Белки простые и сложные примеры


Простые и сложные белки. Строение, функции, свойства, характеристика, примеры сложных белков

Одно из определений жизни звучит следующим образом: «Жизнь есть способ существования белковых тел». На нашей планете все без исключения организмы содержат такие органические вещества, как протеины. В данной статье будут описаны простые и сложные белки, определены различия в молекулярном строении, а также рассмотрены их функции в клетке.

Что такое белки

С точки зрения биохимии - это высокомолекулярные органические полимеры, мономерами которых являются 20 видов различных аминокислот. Они соединяются между собой ковалентными химическими связями, иначе называемые пептидными. Так как мономеры белка являются амфотерными соединениями, они содержат как аминогруппу, так и карбоксильную функциональную группы. Химическая связь СО-NH возникает между ними.

Если полипептид состоит из остатков аминокислотных звеньев, он образует простой белок. Молекулы полимера, дополнительно содержащие ионы металлов, витамины, нуклеотиды, углеводы - это сложные белки. Далее мы рассмотрим пространственное строение полипептидов.

Уровни организации белковых молекул

Они представлены четырьмя различными конфигурациями. Первая структура - линейная, она наиболее проста и имеет вид полипептидной цепи, во время её спирализации происходит образование дополнительных водородных связей. Они стабилизируют спираль, которая называется вторичной структурой. Третичный уровень организации имеют простые и сложные белки, большинство растительных и животных клеток. Последняя конфигурация - четвертичная, возникает при взаимодействии нескольких молекул нативной структуры, объединенных коферментами, именно такое строение имеют сложные белки, выполняющие в организме разнообразные функции.

Разнообразие простых белков

Эта группа полипептидов немногочисленна. Их молекулы состоят только из аминокислотных остатков. К протеинам относятся, например, гистоны и глобулины. Первые представлены в структуре ядра и объединены с молекулами ДНК. Вторая группа - глобулины - считаются главными компонентами плазмы крови. Такой белок, как гамма-глобулин, выполняет функции иммунной защиты и является антителом. Эти соединения могут образовывать комплексы, в состав которых входят сложные углеводы и белки. Такие фибриллярные простые белки, как коллаген и эластин, входят в состав соединительной ткани, хрящей, сухожилий, кожи. Их главные функции - строительная и опорная.

Белок тубулин входит в состав микротрубочек, которые являются компонентами ресничек и жгутиков таких одноклеточных организмов, как инфузории, эвглены, паразитические жгутиконосцы. Этот же белок входит в состав многоклеточных организмов (жгутики сперматозоидов, реснички яйцеклеток, реснитчатый эпителий тонкого кишечника).

Белок альбумин выполняет запасающую функцию (например, белок куриных яиц). В эндосперме семян злаковых растений – ржи, риса, пшеницы - накапливаются молекулы белков. Они называются клеточными включениями. Эти вещества использует зародыш семени в начале своего развития. Кроме того, высокое содержание белка в зерновках пшеницы является очень важным показателем качества муки. Хлеб, испеченный из муки богатой клейковиной, имеет высокие вкусовые качества и более полезен. Клейковину содержат так называемые твердые сорта пшеницы. В плазме крови глубоководных рыб содержатся белки, препятствующие их гибели от холода. Они обладают свойствами антифриза, предотвращая гибель организма при низких температурах воды. С другой стороны, в составе клеточной стенки термофильных бактерий, живущих в геотермальных источниках, содержатся белки, способные сохранять свою природную конфигурацию (третичную или четвертичную структуру) и не денатурировать в интервале температур от +50 до + 90 °С.

Протеиды

Это сложные белки, для которых характерно большое разнообразие в связи с различными функциями, выполняемыми ими. Как отмечалось ранее, эта группа полипептидов, кроме белковой части, содержит простетическую группу. Под влиянием различных факторов, таких как высокая температура, соли тяжелых металлов, концентрированные щелочи и кислоты, сложные белки могут изменять свою пространственную форму, упрощая её. Это явление называется денатурацией. Строение сложных белков нарушается, водородные связи рвутся, а молекулы теряют свои свойства и функции. Как правило, денатурация носит необратимый характер. Но у некоторых полипептидов, выполняющих каталитическую, двигательную и сигнальную функции, возможна ренатурация - восстановление природной структуры протеида.

