могут быть полностью неструктурированными, в то время как другие частично структурированы с определенными неструктурированными участками. Другие белки обладают способностью существовать в виде неупорядоченных белков только для образования фиксированной структуры после связывания с другими молекулами.

Последний раз редактировалось: 23 апреля 2016 г.

БЕСПЛАТНЫЙ 6-недельный курс

Введите свои данные, чтобы получить доступ к нашему БЕСПЛАТНО 6-недельному вводному курсу электронной почты по биологии.

Узнайте о животных, растениях, эволюции, древе жизни, экологии, клетках, генетике, областях биологии и многом другом.

Успех! На указанный вами адрес электронной почты было отправлено письмо с подтверждением. Проверьте свою электронную почту и не забудьте щелкнуть ссылку, чтобы начать наш 6-недельный курс.

.

белков | Какая? Структуры и сводка

Сводка

  • Белки выполняют большинство функций клетки
  • Белки имеют очень разные компоненты, размеры, структуры и функции
  • Белки состоят из цепочек аминокислот, которые постепенно складываются, чтобы сформировать окончательную структуру белка
  • Первичные, вторичные, третичные и четвертичные структуры классифицируют отдельные слои полипепидных складчатых структур, от полипептидной последовательности до конечной трехмерной структуры.

Белки являются строительными блоками клеток.Они выполняют множество функций и являются ключевыми исполнителями инструкций, содержащихся в ДНК. Ферменты являются примерами белков и играют решающую роль в катализе реакций внутри клетки и позволяют клеткам выполнять свою работу. Белки также регулируют транспорта молекул внутри и вне клетки, воспринимают клеточную среду и сигнализируют о ответах на уровне клетки и организма и выполняют структурных / каркасных ролей. Специализация белков и разнообразие их функций зависят от уникальных и разнообразных структур, которые белки могут принимать.

Из чего состоят белки?

Все белки в клетке синтезируются в процессе трансляции . Информация, закодированная в ДНК, передается в РНК сообщения, которая транслируется в последовательность из аминокислот посредством действия тРНК, процесс, описанный в теме ДНК и синтеза белка.

Аминокислотные цепи

Аминокислоты имеют основную аминогруппу (Nh3) и группу карбоновой кислоты (COOH) .Аминокислоты также имеют боковую цепь, называемую группой «R» , которая придает каждой аминокислоте ее специфичность. Группа R представляет собой разные молекулы в каждой аминокислоте, что придает им их уникальные свойства. Эта боковая цепь может придавать аминокислоте различные трехмерные структуры, заряды или полярность.

Транслируемая последовательность этих аминокислот создает уникальный белок со специфическими структурными и функциональными свойствами. Аминокислоты и их свойства представлены в таблице.

Аминокислоты соединены вместе, образуя цепь - карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой другой, образуя пептидную связь (также называемую аминовой связью ). Это примеры ковалентных химических связей и стабильных . Когда две аминокислоты соединяются, реакция высвобождает молекулу воды . Этот тип реакции называется реакцией конденсации . Гидролиз - реакция, обратная реакции конденсации, включающая разрыв пептидной связи с использованием молекулы воды.

Белковые структуры

То, как ученые классифицируют структуры белков, усложняется в иерархическом порядке , начиная с базовой цепи аминокислот (первичная структура ), вплоть до общей трехмерной структуры белка и включения других полипептиды и вспомогательные молекулы.

Первичная структура

Наибольший базовый уровень структуры белка - это последовательность полипептидной цепи.Эта цепь будет состоять из особого порядка аминокислот с их уникальными свойствами, образующих начальную полипептидную цепь. Эта цепочка является первым слоем структуры и определяется информацией, содержащейся в ДНК.

Вторичная структура

Следующий уровень структурной организации - это локальных складок форм, которые принимает полипептидная цепь. Двумя наиболее распространенными структурами являются α-спираль и β-складчатый лист .Определенные аминокислотные последовательности имеют тенденцию образовывать особые вторичные структуры из-за свойств пептидного остова. Эти структуры удерживаются вместе водородными связями .

Третичная структура

Третичная структура белка относится к общей структуре 3D полипептидной цепи. Этот уровень структуры в основном обусловлен свойствами и взаимодействием между боковыми цепями аминокислот и зависит от природы химических групп, присутствующих на каждой аминокислоте.Свойства этих боковых цепей могут привлекать или отталкивать взаимодействий с другими боковыми цепями.

