Функции белков и их значение


Функции белков в организме | Химия онлайн

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав всех живых организмов. Мышцы, кости, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, шерсть, кровь — все это белковые вещества.

Растения синтезируют белки из углекислого газа и воды за счет фотосинтеза. Животные организмы получают, в основном, готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма.

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Видеофильм «Функции белков»

Разнообразные функции белков определяются a-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

1. Каталитическая (ферментативная) функция

Каталитическая функция — одна из основных функций белков. Абсолютно все биохимические процессы в организме протекают в присутствии катализаторов – ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы.

Белки – это очень мощные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой фермент.

В настоящее время известно свыше 2000 различных ферментов, которые являются биологическими катализаторами.

Например, фермент пепсин расщепляет белки в процессе пищеварения.

Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК.

2. Транспортная функция 

Некоторые белки способны присоединять и переносить (транспортировать) различные вещества по крови от одного органа к другому и в пределах клетки.

Белки транспортируют липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), ионы металлов (глобулины), кислород и углекислый газ (гемоглобин), некоторые витамины, гормоны и др.

Например, альбумины крови транспортируют липиды и высшие жирные кислоты (ВЖК), лекарственные вещества, билирубин.

Белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

Белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

3. Защитная функция 

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), которые вырабатываются иммунной системой организма. Они обеспечивают физическую, химическую и иммунную защиту организма путем связывания и обезвреживания веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Например, белок плазмы крови фибриноген участвует в свертывании крови (образовывает сгусток). Это защищает организм от потери крови при ранениях.

Альбумины обезвреживают ядовитые вещества (ВЖК и билирубин) в крови.

Антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки. Интерфероны — универсальные противовирусные белки.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.

4. Сократительная (двигательная) функция

Важным признаком жизни является подвижность, в основе которой лежит данная функция белков, таких как актин и миозин – белки мышц. Кроме мышечных сокращений к этой функции относят изменение форм клеток и субклеточных частиц.

B результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

5. Структурная функция

Структурная функция — одна из важнейших функций белков. Белки играют большую роль в формировании всех клеточных структур.

Белки – это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей, эластин стенок кровеносных сосудов, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

Кератин синтезируется кожей. Волосы и ногти – это производные кожи.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

6. Гормональная (регуляторная) функция 

Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы.

Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

 Интересно знать!

В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

7. Питательная (запасная) функция

Питательная функция осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост  и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

8. Рецепторная (сигнальная) функция

Некоторые белки (белки-рецепторы), встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды. Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку.

Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином.

Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

 9. Энергетическая функция

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке (после их гидролиза). Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Белки

функции, синтез, строение, свойства, продукты богатые белком, виды, состав и норма в день

Содержание статьи:

  1. Что такое белок
  2. Виды белков
  3. Синтез белка
  4. Состав белков
  5. Свойства
  6. Функции белков
  7. Строение
  8. Переваривание белков
  9. Обмен белков в организме
  10. Продукты богатые белком
  11. Норма в день для организма
  12. Усваиваемость белка
  13. Вред белков

Белки – это важные компоненты, которые имеют большое значение для нормальной работы организма. Источниками этих веществ являются животные и растительные продукты. Чтобы белковые элементы полноценно усваивались организмом, необходимо правильно употреблять их.

Белки (белок)

Что такое белок

Белок - это органическое соединение, которое включает альфа-аминокислоты. Они соединяются в цепь пептидной связью. В живых организмах белковый состав определяется генетическим кодом. В процессе выработки этих веществ обычно принимает участие 20 аминокислот. Их сочетания создают белковые молекулы, которые отличатся своими свойствами.

Виды белков

Виды белков

Виды белков бывают следующие:

  1. Белки куриных яиц. Они усваиваются лучше всего и считаются эталонными. Всем известно, что яйца включают белок, который почти на 100 % состоит из альбумина, и желток.
  2. Казеин. При попадании в желудок вещество превращается в сгусток, который долгое время переваривается. Это обеспечивает невысокую скорость расщепления белка, что провоцирует стабильное снабжение организма аминокислотами.
  3. Белки молочной сыворотки. Такие компоненты расщепляются быстрее всего. Уровень аминокислот и пептидов в крови увеличивается уже в течение 1 часа после употребления таких продуктов. При этом кислотообразующая функция желудка остается неизменной.
  4. Соевые белки. Такие вещества имеют сбалансированный состав важных аминокислот. После употребления подобных продуктов снижается содержание холестерина. Потому такую пищу стоит есть людям с лишним весом. При этом главным минусом соевых белков считается наличие ингибитора пищеварительного фермента трипсина.
  5. Растительные белки. Такие вещества усваиваются человеческим организмом достаточно плохо. Их клетки обладают толстыми оболочками, которые не поддаются влиянию пищеварительного сока. Также проблемы с усвоением обусловлены наличием ингибиторов пищеварительных ферментов в отдельных растениях.
  6. Рыбный белок. Изолят рыбного белка достаточно медленно расщепляется до состояния аминокислот.

Синтез белка

Синтез белка

Синтез белка осуществляется в особых частицах – рибосомах.

Этот процесс происходит в несколько стадий:

  • активация аминокислот;
  • инициация белковой цепи;
  • элонгация;
  • терминация;
  • сворачивание и процессинг.

Состав белков

Состав белков

Состав белков представляет собой линейные полимеры, которые включают остатки α-L-аминокислот. Также в белковых молекулах могут присутствовать модифицированные аминокислотные остатки и составляющие неаминокислотной природы.

Аминокислоты обозначают сокращениями, включающими 1 или 3 буквы. Белки, которые имеют длину от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков, называют пептидами. Если наблюдается высокая степень полимеризации, их именуют белками. Однако такое деление считается достаточно условным.

Свойства белков

Свойства белков

Для белков характерны следующие свойства:

  1. Различная растворимость в воде. Белковые элементы, которые растворяются, приводят к формированию коллоидных растворов.
  2. Гидролиз. Под влиянием ферментов или растворов минеральных кислот разрушается первичное строение белка и формируется смесь аминокислот.
  3. Денатурация. Под этим термином понимают частичное или полное разрушение структуры белковой молекулы. Этот процесс может происходить под воздействием разных факторов – повышенных температур, растворов солей тяжелых металлов, кислот или щелочей, радиоактивного излучения, отдельных органических веществ.

Функции белков

 Рассмотрим детальнее ряд важных функций белков:

  1. Строительная. Такие вещества принимают участие в формировании клеток и внеклеточных элементов. Они присутствуют в составе мембранклеток, сухожилий, волос.
  2. Транспортная. Белковый компонент крови, который называется гемоглобином, присоединяет кислород и распространяет его в разные ткани и органы. После чего обратно переносит углекислый газ.
  3. Регуляторная. Гормоны белкового характера участвуют в обменных процессах. Инсулин отвечает за регуляцию содержания глюкозы в крови, обеспечивает выработку гликогена, повышает трансформацию углеводов в жиры.
  4. Защитная. При попадании в организм инородных объектов или микроорганизмов вырабатываются особенные белки – антитела. Они помогают связать и нейтрализовать антигены. Фибрин, который вырабатывается из фибриногена, останавливает кровотечения.
  5. Двигательная. Существуют особые сократительные белковые элементы. К ним относят актин и миозин. Эти веществаобеспечивают сокращение мышечных тканей.
  6. Сигнальная. В поверхностной клеточной мембране присутствуют белковые молекулы, которые могут менять третичную структуру под влиянием внешних факторов. Это помогает принимать сигналы извне и передавать в клетку команды.
  7. Запасающая. У животных белковые вещества обычно не запасаются. К исключениям относят яичный альбумин и казеин, который присутствует в молоке. При этом белки способствуют скоплению определенных веществ. Распад гемоглобина приводит к тому, что железо не выводится, а сохраняется. Благодаря этому формируется комплекс с ферритином.
  8. Энергетическая. Распад 1 г белка сопровождается синтезом 17,6 кДж энергии. Вначале белковые элементы распадаются до аминокислот, а затем – до конечных продуктов. В результате вырабатывается вода, аммиак и углекислый газ. При этом белки применяются в качестве источника энергии лишь в том случае, если остальные – израсходованы.
  9. Каталитическая. Это одна из наиболее важных функций белковых элементов. За нее отвечают ферменты, которые активизируют биохимические процессы в клеточных структурах.

Строение белков

Строение белков

Среди органических веществ белки, которые называются биополимерами, считаются самыми многочисленными. Они отличаются разнообразием. На долю этих веществ приходится 50-80 % сухой массы клетки.

Белковые молекулы отличаются большими размерами. Потому их нередко именуют макромолекулами. В строение белков входят углерод, водород, азот, кислород. Помимо этого, в них могут присутствовать сера, железо, фосфор.

Белки отличаются числом – от 100 до нескольких тысяч, составом, последовательностью мономеров. В качестве мономеров выступают аминокислоты.

Переваривание белков

Переваривание белков

Белки усваиваются в желудке и тонком кишечнике. Процесс переваривания представляет собой гидролитическое расщепление белков до аминокислот.

Он имеет определенные особенности:

  • протеолитические ферменты продуцируются в неактивном состоянии;
  • активирование наблюдается в просвете пищеварительного тракта за счет частичного протеолиза;
  • протеазы пищеварительного тракта характеризуются субстратной специфичностью – они могут относиться к эндопептидам или экзопептидазам.

Основным ферментом желудка, который расщепляет белки, считается пепси. Он синтезируется в неактивном состоянии и представляет собой профермент пепсиноген. Под воздействием соляной кислоты наблюдается частичный протеолиз пепсиногена. В результате появляется активная форма – пепсин.

Обмен белков в организме

Обмен белков в организме

Обмен белков в организме значительно сложнее, чем метаболизм липидов или углеводов. Жирные кислоты попадают в клетки почти в исходном виде, а углеводы – служат источником энергии. При этом основной строитель мышц претерпевает немало изменений в организме. На отдельных этапах белок преобразуется в углеводы. Как следствие, вырабатывается энергия.

Существует несколько этапов белкового обмена, для каждого из которых характерны определенные особенности:

  1. Попадание белков в организм. Под действием слюны происходит расщепление связей гликогена. Как следствие, формируется глюкоза, доступная для усвоения. Оставшиеся ферменты запечатываются. На этой стадии белки, которые присутствуют в продуктах, распадаютсяна отдельные элементы.Впоследствии они будут перевариваться.
  2. Переваривание. Под действием панкреатина и остальных ферментов наблюдается последующая денатурация до белков первого порядка. Организм способен получать аминокислоты исключительно из простейших белковых цепей. Для этого он вырабатывает кислоту. Это облегчает расщепление веществ.
  3. Расщепление на аминокислоты. Под действием клеток слизистых оболочек кишечника денатурированные белки попадают в кровь. Простой белок преобразуется организмом в аминокислоты.
  4. Расщепление до энергии. Под действием большого количества заменителей инсулина и ферментов для усваивания углеводов белок трансформируется в глюкозу. При нехватке энергии организм не выполняет денатурацию белка, а сразуегорасщепляет. В результате вырабатывается чистая энергия.
  5. Перераспределение аминокислот. Белковые элементы циркулируют в системном кровотоке и под действием инсулина попадают во все клетки. Как следствие, образуются требуемые аминокислотные связи. По мере распространения белков по организму происходит восстановление фрагментов мышечных элементов и структур, которые связаны со стимуляцией выработки, работой мозга, дальнейшей ферментацией.
  6. Образование новых белковых структур. Аминокислоты связываются с микроразрывами в мышцах и приводят к созданию новых тканей. Как следствие, наблюдается гипертрофия мышц. Аминокислоты в требуемом составе трансформируются в мышечно-белковую ткань.
  7. Обмен белков. При избытке таких структур под влиянием инсулина они снова проникают в систему кровообращения. Это приводит к формированию новых структур. При существенном напряжении в мышцах, длительном голодании или в период заболевания организм использует белки для компенсации недостатка аминокислот в остальных тканях.
  8. Перемещение липидных структур. Белки, которые соединяются в фермент липазу, способствуют перемещению и перевариванию с желчью полинасыщенных жирных кислот. Эти элементы принимают участие в перемещении жиров и выработке холестерина. С учетом состава аминокислот белки могут синтезироваться в полезный или вредный холестерин.
  9. Выведение окисленных продуктов. Использованные аминокислоты покидают организм с продуктами обмена. Мышцы, которые повреждаются вследствие нагрузок, тоже выводятся из организма.

Продукты богатые белком

Продукты богатые белком

Существует довольно много источников таких элементов. Животные продукты богатые белком, бывают следующие:

  1. Куриное мясо. 100 г продукта включает около 20 г белков. При этом такое мясо почти не содержит жира. Это актуально для людей, которые контролируют свой вес или занимаются спортом.
  2. Рыба. Самыми ценными источниками белка считаются тунец и лосось. Помимо этого, в продуктах имеются ценные кислоты омега-3, которые обеспечивают стабилизацию функций сердца и улучшают настроение.
  3. Свинина. В зависимости от жирности мяса в 100 г продукта может присутствовать 11-16 г белков. Также свинина включает витамины группы В.
  4. Яйца. В 1 яйце присутствует 6 г белка. Также продукт включает витамин В12 и холин.
  5. Говядина. На 100 г продукта приходится 19 г белков. Также говядина включает железо, карнитин и креатин

К растительным источникам белков стоит отнести следующее:

  1. Бобовые. Эти продукты включают большое количество белков. 100 г гороха содержит 23 г этих компонентов, а в сое присутствует 34 г белков.
  2. Орехи. Они представляют собой ценные источники белков и включают ненасыщенные жирные кислоты.
  3. Грибы. Эти продукты включают 2-5 % белков от общего количества. При этом есть сведения, что пищевые компоненты из грибов усваиваются с большим трудом.
  4. Гречка. В 100 г продукта присутствует 13 г белков. В гречке нет глютена, потому она вызывает аллергических реакций. При этом крупа включает фитонутриенты, которые сказываются на выработке инсулина и восстанавливают метаболизм.

Норма белка в день для организма

Норма белка в день для организма

Норма белка в день для организма взрослого человека составляет минимум 50 г в чистом виде, что соответствует 150 г белого мяса или рыбы. Люди, которые активно занимаются спортом и нацелены на развитие мышечных тканей, должны употреблять большее количество белков.

Для профилактики распада мышечной ткани женщины должны употреблять минимум 1 г белка на 1 кг веса. Однако оптимальным количеством считается 2 г. Для мужчин этот параметр увеличивается до 3 г. Это означает, что представитель сильного пола весом 90 кг должен съедать в день 270 г чистого белка.

Усваиваемость белка

Усваиваемость белка

При употреблении таких веществ, стоит помнить о чувстве меры. Избыточное количество белков представляет определенную опасность. Они с трудом перевариваются и могут вызвать нарушения пищеварительных функций.

Проблемы с усвоением белков могут возникать в следующих ситуациях:

  1. Избыточное количество белка за 1 прием пищи. За 1 прием организм не может усвоить больше 35 г белков. Помимо этого, избыток таких веществ отрицательно влияет на пищеварительные функции. Организм не способен переварить большое количество протеинов. Как следствие, неусвоенная часть начинает гнить в пищеварительных органах. Это провоцирует запоры, увеличение ацетона и нарушения в работе поджелудочной железы.
  2. Систематическое переедание. Диетологи советуют придерживаться принципов дробного питания – 4-5 раз в день. Это помогает лучше переваривать пищу, в том числе и белки.
  3. Употребление большого количества трудноперевариваемых белков. Протеины могут усваиваться в разном объеме. Есть белки, которые легко перевариваются. Однако существуют и трудноперевариваемые продукты. Эталоном белковой пищи считаются куриные яйца. Также к легким белкам относят нежирные кисломолочные продукты, куриное филе, кролика.
  4. Исключение жиров. Безусловно, жирные продукты содержат большое количество калорий и с трудом усваиваются. Однако полностью отказываться от них не следует. Это чревато гормональными нарушениями, ухудшением состояния волос и кожи. Также исключение жиров провоцирует нарушение процесса переваривания белков. Чтобы обеспечить эффективную работу печени и выведение продуктов синтеза белка, стоит включать в рацион желчегонные жиры. Они присутствуют в оливковом и кунжутном маслах.
  5. Дефицит жидкости. Нарушение питьевого режима провоцирует разные проблемы, включая ухудшение усвоения белка. В сутки человек должен пить 30-40 мл воды на 1 кг массы тела. В жаркую погоду или при серьезных физических нагрузках норма дополнительно повышается на 500-800 мл.
  6. Неправильные дополнения к белкам. Чтобы протеины усваивались максимально хорошо, их рекомендуется сочетать с овощами. В такой пище присутствуют ферменты и клетчатка. Это облегчает переваривание белков.

Вред белков

Вред белков

Нарушения белкового обмена представляют большой вред для организма. Эти вещества принимают участие почти во всех физиологических процессах. При нарушении обмена белков есть риск развития опасных нарушений.

При этом для здоровых людей белки представляют опасность лишь при избыточном потреблении в течение долгого периода времени. При соблюдении белковых диет, которые базируются на употреблении большого количества протеинов, нужно помнить о чувстве меры. Такие системы питания должны быть кратковременными и плавными.

Избыточное количество белков в рационе провоцирует поражение почек и печени. Это связано со сложным процессом выведения веществ. В этом случае вырабатываются кетоновые тела, которые провоцируют отравление организма.

При некоторых патологиях есть противопоказания к употреблению белков. К ним относят подагру, недостаточность почек и печени, хроническую форму панкреатита.

Белки представляют собой ценные вещества, которые принимают участие во всех физиологических процессах. Потому каждый человек должен употреблять достаточное количество протеинов. При этом необходимо помнить о чувстве меры и соблюдать рекомендации врачей.

белки — урок. Биология, Общие биологические закономерности (9–11 класс).

Белки (протеины, полипептиды) — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты, которые (имея в своём составе карбоксильную и аминогруппы) обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры, и их называют макромолекулами.

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают её аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего \(20\) видов различных аминокислот, и огромное разнообразие белков создаётся за счёт различного их сочетания.

  • Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи — это первичная структура белка. Она уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
  • Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между —СО и —NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль — вторичная структура белка.
  • Третичная структура белка — трёхмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S–S связями).
  • Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

 

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остаётся в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией.

 

Разрушение первичной структуры необратимо.

 

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.