Если действие дестабилизирующего фактора происходит продолжительное время, белковая молекула разрушается полностью. Это приводит к разрыву пептидных связей первичной структуры. Восстановить протеин и его функции уже невозможно. Такое явление называется деструкцией. Примером может служить варка куриных яиц: жидкий белок – альбумин, находящийся в третичной структуре, полностью разрушается.

Биосинтез белков

Еще раз напомним, что в состав полипептидов живых организмов входит 20 аминокислот, среди которых есть незаменимые. Это лизин, метионин, фенилаланин и т. д. Они поступают в кровь из отделов тонкой кишки после расщепления в ней белковых продуктов. Чтобы синтезировать заменимые аминокислоты (аланин, пролин, серин), грибы и животные используют азотсодержащие соединения. Растения, являясь автотрофами, самостоятельно образуют все необходимые составные мономеры, представляющие сложные белки. Для этого в реакциях ассимиляции у них используются нитраты, аммиак или свободный азот. У микроорганизмов некоторые виды обеспечивают себя полным аминокислотным набором, а у других синтезируются только некоторые мономеры. Этапы биосинтеза белков протекают в клетках всех живых организмов. В ядре происходит транскрипция, а в цитоплазме клетки - трансляция.

Первый этап – синтез предшественника иРНК происходит при участии фермента РНК-полимеразы. Он разрывает водородные связи между цепями ДНК, и на одной из них по принципу комплиментарности собирает молекулу пре-иРНК. Она подвергается слайсингу, то есть созревает, и далее выходит из ядра в цитоплазму, образуя матричную рибонуклеиновую кислоту.

Для осуществления второго этапа необходимо наличие специальных органелл – рибосом, а также молекул информационных и транспортных рибонуклеиновых кислот. Еще одним важным условием является наличие молекул АТФ, так как реакции пластического обмена, к которым принадлежит биосинтез белков, происходят с поглощением энергии.

Ферменты, их строение и функции

Это большая группа белков (около 2000), выполняющих роль веществ, влияющих на скорость протекания биохимических реакций в клетках. Они могут быть простыми (трепсин, пепсин) или сложными. Сложные белки состоят из кофермента и апофермента. Специфичность самого белка относительно соединений, на которые он воздействует, определяет кофермент, а активность протеидов наблюдается только в том случае, когда белковый компонент связан с апоферментом. Каталитическая активность фермента зависит не от всей молекулы, а только от активного центра. Его строение соответствует химической структуре катализируемого вещества по принципу «ключ-замок», поэтому действие ферментов строго специфично. Функции сложных белков заключаются как в участии в метаболических процессах, так и в использовании их в качестве акцепторов.

Классы сложных белков

Они были разработаны биохимиками, исходя из 3 критериев: физико-химических свойств, функциональных особенностей и специфики структурных признаков протеидов. К первой группе относятся полипептиды, различающиеся электрохимическими свойствами. Они делятся на основные, нейтральные и кислые. По отношению к воде белки могут быть гидрофильными, амфифильными и гидрофобными. Ко второй группе относятся ферменты, которые были рассмотрены нами ранее. Третья группа включает полипептиды, различающиеся химическим составом простетических групп (это хромопротеиды, нуклеопротеиды, металлопротеиды).