Эти взаимодействия происходят в основном через нековалентных связей, таких как водородные и ионные связи. Дисульфидные связи являются уникальным примером ковалентной связи, которая может образовывать часть третичной структуры, действуя как прочные мосты , которые образуются, когда две аминокислоты содержат группы серы в своих боковых цепях. Эти стабильных облигаций удерживают третичную структуру на месте.

Четвертичная структура

Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей , которые образуют одну структуру. Последний слой структуры - это то, как эти полипептиды расположены вместе, четвертичная структура . Четвертичная структура удерживается вместе взаимодействиями, аналогичными таковым на третичном уровне.

Белки также могут иметь дополнительные небелковые компоненты, которые включены в их структуру и помогают в выполнении их функций.Эти компоненты называются простетическими группами , и примеры включают витамины, сахара и ионы металлов. Хорошим примером протеина, требующего простетической группы, является железный компонент гемоглобина , который необходим для транспорта кислорода в кровотоке

Дополнительная литература и ссылки:

[1]. http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml Изображение первичной структуры белка

[2].http://ib.bioninja.com.au/standard-level/topic-2-molecular-biology/24-proteins/amino-acids.html Изображение таблиц аминокислот

[3]. https://simple.wikipedia.org/wiki/Protein_structure#/media/File:Main_protein_structure_levels_en.svg Структура белка изображения

[4]. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22364/

[5]. https://www.nature.com/scitable/topicpage/protein-structure-14122136

.

Структурная биология

Как ученые используют белковые структуры для разработки новых лекарств?

Лекарства обычно действуют, блокируя или поддерживая активность определенных белков в организме. Используя подход, называемый «разработка лекарств на основе структуры», ученые могут создать шаблон для белка и использовать его для создания новых лекарств. Они начинают с компьютерной модели структуры белка, которую они хотят изучать. Например, компьютерная модель позволит исследователям изучить, как два белка работают вместе.Затем, если ученые захотят отключить один белок, они попытаются разработать молекулу, которая блокирует или изменяет это взаимодействие.

Какой пример лекарства, разработанного с использованием структурной разработки лекарств?

Исследователи использовали дизайн лекарств на основе структуры для разработки некоторых препаратов против ВИЧ. Протеаза ВИЧ - это фермент, который поддерживает жизнь вируса. Знание его структуры позволило исследователям определить виды молекул, которые могут остановить работу протеазы ВИЧ. Ученые использовали компьютерные модели для точной настройки молекул, которые могли бы остановить производство вирусов.Эта работа привела к созданию лекарств, называемых ингибиторами протеазы.

Как ученые определяют структуру белков?

Исследователи используют несколько методов визуализации для определения структуры белков и других сложных молекул. Криоэлектронная микроскопия (крио-ЭМ) позволяет ученым «видеть» отдельные белки, а также более крупные структуры, такие как молекулярные комплексы (группы белков, которые объединяются и функционируют как единое целое), вирусы или органеллы (специализированные структуры внутри клетки, которые выполнять определенные функции).Рентгеновская кристаллография и спектроскопия ядерного магнитного резонанса (ЯМР) также позволяют исследователям просматривать белки. На сегодняшний день исследователи использовали эти методы, чтобы разгадать структуру более 122 000 белков. Банк данных о белках хранит эти структуры и дает ученым доступ к ним.

Что такое крио-ЭМ и как оно работает?

В крио-ЭМ исследователи быстро замораживают клетку, вирус, молекулярный комплекс или другую структуру, чтобы молекулы воды не успевали образовывать кристаллы.Это сохраняет образец в его естественном состоянии. Ученые используют электронный микроскоп, чтобы взорвать замороженный образец электронным лучом. Это создает двумерную проекцию образца на цифровом детекторе. Создавая сотни проекций образца под разными углами, а затем вычисляя среднее значение этих углов, ученые создают трехмерную модель его структуры. Последние достижения в области крио-ЭМ позволяют получать детализированные изображения белков и других биологических структур, включая более крупные структуры, такие как комплексы РНК-белок.

.