Функции белков

  • Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки — ферменты — способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.
  • Структурная (строительная) функция — одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин — хрящи и сухожилия).
  • Транспортная функция — белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).
  • Сигнальная функция. Приём сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
  • Сократительная (двигательная) функция — обеспечивается сократительными белками — актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).
  • Защитная функция — антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.
  • Регуляторная функция присуща белкам — гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
  • Энергетическая функция — при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

 

Источники:

Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. 9 класс // ДРОФА.
Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. Общая биология (базовый уровень) 10–11 класс // ДРОФА.

Лернер Г. И. Биология: Полный справочник для подготовки к ЕГЭ: АСТ, Астрель.

http://ours-nature.ru/lib/b/book/1063747118/348

Белки как молекулы. Состав, структура и функции белков

Белки выполняют ведущую роль в жизни организмов, преобладая в них и количественно. В теле животных они составляют 40-50% сухой массы, в растениях – 20-35%. Это самая разнообразная группа молекул – как химически, так и функционально. Состав и структура белков определяет огромное разнообразие их функций в клетке: их так много, что невозможно перечислить и описать их все. Однако можно сгруппировать эти функции в следующие восемь категорий. Но этот список также будет неполным.

    1. Ферментативная (каталитическая). Ферменты имеют белковое происхождение. Это трёхмерные глобулярные (свёрнутые) белки, плотно прилегающие к молекуле для её расщепления или сборки. Такая подгонка ускоряет специфические химические реакции в клетке.
    2. Защитная. Другие глобулярные белки используют свою форму для распознавания чужеродных микроорганизмов и раковых клеток. Эти приёмные устройства формируются эндокринной и иммунной системами. Многие живые организмы выделяют белки, ядовитые для других. Токсины синтезируют ряд животных, грибов, растений, микроорганизмов. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.
    3. Транспортная. Глобулярные белки присоединяют и транспортируют мелкие молекулы и ионы. Например, транспортный белок гемоглобин переносит кислород и углекислоту с потоком крови. Мембранные транспортные белки помогают молекулам и ионам двигаться через плазмалемму. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины – ионы металлов и гормоны.
    4. Структурная. Белковые молекулы входят в состав всех клеточных мембран и органоидов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные структуры мышечных волокон. Структурными являются кератин в волосах, фибрин в сгустках крови, коллаген в коже, связках, сухожилиях и костях. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит также структурный белок эластин.
    5. Двигательная. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Мышцы сокращаются за счёт движения двух видов белковых нитей: актина и миозина. Контрактильные (лат. contraho, contractum – стягивать, сокращать) протеины играют ключевую роль в цитоскелете и передвижении веществ внутри клетки. Белок тубулин также входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
    6. Регуляторная. Крошечные белки, называемые гормонами, служат межклеточными посланниками в теле животных. Другие белки регулируют синтез РНК на ДНК, включая и выключая гены. Кроме того белки получают информацию, действуя в качестве рецепторов клеточной поверхности (эту функцию иногда считают отдельной, называя рецепторной).
    7. Запасающая. Кальций и железо хранятся в организме в виде ионов, связанных с белками хранения. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются зародышем при прорастании, а затем и проростком как источник азота.
  1. Энергетическая. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и липидов.
Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG) (150 кДа), гемоглобин (66,8 кДа), гормон инсулин, фермент аденилаткиназа и фермент глютаминсинтетаза.
Автор: en:User:Gareth White, CC BY-SA 2.0

Функции белков

 

Функция Класс белка Образцы Примеры использования
Каталитическая Ферменты Карбогидразы Расщепляют полисахариды
Протеазы Разрушают белки
Полимеразы Синтезируют нуклеиновые кислоты
Киназы Фосфорилируют сахара и белки
Защитная Иммуноглобулины Антитела Маркируют чужеродные белки для элиминации (удаления)
Токсины Змеиный яд Блокирует нервные импульсы
Клеточные белки-антигены МНС-белки (главный комплекс гистосовместимости) Опознание чужеродных белков
Транспортная Циркуляционные транспортёры Гемоглобин Переносит кислород и углекислый газ крови
Миоглобин Переносит кислород и углекислый газ в скелетных мышцах и мышце сердца
Цитохромы Транспортируют электроны
Мембранные транспортные белки Натриево-калиевый насос Возбуждение мембраны
Протонный насос Хемиосмос
Транспортёр глюкозы Транспортирует глюкозу в клетки
Структурная Волокна Коллаген Образует хрящ
Кератин Формирует волосы, ногти, перья и др.
Фибрин Образует сгустки крови
Двигательная Мускулы Актин Сокращение мышечных волокон
Миозин Сокращение мышечных волокон
Регуляционная Осмотические белки Сывороточный альбумин Поддерживает осмотическую концентрацию крови
Регуляторы генов Репрессор Регулирует транскрипцию
Гормоны Инсулин Контролирует уровень глюкозы в крови
Вазопрессин Увеличивает задержку воды почками
Окситоцин Регулирует сокращение матки и выделение молока
Запасающая Ион-связывание Ферритин Хранит железо, особенно в селезёнке
Казеин Хранит ионы в молоке
Кальмодулин Связывает ионы кальция

Белки – это полимеры

Белки, или протеины – это нерегулярные (не имеющие определённой закономерности в последовательности мономеров) полимеры, состоящие из мономеров, называемые аминокислотами. Протеины, в состав молекул которых входит от пятидесяти до нескольких тысяч остатков аминокислот, называются белками. Молекулы с меньшим количеством мономеров именуются пептидами.

Общие сведения о пептидах и белках

Белок состоит из одной или нескольких длинных неразветвлённых цепей. Каждая цепь называется полипептидом и состоит из аминокислот, скреплённых пептидными связями. Термины «белок» и «полипептид» часто используются свободно, что может вызывать путаницу. Для белка, который включает только одну полипептидную цепь, оба термина являются синонимами.

В природе существуют около 500 аминокислот. В образовании белков обычно (но не всегда) участвуют только 20 из них – их называют белокобразующими. Порядок соединения мономеров в белке определяет его структуру и функции. Многие учёные считают, что аминокислоты были первыми органическими молекулами, появившимися на Земле. Возможно, океаны, которые существовали в начале истории нашей планеты, содержали большое их разнообразие.

Белокобразующие аминокислоты

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений. Для гетеротрофов источником аминокислот являются продукты питания. В организме человека и животных некоторые аминокислоты могут синтезироваться из продуктов обмена веществ (в первую очередь — из других аминокислот). Такие аминокислоты называются заменимыми.

Другие же, так называемые незаменимые аминокислоты, не могут быть собраны в организме и поэтому должны постоянно поступать в него в составе белков пищи. Протеины, содержащие остатки всех незаменимых аминокислот, называются полноценными. Неполноценные белки – это те, в составе которых отсутствуют остатки тех или иных незаменимых аминокислот.

Незаменимыми аминокислотами для человека являются: триптофан, лизин, валин, изолейцин, треонин, фенилаланин, метионин и лейцин. Для детей незаменимыми являются также аргинин и гистидин.

Полипептидные цепи могут быть очень длинными и включать самые разные комбинации аминокислотных остатков. Каждый конкретный белок характеризуется строго постоянным составом и последовательностью аминокислот.

Димер мембранного белка кальсеквестрина.
Deposition authors: Wang, S., Trumble, W.R., Liao, H., Wesson, C.R., Dunker, A.K., Kang, C., CC BY 3.0

Белки, образованные только остатками аминокислот, называются простыми. Сложными являются протеины, имеющие в своём составе компонент неаминокислотной природы. Это могут быть ионы металлов (Fe2+, Zn2+, Mg2+, Mn2+), липиды, нуклеотиды, сахара и др. Простыми белками являются альбумины крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложные белки – это большинство ферментов, иммуноглобулины (антитела).

Состав аминокислот

Аминокислоты, как следует из их названия, содержат основную аминогруппу (— NH2), а также кислотную карбоксильную группу (—COOH), обе они связаны с центральным атомом углерода. Углерод дополнительно скреплен с водородом и функциональной белковой группой, называемой радикалом (R). Эти компоненты полностью заполняют все связи центрального атома углерода.

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина).
Автор: User:X-romix

Уникальный характер каждой аминокислоты определяется природой группы радикала. Обратите внимание, что если группа радикала не содержит атома водорода (Н), как в глицине, то аминокислота хиральна и может существовать в форме двух энантиомеров: d или L. В белках живых систем содержатся обычно α (L)-аминокислоты, а β (d)-аминокислоты встречаются крайне редко.

Группа радикала определяет химические свойства аминокислот – они могут быть полярными или неполярными, гидрофобными или гидрофильными. Серин с радикалом -CH2OH является полярной молекулой, Аланин, который имеет –CH3 как группу радикала – неполярен.

Существуют также основные аминокислоты (более чем с одной аминогруппой) и кислые аминокислоты (более чем с одной карбоксильной группой). Наличие дополнительной амино- или карбоксильной группы оказывает влияние на свойства аминокислоты, которые играют определяющую роль в формировании пространственной структуры белка.

В состав радикала некоторых аминокислот (например, цистеина) входят атомы серы. Все 20 аминокислот сгруппированы в пять химических классов, основанных на группе их радикала.

  1. Неполярные аминокислоты, такие как лейцин, часто имеют в качестве радикала —CH2 или —CH3.
  2. Полярные незаряженные аминокислоты, такие как треонин, с радикалом, содержащим кислород или гидроксильную группу (-OH).
  3. Заряженные аминокислоты, такие как глутаминовая кислота, с радикалом, имеющим кислоты или основания, способные к ионизации.
  4. Ароматические аминокислоты, такие как фенилаланин, имеющий группу радикала, содержащую органическое (углеродное) кольцо с чередованием одиночных и двойных связей. Они также неполярны.
  5. Аминокислоты, обладающие особыми функциями и свойствами. Например, метионин, который часто является первой аминокислотой в цепи белков, пролин, вызывающий перегибы в цепях, цистин, связывающий цепи вместе.

Каждая аминокислота влияет на форму белка по-разному, в зависимости от химической природы боковых групп. Например, части белковой цепи с многочисленными неполярными аминокислотами сворачиваются внутрь своей цепи путём гидрофобного исключения.

Белки и пептидные связи

В дополнении к группе радикала каждая аминокислота имеет положительно заряженную аминогруппу (NH3 +) на одном конце и отрицательно заряженную гидроксильную группу (COO -) на другом. Амино- и карбоксильные группы у пары аминокислот могут подвергаться реакции дегидрации (выделение молекулы воды) с образованием ковалентной связи. Ковалентная связь, скрепляющая две аминокислоты, называется пептидной. Скреплённые таким способом аминокислоты не могут свободно вращаться вокруг N-C связи. Этот факт является основным фактором образования конструкции белковых молекул.

Пептидная связь

Наличие как основной, так и кислотной групп обусловливает амфотерность (проявление как кислотных, так и основных свойств) и высокую реакционную способность аминокислот.

При соединении двух аминокислот образуется дипептид. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Новаторская работа Фредерика Сангера в начале 1950-х годов доказала, что каждый вид белка имеет определённую аминокислотную последовательность. Для отщепления аминокислот он использовал химические методы, после этого определял их. Сангер преуспел в расшифровке аминокислотной последовательности инсулина. Он продемонстрировал, что все молекулы инсулина имеют одинаковый состав аминокислот.

Уровни структурной организации белков

Форма белка определяет его функцию. Один из способов изучить что-то столь же маленькое как белок – посмотреть на него при помощи коротковолнового излучения, которое представлено рентгеновскими лучами. Рентгеновские лучи пропускают через белок для получения дифракции его узора. Эта картинка кропотливо анализируется и позволяет исследователю построить трёхмерное изображение молекулы с положением каждого её атома. Первым белком, проанализированным таким образом, был миоглобин; вскоре такому же анализу был подвергнут связанный с ним белок гемоглобин.

Когда было изучено достаточное количество протеинов, стал очевиден общий принцип их строения: в каждом исследованном белке все внутренние аминокислоты, такие как лейцин, валин и фенилаланин, неполярны. Тенденция воды к исключению неполярных молекул буквально толкает такие части цепи аминокислот внутрь протеина. Неполярные аминокислоты вынуждены тесно контактировать друг с другом, оставляя мало свободного места внутри молекулы. Полярные и заряженные аминокислоты концентрируются на поверхности белка, за исключением немногих, играющих ключевые функциональные роли.

Структура белков, как правило, описывается как иерархия четырёх уровней: первичного, вторичного, третичного и четвертичного. Мы рассмотрим эту точку зрения, а затем интегрируем её с более современным подходом, вытекающим из расширяющихся знаний о белковой структуре.

Уровни организации молекул белка

Первичная структура белков

Первичная структура белка – это его аминокислотная последовательность, т. е. это цепочка из множества аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Это наиболее важная структура, так как именно она определяет форму, свойства и функции белка. На основе первичной структуры создаются другие формы молекулы.

Группы радикалов, которыми отличаются аминокислоты, не играют роли в пептидной цепи белков и протеин может включать любую последовательность аминокислот. Так как любая из 20 аминокислот может появиться в любом месте, белок, содержащий 100 мономеров, может образовать любую из 20 100 различных аминокислотных последовательностей. Это важное свойство белков позволяет им быть разнообразными, но каждый из них функционирует только при определённой аминокислотной последовательности.

Вторичная структура белка

Боковые и пептидные группы полипептидных цепей могут образовывать водородные связи. Вторичная структура белка возникает в результате связывания атомов водорода NH-групп и кислорода CO-групп. Полипептидная цепь при этом спирально закручивается. Водородные связи слабые, но благодаря их большому числу они обеспечивают стабильность этой структуры. Спиральную конфигурацию имеют, например, молекулы кератина, миозина и коллагена.

Водородные связи пептидов могут образовываться с водой. Если связей с водой будет слишком много, белки не смогут приобрести глобулярной структуры. Лайнус Полинг предположил, что пептидные группы могут взаимодействовать друг с другом, если пептид свёрнут в спираль, которую он назвал α-спиралью. Этот вид регулярного взаимодействия в пептиде формирует его вторичную структуру.

Вторичная структура инсулина

Другая форма вторичной структуры формируется между зонами пептида, расположенными в один ряд, в результате чего получается плоская молекула, собранная в складки, называемая β-листом. Части белка могут быть либо параллельными, либо антипараллельными – в зависимости от того, являются ли смежные участки пептида ориентированными в одном или в противоположном направлении.

Эти два вида вторичной структуры создают зоны белка – цилиндрические (α-спирали) и плоские (β-листы). Конечная структура белка может включать области каждого типа вторичной структуры. Например ДНК-связывающие белки обычно имеют области α-спирали, которые могут лежать поперёк ДНК и взаимодействовать непосредственно с основаниями ДНК. Белки порины, образующие отверстия в мембранах, состоят из β-листов. В гемоглобине α и β-структуры (глобины) имеют в молекуле свои зоны.

Вторичная структура белков

Третичная структура белков

Окончательная структура химически связанных белков называется третичной. Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих в водной среде между разными группами атомов белковой молекулы вторичной структуры.

У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S – S связи (дисульфидные) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. Третичной структурой определяются специфичность белковых молекул, их биологическая активность. Её имеют многие белки, например миоглобин (белок, который участвует в создании запаса кислорода в мышцах) и трипсин (фермент, расщепляющий белки пищи в кишечнике).

Третичная структура стабилизируется рядом сил, в том числе:

  • водородными связами между радикалами различных аминокислот;
  • электростатическим притяжением радикалов с противоположными зарядами;
  • гидрофобным исключением неполярных радикалов;
  • ковалентными дисульфидными связами.

На стадии третичной структуры по форме молекул белки можно разделить на две группы:

  • глобулярные – имеют округлую форму. Такую форму имеют глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин;
  • фибриллярные – характеризуются вытянутой, нитевидной формой молекул. Это кератин, коллаген, миозин, эластин и др.

Четвертичная структура белка

Когда два или более полипептида связываются с образованием функционального белка, отдельные его цепи называются субъединицами. Расположение этих субъединиц и есть четвертичная структура. Субъединицы в таких белках чаще всего неполярны, поэтому они не связаны химически и отвечают за отдельные виды деятельности. Прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.

Четвертичная структура характерна для белка гемоглобина. Вспомните, что гемоглобин состоит из двух α-цепей и двух β-цепей, а ещё в его состав входит небелковый компонент – гем.

Субъединицы располагаются в их окончательной четвертичной структуре. Это конечная структура некоторых, но не всех белков. У протеинов, которые состоят только из одной полипептидной цепи, например у фермента лизоцима, конечной структурой является третичная.

Мотивы и домены – структурные элементы белков

Ручное определение последовательности аминокислот в белке – трудоёмкая работа. Эту ситуацию изменило открытие способности хранения информации о белке молекулой ДНК. Первоначально геном человека был расшифрован вручную. Появление технологий следующего поколения привело к заметному ускорению секвенирования.

Сегодня расшифрованы более 40 000 бактериальных геномов и почти 8 000 геномов эукариот, в том числе 80 последовательностей генов млекопитающих. Так как состав ДНК имеет непосредственное отношение к последовательности аминокислот в белках, у биологов теперь есть огромная база данных строения протеинов.

Новая информация заставила задуматься о логике генетического кода и основных закономерностях структуры белка. Исследователи до сих пор рассматривают иерархическую систему из четырёх уровней как важную, но в лексикон биологов вошли и новые термины: мотив укладки и белковый домен.

Мотив укладки белковых молекул

Когда биологи обнаружили третичную структуру белка (ещё более трудоёмкая работа, чем определение последовательности аминокислот в цепи), они заметили сходные элементы, расположенные в непохожих белках. Подобные структуры называются мотивами, а иногда «сверхсекундными структурами». Термин «мотив» заимствован из искусства и относится к тематическому повторяющемуся элементу в музыке или дизайне.

Один общий мотив β-α-β образует так называемую «складку Россмана» у большого количества протеинов. Вторым часто встречающимся мотивом является β-баррель, который представляет собой β-лист, сложенный по кругу, чтобы сформировать трубку. Третий тип мотива – спираль-поворот-спираль, состоит из двух α-спиралей, разделённых изгибом. Его используют белки для связывания с молекулой ДНК.

Логику структуры мотивов укладки исследователи до сих пор не могут понять. Вероятно, если аминокислоты являются буквами в языке белков, то мотивы представляют собой повторяющиеся слова или фразы. Мотивы укладки помогли определить неизвестные функции белков, а база данных белковых мотивов используется для поиска новых неизвестных протеинов.

Мотивы укладки являются довольно консервативными и встречаются в белках, которые не имеют ни функциональных, ни эволюционных связей. Определение мотивов укладки лежит в основе физической, или рациональной классификации белков.

Белковые домены

Домены – это функциональные единицы в виде глобулы внутри более крупной структуры белков. Их можно рассматривать как субструктуры внутри третичной структуры белка. В языке белков это «абзацы». Большинство белков состоит из нескольких доменов, которые выполняют различные части функций протеинов.