Рассмотрим свойства сложных белков более подробно. Так, например, кислый белок, входящий в состав рибосом, содержит 120 аминокислот и является универсальным. Он находится в белоксинтезирующих органеллах, как прокариотических, так и эукариотических клеток. Еще один представитель этой группы - белок S-100, состоит из двух цепей, связанных ионом кальция. Он входит в состав нейронов и нейроглии - опорной ткани нервной системы. Общее свойство всех кислых белков - это высокое содержание двухосновных карбоновых кислот: глутаминовой и аспарагиновой. К щелочным белкам относятся гистоны - протеины, входящие в состав нуклеиновых кислот ДНК и РНК. Особенностью их химического состава является большое количество лизина и аргинина. Гистоны вместе с хроматином ядра образуют хромосомы - важнейшие структуры наследственности клеток. Эти белки участвуют в процессах транскрипции и трансляции. Амфифильные протеины широко представлены в клеточных мембранах, образуя липопротеиновый бислой. Таким образом, изучив выше рассмотренные группы сложных белков, мы убедились в том, что их физико-химические свойства обусловлены строением белкового компонента и простетических групп.

Некоторые сложные белки клеточных мембран способны узнавать различные химические соединения, например антигены, и реагировать на них. Это сигнальная функция протеидов, она очень важна для процессов избирательного поглощения веществ, поступающих из внешней среды, и для её защиты.

Гликопротеины и протеогликаны

Они являются сложными белками, отличающимися между собой биохимическим составом простетических групп. Если химические связи между белковым компонентом и углеводной частью - ковалентно-гликозидные, такие вещества называются гликопротеинами. Апофермент у них представлен молекулами моно- и олигосахаридов, примерами таких белков служат протромбин, фибриноген (белки, участвующие в свертывании крови). Кортико- и гонадотропные гормоны, интерфероны, мембранные ферменты также являются гликопротеинами. В молекулах протеогликанов белковая часть составляет всего 5%, остальное приходится на простетическую группу (гетерополитсахарид). Обе части соединены гликозидной связью группы ОН-треонина и аргинина и группы NH₂-глутамина и лизина. Молекулы протеогликанов играют очень важную роль в водно-солевом обмене клетки. Ниже представлена таблица сложных белков, изученных нами.

ГликопротеиныПротеогликаны
Структурные компоненты простетических групп
1. Моносахариды (глюкоза, галактоза, манноза)1. Гиалуроновая кислота
2. Олигосахариды (мальтоза, лактоза, сахароза)2. Хондроитиновая кислота.
3. Ацетилированные аминопроизводные моносахаридов3. Гепарин
4. Дезоксисахариды
5. Нейраминовые и сиаловые кислоты

Металлопротеиды

Эти вещества содержат в составе своих молекул ионы одного или нескольких металлов. Рассмотрим примеры сложных белков, относящихся к вышеназванной группе. Это прежде всего ферменты, такие как цитохромоксидаза. Она располагается на кристах митохондрий и активизирует синтез АТФ. Феррин и трансферрин - протеиды, содержащие ионы железа. Первый депонирует их в клетках, а второй является транспортным белком крови. Еще один металлопротеид - альфаамелаза, она содержит ионы кальция, входит в состав слюны и сока поджелудочной железы, участвуя в расщеплении крахмала. Гемоглобин является как металлопротеидом, так и хромопротеидом. Он выполняет функции транспортного белка, перенося кислород. В результате образуется соединение оксигемоглобин. При вдыхании монооксида карбона, иначе называемого угарным газом, его молекулы образуют с гемоглобином эритроцитов очень стойкое соединение. Оно быстро разносится по органам и тканям, вызывая отравление клеток. В итоге при длительном вдыхании угарного газа наступает смерть от удушья. Гемоглобин частично переносит и углекислый газ, образовавшийся в процессах катаболизма. С током крови диоксид карбона поступает в легкие и почки, а из них - во внешнюю среду. У некоторых ракообразных и моллюсков транспортным белком, переносящим кислород, служит гемоцианин. Вместо железа он содержит ионы меди, поэтому кровь животных имеет не красный, а голубой цвет.