Биология -Что такое биология, разделы биологии, история, концепции и факты

    • БЕСПЛАТНАЯ ЗАПИСЬ КЛАСС
    • КОНКУРСНЫЕ ЭКЗАМЕНА
      • BNAT
      • Классы
        • Класс 1-3
        • Класс 4-5
        • Класс 6-10
        • Класс 110003 CBSE
          • Книги NCERT
            • Книги NCERT для класса 5
            • Книги NCERT, класс 6
            • Книги NCERT для класса 7
            • Книги NCERT для класса 8
            • Книги NCERT для класса 9
            • Книги NCERT для класса 10
            • NCERT Книги для класса 11
            • NCERT Книги для класса 12
          • NCERT Exemplar
            • NCERT Exemplar Class 8
            • NCERT Exemplar Class 9
            • NCERT Exemplar Class 10
            • NCERT Exemplar Class 11
            • 9plar
            • RS Aggarwal
              • RS Aggarwal Решения класса 12
              • RS Aggarwal Class 11 Solutions
              • RS Aggarwal Решения класса 10
              • Решения RS Aggarwal класса 9
              • Решения RS Aggarwal класса 8
              • Решения RS Aggarwal класса 7
              • Решения RS Aggarwal класса 6
            • RD Sharma
              • RD Sharma Class 6 Решения
              • RD Sharma Class 7 Решения
              • Решения RD Sharma класса 8
              • Решения RD Sharma класса 9
              • Решения RD Sharma класса 10
              • Решения RD Sharma класса 11
              • Решения RD Sharma Class 12
            • PHYSICS
              • Механика
              • Оптика
              • Термодинамика
              • Электромагнетизм
            • ХИМИЯ
              • Органическая химия
              • Неорганическая химия
              • Периодическая таблица
            • MATHS
              • Статистика
              • Числа
              • Числа Пифагора Тр Игонометрические функции
              • Взаимосвязи и функции
              • Последовательности и серии
              • Таблицы умножения
              • Детерминанты и матрицы
              • Прибыль и убытки
              • Полиномиальные уравнения
              • Разделение фракций
            • Microology
            • 0003000
          • FORMULAS
            • Математические формулы
            • Алгебраные формулы
            • Тригонометрические формулы
            • Геометрические формулы
          • КАЛЬКУЛЯТОРЫ
            • Математические калькуляторы
            • 0003000
            • 000
            • 000 Калькуляторы по химии
            • 000
            • 000
            • 000 Образцы документов для класса 6
            • Образцы документов CBSE для класса 7
            • Образцы документов CBSE для класса 8
            • Образцы документов CBSE для класса 9
            • Образцы документов CBSE для класса 10
            • Образцы документов CBSE для класса 1 1
            • Образцы документов CBSE для класса 12
          • Вопросники предыдущего года CBSE
            • Вопросники предыдущего года CBSE, класс 10
            • Вопросники предыдущего года CBSE, класс 12
          • HC Verma Solutions
            • HC Verma Solutions Класс 11 Физика
            • HC Verma Solutions Класс 12 Физика
          • Решения Лакмира Сингха
            • Решения Лакмира Сингха класса 9
            • Решения Лахмира Сингха класса 10
            • Решения Лакмира Сингха класса 8
          • 9000 Класс
          9000BSE 9000 Примечания3 2 6 Примечания CBSE
        • Примечания CBSE класса 7
        • Примечания
        • Примечания CBSE класса 8
        • Примечания CBSE класса 9
        • Примечания CBSE класса 10
        • Примечания CBSE класса 11
        • Примечания 12 CBSE
      • Примечания к редакции 9000 CBSE 9000 Примечания к редакции класса 9
      • CBSE Примечания к редакции класса 10
      • CBSE Примечания к редакции класса 11
      • Примечания к редакции класса 12 CBSE
    • Дополнительные вопросы CBSE
      • Дополнительные вопросы по математике для класса 8 CBSE
      • Дополнительные вопросы по науке для класса 8 CBSE
      • Дополнительные вопросы по математике класса 9 CBSE