Во многих структурах эти домены могут быть физически разделены. Например, так устроены факторы транскрипции – белки, которые связываются с ДНК и инициируют построение РНК по комплементарной ей ДНК. Было выяснено, что если ДНК-связывающие области поменять местами с факторами транскрипции, специфичность фактора может быть изменена без изменения его способности стимулировать транскрипцию. Эксперименты по замене доменов были проведены со многими факторами транскрипции, и они указывают, что активационные и ДНК-связывающие домены действуют отдельно.

Эти образования также могут помогать протеинам складываться. По мере того, как полипептидная цепь приобретает свою структуру, домены принимают правильную форму. Это действие может быть продемонстрировано экспериментально. Искусственное продуцирование фрагмента полипептида, который образует домен в интактном белке, показывает, что фрагмент складывается, чтобы сформировать такую же структуру, как у прототипа.

Процесс складывания, белки-шапероны

Первоначально биохимики думали, что новоиспечённые белки сворачиваются спонтанно, пробуя различные конфигурации, как гидрофобные взаимодействия с водой толкают неполярные аминокислоты внутрь белков до тех пор, пока не будет достигнута их окончательная структура. Оказалось, что эта точка зрения слишком проста. Цепи протеинов могут быть сложены многими способами, поэтому пробы и ошибки заняли бы слишком много времени. По мере того как первичная цепь складывается, приобретая финальную структуру, неполярные «липкие» внутренние участки во время промежуточных стадий обнажаются. Если эти промежуточные формы поместить в пробирку со средой, идентичной той, что внутри клетки, они прилипают к другим, и нежелательные белки-партнёры образуют клейкую массу.

Как клетки избегают того, чтобы их белки слипались в массу? Ответ на вопрос появился во время изучения необычных мутаций, которые спасают бактериальные клетки от размножения внутри них вирусов. При этом белки вирусов, произведённые внутри клетки, не могут сложиться как следует. Дальнейшее исследование помогло выяснить, что клетки содержат белки-шапероны, помогающие другим белкам складываться правильно.

Свёртывание белков

В настоящее время молекулярные биологи выявили массу белков, действующих как шапероны. Это большой класс полимеров, который можно разделить на подклассы. Представители шаперонов были найдены в каждом исследуемом организме. Некоторые из них, называемые тепловыми шоковыми белками, вырабатывается в ответ на повышение температуры тела. Высокие температуры служат фактором денатурации белков, шоковые белки-шопероны помогают белкам правильно сворачиваться и в такой ситуации.

Один из хорошо изученных классов этих белков, названных шаперонинами, был изучен у кишечной палочки (Escherichia coli). У мутантов при инактивации шаперонинов 30% бактериального белка не складывались должным образом. Шаперонины собираются в комплекс, напоминающий цилиндрический контейнер. Белки могут заходить в этот контейнер, и даже неправильно сложенные молекулы складываются там заново.

Исследователи склонны думать о белках как о фиксированных структурах, но это не относится к шаперонинам. Их гибкость поразительна. Видимо, это нужно им для выполнения своих функций. Клетки используют эти белки для складывания некоторых молекул протеинов и восстановления их неправильной структуры.

Денатурация инактивирует белки

Еще одной важной особенностью белков является то, что они проявляют свою активность лишь в узких температурных рамках и в определённом диапазоне кислотности среды.

Если условия, окружающие белок, изменяются, то он может частично потерять свою структуру или полностью развернуться. Этот процесс называется денатурацией. Белки могут быть денатурированы, когда рН, температура или ионная концентрация окружающего раствора изменена. Денатурация происходит вследствие разрыва водородных, ионных, дисульфидных и других связей, стабилизирующих пространственную структуру белковых молекул. При этом может утрачиваться их четвертичная, третичная и даже вторичная структуры.

Денатурированные белки как правило биологически неактивны. Это особенно значимо в отношении ферментов: так как почти каждая химическая реакция происходит при их помощи, жизненно важно, чтобы они функционировали нормально.

До появления морозильников и холодильников единственным способом предохранения продуктов от размножения в них микроорганизмов было хранение их внутри раствора, содержащего высокую концентрацию соли или уксуса, которые денатурировали ферменты микроорганизмов и предотвращали их рост.

Большинство ферментов функционирует в очень узком диапазоне условий окружающей среды. У каждого энзима этот диапазон специфичен. Ферменты крови, которые работают при рН около 7,4, быстро денатурируют в кислой среде желудка. И наоборот, протеолитические ферменты желудка, работающие при рН=2 или менее, разбираются в основной среде крови. Аналогично у организмов, живущих вблизи океанических гидротермальных источников, есть ферменты, которые хорошо работают только в экстремальных температурах (до 100°С). Эти организмы не могут выжить в более прохладных водах, потому что их энзимы не функционируют должным образом при относительно низких температурах.

Если нормальные показатели окружающего раствора восстанавливаются, небольшой белок, не потерявший первичной структуры, может восстановиться. Этот процесс называется ренатурацией, он происходит благодаря взаимодействию неполярных аминокислот и воды. Первоначально этот процесс был установлен для энзима рибонуклеазы, его ренатурация привела к выводу, что первичная структура определяет третичную структуру белка. Более сложные белки редко складываются вновь из-за их сложной окончательной структуры. Их денатурация носит необратимый характер.

Важно отличать денатурацию от диссоциации. Субъединицы белков с четвертичной структурой могут быть диссоциированы (разделены) без потери своей индивидуальной третичной структуры. Например, молекула гемоглобина может диссоциировать на 4 молекулы (2 α-глобина и 2 β-глобина) без денатурации свёрнутых глобиновых белков. Они легко восстанавливают свою четвертичную структуру из четырёх субъединиц.

 

 

Вам будет интересно

что является основными ферментативными функциями рибосомы или углеводов в организме и таблица об этом

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав всех живых организмов. Мышцы, кости, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, шерсть, кровь — все это белковые вещества.

Растения синтезируют белки из углекислого газа и воды за счет фотосинтеза. Животные организмы получают, в основном, готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма.

Функции белков в организме

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков.

Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Каталитическая (ферментативная) функция

Каталитическая функция — одна из основных функций белков. Абсолютно все биохимические процессы в организме протекают в присутствии катализаторов – ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы.

Белки – это очень мощные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой фермент.

В настоящее время известно свыше 2000 различных ферментов, которые являются биологическими катализаторами.

Например, фермент пепсин расщепляет белки в процессе пищеварения.

Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК.

Транспортная функция 

Некоторые белки способны присоединять и переносить (транспортировать) различные вещества по крови от одного органа к другому и в пределах клетки.

Белки транспортируют липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), ионы металлов (глобулины), кислород и углекислый газ (гемоглобин), некоторые витамины, гормоны и др. Например, альбумины крови транспортируют липиды и высшие жирные кислоты (ВЖК), лекарственные вещества, билирубин.

Белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин.

Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

Белок миоглобин запасает кислород в мышцах. Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

Защитная функция 

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), которые вырабатываются иммунной системой организма. Они обеспечивают физическую, химическую и иммунную защиту организма путем связывания и обезвреживания веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Например, белок плазмы крови фибриноген участвует в свертывании крови (образовывает сгусток). Это защищает организм от потери крови при ранениях. Альбумины обезвреживают ядовитые вещества (ВЖК и билирубин) в крови.

Антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки. Интерфероны — универсальные противовирусные белки.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.

Сократительная (двигательная) функция

Важным признаком жизни является подвижность, в основе которой лежит данная функция белков, таких как актин и миозин – белки мышц. Кроме мышечных сокращений к этой функции относят изменение форм клеток и субклеточных частиц.

B результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

Структурная функция

Структурная функция — одна из важнейших функций белков. Белки играют большую роль в формировании всех клеточных структур.

Белки – это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей, эластин стенок кровеносных сосудов, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию. Кератин синтезируется кожей. Волосы и ногти – это производные кожи.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

Гормональная (регуляторная) функция 

Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы.

Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

Питательная (запасная) функция

Питательная функция осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост  и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Рецепторная (сигнальная) функция

Некоторые белки (белки-рецепторы), встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды. Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку.

Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином.

Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

Энергетическая функция

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке (после их гидролиза). Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Источник: https://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/belki/funkcii-belkov-v-organizme.html

Функции белков в клетке:

  1. Строительная – обусловлена наличием белка во всех клеточных структурах. (Форма всех органелл клетки зависит от структуры белков).
  2. Каталитическая – реакции в клетке без ферментов идут медленно, так как концентрации исходных веществ (субстратов) в клетке малы. Обычно размеры молекул ферментов больше, чем размеры субстратов. Например, молекулярная масса каталазы, разрушающей пероксид водорода Н2О2, равна 250000, а самого пероксида – 34. Активный центр фермента – лишь небольшой участок его молекулы, на котором и происходит сама реакция. Фермент сравнивают с замком, а субстрат – с ключом, так как они должны точно подходить друг другу. Каждая реакция катализируется своим ферментом, однако существуют ферменты, которые катализируют несколько реакций.
  3. Двигательная – все движения обусловлены работой двигательных (сократительных) белков. В мышечных клетках при сокращении нитей более активна внедрённая между волокнами миозина за счёт энергии АТФ.
  4. Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ в организме. Через мембраны происходит транспорт различных веществ (сахар, ионы и др.).
  5. Защитная – осуществляется с помощью антител и антигенов. Антитела – белковые структуры β-лимфоцитов избирательно связывающиеся с чужеродными белками и клетками. Антигены – белки на поверхности клетки или в растворе, по которым Т-лимфоциты различают свои клетки и чужеродные. Убитые или ослабленные бактерии и вирусы (вакцины) несут свои антигены. При введении их в организм иммунная система вырабатывает антитела, что препятствует заболеванию.
  6. Энергетическая – белки являются источниками энергии. 1г белка при окислении даёт 17,6 кДж. Белок при разрушении образует СО2, Н2О, Nh4. Аммиак Nh4 ядовит, поэтому в печени он превращается в мочевину и мочевую кислоту.
  7. Регуляторная – пептидные гормоны, выделяемые железами внутренней секреции, изменяют обмен веществ в клетках определенных тканей.

Инсулин активирует захват молекулы глюкозы клеткой и синтез из неё гликогена. Без инсулина клетки голодают, так как не поглощают глюкозу, в результате чего развивается сахарный диабет. Т-лимфоциты передают с помощью белков информацию о чужеродных клетках β-лимфоцитам.

ФИЗИЧЕСКИЕ И ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Свойства белков так же разнообразны, как и функции. Одни растворяются в воде и образуют коллоидные растворы, другие растворяются в разбавленных растворах солей. Некоторые нерастворимы, например, белки кожи.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

В радикалах АК-остатков белков содержатся различные функциональные группы, способные вступать в химические реакции:

  • восстановления;
  • этерификации;
  • лкилирования;
  • нитрования.

Будучи амфотерным соединением белок реагирует и с кислотами, и со щелочами.

Источник: https://megaobuchalka.ru/9/32081.html

Функции белков

Работа и функции белков лежат в основе структуры любого организма и всех протекающих в нем жизненных реакций. Любые нарушения этих белков приводят к изменению самочувствия и нашего здоровья. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

Первые слова из определения Ф.Энгельсом понятия жизни «Жизнь есть способ существования белковых тел, …. » до сих пор, по прошествии полутора веков, не потеряли своей правильности и актуальности.

Структурная функция

Вещество соединительной ткани и межклеточный матрикс формируют белки коллаген, эластин, кератин, протеогликаны.

Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности).

К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы.

Ферментативная функция

Все ферменты являются белками. В то же время есть данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновых кислот, обладающих каталитической активностью.

Гормональная функция

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Такие гормоны как  инсулин и глюкагон являются белками, все гормоны гипофиза являются пептидами или небольшими белками.

Рецепторная функция

Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Транспортная функция

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (связывание кислорода), гаптоглобин (транспорт гема), трансферрин (транспорт железа). Белки  транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки — Na+,К+-АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

Резервная функция

В качестве примера депонированного белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина. У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Сократительная функция

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).

Защитная функция

Защитную функцию, предупреждая инфекционный процесс и сохраняя устойчивость организма, выполняют иммуноглобулины крови, факторы системы комплемента (пропердин), при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови — например, фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин. Механическую защиту в виде слизистых и кожи осуществляют коллаген и протеогликаны.

К данной функции также можно отнести поддержание постоянства коллоидно-осмотического давления крови, интерстиция и внутриклеточных пространств, а также иные функции белков крови.

Белковая буферная система участвует в поддержании кислотно-щелочного состояния.

Существуют белки, которые являются предметом особого изучения:

Монеллин – выделен из африканского растения, обладает очень сладким вкусом, не токсичен и не способствует ожирению.

Резилин – обладает почти идеальной эластичностью, составляет „шарниры» в местах прикрепления крыльев насекомых.

Белки со свойствами антифриза обнаружены у антарктических рыб, они предохраняют кровь от замерзания

Источник: https://biokhimija.ru/belki/belki.html

Функции белка в клетке: структура белковой молекулы, виды органического вещества

Каждая клетка живого организма функционирует за счет содержания необходимых компонентов. Они выполняют важную роль, стимулируют обменные процессы и способствуют обновлению.

Особенно важны функции белка в клетке. Органические компоненты могут иметь разный состав, строение, некоторые отличия в жизненном цикле. Сегодня специалисты используют различные методы для исследования молекул и выявления их особенностей.

Что такое белки

Белки представляют собой органические соединения, имеющие различный состав и выполняющие важные функции в организме всех живых существ. Существует несколько видов этих молекул, каждый из которых имеет значение в процессе жизнедеятельности.

Состав

Органические вещества являются высокомолекулярными, поэтому могут включать в свой состав различные аминокислоты и другие соединения. Набор важных компонентов в каждой молекуле закладывается генетическим кодом животного или человека.

Основные компоненты каждой молекулы:

  • углерод;
  • кислород;
  • азот;
  • водород;
  • сера.

Первый компонент обнаруживается в белке в наибольшем количестве, последний — не более 5 % от состава.

История открытия

Первый белок был получен необычным способом. Его выделили из пшеничной муки в виде клейковины. Произошло открытие в 1728 году, сделал его Якопо Беккари, итальянец. В качестве отдельного биологического класса молекулы белка были выделены в XVIII веке после обнародования работ французского ученого и химика Антуана де Фуркруа.

Другие ученые одновременно с французом отметили, что молекулы имеют свойство коагулировать (объединяться) под воздействием некоторых кислот или в процессе нагревания.

На тот момент ученые смогли изучить только альбумин, фибрин и глютен.

Только через 100 лет, в XIX веке, другие исследователи, изучив состав простых белков, отметили, что при нагревании происходит выделение аминокислот. Это помогло сделать вывод, что молекулы включают в себя довольно большое количество важных и разных аминокислот, а состав каждой из них индивидуален.

В 1836 году Мульдер предложил первую структурную формулу белков, основанную на теории радикалов. Он и еще несколько ученых вывели формулу протеинов, что в переводе с греческого означает «первый».

Мульдер также определил почти точную молекулярную массу наиболее простого белка, равную 131 дальтону. Дальтон — единица измерения молекул, называемая еще атомной массой или углеродной единицей.

Позже ученые выявили, что молекулярная масса может быть различной и зависит от состава и структуры органического соединения. В 1880-х годах русский ученый Данилевский изучил пептидные группы и доказал их существование в белковой молекуле. К этому времени большинство аминокислот уже были изучены.

В 1894 году немецкий ученый и физиолог Альбрехт Коссель рассказал о своем предположении. Он считал, что именно аминокислоты являются основными структурными элементами белковой молекулы.

Его теория была подтверждена в начале ХХ века химиком из Германии Эмилем Фишером. Ученый в ходе своего эксперимента доказал, что каждая молекула содержит около 20 аминокислот.

Важность белка в живом организме была признана только в 1926 году благодаря эксперименту американца Джеймса Самнера. После этого начинается активное изучение структур молекулы, выделяются различные виды. В 60—80-ых годах ХХ века исследования продолжаются.

К 2012 году в базе данных насчитывалось около 87 тысяч структур. Сегодня методы изучения молекулы усовершенствованы, поэтому работа в этом направлении продолжается.

Строение

Белок считается макромолекулой, поскольку имеет большой размер и множество составляющих. В строении белков присутствуют разные аминокислоты или их остатки, они чередуются с полипептидными цепями.

В молекулу могут входить следующие аминокислоты:

  • глицин;
  • аланин;
  • изолейцин;
  • серин;
  • лейцин;
  • валин;
  • треонин.

Эти встречаются в составе наиболее часто, сочетаются с пептидными цепями и аминокислотными остатками.

Классификация

Существуют несколько классификаций белков в зависимости от состава, строения, формы, растворимости в воде. Чаще всего молекулы делят на простые и сложные с учетом строения.

К простым относятся следующие:

  1. Альбумины — жизненно необходимы животным и человеку. Содержатся во многих продуктах, хорошо растворяются в воде, соленых жидкостях под воздействием кислот. Являются основной составляющей мышечных тканей в организме, формируют резерв на случай длительного голодания.
  2. Глобулины в воде слабо растворяются. Являются составляющими крови, мышечной ткани, оказывают влияние на свертываемость, выполняют защитную функцию.
  3. Протамины — низкомолекулярные белки, хорошо растворимые в воде. В организме выполняют структурную функцию, являются строительным материалом для мышц и других тканей.
  4. Гистоны — низкомолекулярные вещества, содержат большое количество лизина и аргинина. Принимают участие в формировании структуры молекул ДНК, предупреждают передачу генетической информации к РНК.
  5. Проламины — растительные белки с невысокой пищевой ценностью. Создают в организме резерв.
  6. Глютелины — растительные вещества, принимающие участие в формировании клеточной оболочки. Денатурация происходит в солевых растворах, в воде они не растворимы.
  7. Протеноиды — животные белки, богатые аминокислотами, не растворяются в воде, кислотах, щелочах, солевых жидкостях. Входят в состав костной, хрящевой ткани, связок, сухожилий.

Среди сложных белков выделяют фосфопротеины, гликопротеины, нуклеопротеины, липопротеины, хромопротеины, металлопротеины.