Функции хлорофилла

Как мы уже упоминали ранее, сложные белки могут образовывать комплексы с пигментами – окрашенными органическими веществами. Их цвет зависит от хромоформных групп, которые избирательно поглощают определённые спектры солнечного света. В клетках растений есть зеленые пластиды – хлоропласты, содержащие пигмент хлорофилл. В его состав входят атомы магния и многоатомный спирт фитол. Они связаны с белковыми молекулами, а сами хлоропласты содержат тилакоиды (пластинки), или мембраны, связанные в стопки – граны. В них находятся фотосинтезирующие пигменты – хлорофиллы - и дополнительные каротиноиды. Здесь же находятся все ферменты, используемые в фотосинтетических реакциях. Таким образом, хромопротеиды, к которым относится и хлорофилл, выполняют важнейшие функции в обмене веществ, а именно в реакциях ассимиляции и диссимиляции.

Вирусные белки

Их содержат представители неклеточных форм жизни, входящие в Царство Вира. Вирусы не имеют собственного белоксинтезирующего аппарата. Нуклеиновые кислоты, ДНК или РНК, могут вызывать синтез собственных частиц самой клеткой, инфицированной вирусом. Простые вирусы состоят только из белковых молекул, компактно собранных в структуры спиральной или многогранной формы, как, например, вирус табачной мозаики. Сложные вирусы имеют дополнительную мембрану, составляющую часть плазматической оболочки клетки-хозяина. В неё могут входить гликопротеиды (вирус гепатита В, вирус оспы). Основная функция гликопротеидов — это узнавание специфических рецепторов на мембране клетки хозяина. В состав дополнительных вирусных оболочек входят и белки-ферменты, обеспечивающие редупликацию ДНК или транскрипцию РНК. Исходя из вышесказанного, можно сделать следующий вывод: белки оболочек вирусных частиц имеют специфическое строение, зависящее от мембранных белков клетки-хозяина.

В данной статье нами была дана характеристика сложных белков, изучены их строение и функции в клетках различных живых организмов.

8 Простые и сложные белки

Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.

Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого про-стетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.

Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбуминыглобулиныпроламины, глютелины и др. Классификация сложных белков (см. главу 2) основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы),липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).

Простые:

Протамин (protamine) - Низкомолекулярный (4-12 кД) основный ядерный белок. У многих животных протамин наряду с гистонамисодержится в сперматозоидах, а у некоторых (например, у рыб) полностью замещает гистоны. Присутствие протамина защищает ДНКот действия нуклеаз и придает хроматину компактную форму.

ГИСТОНЫ (от греч. histos-ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Предполагают, что Г. участвуют в переводе чрезвычайно длинных молекул хромосомной ДНК в форму, удобную для пространств. разъединения отдельных хромосом и их перемещения в ходе деления клетки. Полагают также, что Г. участвуют в механизмахтранскрипции и репликации.

АЛЬБУМИНЫ (от лат. albumen, род. падеж albuminis- белок), водорастворимые глобулярные белки, входящие в составсыворотки крови, цитоплазмы клеток животных и растений, молока. наиб. известны сывороточный и яичный А., а также лактальбумин (гл. компоненты соотв. сыворотки крови, яичного белка и молока).

Глобулин (globulin) - Глобулины – семейство глобулярных белков, растворимых в растворах солей, кислот и щелочей (полипептидные цепи свернуты в сферические или эллипсоидные структуры – глобулы). Глобулины участвуют в иммунных реакциях (иммуноглобулины), в свертывании крови (протромбин, фибриноген) и т.п.

ПРОЛАМИНЫ, запасные белки семян злаков (у пшеницы эти белки наз. птиалинами, у кукурузы-зеинами, у ячменя-гордеинами, у ржи-секалинами, у овса-авснинами). П. делятся на две группы-серосодержащие (S-богатые) и серо-несодержащие (S-бедные). Все эти белкикодируются семействами родственных генов, имеющих общего предшественника. Часто к П. относят также родственные им белки-глютенины (глутелины, или HMW). Все эти группы белков различаются по аминокислотному составу, содержат много остатковглутамина и пролина, мало остатков основных аминокислот (см. табл.).