      • Вопросы
      • CBSE Class 10 Дополнительные вопросы по математике
      • CBSE Class 10 Science Extra questions
    • CBSE Class
      • Class 3
      • Class 4
      • Class 5
      • Class 6
      • Class 7
      • Class 8 Класс 9
      • Класс 10
      • Класс 11
      • Класс 12
    • Учебные решения
  • Решения NCERT
    • Решения NCERT для класса 11
      • Решения NCERT для класса 11 по физике
      • Решения NCERT для класса 11 Химия
      • Решения NCERT для биологии класса 11
      • Решение NCERT s Для класса 11 по математике
      • NCERT Solutions Class 11 Accountancy
      • NCERT Solutions Class 11 Business Studies
      • NCERT Solutions Class 11 Economics
      • NCERT Solutions Class 11 Statistics
      • NCERT Solutions Class 11 Commerce
    • NCERT Solutions for Class 12
      • Решения NCERT для физики класса 12
      • Решения NCERT для химии класса 12
      • Решения NCERT для биологии класса 12
      • Решения NCERT для математики класса 12
      • Решения NCERT, класс 12, бухгалтерия
      • Решения NCERT, класс 12, бизнес-исследования
      • NCERT Solutions Class 12 Economics
      • NCERT Solutions Class 12 Accountancy Part 1
      • NCERT Solutions Class 12 Accountancy Part 2
      • NCERT Solutions Class 12 Micro-Economics
      • NCERT Solutions Class 12 Commerce
      • NCERT Solutions Class 12 Macro-Economics
    • NCERT Solut Ионы Для класса 4
      • Решения NCERT для математики класса 4
      • Решения NCERT для класса 4 EVS
    • Решения NCERT для класса 5
      • Решения NCERT для математики класса 5
      • Решения NCERT для класса 5 EVS
    • Решения NCERT для класса 6
      • Решения NCERT для математики класса 6
      • Решения NCERT для науки класса 6
      • Решения NCERT для класса 6 по социальным наукам
      • Решения NCERT для класса 6 Английский язык
    • Решения NCERT для класса 7
      • Решения NCERT для математики класса 7
      • Решения NCERT для науки класса 7
      • Решения NCERT для социальных наук класса 7
      • Решения NCERT для класса 7 Английский язык
    • Решения NCERT для класса 8
      • Решения NCERT для математики класса 8
      • Решения NCERT для науки 8 класса
      • Решения NCERT для социальных наук 8 класса ce
      • Решения NCERT для класса 8 Английский
    • Решения NCERT для класса 9
      • Решения NCERT для класса 9 по социальным наукам
    • Решения NCERT для математики класса 9
      • Решения NCERT для математики класса 9 Глава 1
      • Решения NCERT для математики класса 9, глава 2
      • Решения NCERT
      • для математики класса 9, глава 3
      • Решения NCERT для математики класса 9, глава 4
      • Решения NCERT для математики класса 9, глава 5
      • Решения NCERT
      • для математики класса 9, глава 6
      • Решения NCERT для математики класса 9, глава 7
      • Решения NCERT
      • для математики класса 9, глава 8
      • Решения NCERT для математики класса 9, глава 9
      • Решения NCERT для математики класса 9, глава 10
      • Решения NCERT
      • для математики класса 9, глава 11
      • Решения
      • NCERT для математики класса 9 Глава 12
      • Решения NCERT
      • для математики класса 9 Глава 13
      • NCER Решения T для математики класса 9 Глава 14
      • Решения NCERT для математики класса 9 Глава 15
    • Решения NCERT для науки класса 9
      • Решения NCERT для науки класса 9 Глава 1
      • Решения NCERT для науки класса 9 Глава 2
      • Решения NCERT для науки класса 9 Глава 3
      • Решения NCERT для науки класса 9 Глава 4
      • Решения NCERT для науки класса 9 Глава 5
      • Решения NCERT для науки класса 9 Глава 6
      • Решения NCERT для науки класса 9 Глава 7
      • Решения NCERT для науки класса 9 Глава 8
      • Решения NCERT для науки класса 9 Глава 9
      • Решения NCERT для науки класса 9 Глава 10
      • Решения NCERT для науки класса 9 Глава 12
      • Решения NCERT для науки класса 9 Глава 11
      • Решения NCERT для науки класса 9 Глава 13
      • Решения NCERT
      • для науки класса 9 Глава 14
      • Решения NCERT для класса 9 по науке Глава 15