Каждый вид имеет свои особенности:

  1. Фосфопротеины — сложные белки, содержащие остатки фосфорной кислоты, связывающиеся с пептидными цепями. Выполняют в организме защитную, строительную, энергетическую функции.
  2. Гликопротеины — сложные органические компоненты, содержащие углеводный остаток. Принимают участие в выработке ферментов, выполняют защитную и секреторную функции, стимулируют образование важных для жизнедеятельности гормонов.
  3. Нуклеопротеины состоят из нуклеиновых кислот (нуклеотиды), наиболее распространенные РНК и ДНК. Содержатся в мембранах клетки, формируют генетический код человека.
  4. Липопротеины содержат липиды (жиры), присутствуют в лимфе и плазме крови, не растворяются в воде. Выполняют транспортировочную функцию, переносят липиды по всему организму.
  5. Хромопротеины называют «цветными белками». В составе содержат окрашивающий компонент. Участвуют в транспортировке кислорода. Яркий представитель вида — гемоглобин.
  6. Металлопротеины содержат ионы металла в составе. Транспортируют металл в организме, создают его резерв.

Любой из видов играет важную роль в метаболических процессах.

Функции

Различные виды белков выполняют в организме важные функции. При отсутствии основных типов нарушаются все жизненно важные процессы.

Каталитическая

Катализ реакций в организме осуществляется благодаря наличию ферментов, являющихся белками по своему составу и строению. Ферменты помогают расщеплять сложные вещества на простые, облегчают их переработку.

Благодаря этому возможно поступление полезных компонентов ко всем тканям, органам, регенерация клеток, осуществление нормального метаболизма.

Структурная

Осуществляется благодаря коллагену и эластину. Белки являются важным строительным элементом, стимулируют формирование костной ткани, мышц, хрящей, связок и сухожилий.

Выделяют 4 структуры белковой молекулы:

  1. Первичная структура представляет собой последовательность остатков аминокислот, чередующихся с полипептидной цепью. Встречается во многих тканях, на протяжении жизни организма не меняет строения.
  2. Вторичная структура — упорядочивание фрагментов полипептидной цепи, подверженное стабилизации за счет наличия водородных связей.
  3. Третичная структура — строение полипептидной цепи пространственного типа. При детальном рассмотрении можно увидеть, что строение напоминает вторичную структуру, но присутствуют гидрофобные взаимодействия.
  4. Четвертичная структура представляет собой белковое соединение, состоящее из нескольких пептидных цепей в одном комплексе.

Благодаря различной структуре белковых молекул осуществляется построение всех клеток и тканей в организме.

Защитная

Физическая защита осуществляется благодаря наличию в клетках и тканях коллагена, отвечающего за прочность и предотвращающего повреждения. Химическая защита осуществляется благодаря способности белков связывать токсины, выводить их из организма.

Иммунная защита возможна благодаря способности некоторых белков стимулировать образование лимфоцитов, уничтожать вирусы, патогенные микроорганизмы.

Сигнальная и регуляторная

Регуляция всех процессов в клетках осуществляется с участием белков, представленных ферментами. Часто компоненты связываются с другими веществами, стимулируют процессы регенерации, регулируют метаболизм.

Многие внутриклеточные белки осуществляют сигнальную функцию, помогают передавать информацию между тканями, клетками, органами. Обычно сигнальную функцию выполняют белки-гормоны.

Транспортная

Транспортная функция осуществляется в основном за счет белка-гемоглобина. Он доставляет кислород ко всем тканям и клеткам, переправляет в легкие углекислый газ для выведения его наружу. Ученые нашли во всех живых организмах молекулы, напоминающие по строению гемоглобин.

Запасная и моторная

Запасная или резервная функция возможна благодаря наличию в клетке белков, содержащих аминокислоты. Они служат источником питания и энергии при недостаточном поступлении подобных компонентов с пищей.

Моторная или двигательная функция играет важную роль. Разные виды белковых молекул принимают участие в сокращении мышечных волокон, передвижении лейкоцитов и других клеток для обеспечения иммунной защиты.

Свойства

Белковые соединения обладают физическими и химическими свойствами, отличающими их от других молекул.

Физические

Физические свойства позволяют выявить белок среди других соединений в живом организме.

Основными будут следующие:

  • вес молекулы может достигать 1 млн дальтон;
  • при попадании в водный раствор происходит формирование коллоидной системы;
  • в зависимости от кислотности среды отличается заряд белкового соединения;
  • самый крупный сегодня белок — титин.

Молекулярная масса у каждого соединения отличается, определяется разными способами.

Химические

При определенных условиях белковые соединения проявляют свои химические свойства.

Наиболее частыми реакциями будут следующие:

  1. Амфотерность — способность белков в зависимости от условий проявлять основные свойства и кислотные.
  2. Денатурация — изменение биологической активности соединения в результате потери вторичной, третичной или четвертичной структуры. Может быть механической, физической и химической, обратимой и необратимой, полной и неполной.

Химические свойства белков изучаются различными методами для выявления особенностей молекул.

Этапы синтеза белка

Биосинтез белка представляет собой процесс, состоящий из нескольких этапов, в ходе которых происходит созревание соединений. Протекает во всех живых организмах.

Основные этапы синтеза:

  1. Инициация. Образование аминоацеладинелата одновременно с активацией аминокислоты в присутствии АТФ и специфического фермента.
  2. Элонгация. Присоединение образовавшейся кислоты к специфичной тРНК с последующим освобождением аденозинмнофосфата.
  3. Терминация. Связывание соединения аминокислоты и тРНК с рибосомами.
  4. Трансляция. Включение аминокислоты в белковую молекулу с одновременным высвобождением тРНК.

У разных живых организмов процесс может проходить с разной скоростью, но последовательность этапов неизменна.

Методы изучения

Сегодня исследование белковых соединений продолжается в современных лабораториях.

Популярные методы изучения:

  1. Метод клеточной и молекулярной биологии используется с целью фиксирования локализации молекул в клетках, наблюдения за синтезом веществ. Для стимулирования реакции используются антитела. Наблюдение проводится посредством микроскопа. На предметное стекло помещается подготовленный белок и антитела, проводится эксперимент, результаты фиксируются.
  2. Биохимический метод предполагает изучение чистого белка, избавленного от дополнительных компонентов. Для дальнейшего изучения используют центрифугирование, высаливание, электрофокусирование.
  3. Протеомика — наука, изучающая совокупность белковых соединений в составе одной клетки. Для исследования используются специальные приборы, соединения, белковые микрочипы, позволяющие изучать сразу несколько молекул в клетке.

Благодаря новейшим современным методикам возможно прогрессирование науки в области исследования живых клеток и их составляющих.

Биологическое значение

Биологическое значение органических соединений объясняется множеством полезных функций. Компоненты принимают участие во всех жизненно важных процессах в организме, являются незаменимым строительным материалом, стимулируют выработку лимфоцитов, отвечающих за стойкость иммунной системы животного или человека.

При отсутствии сложных белков невозможно образование гормонов, новых клеток и регенерация тканей. Без белковых молекул в организме не осуществляется процесс дыхания, поскольку невозможен перенос кислорода и выведение углекислого газа.

Особенно важное значение имеют белки для человека, поскольку некоторые виды помогают связывать и выводить из организма токсины, вредные соединения. Длительное отсутствие в питании белка приводит к постепенному истощению и смерти организма.

Интересные факты

Некоторые интересные факты о белковых соединениях доказывают важность их в живых организмах.

Наиболее интересными считаются следующие:

  1. Около 50 % от сухого веса организма приходится на белки.
  2. Вирусы почти полностью состоят из этого компонента, некоторые на 95 %.
  3. Более 30 % органических веществ у человека концентрируется в мышцах.
  4. Клетки головного мозга состоят преимущественно из белковых молекул.
  5. Волосы на теле и голове человека представлены ороговевшими клетками, состоящими из белковых молекул.
  6. Недостаток вещества в пище отрицательно отражается на всех процессах.
  7. В более чем 50 % случаев аллергия на белок у человека проявляется в детском возрасте.
  8. Человеку одинаково необходим растительный и животный белок.
  9. Детям белковые соединения необходимы в больших количествах, чем взрослым.
  10. Яичный белок считается наиболее качественным и легко усваивается.

Белки в организме — незаменимый и необходимый ежедневно компонент, позволяющий обеспечивать здоровье и правильное функционирование клеток.

Источник: https://obrazovanie.guru/nauka/biologiya/funktsii-belka.html

структура белковой молекулы, виды органического вещества

Каждая клетка живого организма функционирует за счет содержания необходимых компонентов. Они выполняют важную роль, стимулируют обменные процессы и способствуют обновлению.

Особенно важны функции белка в клетке. Органические компоненты могут иметь разный состав, строение, некоторые отличия в жизненном цикле. Сегодня специалисты используют различные методы для исследования молекул и выявления их особенностей.

Что такое белки

Белки представляют собой органические соединения, имеющие различный состав и выполняющие важные функции в организме всех живых существ. Существует несколько видов этих молекул, каждый из которых имеет значение в процессе жизнедеятельности.

Состав

Органические вещества являются высокомолекулярными, поэтому могут включать в свой состав различные аминокислоты и другие соединения. Набор важных компонентов в каждой молекуле закладывается генетическим кодом животного или человека.

Основные компоненты каждой молекулы:

  • углерод;
  • кислород;
  • азот;
  • водород;
  • сера.

Первый компонент обнаруживается в белке в наибольшем количестве, последний — не более 5 % от состава.

История открытия

Первый белок был получен необычным способом. Его выделили из пшеничной муки в виде клейковины. Произошло открытие в 1728 году, сделал его Якопо Беккари, итальянец. В качестве отдельного биологического класса молекулы белка были выделены в XVIII веке после обнародования работ французского ученого и химика Антуана де Фуркруа.

Другие ученые одновременно с французом отметили, что молекулы имеют свойство коагулировать (объединяться) под воздействием некоторых кислот или в процессе нагревания.

На тот момент ученые смогли изучить только альбумин, фибрин и глютен.

Только через 100 лет, в XIX веке, другие исследователи, изучив состав простых белков, отметили, что при нагревании происходит выделение аминокислот. Это помогло сделать вывод, что молекулы включают в себя довольно большое количество важных и разных аминокислот, а состав каждой из них индивидуален.

В 1836 году Мульдер предложил первую структурную формулу белков, основанную на теории радикалов. Он и еще несколько ученых вывели формулу протеинов, что в переводе с греческого означает «первый». Мульдер также определил почти точную молекулярную массу наиболее простого белка, равную 131 дальтону. Дальтон — единица измерения молекул, называемая еще атомной массой или углеродной единицей.

Позже ученые выявили, что молекулярная масса может быть различной и зависит от состава и структуры органического соединения.

В 1880-х годах русский ученый Данилевский изучил пептидные группы и доказал их существование в белковой молекуле. К этому времени большинство аминокислот уже были изучены.

В 1894 году немецкий ученый и физиолог Альбрехт Коссель рассказал о своем предположении. Он считал, что именно аминокислоты являются основными структурными элементами белковой молекулы. Его теория была подтверждена в начале ХХ века химиком из Германии Эмилем Фишером. Ученый в ходе своего эксперимента доказал, что каждая молекула содержит около 20 аминокислот.

Важность белка в живом организме была признана только в 1926 году благодаря эксперименту американца Джеймса Самнера. После этого начинается активное изучение структур молекулы, выделяются различные виды. В 60—80-ых годах ХХ века исследования продолжаются.

К 2012 году в базе данных насчитывалось около 87 тысяч структур.

Сегодня методы изучения молекулы усовершенствованы, поэтому работа в этом направлении продолжается.

Строение

Белок считается макромолекулой, поскольку имеет большой размер и множество составляющих. В строении белков присутствуют разные аминокислоты или их остатки, они чередуются с полипептидными цепями.

В молекулу могут входить следующие аминокислоты:

  • глицин;
  • аланин;
  • изолейцин;
  • серин;
  • лейцин;
  • валин;
  • треонин.

Эти встречаются в составе наиболее часто, сочетаются с пептидными цепями и аминокислотными остатками.

Классификация

Существуют несколько классификаций белков в зависимости от состава, строения, формы, растворимости в воде. Чаще всего молекулы делят на простые и сложные с учетом строения.

К простым относятся следующие:

  1. Альбумины — жизненно необходимы животным и человеку. Содержатся во многих продуктах, хорошо растворяются в воде, соленых жидкостях под воздействием кислот. Являются основной составляющей мышечных тканей в организме, формируют резерв на случай длительного голодания.
  2. Глобулины в воде слабо растворяются. Являются составляющими крови, мышечной ткани, оказывают влияние на свертываемость, выполняют защитную функцию.
  3. Протамины — низкомолекулярные белки, хорошо растворимые в воде. В организме выполняют структурную функцию, являются строительным материалом для мышц и других тканей.
  4. Гистоны — низкомолекулярные вещества, содержат большое количество лизина и аргинина. Принимают участие в формировании структуры молекул ДНК, предупреждают передачу генетической информации к РНК.
  5. Проламины — растительные белки с невысокой пищевой ценностью. Создают в организме резерв.
  6. Глютелины — растительные вещества, принимающие участие в формировании клеточной оболочки. Денатурация происходит в солевых растворах, в воде они не растворимы.
  7. Протеноиды — животные белки, богатые аминокислотами, не растворяются в воде, кислотах, щелочах, солевых жидкостях. Входят в состав костной, хрящевой ткани, связок, сухожилий.

Среди сложных белков выделяют фосфопротеины, гликопротеины, нуклеопротеины, липопротеины, хромопротеины, металлопротеины.

Каждый вид имеет свои особенности:

  1. Фосфопротеины — сложные белки, содержащие остатки фосфорной кислоты, связывающиеся с пептидными цепями. Выполняют в организме защитную, строительную, энергетическую функции.
  2. Гликопротеины — сложные органические компоненты, содержащие углеводный остаток. Принимают участие в выработке ферментов, выполняют защитную и секреторную функции, стимулируют образование важных для жизнедеятельности гормонов.
  3. Нуклеопротеины состоят из нуклеиновых кислот (нуклеотиды), наиболее распространенные РНК и ДНК. Содержатся в мембранах клетки, формируют генетический код человека.
  4. Липопротеины содержат липиды (жиры), присутствуют в лимфе и плазме крови, не растворяются в воде. Выполняют транспортировочную функцию, переносят липиды по всему организму.
  5. Хромопротеины называют «цветными белками». В составе содержат окрашивающий компонент. Участвуют в транспортировке кислорода. Яркий представитель вида — гемоглобин.
  6. Металлопротеины содержат ионы металла в составе. Транспортируют металл в организме, создают его резерв.

Любой из видов играет важную роль в метаболических процессах.

Функции

Различные виды белков выполняют в организме важные функции. При отсутствии основных типов нарушаются все жизненно важные процессы.

Каталитическая

Катализ реакций в организме осуществляется благодаря наличию ферментов, являющихся белками по своему составу и строению. Ферменты помогают расщеплять сложные вещества на простые, облегчают их переработку.

Благодаря этому возможно поступление полезных компонентов ко всем тканям, органам, регенерация клеток, осуществление нормального метаболизма.

Структурная

Осуществляется благодаря коллагену и эластину. Белки являются важным строительным элементом, стимулируют формирование костной ткани, мышц, хрящей, связок и сухожилий.

Выделяют 4 структуры белковой молекулы:

  1. Первичная структура представляет собой последовательность остатков аминокислот, чередующихся с полипептидной цепью. Встречается во многих тканях, на протяжении жизни организма не меняет строения.
  2. Вторичная структура — упорядочивание фрагментов полипептидной цепи, подверженное стабилизации за счет наличия водородных связей.
  3. Третичная структура — строение полипептидной цепи пространственного типа. При детальном рассмотрении можно увидеть, что строение напоминает вторичную структуру, но присутствуют гидрофобные взаимодействия.
  4. Четвертичная структура представляет собой белковое соединение, состоящее из нескольких пептидных цепей в одном комплексе.

Благодаря различной структуре белковых молекул осуществляется построение всех клеток и тканей в организме.

Защитная

Физическая защита осуществляется благодаря наличию в клетках и тканях коллагена, отвечающего за прочность и предотвращающего повреждения. Химическая защита осуществляется благодаря способности белков связывать токсины, выводить их из организма.

Иммунная защита возможна благодаря способности некоторых белков стимулировать образование лимфоцитов, уничтожать вирусы, патогенные микроорганизмы.

Сигнальная и регуляторная

Регуляция всех процессов в клетках осуществляется с участием белков, представленных ферментами. Часто компоненты связываются с другими веществами, стимулируют процессы регенерации, регулируют метаболизм.

Многие внутриклеточные белки осуществляют сигнальную функцию, помогают передавать информацию между тканями, клетками, органами. Обычно сигнальную функцию выполняют белки-гормоны.

Транспортная

Транспортная функция осуществляется в основном за счет белка-гемоглобина. Он доставляет кислород ко всем тканям и клеткам, переправляет в легкие углекислый газ для выведения его наружу.

Ученые нашли во всех живых организмах молекулы, напоминающие по строению гемоглобин.

Запасная и моторная

Запасная или резервная функция возможна благодаря наличию в клетке белков, содержащих аминокислоты. Они служат источником питания и энергии при недостаточном поступлении подобных компонентов с пищей.

Моторная или двигательная функция играет важную роль. Разные виды белковых молекул принимают участие в сокращении мышечных волокон, передвижении лейкоцитов и других клеток для обеспечения иммунной защиты.

Свойства

Белковые соединения обладают физическими и химическими свойствами, отличающими их от других молекул.

Физические

Физические свойства позволяют выявить белок среди других соединений в живом организме.

Основными будут следующие:

  • вес молекулы может достигать 1 млн дальтон;
  • при попадании в водный раствор происходит формирование коллоидной системы;
  • в зависимости от кислотности среды отличается заряд белкового соединения;
  • самый крупный сегодня белок — титин.

Молекулярная масса у каждого соединения отличается, определяется разными способами.

Химические

При определенных условиях белковые соединения проявляют свои химические свойства.

Наиболее частыми реакциями будут следующие:

  1. Амфотерность — способность белков в зависимости от условий проявлять основные свойства и кислотные.
  2. Денатурация — изменение биологической активности соединения в результате потери вторичной, третичной или четвертичной структуры. Может быть механической, физической и химической, обратимой и необратимой, полной и неполной.

Химические свойства белков изучаются различными методами для выявления особенностей молекул.

Этапы синтеза белка

Биосинтез белка представляет собой процесс, состоящий из нескольких этапов, в ходе которых происходит созревание соединений. Протекает во всех живых организмах.

Основные этапы синтеза:

  1. Инициация. Образование аминоацеладинелата одновременно с активацией аминокислоты в присутствии АТФ и специфического фермента.
  2. Элонгация. Присоединение образовавшейся кислоты к специфичной тРНК с последующим освобождением аденозинмнофосфата.
  3. Терминация. Связывание соединения аминокислоты и тРНК с рибосомами.
  4. Трансляция. Включение аминокислоты в белковую молекулу с одновременным высвобождением тРНК.