Сложные:

ГЛИКОПРОТЕИНЫ (гликопротеиды), соед., в молекулах к-рых остатки олиго- или полисахаридов ковалентно связаны (О- или N-гликозидными связями) с полипептидными цепями белка. Г. широко распространены в природе. К ним относятся важные компонентысыворотки крови (иммуноглобулины, трансферины и др.), групповые в-ва крови, определяющие групповую принадлежность крови человека и животных, антигены мн. вирусов (гриппа, кори, энцефалита и др.), нек-рые гормоны, лектины, ферменты.

ИПОПРОТЕИНЫ (липопротеиды), комплексы, состоящие из белков (аполипопротеинов; сокращенно - апо-Л.) и липидов, связь между к-рыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатич. взаимодействий. Л. подразделяют на свободные, или р-римые в воде (Л. плазмы крови, молока, желтка яиц и др.), и нерастворимые, т. наз. структурные (Л.мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон, хлоропластов растений). Нековалентная связь в Л. между белкамии липидами имеет важное биол. значение. Она обусловливает возможность своб. обмена липидов и модуляцию св-в Л. ворганизме. Среди своб. Л. (они занимают ключевое положение в транспорте и метаболизме липидов) наиб. изучены Л.плазмы крови, к-рые классифицируют по их плотности. 

Из чего состоит белок? Примеры простых и сложных белков

Чтобы представить, какое значение имеют белки, достаточно вспомнить широко известную фразу Фридриха Энгельса: «Жизнь – есть способ существования белковых тел». На самом деле на Земле эти вещества наряду с нуклеиновыми кислотами обуславливают все проявления живой материи. В данной работе мы выясним, из чего состоит белок, изучим, какую функцию он выполняет, а также определим особенности строения различных видов.

Пептиды – высокоорганизованные полимеры

Действительно, в живой клетке как растительной, так и животной, белки количественно преобладают над другими органическими веществами, а также выполняют наибольшее количество разнообразных функций. Они участвуют во множестве различных очень важных клеточных процессов, таких как движение, защита, сигнальная функция и так далее. Например, в мышечной ткани животных и человека пептиды составляют до 85 % от массы сухого вещества, а в костной и дерме – от 15-50 %.

Все клеточные и тканевые белки состоят из аминокислот (20 видов). Их количество в живых организмах всегда равно двадцати видам. Различные комбинации мономеров пептидов образуют разнообразие белков в природе. Оно исчисляется астрономическим числом 2х1018 возможных видов. В биохимии полипептиды называют высокомолекулярными биологическими полимерами – макромолекулами.

Аминокислоты – мономеры протеинов

Все 20 видов этих химических соединений являются структурными единицами белков и имеют общую формулу NH2-R-COOH. Они являются амфотерными органическими веществами, способными проявлять как основные, так и кислотные свойства. Не только простые белки, но и сложные, содержат так называемые заменимые аминокислоты. А вот незаменимых мономеров, например, таких как, валин, лизин, метионин можно встретить только в некоторых видах белков.Такие протеины именуют полноценными.

Поэтому, характеризуя полимер учитывают не только из скольких аминокислот состоит белок, но и какие именно мономеры соединяются пептидными связями в макромолекулу. Добавим еще, что заменимые аминокислоты, такие как аспарагин, глютаминовая кислота, цистеин могут самостоятельно синтезироваться в клетках человека и животных. Незаменимые мономеры белков образуются в клетках бактерий, растений и грибов. Они поступают в гетеротрофные организмы только с пищей.

Как образуется полипептид

Как известно, 20 различных аминокислот могут соединяться во множество всевозможных белковых молекул. Как же происходит связывание мономеров между собой? Оказывается, что карбоксильные и аминные группы рядом лежащих аминокислот взаимодействуют между собой. Образуются так называемые пептидные связи, а молекулы воды выделяются как побочный продукт реакции поликонденсации. Образовавшиеся молекулы белков состоят из остатков аминокислот и многократно повторяющихся пептидных связей. Поэтому их еще называют полипептидами.