    • Решения NCERT для класса 10
      • Решения NCERT для класса 10 по социальным наукам
    • Решения NCERT для математики класса 10
      • Решения NCERT для математики класса 10 Глава 1
      • Решения NCERT для математики класса 10, глава 2
      • Решения NCERT для математики класса 10, глава 3
      • Решения NCERT для математики класса 10, глава 4
      • Решения NCERT для математики класса 10, глава 5
      • Решения NCERT для математики класса 10, глава 6
      • Решения NCERT для математики класса 10, глава 7
      • Решения NCERT для математики класса 10, глава 8
      • Решения NCERT для математики класса 10, глава 9
      • Решения NCERT для математики класса 10, глава 10
      • Решения NCERT для математики класса 10 Глава 11
      • Решения NCERT для математики класса 10 Глава 12
      • Решения NCERT для математики класса 10 Глава ter 13
      • Решения NCERT для математики класса 10, глава 14
      • Решения NCERT для математики класса 10, глава 15
    • Решения NCERT для науки класса 10
      • Решения NCERT для класса 10, наука, глава 1
      • Решения NCERT для класса 10 Наука, глава 2
      • Решения NCERT для класса 10, глава 3
      • Решения NCERT для класса 10, глава 4
      • Решения NCERT для класса 10, глава 5
      • Решения NCERT для класса 10, глава 6
      • Решения NCERT для класса 10 Наука, глава 7
      • Решения NCERT для класса 10, глава 8
      • Решения NCERT для класса 10, глава 9
      • Решения NCERT для класса 10, глава 10
      • Решения NCERT для класса 10, глава 11
      • Решения NCERT для класса 10 Наука Глава 12
      • Решения NCERT для класса 10 Наука Глава 13
      • NCERT S Решения для класса 10 по науке Глава 14
      • Решения NCERT для класса 10 по науке Глава 15
      • Решения NCERT для класса 10 по науке Глава 16
    • Программа NCERT
    • NCERT
  • Commerce
    • Class 11 Commerce Syllabus
      • Учебный план класса 11
      • Учебный план бизнес-класса 11 класса
      • Учебный план экономического факультета 11
    • Учебный план по коммерции класса 12
      • Учебный план класса 12
      • Класс 12 Учебный план по бизнесу
      • Учебный план
      • Класс 12 Образцы документов для коммерции
        • Образцы документов для коммерции класса 11
        • Образцы документов для коммерции класса 12
      • TS Grewal Solutions
        • TS Grewal Solutions Class 12 Accountancy
        • TS Grewal Solutions Class 11 Accountancy
      • Отчет о движении денежных средств 9 0004
      • Что такое предпринимательство
      • Защита потребителей
      • Что такое основные средства
      • Что такое баланс
      • Что такое фискальный дефицит
      • Что такое акции
      • Разница между продажами и маркетингом
      9100003
    • Образцы документов ICSE
    • Вопросы ICSE
    • ML Aggarwal Solutions
      • ML Aggarwal Solutions Class 10 Maths
      • ML Aggarwal Solutions Class 9 Maths
      • ML Aggarwal Solutions Class 8 Maths
      • ML Aggarwal Solutions Class 7 Maths Решения Математика класса 6
    • Решения Селины
      • Решения Селины для класса 8
      • Решения Селины для класса 10
      • Решение Селины для класса 9
    • Решения Фрэнка
      • Решения Фрэнка для математики класса 10
      • Франк Решения для математики 9 класса
      9000 4
    • ICSE Class
      • ICSE Class 6
      • ICSE Class 7
      • ICSE Class 8
      • ICSE Class 9
      • ICSE Class 10
      • ISC Class 11
      • ISC Class 12
  • IC
    • 900 Экзамен IAS
    • Экзамен государственной службы
    • Программа UPSC
    • Бесплатная подготовка к IAS
    • Текущие события
    • Список статей IAS
    • Пробный тест IAS 2019
      • Пробный тест IAS 2019 1
      • Пробный тест IAS4
      2
    • Комиссия по государственным услугам
      • Экзамен KPSC KAS
      • Экзамен UPPSC PCS
      • Экзамен MPSC
      • Экзамен RPSC RAS ​​
      • TNPSC Group 1
      • APPSC Group 1
      • Экзамен BPSC
      • Экзамен WPSC
      • Экзамен GPSC
    • Вопросник UPSC 2019
90 004 .

Смотрите также

 
 
© 2020 Спортивный клуб "Канку". Все права защищены.