У разных живых организмов процесс может проходить с разной скоростью, но последовательность этапов неизменна.

Методы изучения

Сегодня исследование белковых соединений продолжается в современных лабораториях.

Популярные методы изучения:

  1. Метод клеточной и молекулярной биологии используется с целью фиксирования локализации молекул в клетках, наблюдения за синтезом веществ. Для стимулирования реакции используются антитела. Наблюдение проводится посредством микроскопа. На предметное стекло помещается подготовленный белок и антитела, проводится эксперимент, результаты фиксируются.
  2. Биохимический метод предполагает изучение чистого белка, избавленного от дополнительных компонентов. Для дальнейшего изучения используют центрифугирование, высаливание, электрофокусирование.
  3. Протеомика — наука, изучающая совокупность белковых соединений в составе одной клетки. Для исследования используются специальные приборы, соединения, белковые микрочипы, позволяющие изучать сразу несколько молекул в клетке.

Благодаря новейшим современным методикам возможно прогрессирование науки в области исследования живых клеток и их составляющих.

Биологическое значение

Биологическое значение органических соединений объясняется множеством полезных функций. Компоненты принимают участие во всех жизненно важных процессах в организме, являются незаменимым строительным материалом, стимулируют выработку лимфоцитов, отвечающих за стойкость иммунной системы животного или человека.

При отсутствии сложных белков невозможно образование гормонов, новых клеток и регенерация тканей. Без белковых молекул в организме не осуществляется процесс дыхания, поскольку невозможен перенос кислорода и выведение углекислого газа.

Особенно важное значение имеют белки для человека, поскольку некоторые виды помогают связывать и выводить из организма токсины, вредные соединения. Длительное отсутствие в питании белка приводит к постепенному истощению и смерти организма.

Интересные факты

Некоторые интересные факты о белковых соединениях доказывают важность их в живых организмах.

Наиболее интересными считаются следующие:

  1. Около 50 % от сухого веса организма приходится на белки.
  2. Вирусы почти полностью состоят из этого компонента, некоторые на 95 %.
  3. Более 30 % органических веществ у человека концентрируется в мышцах.
  4. Клетки головного мозга состоят преимущественно из белковых молекул.
  5. Волосы на теле и голове человека представлены ороговевшими клетками, состоящими из белковых молекул.
  6. Недостаток вещества в пище отрицательно отражается на всех процессах.
  7. В более чем 50 % случаев аллергия на белок у человека проявляется в детском возрасте.
  8. Человеку одинаково необходим растительный и животный белок.
  9. Детям белковые соединения необходимы в больших количествах, чем взрослым.
  10. Яичный белок считается наиболее качественным и легко усваивается.

Белки в организме — незаменимый и необходимый ежедневно компонент, позволяющий обеспечивать здоровье и правильное функционирование клеток.

Видео

Из видео можно узнать об особенностях строения веществ и их функциях.

функций белков | 5 основных функций, что, где и как

Белки - это самые распространенные органические молекулы на Земле. Они в изобилии присутствуют в каждой живой клетке. Белки - это полимеры, состоящие из тысяч аминокислот, связанных пептидными связями. Длинные цепи аминокислот, известные как полипептиды, складываются вокруг себя несколькими способами, образуя сложные структуры, называемые белками.

Функции, выполняемые белками, можно разделить на разные категории.Некоторые функции важны на клеточном уровне, в то время как другие необходимы для лучшей работы организма в целом. Здесь мы попытаемся понять различные функции, выполняемые белками в нашем организме, на различных примерах.

Все ферменты белки

Ферменты - это белки, которые необходимы для любой химической реакции в нашем организме. Они катализируют биохимическую реакцию, чтобы жизнь могла продолжаться.

Пример ферментативной реакции в нашем организме - гликолиз.Это процесс высвобождения энергии из молекулы глюкозы. Эта энергия требуется для выполнения нескольких процессов, происходящих внутри клетки. Процесс гликолиза включает около 10 этапов, каждый из которых требует определенного фермента. Отсутствие единственного фермента останавливает процесс, и энергия из глюкозы не может быть получена.

Синтез белков также требует определенных ферментов. Синтез белка включает транскрипцию ДНК в мРНК, а затем трансляцию мРНК рибосомами.Оба эти шага требуют ферментов, которые являются белками. Например;

  • РНК-полимераза - это фермент, необходимый для соединения нуклеотидов РНК в процессе транскрипции.
  • Аминоацил тРНК синтетаза - это фермент, который присоединяет определенные аминокислоты к тРНК, чтобы ее можно было использовать в синтезе белка.

Таким образом, от получения энергии до производства белков, все химические процессы в живых организмах нуждаются в ферментах, и все ферменты являются белками. Роль белков как ферментов - самая важная и важная функция, выполняемая белками.

Белки действуют как рецепторы на клеточных мембранах

Белки являются важными компонентами всех клеточных мембран и мембран органелл. Одна из функций этих мембранных белков состоит в том, что они действуют как рецепторы. Гормоны, нейротрансмиттеры и другие сигнальные молекулы связываются с этими рецепторами и передают сигналы клеткам. Таким образом, белки играют роль в передаче сигналов клетками, которая необходима для скоординированной функции всех клеток, присутствующих в нашем теле.Рассмотрим следующий пример, чтобы понять роль белков как рецепторов.

  • Инсулин - это гормон, контролирующий уровень глюкозы в крови. Он выполняет свою функцию, связываясь со своим рецептором, который является белком. Инсулин связывается со своим рецептором, который посылает сигналы для открытия каналов глюкозы, так что глюкоза может поступать из крови в клетки печени и мышц. Если рецепторы инсулина отсутствуют, уровень глюкозы в крови нельзя регулировать.

Этот и ряд других примеров в нашем организме доказывают, почему белки необходимы для передачи клеточных сигналов и координации клеточных функций.

Некоторые гормоны также являются белками

Белки действуют не только как клеточные рецепторы, но и как гормоны. Инсулин и глюкагон - два гормона, которые по своей природе являются белками. Оба эти гормона необходимы для регулирования уровня глюкозы в крови. Они контролируют поглощение и высвобождение глюкозы клетками, гликолиз и глюконеогенез, а также синтез и деградацию гликогена. Роли этих гормонов в нашем организме перечислены ниже;

  • Инсулин высвобождается поджелудочной железой при высоком уровне глюкозы в крови.Он способствует усвоению клетками глюкозы, ее расщеплению, а также хранению в виде гликогена. Он также подавляет синтез новых молекул глюкозы из неуглеводных источников (глюконеогенез).
  • Глюкагон высвобождается поджелудочной железой при низком уровне глюкозы в крови. Он способствует расщеплению гликогена с высвобождением глюкозы. Он также способствует глюконеогенезу.

Белки действуют как транспортные каналы в клеточных мембранах

Белки, присутствующие в клеточных мембранах, также действуют как транспортные каналы.Вещества, не проницаемые через мембраны из-за их размера или заряда, могут проникать в клетку через эти белковые каналы. Один белковый канал специфичен для одного или нескольких веществ. Примеры белковых каналов приведены ниже;

  • Аквапорины - это белковые каналы, которые позволяют молекулам воды проходить через клетки
  • GLUT (переносчик глюкозы) являются переносчиками молекул глюкозы
  • Натриевые каналы обеспечивают прохождение ионов натрия внутри клетки
  • Калиевые каналы пропускают только ионы калия пройти через них
  • Кальциевые каналы специфичны только для ионов кальция

Это несколько примеров белковых каналов, присутствующих в мембранах.

Белки поддерживают форму и структуру клетки

Это еще одна важная клеточная функция, выполняемая белками. Цитоскелет состоит из нескольких связанных между собой белковых нитей. Белки в цитоскелете организованы в виде микротрубочек, микрофиламентов и промежуточных филаментов. Все эти компоненты цитоскелета расположены особым образом, сохраняя форму клетки. Важные белки, из которых состоит цитоскелет, включают актин и тубулин.В отсутствие этих белков клетка не могла бы поддерживать свою структуру.

Белки участвуют в делении клеток

Деление клеток - это процесс, при котором зрелая взрослая родительская клетка делится на дочерние клетки. Белки также необходимы для этого процесса.

Во время деления клетки хромосомы разделяются на две половины путем растяжения. Это разделение хромосом осуществляется белками, известными как волокна веретена.

Белки также необходимы для деления цитоплазмы, которое происходит после разделения хромосом.

Белки необходимы для транспорта внутри клетки

Для внутриклеточного транспорта различных веществ необходимы специфические транспортные белки. Различные белки, входящие в состав внутриклеточных белков, известны как моторные белки. Эти белки используют энергию в форме АТФ и перемещаются по микротрубочкам для транспортировки различных веществ в цитоплазме клетки. Примером моторных белков является белок кинезин. Он участвует в транспорте различных веществ в аксонах нейронов.

Белки необходимы для транспорта кислорода

Эта функция белков важна для выживания организма в целом. В этом процессе участвуют два белка: гемоглобин и миоглобин.

Гемоглобин

Это белок, присутствующий в красных кровяных тельцах. Гемоглобин состоит из четырех полипептидных цепей, двух альфа-цепей и двух бета-цепей, которые намотаны друг на друга. Каждая из этих полипептидных цепей несет одну гемовую группу (содержащую атом железа).

Этот белок отвечает за транспорт кислорода из легких в тканевую жидкость. Одна молекула кислорода может связываться с четырьмя молекулами кислорода. Он связывается с молекулами кислорода, присутствующими в воздухе, проходя через легкие. Эти молекулы кислорода высвобождаются, когда кровь проходит через ткани.

Любой недостаток или отклонение от нормы гемоглобина нарушает перенос кислорода кровью. Наши клетки не могут выжить без кислорода. Любое нарушение подачи кислорода приведет к гибели клеток пораженных тканей.

Миоглобин

Миоглобин - еще один белок, участвующий в транспортировке кислорода. Он состоит из одной полипептидной цепи с гемовой группой. Это цитоплазматический белок, имеющий более высокое сродство к молекулам кислорода, что означает, что он может связываться с кислородом даже при высокой концентрации кислорода. Его функция - транспортировать кислород из тканевой жидкости в клетки.

Из-за своего высокого сродства к кислороду миоглобин выделяет кислород в очень низких концентрациях.Эта особенность миоглобина отвечает за хранение кислорода в тканях.

Белки необходимы для транспорта различных веществ в крови

Хотя кровь действует как транспортная среда, белки необходимы для удержания и транспортировки некоторых веществ, которые не могут растворяться в крови. Эта функция белков также важна для правильного функционирования организма. Некоторые примеры транспортных белков, присутствующих в крови, следующие.

  • Альбумин является основным транспортным белком крови.Он действует как переносчик жирных кислот, стероидов, гормонов щитовидной железы, липофильных препаратов, тяжелых металлов, ионов кальция и билирубина
  • Преальбумин - еще один транспортный белок крови, который переносит стероидные гормоны, тироксин и витамин A
  • Гаптоглобин является транспортным белок, несущий свободный гемоглобин, присутствующий в плазме
  • Связывающий тироксин белок специфичен для гормона щитовидной железы
  • ЛПВП - это липопротеин, который транспортирует холестерин из тканей в печень
  • ЛПНП - еще один липопротеин, который транспортирует холестерин из печени в ткани

Белки участвуют в сокращении мышц

Сокращение мышц - это процесс, который позволяет нам выполнять повседневные жизненные задачи, такие как ходьба, бег, сидение, стояние, письмо и даже речь.Этот процесс сокращения мышц также происходит из-за белков. Сократительные белки присутствуют в мышечных волокнах. Эти белки взаимодействуют определенным образом, что позволяет сокращать и расслаблять мышцы. Наиболее важные сократительные присутствия:

Белки предотвращают отеки

Отек - это состояние, при котором избыточная жидкость вытекает из кровеносных сосудов и скапливается в тканях. Потеря жидкости из крови приводит к снижению артериального давления. Это потенциально смертельное состояние, которое может поставить под угрозу эффективную доставку крови к тканям тела.

Белки, присутствующие в крови, известные как белки плазмы, предотвращают утечку жидкости через капилляры благодаря своему осмотическому эффекту. Онкотическое давление из-за белков плазмы удерживает воду в кровеносных сосудах, предотвращая ее попадание в тканевые жидкости, предотвращая отек. Если эти белки отсутствуют, отек развивается в разных частях тела.

Белки защищают наш организм от болезней

Эту функцию выполняют антитела. Антитела или иммуноглобулины - это белки плазмы, которые вырабатываются в ответ на попадание различных болезнетворных агентов в наш организм.Они борются с этими патогенами и защищают наш организм от их вредного воздействия. Если в нашем организме уже присутствуют антитела против патогена, они уничтожают патоген до того, как он вызовет какое-либо заболевание. Этот процесс известен как иммунитет.

Белки необходимы для пищеварения

Процесс пищеварения включает расщепление сложных веществ, присутствующих в нашем рационе, на более простые, чтобы они могли всасываться в кровь. Расщепление различных пищевых веществ на более простые молекулы происходит в нашей пищеварительной системе ферментами, которые по своей природе являются белками.

Белки также действуют как запасные вещества

Белки - это полимеры аминокислот. Они действуют как запасные вещества, в которых хранятся тысячи аминокислот. Эти аминокислоты высвобождаются из белков, когда они необходимы организму. Примеры запасных белков:

  • Казеин в молоке
  • Альбумин в яйце

Эти белки обеспечивают незаменимые аминокислоты, необходимые организму для выработки нескольких белков. Более того, во время голодания белки, присутствующие в организме, также могут использоваться в качестве источника энергии для обеспечения калорий, необходимых для выполнения различных функций организма.

Белки контролируют экспрессию генов

Экспрессия гена - это процесс, при котором информация в конкретном гене копируется в форме мРНК, а затем эта мРНК используется рибосомами для кодирования белка этим геном.

Этот процесс экспрессии генов контролируется факторами транскрипции. Эти факторы транскрипции позволяют транскрипцию генов только тех белков, которые в настоящее время необходимы организму.

Факторы транскрипции также являются белками по своей природе.Таким образом, белки регулируют свой собственный синтез, регулируя экспрессию генов.

Сводка

Белки - это полимеры, состоящие из аминокислот. Они участвуют практически во всех процессах, происходящих в нашем организме. Сводка функций, выполняемых белками, выглядит следующим образом;

  • Как ферменты, белки необходимы для всех химических процессов в живых организмах
  • Как гормоны и клеточные рецепторы, они необходимы для клеточной передачи сигналов и координации
  • Как транспортные каналы, белки необходимы для проникновения ионов и более размер частиц в клетки
  • Являясь компонентами цитоскелета, они поддерживают форму клеток
  • Волокна веретена - это белковые волокна, необходимые для деления клеток
  • Гемоглобин и миоглобин - белки, необходимые для транспорта кислорода
  • Альбумин и другие белки плазмы необходимы для транспортировки липидов, лекарств и других веществ в крови
  • Сократительные белки необходимы для сокращения мышц
  • Антитела - это белки, которые защищают наш организм от вредоносных болезней
  • Белки плазмы поддерживают баланс жидкости в нашем организме
  • Они регулируют экспрессию генов
  • Белки также обеспечивают энергией тело во времена голода

Список литературы

  1. Лодиш Х, Берк А., Мацудаира П., Кайзер Калифорния, Кригер М., Скотт М.П., ​​Зипуркси С.Л., Дарнелл Дж. (2004).Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк: WH Freeman and Company
  2. Zhang C, Kim SH (февраль 2003 г.). «Обзор структурной геномики: от структуры к функции» . Текущее мнение в химической биологии. 7 (1): 28–32. DOI : 10.1016 / S1367-5931 (02) 00015-7 . PMID 12547423
  3. Sleator RD (2012).«Прогнозирование функций белков». Функциональная геномика. Методы молекулярной биологии. 815 . С. 15–24. doi : 10.1007 / 978-1-61779-424-7_2 . ISBN 978-1-61779-423-0 . PMID 22130980
.

Регуляция и функция протеинкиназ и фосфатаз


Протеинкиназы и фосфатазы представляют собой ферменты, катализирующие перенос фосфата между своими субстратами. Протеинкиназа катализирует перенос β-фосфата от АТФ (или GTP) к своим белковым субстратам, тогда как протеинфосфатаза катализирует перенос фосфата от фосфопротеина к молекуле воды. Несмотря на то, что обе группы ферментов являются фосфотрансферазами, они катализируют противоположные реакции, чтобы модулировать структуры и функции многих клеточных белков в прокариотических и эукариотических клетках.Среди различных типов посттрансляционных модификаций фосфорилирование и дефосфорилирование белков являются наиболее распространенными модификациями, регулирующими структуры и функции клеточных белков в широком спектре клеточных процессов, от контроля судьбы клетки до регуляции метаболизма. Например, хотя гены протеинкиназ составляют лишь 2% геномов большинства эукариот, протеинкиназы фосфорилируют более 30% клеточных белков [1]. В связи с тем, что протеинкиназы и фосфатазы играют важную роль в клеточной регуляции, в этом специальном выпуске основное внимание уделяется их регуляции и функциям.В этом выпуске две исследовательские статьи и семь обзоров по различным темам, связанным со структурой, регуляцией и функциями протеинкиназ и фосфатаз. Вместе они дают читателям представление о роли протеинкиназ и фосфатаз в регулировании многих физиологических процессов как в прокариотических, так и в эукариотических клетках. Они также подчеркивают сложность регуляции протеинкиназ и фосфатаз.

Фосфорилирование регулирует функции белков, индуцируя конформационные изменения или нарушая и создавая поверхности взаимодействия белок-белок [2, 3].Конформационные изменения, вызванные фосфорилированием, сильно зависят от структурного контекста фосфорилированного белка. При фосфорилировании фосфатная группа регулирует активность белка, создавая сеть водородных связей между определенными аминокислотными остатками поблизости. Эта сеть водородных связей регулируется трехмерной структурой фосфорилированного белка и поэтому уникальна для каждого белка. Наиболее ярким примером регуляции функции белков посредством индуцируемых фосфорилированием конформационных изменений является гликогенфосфорилаза [4].Гликогенфосфорилаза, состоящая из двух идентичных субъединиц, активируется при фосфорилировании Ser-14 каждой субъединицы киназой фосфорилазы [4]. Фосфорилирование Ser-14 в одном мономере создает сеть водородных связей между фосфатной группой и боковыми цепями Arg-43 того же мономера, а также Arg-69 другой мономерной субъединицы [5]. Эта сеть вызывает значительные внутри- и межсубъединичные конфигурационные изменения, обеспечивая доступ субстратов к активным центрам и соответствующим образом выравнивая каталитически важные остатки в активных центрах для катализа реакции фосфолиза.