Часто протеины могут содержать не одну, а сразу несколько полипептидных цепей и состоять из многих тысяч аминокислотных остатков. Более того, простые белки, а также протеиды способны усложнять свою пространственную конфигурацию. При этом создается не только первичная, но и вторичная, третичная и даже четвертичная структура. Рассмотрим этот процесс более детально. Продолжая изучать вопрос: из чего состоит белок, выясним какую же конфигурацию имеет эта макромолекула. Выше мы установили, что полипептидная цепь содержит множество ковалентных химических связей. Именно такая структура называется первичной.

В ней важную роль играет количественный и качественный состав аминокислот, а также последовательности их соединения. Вторичная структура возникает в момент образования спирали. Она стабилизируется многими вновь возникающими водородными связями.

Высшие уровни организации белков

Третичная структура появляется в результате упаковывания спирали в виде шара – глобулы, например, белок мышечной ткани миоглобин имеет именно такую пространственную структуру. Она поддерживается, как вновь образующимися водородными связями, так и дисульфидными мостиками (если в молекулу белка входит несколько остатков цистеина). Четвертичная форма – это результат объединения в единую структуру сразу нескольких белковых глобул посредством новых видов взаимодействий, например, гидрофобных или электростатических. Наряду с пептидами в четвертичную структуру входят и небелковые части. Ими могут быть ионы магния, железа, меди или же остатки ортофосфатной или нуклеиновых кислот, а также липиды.

Особенности биосинтеза протеинов

Ранее нами было выяснено из чего состоит белок. Он построен из последовательности аминокислот. Их сборка в полипептидную цепь происходит в рибосомах – немембранных органеллах растительных и животных клеток. В самом процессе биосинтеза также принимают участие молекулы информационной и транспортных РНК. Первые являются матрицей для сборки белка, а вторые транспортируют различные аминокислоты. В процессе клеточного биосинтеза возникает дилемма, а именно, белок состоит из нуклеотидов или аминокислот? Ответ однозначный – полипептиды как простые, так и сложные состоят из амфотерных органических соединений – аминокислот. В жизненном цикле клетки существуют периоды её деятельности, когда синтез белков происходит особенно активно. Это так называемые стадии J1 и J2 интерфазы. В это время клетка активно растет и нуждается в большом количестве строительного материала, которым и является белок. Кроме того, в результате митоза, заканчивающегося образованием двух дочерних клеток, каждая из них нуждается в большом количестве органических веществ, поэтому на каналах гладкой эндоплазматической сети идет активный синтез липидов и углеводов, а на гранулярной ЭПС происходит биосинтез белков.

Функции белков

Зная из чего состоит белок, можно объяснить как огромное разнообразие их видов, так и уникальные свойства, присущие эти веществам. Белки выполняют в клетке самые разнообразные функции, например, строительную, так как входят в состав мембран всех клеток и органоидов: митохондрий, хлоропластов, лизосом, комплекса Гольджи и так далее. Такие пептиды, как гамоглобулины или антитела – это примеры простых белков, выполняющих защитную функцию. Иными словами, клеточный иммунитет – это результат действия данных веществ. Сложный белок – гемоцианин, наряду с гемоглобином, выполняет у животных транспортную функцию, то есть переносит кислород в крови. Сигнальные белки, входящие в состав клеточных мембран, обеспечивают информирование самой клетки о веществах, пытающихся попасть в её цитоплазму. Пептид альбумин отвечает за основные показатели крови, например, за её способность к свертыванию. Белок куриных яиц овальбумин запасется в клетке и служит основным источником питательных веществ.

Белки – основа цитосклета клетки

Одна из важных функций пептидов – опорная. Она очень важна для сохранения формы и объема живых клеток. Так называемые подмембранные структуры – микротрубочки и микронити переплетаясь образуют внутренний скелет клетки. Белки, входящие в их состав, например, тубулин, способны легко сжиматься и растягиваться. Это помогает клетке сохранить свою форму при различных механических деформациях.