Фосфорилирование может также модулировать функцию белка, нарушая поверхности для взаимодействий белок-лиганд, не вызывая каких-либо конформационных изменений. Например, фосфорилирование Ser-113 бактериальной изоцитратдегидрогеназы практически полностью инактивирует фермент, не вызывая каких-либо значительных конформационных изменений [6, 7]. Фосфатная группа, присоединенная к Ser-113, просто блокирует связывание фермента с изоцитратом. Точно так же фосфорилирование может также создавать поверхность, связывающую лиганд, не вызывая конформационных изменений.Например, фосфорилирование тирозина некоторых клеточных белков создает сайты связывания для доменов Sh3 и доменов PTB [8, 9].

Функции протеинкиназ и фосфатаз опосредуются их субстратами-мишенями. Понимание того, как протеинкиназы и протеинфосфатазы распознают свои соответствующие субстраты, является одним из методов, используемых различными исследователями для выяснения физиологических функций этих важных ферментов. До завершения проекта генома человека большинство протеинкиназ было обнаружено после открытия их физиологических белковых субстратов.Наиболее ярким примером является киназа фосфорилазы, которая была открыта после того, как было обнаружено, что гликогенфосфорилаза регулируется путем фосфорилирования. Однако в постгеномную эпоху гены, кодирующие протеинкиназы и фосфатазы организма, известны после завершения проекта генома. Теперь задача состоит в том, чтобы идентифицировать их физиологические белковые субстраты.

Протеинкиназы используют два типа взаимодействий для распознавания своих физиологических субстратов в клетках: (i) распознавание согласованной последовательности фосфорилирования в белковом субстрате активным центром протеинкиназы и (ii) дистальные взаимодействия между киназой и субстратом. опосредовано связыванием докинг-мотива, пространственно отделенного от сайта фосфорилирования в субстрате, и мотива или домена взаимодействия, расположенного дистально от активного сайта киназы [1, 10].Эти взаимодействия способствуют способности протеинкиназ распознавать свои белковые субстраты с высокой специфичностью. Ожидается, что определение структурной основы этих взаимодействий будет способствовать идентификации потенциальных физиологических субстратов протеинкиназ. В связи с этим подход ориентированной комбинаторной пептидной библиотеки, разработанный в 1990-х годах, и более недавно разработанный подход позиционного сканирования пептидной библиотеки позволяют быстро определять оптимальную последовательность фосфорилирования многих протеинкиназ [11, 12].Примечательно, что Mok et al. сообщили об использовании этого подхода для определения оптимальных последовательностей фосфорилирования 61 из 122 протеинкиназ, кодируемых геномом Saccharomyces cerevisiae [13]. Сканирование протеомов на наличие белков, которые содержат мотивы, подобные оптимальной последовательности фосфорилирования протеинкиназы, поможет идентифицировать потенциальные физиологические субстраты киназы [10]. Вооружившись знаниями многих известных трехмерных структур протеинкиназ с пептидным субстратом, связанным с активным центром, Brinkworth et al.разработали программу PREDIKIN, способную предсказывать оптимальную последовательность фосфорилирования по первичной структуре протеин-серин / треонинкиназы [14, 15]. Помимо подходов к пептидной библиотеке, исследователи могут также искать клеточные белки в неочищенных клеточных или тканевых лизатах, которые предпочтительно фосфорилируются протеинкиназой in vitro . Этот метод, получивший название «отслеживание и выяснение субстрата киназы (KESTREL)», привел к идентификации потенциальных физиологических белковых субстратов ряда протеинкиназ [16].Наконец, используя специфические синтетические низкомолекулярные ингибиторы протеинкиназы, исследователи смогли провести крупномасштабный фосфопротеомический анализ для идентификации физиологических белковых субстратов специфической протеинкиназы в культивируемых клетках [2].

Субстратная специфичность протеинфосфатаз регулируется взаимодействиями между мотивами взаимодействия или доменами, расположенными дистально от активного центра фосфатазы, и дистальными мотивами стыковки, пространственно отделенными от целевых сайтов фосфорилирования в белковых субстратах [17, 18].Мало что известно о роли взаимодействий между активным сайтом и сайтом фосфорилирования в управлении протеинфосфатазой специфически дефосфорилированием своих белковых субстратов. Используя подход ориентированной библиотеки фосфопептидов, несколько групп исследователей смогли определить оптимальные последовательности дефосфорилирования нескольких протеинтирозинфосфатаз [19, 20], предполагая, что взаимодействия активный сайт-сайт фосфорилирования также играют роль в определении субстратной специфичности белка тирозина. фосфатазы.Наконец, мутантный подход с улавливанием субстрата, впервые предложенный Flint et al. В последнее десятилетие это позволило идентифицировать физиологические белковые субстраты многих фосфатаз [21].

В этом специальном выпуске две исследовательские статьи посвящены тому, как киназа пируватдегидрогеназы и Akt распознают свои физиологические субстраты. Статья Т. А. Хирани и соавт. исследует, как пируватдегидрогеназа направляет свое распознавание и фосфорилирование киназой пируватдегидрогеназы. Статья Р.S. Lee et al. сообщили о результатах своего исследования, направленного на расшифровку регуляторного механизма, регулирующего субстратную специфичность различных изоформ Akt. В обзорной статье A. M. Slupe et al. фокусируется на структурной основе, определяющей, как протеинфосфатаза 2A распознает свои физиологические субстраты в клетках.

Хорошо известно, что аберрантная регуляция протеинкиназ и фосфатаз способствует развитию заболеваний. Например, известно, что конститутивная активация многих протеинтирозинфосфатаз вызывает рак и нейродегенеративные заболевания, такие как болезни Альцгеймера и Паркинсона.Протеинкиназы и фосфатазы регулируются белок-белковыми взаимодействиями, связыванием лигандов и обратимыми или необратимыми ковалентными модификациями, такими как фосфорилирование и ограниченный протеолиз. В этом специальном выпуске статья I. Nakashima et al. суммирует, как протеинтирозинкиназы регулируются окислительно-восстановительными реакциями. C. F. Dick et al. рассмотрели, как активность протеина и кислых фосфатаз в дрожжах, растениях и других микроорганизмах регулируется неорганическим фосфатом.

Среди клеточных процессов, в которых участвуют протеинкиназы и фосфатазы, этот выпуск содержит обзорные статьи, в которых подробно рассказывается, как протеинкиназы и фосфатазы регулируют клеточный цикл, опосредуют передачу сигналов толл-подобных рецепторов, а также контролируют судьбу клеток, калиевые каналы и внутриклеточную концентрацию кальция в организме. эпителиальные клетки почечных канальцев.

Помимо протеинфосфатаз, кислые фосфатазы участвуют в регуляции многих биологических процессов, таких как адаптация организма к стрессу и гидролиз фосфорилхолина. Этот выпуск содержит три обзорных статьи о функции, каталитическом механизме и регуляции этой важной группы фосфатаз.

Heung-Chin Cheng
Robert Z. Qi
Hemant Paudel
Hong-Jian Zhu

Copyright

Copyright © 2011 Heung-Chin Cheng et al.Это статья в открытом доступе, распространяемая по лицензии Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии правильного цитирования оригинальной работы.

.

Frontiers | Прогрессирование цитруллинирования белков при раке желудочно-кишечного тракта

Введение

Белки - главный исполнитель жизнедеятельности. Было обнаружено, что эпигенетика и посттрансляционная модификация белков, такая как фосфорилирование, ацетилирование, гликозилирование, метилирование, убиквитинирование и цитруллинирование, играют важную роль в патогенезе и канцерогенезе (1–3). Цитруллинирование белков - это новый вид посттрансляционной модификации, которая, как сообщается, участвует в большом количестве аутоиммунных заболеваний и рака.В этом обзоре основное внимание уделяется механизмам, регуляции и клиническому значению цитруллинированных белков в области желудочно-кишечных заболеваний.

Определение цитруллинированных белков

Цитруллинирование белка относится к процессу, при котором остаток пептидиларгинина превращается в цитруллин под действием каталитического фермента (рис. 1). Поскольку этот процесс сопровождается удалением аминогруппы, его также называют реакцией дезаминирования пептидиларгинина. Эта химическая реакция сопровождается изменением электростатического заряда, который может повлиять на состояние укладки и функцию белка, особенно на гистонах.На сегодняшний день подтверждено, что остатки аргинина десятков белков могут подвергаться модификациям цитруллинирования. Субстратами могут быть енолаза, виментин, кератин, филаггрин, ингибиторы сериновых протеаз, протеазы и метаболические ферменты (4). Более того, остатки аргинина в гистонах, таких как h4R2 / R8 / R17 / R26, h5R3, h3A и h2, могут быть цитруллинированы пептидиларгининдезиминазами (PADI) (5-8).

Рисунок 1 . Процесс химического преобразования цитруллинирования белков.В присутствии ионов кальция PADI могут катализировать образование пептидилцитруллина из пептидиларгинина, который удаляет аминогруппу, при этом положительный заряд становится электрически нейтральным.

Цитруллинирование белков у человека катализируется PADI, которые включают пять изоферментов (PADI1-4 и PADI6). Гены этих пяти изоферментов расположены на хромосоме 1p36.13. Кодирующие области PADI имеют размер около 2k и состоят из трех частей: азотного конца, средней части и каталитических групп углеродного конца.Что касается субклеточной локализации, то PADI4 расположен в ядре с сигналом ядерной локализации, в то время как другие в основном локализованы в цитозоле (9) (Рисунок 2). Было показано, что PADI2 подвергается ядерной транслокации в некоторых клетках для модификации гистонов (10). Следовательно, цитруллинированная модификация гистонов может катализироваться PADI4 и PADI2. Цитруллинирование белков происходит в различных жизненных процессах, включая регуляцию экспрессии генов, иммунный ответ и деградацию белка (10, 11).Цитруллинирование белков также связано с канцерогенезом в желудке (12, 13), толстом кишечнике (13-15), поджелудочной железе (16), печени (13) и так далее.

Рисунок 2 . Расположение хромосом и структурные характеристики семейства PADI. Пять генов PADI (PADI 1, 2, 3, 4 и 6) расположены в p36.13 хромосомы 1 в области приблизительно 500 тыс. Оснований. Члены PADI имеют похожие структурные области, которые можно разделить на три части: азотная зона, средняя зона и каталитическая зона на конце углерода.Только PADI4 содержит сигнал ядерной локализации на азотном конце последовательности, что означает, что PADI4 может играть роль в ядре клетки.

Цитруллинирование негистоновых белков

Цитруллинирование белков может быть вызвано химическими соединениями. Qu et al. сообщили, что противопаразитарный препарат нитазоксанид может индуцировать цитруллинирование белка β-катенина в клетках колоректального рака посредством активации фермента PADI2. Цитруллинирование β-катенина приводит к нестабильности белка, а затем ингибирует путь передачи сигнала Wnt.ING4, белок-супрессор опухоли, был идентифицирован как субстрат фермента PADI4. Цитруллинирование ING4 препятствует его взаимодействию с p53, а затем снижает функцию опухолевого супрессора в клетках рака толстой кишки (17). С другой стороны, некоторые исследования показали, что повреждение ДНК индуцировало PADI4, а затем увеличивало цитруллинирование NPM1 и ламина С, что ингибировало рост клеток через путь p53 в раковых клетках толстой кишки (18). Кантарино и его коллеги обнаружили, что подавление PADI2 является ранним событием в патогенезе колоректального рака и связано с плохим прогнозом (14).Сверхэкспрессия PADI2 подавляла рост клеток и сопровождалась увеличением цитруллинированного белка в клетках рака толстой кишки. Сверхэкспрессия PADI2 не увеличивает апоптоз клеток, но останавливает клеточный цикл в фазе G1 (15). Точный эффект цитруллинирования белков на рак требует дальнейшего изучения.

Цитруллинирование белков обнаружено не только в экспериментах in vitro, , но и в крови человека. Ordóñez et al. (19) сообщили, что повышенная регуляция цитруллинированного антитромбина в периферической крови пациентов с ревматоидным артритом и колоректальным раком предсказывает более высокий риск тромбоза.Южалин и др. (20) обнаружили, что PADI4 может секретироваться во внеклеточный матрикс клетками колоректального рака, катализируя цитруллинирование белков, тем самым способствуя отдаленным метастазам раковых клеток в печень. Повышенный PADI4 может быть обнаружен в периферической крови пациентов с различными злокачественными новообразованиями, такими как рак желудка, рак легких, гепатоцеллюлярная карцинома, плоскоклеточный рак пищевода и рак груди (13, 21). До сих пор в качестве субстратов цитруллинирования было обнаружено несколько белков, включая NF-κB p65 (22), CXCL8 (23), CXCL12 (24), E2F-1 (25), GSK3β (26), MEK1 (27), VEGFR2. (28) и т. Д.Очевидно, цитруллинирование белков имеет двустороннюю роль в стимулировании воспаления и противовоспалительного действия, а также в стимулировании и ингибировании рака.

Цитруллинирование гистоновых белков

Цитруллинированная модификация гистонов - это эпигенетическое событие. Как указывалось выше, и PADI2, и PADI4 участвуют в процессе цитруллинирования гистонов в ядре. Недавно повышенное содержание цитруллинированного гистона h4 (h4Cit) было признано новым прогностическим маркером крови у пациентов с запущенным раком из-за его более высоких уровней по сравнению со здоровым контролем (29).Было обнаружено, что PADI2 играет важную роль в опосредовании модификации гистона h4Cit и способствует прогрессированию заболевания при некоторых видах рака, не связанных с пищеварением (30, 31). McNee et al. (32) обнаружили, что PADI2 может повышать экспрессию IL-6, катализируя h4R26Cit мезенхимальных стволовых клеток костного мозга множественной миеломы, что в конечном итоге приводит к химиорезистентности к бортезомибу. PADI4 - еще один важный фермент, катализирующий цитруллинирование гистонов. Повреждение ДНК может активировать сеть PADI4-p53 и катализировать гистоновый шаперонный белок, нуклеофозмин (NPM1) (18).Кроме того, повреждение ДНК может катализировать цитруллинирование остатка аргинина 3 гистона h5 (h5R3cit) через путь p53-PADI4 при немелкоклеточном раке легкого (33).

Цитруллинирование белков и иммунный ответ

Иммунная система - главное оружие против рака. Цитруллинирование белков широко применяется при иммунных заболеваниях и раках. Макригианнакис и его коллеги исследовали биопсийные ткани ревматоидного артрита, миозита, тонзиллита и воспалительного заболевания кишечника с помощью иммуногистохимии.Они обнаружили, что наблюдается значительное увеличение цитруллинированных белков в воспалительных тканях по сравнению с соответствующими нормальными контролями (34). Иммунная система состоит из врожденного и приобретенного иммунитета. Нейтрофилы входят в состав клеток врожденного иммунитета. В процессе очистки от бактерий нейтрофилы выделяют клеточную ДНК, гистоны и внутриклеточные белки во внеклеточное пространство или систему кровообращения, образуя так называемые внеклеточные ловушки нейтрофилов (NET). Цитруллинирование гистонов участвует в процессе NET.В этом процессе PADI4 опосредует цитруллинирование гистонов и приводит к раскручиванию ДНК с последующим выделением во внеклеточное пространство (35–37). Сети представляют собой механизм самозащиты от вредных бактерий. Недавно Thalin et al. обнаружили, что h4Cit был значительно увеличен в периферической крови больных раком на поздней стадии (29). Доля h4Cit-положительных нейтрофилов была увеличена у более серьезных пациентов. Уровень экспрессии h4Cit в сыворотке сильно коррелировал с маркерами активации нейтрофилов, такими как эластаза нейтрофилов, миелопероксидаза и индуцированные NETs факторы IL-6, а также IL-8.Следовательно, h4Cit считается полезным биомаркером крови для оценки воспалительной реакции и прогноза при запущенных формах рака. Повышающая регуляция NETs была также идентифицирована при аденокарциноме протока поджелудочной железы. Гистоновая модификация h4Cit была предложена в качестве маркера NET (16). В поджелудочной железе стимулирующие факторы, такие как панкреатический сок, могут индуцировать НЭО в протоках поджелудочной железы. Избыток NET блокирует проток поджелудочной железы и в конечном итоге вызывает панкреатит (38).

В области противоракового иммунитета новые эпитопы, вызванные посттрансляционной модификацией белков, могут стать новой мишенью для специфической против рака иммунной терапии.Состояние микросреды рака, включая дефицит питательных веществ, гипоксию, окислительно-восстановительный стресс и повреждение ДНК, может раздражать активную экспрессию PADI и катализировать выработку цитруллинированных пептидов. Повышенное содержание цитруллинированных пептидов может быть хорошей мишенью для иммунной системы. Специфичное для рака микроокружение может вызывать иммунный ответ цитруллинированными пептидами, и это нетоксично и безопасно для хозяина. Фермент, метаболизирующий углеводы, α-енолаза является субстратом цитруллинированной модификации.Cook et al. (39) обнаружили, что цитруллинирование значительно индуцировало повышение уровня α-енолазы в иммунных клетках Th2, тогда как немодифицированные пептиды α-енолазы дикого типа не проявляли такой эффективности. Цитруллинированные пептиды α-енолазы также индуцировали активацию CD4 + T (40, 41). Результаты показали, что разработка противоопухолевых вакцин против цитруллинированных пептидов α-енолазы может быть полезной стратегией (39). Функция эпитопа цитруллинированного белка показала многообещающую полезность для противоракового иммунитета.

Обнаружение и биологическое значение модификации цитруллинирования

О модификации белков цитруллинированием сообщалось в нескольких областях исследований рака.По мере развития биомедицинских технологий обнаружение и идентификация цитруллинированных белков в сложных биологических системах становится все более возможным. Клинически обнаружение антициклических антител к цитруллину использовалось в качестве вспомогательного метода для диагностики и мониторинга клинического ревматоидного артрита (42, 43). Поскольку модификация цитруллинирования сама по себе приводит только к изменению массы на 1 Да, обнаружение изменения низкой численности все еще является сложной задачей. Фенилглиоксаль (PG) может быть ковалентно связан с цитруллинированными остатками и использоваться для конкретных проб для мечения цитруллинированных белков.Реакция может быть окрашена сочетанием красителей, таких как родамин (Rh) или биотин, а затем идентифицирована с помощью ELISA или масс-спектрометрии (13, 21, 29, 42, 43). С помощью этой технологии может быть обнаружено все больше и больше антигенов с цитруллинированной модификацией, что обеспечит новые мишени для диагностики и лечения рака.

В эксперименте на животных Мохамед и его коллеги обнаружили, что наноматериалы могут индуцировать выработку цитруллинированного белка и аутоантител у мышей. В их исследовании после инъекции никелевых нанопроволок мышам уровень цитруллинированного белка и ферментов PADIs был повышен в селезенке, почках и лимфатических узлах мышей, что означает системную реакцию на материалы окружающей среды (44).Их результаты показали, что безопасность наночастиц требует дальнейшей оценки. Модификация белков цитруллинированием может быть важным событием для распознавания хозяином чужеродных антигенов. Цитруллинированные белки могут быть признаны новыми антигенами и являются многообещающими для таргетной терапии или мишеней распознавания, специфичных для CAR-T / NK-клеток.

Ингибиторы PADI продемонстрировали сильный потенциал противоаутоиммунных и противораковых функций in vitro и in vivo .PADI4 - единственный член семейства PADI, содержащий сигнал ядерной локализации, и может цитруллинировать многие субстраты, включая гистоны. PADI4 функционирует как корепрессор р53 и взаимодействует с гистондеацетилазой HDAC2, подавляя экспрессию генов-супрессоров опухолей. Хлор-амидин (Cl-амидин) представляет собой ингибитор пан-PADI, который оказывает ингибирующее действие на несколько членов семейства PADI. Однако его более высокая IC50 (150–200 мкм) ограничивает его доклинические исследования при изучении и лечении рака (44–47).Недавно Ван и его коллеги обнаружили ведущее соединение, YW3-56, которое может активировать когорту целевых генов p53 и проявлять ингибирующую эффективность в отношении сигнального пути mTORC1, тем самым нарушая аутофагию и подавляя рост раковых клеток (45). Однако, поскольку свойство ингибитора пан-PADI, Cl-амидин, все еще используется в экспериментальных исследованиях (48), фармакологи разрабатывают множество новых низкомолекулярных ингибиторов PADI4 (49).

Таким образом, по сравнению с другими модификациями белков модификация цитруллинирования является относительно новой.Точные механизмы регуляции и биологическое значение в канцерогенезе в значительной степени неясны. Как показано на Рисунке 3, многие субстраты модификации цитруллинирования очень важны в жизненных процессах и развитии рака. Точная идентификация сайтов цитруллинирования может помочь исследователям выяснить основные молекулярные механизмы цитруллинирования и разработать лекарства для лечения связанных заболеваний человека. Несколько групп предприняли попытки предсказать сайты цитруллинирования с помощью биоинформатики. Джу и Ван (50) предоставили удобный веб-сервер для CKSAAP_CitrSite.Zhang et al. (51) опубликовали свою новаторскую работу по максимальной релевантности-минимальной избыточности для анализа сайтов цитруллинизации и построили классификатор с помощью алгоритма случайного леса. Мы считаем, что в области исследований цитруллинирования биоинформатика предоставит некоторые полезные идеи и помощь.

Рисунок 3 . Схематическое изображение цитруллинированной модификации белков и ее биологическое значение. Ферменты PADI активируются через рецепторы ER / EGFR / HER2, окислительный стресс, гипоксию и другие факторы микроокружения, которые инициируют аутофагию и повреждение ДНК.Повышенные PADI катализируют модификацию цитруллинированных гистонов и негистоновых белков и приводят к пролиферации клеток, эпителиально-мезенхимальному переходу, миграции и воспалению. Цитруллинированные белки в качестве нового антигена могут активировать иммунный ответ Т-клеток или индуцировать специфические антитела.

Авторские взносы

SS и YY были вовлечены в концепцию и дизайн. Все авторы написали, просмотрели и отредактировали рукопись.

Финансирование

Этот проект поддержан Национальной ключевой программой исследований и разработок Китая (2017YFC0908300, 2016YFC1303200), Национальным фондом естественных наук Китая (81772505), Шанхайским комитетом по науке и технологиям (18411953100), Межведомственным исследовательским фондом Шанхайского университета Цзяо Тонг ( YG2017ZD01, YG2015MS62), Инновационный фонд трансляционной медицины Медицинской школы Шанхайского университета Цзяо Тонг (15Zh5001, TM201617 и TM201702) и Проект передачи технологий факультета науки и технологий Медицинской школы Шанхайского университета Цзяо Тонг.

Заявление о конфликте интересов

Авторы заявляют, что исследование проводилось при отсутствии каких-либо коммерческих или финансовых отношений, которые могут быть истолкованы как потенциальный конфликт интересов.

Список литературы

2. Окудела К., Мицуи Х., Сузуки Т., Ву Т., Татейши Ю., Умеда С. и др. Экспрессия HDAC9 при раке легких - потенциальная роль в канцерогенезе легких. Int J Clin Exp Pathol. (2014) 7: 213–20.

PubMed Аннотация | Google Scholar

3.Chrun ES, Modolo F, Daniel FI. Модификации гистонов: обзор присутствия этого эпигенетического феномена в канцерогенезе. Pathol Res Pract. (2017) 213: 1329–39. DOI: 10.1016 / j.prp.2017.06.013

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

4. Тилвавала Р., Нгуен С.Х., Мораис А.Дж., Неммара В.В., Нагар М., Сэлинджер А.Дж. и др. Цитруллином, связанный с ревматоидным артритом. Cell Chem Biol. (2018) 25: 691–704.e6. DOI: 10.1016 / j.chembiol.2018.03.002

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

5. Хагивара Т., Накашима К., Хирано Х., Сеншу Т., Ямада М. Удаление остатков аргинина в нуклеофозмине / B23 и гистонов в гранулоцитах HL-60. Biochem Biophys Res Commun. (2002) 290: 979–83. DOI: 10.1006 / bbrc.2001.6303

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

6. Арита К., Шимицу Т., Хашимото Х., Хидака Й., Ямада М., Сато М. Структурная основа распознавания N-конца гистона пептидиларгининдеиминазой человека 4. Proc Natl Acad Sci USA. (2006) 103: 5291–6. DOI: 10.1073 / pnas.0509639103

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

7. Сайки М., Ватаза М., Мацубаяси Х., Хидака Ю. Распознавание пептидов N-концевого гистона h3A и h4 пептидиларгининдезиминазой IV. Protein Pept Lett. (2009) 16: 1012–6. DOI: 10.2174 / 092986609789055449

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

8. Христофору М.А., Каштелу-Бранко Дж., Галлей-Стотт Р.П., Оливейра С.С., Лоос Р., Радзишевская А. и др.Цитруллинирование регулирует плюрипотентность и связывание гистона h2 с хроматином. Nature (2014) 507: 104–8. DOI: 10.1038 / природа12942

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

9. Накашима К., Хагивара Т., Ямада М. Ядерная локализация пептидиларгининдезиминазы V и удаление гистонов в гранулоцитах. J Biol Chem. (2002) 277: 49562–8. DOI: 10.1074 / jbc.M208795200

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

11.Ферт-Бобер Дж., Джайлз Дж. Т., Холевински Р. Дж., Кирк Дж. А., Уригшардт Х., Кроуджи Э. Л. и др. Цитруллинирование белков миофиламентов при сердечной недостаточности. Cardiovasc Res. (2015) 108: 232–42. DOI: 10.1093 / cvr / cvv185

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

12. Чжэн И, Чжао Г, Сюй Б., Лю Ц., Ли Ц., Чжан Х и др. PADI4 имеет генетическую предрасположенность к карциноме желудка и стимулирует уровни экспрессии CXCR2, KRT14 и TNF-альфа. Oncotarget (2016) 7: 62159–76.DOI: 10.18632 / oncotarget.11398

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

13. Гуо В., Чжэн И, Сюй Б., Ма Ф., Ли К., Чжан Х и др. Изучение экспрессии, эффекта и канцерогенного пути PADI2 в опухолях. Onco Targets Ther. (2017) 10: 1475–85. DOI: 10.2147 / OTT.S92389

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

14. Кантариньо Н., Мусулен Э., Валеро В., Пейнадо М.А., Перучо М., Морено В. и др. Подавление активности деиминазы PADI2 является ранним событием колоректального канцерогенеза и указывает на плохой прогноз. Mol Cancer Res. (2016) 14: 841–8. DOI: 10.1158 / 1541-7786.MCR-16-0034

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

15. Фунаяма Р., Танигучи Х., Мизума М., Фудзишима Ф., Кобаяси М., Охнума С. и др. Протеин-аргининдезиминаза 2 подавляет пролиферацию клеток рака толстой кишки посредством цитруллинирования белка. Cancer Sci. (2017) 108: 713–8. DOI: 10.1111 / cas.13179

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

16.Бун Б.А., Орличенко Л., Шапиро Н.Е., Лофран П., Джанфрат Г.К., Эллис Дж. Т. и др. Рецептор конечных продуктов гликирования (RAGE) усиливает аутофагию и нейтрофильные внеклеточные ловушки при раке поджелудочной железы. Cancer Gene Ther. (2015) 22: 326–34. DOI: 10.1038 / cgt.2015.21

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

17. Guo Q, Fast W. Цитруллинирование ингибитора роста 4 (ING4) пептидиларгининдеминазой 4 (PAD4) нарушает взаимодействие между ING4 и p53. J Biol Chem. (2011) 286: 17069–78. DOI: 10.1074 / jbc.M111.230961

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст

18. Таникава К., Уэда К., Накагава Х., Йошида Н., Накамура Ю., Мацуда К. Регулирование цитруллинирования белка через сеть p53 / PADI4 в ответ на повреждение ДНК. Cancer Res. (2009) 69: 8761–9. DOI: 10.1158 / 0008-5472.CAN-09-2280

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

19. Ордоньес А., Йеламос Дж., Педерсен С., Миньяно А., Конеса-Замора П., Кристенсен С. Р. и др.Повышенный уровень цитруллинированного антитромбина в плазме крови пациентов с ревматоидным артритом и колоректальной аденокарциномой определяется с помощью недавно разработанного ELISA с использованием специфических моноклональных антител. Thromb Haemost. (2010) 104: 1143–9. DOI: 10.1160 / Th20-05-0297

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

20. Южалин А.Е., Гордон-Уикс А.Н., Тоньоли М.Л., Джонс К., Маркелк Б., Коницны Р. и др. Метастатический рост печени при колоректальном раке зависит от цитруллинирования внеклеточного матрикса, вызванного PAD4. Nat Commun. (2018) 9: 4783. DOI: 10.1038 / s41467-018-07306-7

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

21. Чанг X, Хан Дж., Панг Л., Чжао Ю., Ян Й, Шэнь З. Повышенная экспрессия PADI4 в крови и тканях пациентов со злокачественными опухолями. BMC Cancer (2009) 9:40. DOI: 10.1186 / 1471-2407-9-40

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

22. Сан Б., Двиведи Н., Бектел Т. Дж., Полсен Дж. Л., Мут А., Бавадекар М. и др.Цитруллинирование NF-kappaB p65 способствует его ядерной локализации и TLR-индуцированной экспрессии IL-1beta и TNFalpha. Sci Immunol. (2017) 2: eaal3062. DOI: 10.1126 / sciimmunol.aal3062

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

23. Проост П., Лоос Т., Мортье А., Шутизер Э., Гоуи М., Ноппен С. и др. Цитруллинирование CXCL8 пептидиларгининдеиминазой изменяет использование рецепторов, предотвращает протеолиз и ослабляет воспаление тканей. J Exp Med. (2008) 205: 2085–97. DOI: 10.1084 / jem.20080305

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

24. Struyf S, Noppen S, Loos T, Mortier A, Gouwy M, Verbeke H, et al. Цитруллинирование CXCL12 дифференциально снижает связывание CXCR4 и CXCR7 с потерей воспалительной активности и активности против ВИЧ-1 через CXCR4. J Immunol. (2009) 182: 666–74. DOI: 10.4049 / jimmunol.182.1.666

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

25.Ghari F, Quirke AM, Munro S, Kawalkowska J, Picaud S, McGouran J и др. Взаимодействие цитруллина и ацетилирования направляет активность E2F-1 во время воспалительной реакции. Sci Adv. (2016) 2: e1501257. DOI: 10.1126 / sciadv.1501257

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

26. Штадлер С.К., Винсент С.Т., Федоров В.Д., Пациалу А., Черрингтон Б.Д., Вакшлаг Дж. Дж. И др. Нарушение регуляции PAD4-опосредованного цитруллинирования ядерного GSK3beta активирует передачу сигналов TGF-beta и индуцирует переход от эпителия к мезенхиме в клетках рака груди. Proc Natl Acad Sci USA. (2013) 110: 11851–6. DOI: 10.1073 / pnas.1308362110

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

27. Цинь Х, Лю X, Ли Ф, Мяо Л., Ли Т., Сюй Б и др. PAD1 способствует эпителиально-мезенхимальному переходу и метастазированию в трижды отрицательных клетках рака молочной железы, регулируя передачу сигналов MEK1-ERK1 / 2-MMP2. Cancer Lett. (2017) 409: 30–41. DOI: 10.1016 / j.canlet.2017.08.019

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

28.Сасе Т., Арито М., Онодера Х., Омотеяма К., Курокава М.С., Кагами Ю. и др. Вызванное гипоксией производство пептидиларгининдезиминаз и цитруллинированных белков в злокачественных клетках глиомы. Biochem Biophys Res Commun. (2017) 482: 50–6. DOI: 10.1016 / j.bbrc.2016.10.154

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

29. Thålin C, Lundström S, Seignez C, Daleskog M, Lundström A, Henriksson P, et al. Цитруллинированный гистон h4 как новый прогностический маркер крови у пациентов с запущенным раком. PLoS ONE (2018) 13: e0191231. DOI: 10.1371 / journal.pone.0191231

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

30. Ван Л., Сун Джи, Чжан Х, Фэн Т, Пан Дж, Чен В. и др. Цитруллинирование, опосредованное PADI2, способствует прогрессированию рака простаты. Cancer Res. (2017) 77: 5755–68. DOI: 10.1158 / 0008-5472.CAN-17-0150

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

31. Деворе С.Б., Янг С.Х., Ли Дж., Сундарараджан А., Рамарадж Т., Мадж Дж. И др.Цитруллинирование гистонов подавляет экспрессию miRNA, что приводит к увеличению количества мРНК онкогенов в соматолактотропных клетках. Mol Cell Biol. (2018) 38: e00084–18. DOI: 10.1128 / MCB.00084-18

CrossRef Полный текст | Google Scholar

32. Макни Г., Илс К.Л., Вей В., Уильямс Д.С., Баркхейзен А., Бартлетт Д.Б. и др. Цитруллинирование гистона h4 стимулирует продукцию ИЛ-6 мезенхимальными стволовыми клетками костного мозга при MGUS и множественной миеломе. Лейкемия (2017) 31: 373–81. DOI: 10.1038 / leu.2016.187

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

33. Таникава К., Эспиноза М., Сузуки А., Масуда К., Ямамото К., Цучия Е. и др. Регуляция модификации гистонов и структуры хроматина с помощью пути p53-PADI4. Nat Commun. (2012) 3: 676. DOI: 10.1038 / ncomms1676

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

34. Макригианнакис Д., аф Клинт Э., Лундберг И. Е., Лёфберг Р., Ульфгрен А. К., Клареског Л. и др.Цитруллинирование - это процесс, зависящий от воспаления. Ann Rheum Dis. (2006) 65: 1219–22. DOI: 10.1136 / ard.2005.049403

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

36. Ван И, Ли М., Стадлер С., Коррелл С., Ли П., Ван Д. и др. Гиперцитруллинирование гистонов опосредует деконденсацию хроматина и образование внеклеточной ловушки нейтрофилов. J Cell Biol. (2009) 184: 205–13. DOI: 10.1083 / jcb.200806072

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

37.Хонда М., Кубес П. Нейтрофилы и внеклеточные ловушки нейтрофилов в печени и желудочно-кишечном тракте. Nat Rev Gastroenterol Hepatol. (2018) 15: 206–21. DOI: 10.1038 / nrgastro.2017.183

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

38. Leppkes M, Maueröder C, Hirth S, Nowecki S, Günther C., Billmeier U, et al. Внешний деконденсированный хроматин нейтрофилов закупоривает протоки поджелудочной железы и вызывает панкреатит. Nat Commun. (2016) 7: 10973.DOI: 10.1038 / ncomms10973

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

39. Кук К., Дэниэлс И., Симондс П., Питт Т., Хихон М., Сюэ В. и др. Цитруллинированная альфа-енолаза является эффективной мишенью для противоракового иммунитета. Онкоиммунология (2018) 7: e1390642. DOI: 10.1080 / 2162402X.2017.1390642

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

40. Брентвилл В.А., Метерингем Р.Л., Ганн Б., Саймондс П., Дэниэлс И., Хихон М. и др. Цитруллинированный виментин, представленный на MHC-II в опухолевых клетках, является мишенью для CD4 + T-клеточного опосредованного противоопухолевого иммунитета. Cancer Res. (2016) 76: 548–60. DOI: 10.1158 / 0008-5472.CAN-15-1085

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

42. Бикер К.Л., Субраманиан В., Чуманевич А.А., Хофсет Л.Дж., Томпсон П.Р. Увидеть цитруллин: разработка зонда на основе фенилглиоксаля для визуализации цитруллинирования белка. J Am Chem Soc. (2012) 134: 17015–8. DOI: 10.1021 / ja308871v

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

43. Леваллен Д.М., Бикер К.Л., Субраманиан В., Клэнси К.В., Слэйд Д.Д., Мартелл Дж. И др.Химическая протеомная платформа для идентификации цитруллинированных белков. ACS Chem Biol. (2015) 10: 2520–8. DOI: 10.1021 / acschembio.5b00438

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

44. Мохамед Б.М., Бойл Н.Т., Шинвальд А., Мурер Б., Уорд Р., Махфуд О.К. и др. Индукция цитруллинирования белков и продукции аутоантител у мышей, подвергшихся воздействию никелевых наноматериалов. Научный отчет (2018) 8: 679. DOI: 10.1038 / s41598-017-19068-1

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

45.Ван И, Ли П, Ван С., Ху Дж, Чен XA, Ву Дж и др. Противораковые ингибиторы пептидиларгининдезиминазы (PAD) регулируют поток аутофагии и мишень для млекопитающих активности комплекса рапамицина 1. J Biol Chem. (2012) 287: 25941–53. DOI: 10.1074 / jbc.M112.375725

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

46. Мондал С., Парелкар С.С., Нагар М., Томпсон ПР. Фотохимический контроль активности протеин-аргининдезиминазы (PAD). ACS Chem Biol. (2018) 13: 1057–65.DOI: 10.1021 / acschembio.8b00053

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

47. Боздаг М., Дрекер Т., Генри С., Тоско П., Валларо М., Фруттеро Р. и др. Новые ингибиторы низкомолекулярного протеина аргининдезиминазы 4 (PAD4). Bioorg Med Chem Lett. (2013) 23: 715–9. DOI: 10.1016 / j.bmcl.2012.11.102

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

48. Виталисон Э. Э., Цуй X, Хофсет А. Б., Субраманиан В., Кози С. П., Томпсон П. Р. и др.Подавление протеин-аргинин-деиминаз имеет антиоксидантные последствия. J Pharmacol Exp Ther. (2015) 353: 64–70. DOI: 10.1124 / jpet.115.222745

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

49. Виталисон Е.Е., Цуй Х, Кози С.П., Томпсон П.Р., Хофсет Л.Дж. Молекулярное нацеливание на белок аргинин деиминазирует для подавления колита и предотвращения рака толстой кишки. Oncotarget (2015) 6: 36053–62. DOI: 10.18632 / oncotarget.5937

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

50.Ju Z, Wang SY. Прогнозирование сайтов цитруллинирования путем включения пар аминокислот с интервалом k в общий псевдоаминокислотный состав Чжоу. Ген (2018) 664: 78–83. DOI: 10.1016 / j.gene.2018.04.055

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

51. Чжан К., Сунь Х, Фэн К., Ван С., Чжан Ю.Х., Ван С. и др. Прогнозирование сайтов цитруллинирования в белковых последовательностях с использованием метода mRMR и алгоритма случайного леса. Comb Chem High Throughput Screen. (2017) 20: 164–73.DOI: 10.2174/1386207319666161227124350

PubMed Аннотация | CrossRef Полный текст | Google Scholar

.