В растительных клетках, наряду с белками гиалоплазмы, опорную функцию выполняют также тяжи цитоплазмы – плазмодесмы. Проходя через поры в клеточной стенке, они обуславливают взаимосвязь между рядом лежащими клеточными структурами, образующими растительную ткань.

Ферменты – вещества белковой природы

Одно из важнейших свойств протеинов – их влияние на скорость протекания химических реакций. Основные белки способны к частичной денатурации – процессу раскручивания макромолекулы в третичной или четвертичной структуре. Сама же полипептидная цепь при этом не разрушается. Частичная денатурация лежит в основе как сигнальной, так и каталитической функций белка. Последнее свойство представляет собой способность ферментов влиять на скорость протекания биохимических реакций в ядре и цитоплазме клетки. Пептиды, которые, наоборот, снижают скорость химических процессов принято называть не ферментами, а ингибиторами. Например, простой белок каталаза является ферментом, который ускоряет процесс расщепления токсического вещества пероксида водорода. Оно образуется как конечный продукт многих химических реакций. Каталаза ускоряет его утилизацию до нейтральных веществ: воды и кислорода.

Свойства белков

Пептиды классифицируют по многим признакам. Например, по отношению к воде их можно разделить на гидрофильные и гидрофобные. Температура также по-разному влияет на структуру и свойства белковых молекул. К примеру, белок кератин – компонент ногтей и волос может выдерживать как низкую, так и высокую температуру, то есть является термолабильным. А вот белок овальбумин, уже упоминающийся ранее, при нагревании до 80-100 °С полностью разрушается. Это значит, что его первичная структура расщепляется на остатки аминокислот. Такой процесс называется деструкцией. Какие бы условия мы не создавали, в нативную форму белок возвратится уже не может. Двигательные белки – актин и милозин присутствуют в мышечных волокнах. Их поочередное сокращение и расслабление лежит в основе работы мышечной ткани.

Классификация белков по химическому составу. Краткая характеристика группы простых белков

По химическому составу – простые и сложные

Простые белки (протеины) – молекулы состоят только из аминокислот.

Подразделяются по растворимости в воде на группы:

  • протамины
  • гистоны
  • альбумины
  • глобулины
  • проламины
  • глютелины
Протамины Сальмин (в молоках семги, макрели), клупеин (в молоках сельди), скомбрин (в молоках скумбрии).
Гистоны Н1, Н2А, Н2В, Н3 и Н4 – классы.
Альбумины Сывороточный альбумин (в сыворотке крови), кональбумин, овальбумин, авидин (в белки яйца).
Глобулины Лактоглобулин (в молоке), миозин (в волокнах мышц), тиреоглобулин (в щитовидной железе), нейроглобулин, нейростромин (в нервной ткани), глицинии, эдестин, легумин (растительные), гамма-глобулин (в плазме крови).
Проламины Глиадин (в пшенице и ржи), авенин (в овсе), зеин (в кукурузе), гордеин (в ячмене).
Глютелины Оризенин (в семенах риса), глютенин (в пщенице).

 

Сложные белки (протеиды) – помимо полипептидной цепи имеются небелковые компоненты, представленные углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислоты (нуклеопротеиды), ионами металла (металлопротеиды), фосфатной группой (фосфопротеиды), пигментами (хромопротеиды) и т. д.

Виды сложных белков:

  • липопротеиды
  • гликопротеиды
  • фосфопротеиды
  • металлопротеиды
  • нуклеопротеиды
  • хромопротеиды

 

15. Сложные белки: определение, классификация по небелковому компоненту. Краткая характеристика представителей.

 

Сложные белки (протеиды) – помимо полипептидной цепи имеются небелковые компоненты, представленные углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислоты (нуклеопротеиды), ионами металла (металлопротеиды), фосфатной группой (фосфопротеиды), пигментами (хромопротеиды) и т. д.