РНК | Определение, структура, типы и функции

Знать о технологии CRISPR Cas9 в редактировании генов и ее применении в терапии человека в сельском хозяйстве

Изучение того, как ученые прикрепляют молекулярный инструмент CRISPR-Cas9 к цепи РНК, чтобы редактировать гены и восстанавливать поврежденные последовательности ДНК.

Показано с разрешения Регентов Калифорнийского университета. Все права защищены. (Партнер Britannica Publishing) См. Все видео к этой статье

РНК , аббревиатура рибонуклеиновая кислота , комплексное соединение с высокой молекулярной массой, которое участвует в синтезе клеточного белка и заменяет ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) в качестве носителя генетических кодов в некоторых вирусах.РНК состоит из нуклеотидов рибозы (азотистых оснований, присоединенных к сахару рибозы), соединенных фосфодиэфирными связями, образующих нити различной длины. Азотистые основания в РНК - это аденин, гуанин, цитозин и урацил, заменяющий тимин в ДНК.

Подробнее по этой теме

нуклеиновая кислота: рибонуклеиновая кислота (РНК)

РНК представляет собой одноцепочечный полимер нуклеиновой кислоты, состоящий из четырех нуклеотидов А, С, G и U, соединенных через чередующийся остов...

Рибозный сахар РНК представляет собой циклическую структуру, состоящую из пяти атомов углерода и одного кислорода. Присутствие химически реакционноспособной гидроксильной (-ОН) группы, присоединенной ко второй углеродной группе в молекуле сахара рибозы, делает РНК склонной к гидролизу. Эта химическая лабильность РНК по сравнению с ДНК, которая не имеет реактивной -ОН-группы в том же положении на сахарном фрагменте (дезоксирибозе), считается одной из причин, почему ДНК эволюционировала как предпочтительный носитель генетической информации в большинстве организмы.Структура молекулы РНК была описана R.W. Holley в 1965 году.

Структура РНК

РНК

обычно представляет собой одноцепочечный биополимер. Однако наличие самокомплементарных последовательностей в цепи РНК приводит к спариванию оснований внутри цепи и сворачиванию рибонуклеотидной цепи в сложные структурные формы, состоящие из выпуклостей и спиралей. Трехмерная структура РНК имеет решающее значение для ее стабильности и функции, позволяя различным образом модифицировать сахар рибозы и азотистые основания клеточными ферментами, которые присоединяют химические группы (например,g., метильные группы) к цепи. Такие модификации позволяют образовывать химические связи между удаленными участками в цепи РНК, что приводит к сложным искажениям в цепи РНК, что дополнительно стабилизирует структуру РНК. Молекулы со слабыми структурными модификациями и стабилизацией могут быть легко разрушены. Например, в молекуле РНК-переносчика инициатора (тРНК), в которой отсутствует метильная группа (тРНК i Met ), модификация в положении 58 цепи тРНК делает молекулу нестабильной и, следовательно, нефункциональной; нефункциональная цепь разрушается механизмами контроля качества клеточной тРНК.

РНК также могут образовывать комплексы с молекулами, известными как рибонуклеопротеиды (РНП). Было показано, что часть РНК по крайней мере одного клеточного РНП действует как биологический катализатор, функция, ранее приписываемая только белкам.

Получите эксклюзивный доступ к контенту нашего 1768 First Edition с подпиской. Подпишитесь сегодня

Типы и функции РНК

Из многих типов РНК три наиболее известных и наиболее часто изучаемых - это информационная РНК (мРНК), транспортная РНК (тРНК) и рибосомная РНК (рРНК), которые присутствуют во всех организмах.Эти и другие типы РНК в первую очередь проводят биохимические реакции, аналогичные ферментам. Однако некоторые из них также выполняют сложные регуляторные функции в клетках. Благодаря их участию во многих регуляторных процессах, их обилию и разнообразию функций, РНК играют важную роль как в нормальных клеточных процессах, так и в заболеваниях.

При синтезе белка мРНК переносит генетические коды от ДНК в ядре к рибосомам, сайтам трансляции белка в цитоплазме. Рибосомы состоят из рРНК и белка.Субъединицы рибосомного белка кодируются рРНК и синтезируются в ядрышке. После полной сборки они перемещаются в цитоплазму, где в качестве ключевых регуляторов трансляции «читают» код, переносимый мРНК. Последовательность трех азотистых оснований в мРНК определяет включение определенной аминокислоты в последовательность, из которой состоит белок. Молекулы тРНК (иногда также называемые растворимой или активаторной РНК), которые содержат менее 100 нуклеотидов, переносят указанные аминокислоты в рибосомы, где они связаны с образованием белков.

Помимо мРНК, тРНК и рРНК, РНК в целом можно разделить на кодирующие (кРНК) и некодирующие РНК (нкРНК). Существует два типа нкРНК: нкРНК домашнего хозяйства (тРНК и рРНК) и регуляторные нкРНК, которые далее классифицируются в зависимости от их размера. Длинные нкРНК (днРНК) содержат не менее 200 нуклеотидов, а малые нкРНК - менее 200 нуклеотидов. Малые нкРНК подразделяются на микроРНК (миРНК), малые ядрышковые РНК (мяРНК), малые ядерные РНК (мяРНК), малые интерферирующие РНК (миРНК) и РНК, взаимодействующие с PIWI (пиРНК).

Особое значение имеют miRNA. Они имеют длину около 22 нуклеотидов и участвуют в регуляции генов у большинства эукариот. Они могут подавлять (заглушать) экспрессию гена путем связывания с мРНК-мишенью и ингибирования трансляции, тем самым предотвращая производство функциональных белков. Многие miRNA играют важную роль в развитии рака и других заболеваний. Например, опухолевый супрессор и онкогенные (инициирующие рак) miRNA могут регулировать уникальные гены-мишени, что приводит к онкогенезу и прогрессированию опухоли.

Также функциональное значение имеют пиРНК длиной от 26 до 31 нуклеотида, которые существуют у большинства животных. Они регулируют экспрессию транспозонов (прыгающих генов), не позволяя генам транскрибироваться в половых клетках (сперматозоидах и яйцеклетках). Большинство пиРНК комплементарны различным транспозонам и могут специфически нацеливаться на эти транспозоны.

Круговая РНК (circRNA) отличается от других типов РНК, потому что ее 5 'и 3' концы связаны вместе, образуя петлю.CirRNA генерируются из многих генов, кодирующих белок, и некоторые из них могут служить матрицами для синтеза белка, подобно мРНК. Они также могут связывать miRNA, действуя как «губки», которые не позволяют молекулам miRNA связываться с их мишенями. Кроме того, circRNA играют важную роль в регуляции транскрипции и альтернативного сплайсинга генов, из которых были получены circRNA.

РНК при болезни

Были обнаружены важные связи между РНК и болезнью человека.Например, как описано ранее, некоторые miRNA способны регулировать гены, связанные с раком, способами, которые способствуют развитию опухоли. Кроме того, нарушение регуляции метаболизма miRNA было связано с различными нейродегенеративными заболеваниями, включая болезнь Альцгеймера. В случае других типов РНК тРНК могут связываться со специализированными белками, известными как каспазы, которые участвуют в апоптозе (запрограммированной гибели клеток). Связываясь с белками каспаз, тРНК ингибируют апоптоз; способность клеток избегать запрограммированных сигналов смерти является признаком рака.Предполагается, что некодирующие РНК, известные как фрагменты, происходящие от тРНК (tRF), также играют роль в развитии рака. Появление таких методов, как секвенирование РНК, привело к идентификации новых классов опухолеспецифических транскриптов РНК, таких как MALAT1 (транскрипт 1 аденокарциномы легких, связанный с метастазами), повышенные уровни которых были обнаружены в различных раковых тканях и связаны с разрастание и метастазирование (распространение) опухолевых клеток.

Известно, что класс РНК, содержащих повторяющиеся последовательности, изолирует РНК-связывающие белки (RBP), что приводит к образованию фокусов или агрегатов в нервных тканях.Эти агрегаты играют роль в развитии неврологических заболеваний, таких как боковой амиотрофический склероз (БАС) и миотоническая дистрофия. Потеря функции, нарушение регуляции и мутации различных RBP являются причиной множества заболеваний человека.

Ожидается открытие дополнительных связей между РНК и болезнью. Более глубокое понимание РНК и ее функций в сочетании с продолжающимся развитием технологий секвенирования и усилиями по скринингу РНК и RBP в качестве терапевтических мишеней, вероятно, будет способствовать таким открытиям.

Кунал Чаттерджи Яо Ван

Узнайте больше в этих связанных статьях Britannica:

.

Молекулярная структура и функции - возможности в биологии

Биологические макромолекулы - это машины

Все биологические функции зависят от событий, происходящих на молекулярном уровне. Эти события управляются, модулируются или обнаруживаются сложными биологическими машинами, которые сами по себе представляют собой большие молекулы или кластеры молекул. Включены белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды и их комплексы. Многие области биологической науки сосредоточены на сигналах, обнаруживаемых этими машинами, или на выходе этих машин.Область структурной биологии изучает свойства и поведение самих машин. Конечная цель этой области состоит в том, чтобы иметь возможность предсказывать структуру, функции и поведение машин по их химическим формулам, используя основные принципы химии и физики, а также знания, полученные в результате исследований других машин. Хотя мы все еще далеки от этих целей, за последние два десятилетия был достигнут огромный прогресс. Благодаря недавним достижениям, в первую очередь в технологии рекомбинантных ДНК, информатике и биологическом оборудовании, мы должны начать реализовывать цели структурной биологии в течение следующих двух десятилетий.

Большая часть биологических исследований все еще начинается с описательной науки. Любопытное явление в каком-то живом организме вызывает наш интерес, возможно, потому, что оно напоминает какое-то ранее известное явление, возможно, потому, что оно необъяснимо в любых доступных нам в настоящее время терминах. Богатство и разнообразие биологических явлений привели к опасности биологии, перегруженной описаниями явлений и лишенной каких-либо объединяющих принципов. В отличие от остальной биологии структурная биология находится в уникальном положении, поскольку ее объединяющие принципы широко известны.Они происходят из основ молекулярной физики и химии. Строгая физическая теория и мощные экспериментальные методы уже обеспечивают глубокое понимание свойств малых молекул. Те же принципы, в основном неизменные, должны быть достаточными для объяснения и предсказания свойств более крупных молекул. Например, белки состоят из линейных цепочек аминокислот, только 20 различных типов которых регулярно встречаются в белках. Свойства белков должны определяться аминокислотами, которые они содержат, и порядком, в котором они связаны.Хотя эти свойства могут стать сложными и далеки от каких-либо свойств, присущих отдельным аминокислотам, существование ограниченного набора фундаментальных строительных блоков ограничивает конечные функциональные свойства белков.

Нуклеиновые кислоты потенциально проще белков, поскольку они состоят только из четырех основных типов строительных блоков, называемых основаниями, связанных друг с другом цепочкой сахаров и фосфатов. Последовательность этих оснований в ДНК организма составляет его генетическую информацию.Эта последовательность определяет все белки, которые может продуцировать организм, все химические реакции, которые он может проводить, и, в конечном итоге, все поведение, которое организм может проявлять в ответ на окружающую среду.

Углеводы и липиды занимают промежуточное положение по сложности между нуклеиновыми кислотами и белками. Сейчас о них известно меньше, но этот дефицит быстро устраняется.

В настоящее время в центре внимания структурной биологии находится трехмерное расположение атомов, составляющих большую биологическую молекулу.Два десятилетия назад эта информация была доступна только для нескольких белков и одной нуклеиновой кислоты, и каждая определенная трехмерная структура была вехой в биологии. Сегодня такие структуры обычно определяются, и мы начали видеть структуры не только отдельных больших молекул, но и целых массивов таких молекул. Каждая из первых трехмерных структур соответствовала нашим ожиданиям, основанным на фундаментальной физике и химии. Однако большинство структур, определенных впоследствии, не были связаны между собой, и по мере того, как рентгеновская кристаллография выявляла все больше и больше структур, начал появляться большой объем описательных структурных данных.На основе новых данных начали появляться модели трехмерных структур; Теперь ясно, что большинство, если не все структуры, в конечном итоге попадут в рациональные категории.

Основная тема структурной биологии - отношение молекулярной структуры к функции

Поскольку биологи в конечном итоге заинтересованы в функции, структурная биология часто является средством достижения цели. Роль, которую играет структурная биология, несколько различается в зависимости от наших предварительных знаний о функциях конкретных исследуемых молекул.Там, где уже существуют значительные знания о функциях, определение трехмерной структуры почти неизбежно привело к серьезному дополнительному пониманию функции. Например, трехмерная структура гемоглобина, белка, переносящего кислород в нашем кровотоке, помогла нам понять, как мы адаптируемся к изменениям высоты, как рыбы контролируют свою глубину и как большое количество мутантных гемоглобинов человека связаны с отдельные симптомы заболевания.

Часто знания о структуре могут существенно улучшить наше понимание функций, даже если предварительные знания отрывочны.Например, ранние биологические эксперименты показали, что ДНК содержит генетическую информацию, но эти эксперименты не дали реальных ключей к разгадке того, как молекула может хранить информацию или как эта информация может передаваться от клетки к клетке или от поколения к поколению. Структура ДНК, в которой основания расположены между двумя разными цепями, сразу же привела к правильным выводам о механизме хранения и передачи информации. Информация располагалась в последовательности оснований; очевидная избыточность двух цепей с эквивалентной (дополнительной) информацией означала, что каждая из них может служить для передачи информации дочерней цепочке.Кроме того, избыточность обеспечивала естественную защиту от потери информации. Даже если одна нить повреждена (химическими веществами или радиацией), в подавляющем большинстве случаев информация о другой нити может быть использована для восстановления недостающей информации. В самом деле, клетки разработали действительно элегантные механизмы для определения того, какая цепь содержит исходную неповрежденную информацию; такие модели могут предоставить полезные парадигмы для нынешней озабоченности человека электронной обработкой информации.

Конечная проблема структурной биологии возникает, когда у нас есть структура, но нет никаких подсказок относительно ее функции.Из-за значительного прогресса в нашей способности определять структуры, эта проблема, вероятно, будет возникать все чаще. Было несколько замечательных случаев, когда ограниченная структурная информация, такая как знание последовательности аминокислотных остатков в белке, без какой-либо трехмерной структурной информации, привела к значительному пониманию функции. В целом, однако, наша нынешняя способность предсказывать функции по структуре в отсутствие предшествующих биологических ключей ограничена, и одна из наших основных потребностей - улучшить наши предсказательные способности.

Биологическая структура организована иерархически

Структуры больших биологических молекул, таких как белки и нуклеиновые кислоты, сложны. Описывать эти структуры словами непрактично или полезно. Фактически, узкоспециализированная компьютерная графика

.

Определение фонемы и ее функций.

Знать, как производятся звуки, недостаточно, чтобы описать и классифицировать их как языковые единицы. Когда мы говорим о звуках языка, термин «звук» можно интерпретировать двояко. Во-первых, мы можем сказать, что, например, [t] и [d] - это два разных звука в английском языке: например, ten-den, сиденье-семя. Но с другой стороны, мы знаем, что [t] в позволяет нам и [t] в позволяет им не совпадать.В обоих примерах звуки различаются только одной артикуляционной особенностью. Во втором случае разница между звуками функционально не имеет значения. Понятно, что смысл «звука» в этих двух случаях разный. Чтобы избежать этой двусмысленности, лингвисты используют два отдельных термина: фонема и аллофон.

Фонема - это минимальная абстрактная языковая единица, реализованная в речи в форме речевых звуков, противопоставляемых другим фонемам того же языка, чтобы различать значения морфем и слов.

Рассмотрим фонему с точки зрения ее аспектов.

Во-первых, фонема - это функциональная единица. В фонетике функция обычно понимается как роль различных единиц фонетической системы в различении одной морфемы от другой, одного слова от другого или одного высказывания от другого. Противопоставление фонем в одной и той же фонетической среде различает значение морфем и слов: например, ванна-дорожка, светлая. Иногда противопоставление фонем служит для различения смысла целых фраз: Его плохо слышали - Он сильно пострадал. Таким образом, мы можем сказать, что фонема может выполнять отличительную функцию.

Во-вторых, фонема материальна, реальна и объективна. Значит, он реализуется в речи в виде звуков речи, ее аллофонов. Фонемы составляют материальную форму морфем, поэтому эту функцию можно назвать конститутивной функцией.

В-третьих, фонема выполняет функцию распознавания, поскольку использование правильных аллофонов и других фонетических единиц облегчает нормальное распознавание.Мы можем добавить, что фонема - это материальная и объективная единица, а также абстрактная и обобщенная единица одновременно.

:

.

Смотрите также

 
 
© 2020 Спортивный клуб "Канку". Все права защищены.