Виды сложных белков:

  • липопротеиды
  • гликопротеиды
  • фосфопротеиды
  • металлопротеиды
  • нуклеопротеиды
  • хромопротеиды
Вид сложных белков Примеры
Липопротеиды Хиломикроны, ЛПОНП (липопротеиды очень низкой плотности), ЛППП (липопротеиды промежуточной плотности), ЛПНП (липопротеиды низкой плотности), ЛПВП (липопротеиды высокой плотности) и др.
Гликопротеиды Муцины, мукоиды, церулоплазмин, орозомукоид, трансферины, протромбин, иммуноглобулины и др.
Фосфопротеиды Казеин, овальбумин, вителлин и др.
Металлопротеиды Гемэритрин, гемоцианин, ферритин, трансферрин
Нуклеопротеиды Дезоксирибонуклепротеиды (ДНП), рибонуклеопротеиды (РНП)
Хромопротеиды Цитохромы, каталаза, пероксидаза, гемоглобин, миоглобин, эритрокруорины, хлорокруорины

16.Биологические функции белков. Способность к специфическим взаимодействиям («узнавание») как основа биологических функ­­ций всех белков. Типы природных лигандов и особенности их взаимодействия с белками.

 

 

Каждый индивидуальный белок, имеющий уникальную первичную структуру и конформацию, обладает и уникальной функцией, отличающей его от остальных белков. Набор индивидуальных белков выполняет в клетке множество разнообразных и сложных функций. Необходимое условие для функционирования белков - присоединение к нему другого вещества, которое называют "лиганд". Лигандами могут быть как низкомолекулярные вещества, так и макромолекулы. Взаимодействие белка с лигандом высокоспецифично и обратимо, что определяется строением участка белка, называемого центром связывания белка с лигандом или активным центром.

Активный центр белков - определённый участок белковой молекулы, как правило, находящийся в её углублении ("кармане"), сформированный радикалами аминокислот, собранных на определённом пространственном участке при формировании третичной структуры и способный комплементарно связываться с лигандом. В линейной последовательности полипептидной цепи радикалы, формирующие активный центр, могут находиться на значительном расстоянии друг от друга.Уникальные свойства активного центра зависят не только от химических свойств формирующих его аминокислот, но и от их точной взаимной ориентации в пространстве. Поэтому даже незначительные нарушения общей конформации белка в результате точечных изменений его первичной структуры или условий окружающей среды могут привести к изменению химических и функциональных свойств радикалов, формирующих активный центр, нарушать связывание белка с лигандом и его функцию. При денатурации активный центр белков разрушается, и происходит утрата их биологической активности.

Под комплементарностью понимают пространственное и химическое соответствие взаимодействующих молекул. Лиганд должен обладать способностью входить и пространственно совпадать с конформацией активного центра. Это совпадение может быть неполным, но благодаря конформационной лабильности белка активный центр способен к небольшим изменениям и "подгоняется" под лиганд. Кроме того, между функциональными группами лиганда и радикалами аминокислот, образующих активный центр, должны возникать связи, удерживающие лиганд в активном центре. Связи между лигандом и активным центром белка могут быть как нековалентными (ионными, водородными, гидрофобными), так и ковалентными.

Биологические функции белков :

 

 

17. Различие белкового состава органов и тканей. Изменение белкового состава при онтогенезе и болезнях.( ферменты это белковые молекулы кроч одно и тоже )

.Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифические ферменты. Изменение ферментов в процессе развития.

 

Сравнение множества клеток самых разных типов показывает, что набор содержащихся в них ферментов во многом сходен. По-видимому, во всех живых организмах протекают в основном одни и те же метаболические процессы; некоторые различия, касающиеся конечных продуктов обмена, отражают скорее наличие или отсутствие того или иного фермента, нежели изменение общего характера метаболизма. Сложные системы углеводного обмена, состоящие из ферментов, коферментов и переносчиков, образуют главный поставляющий энергию механизм у животных, растений, плесневых грибов, дрожжей и у большинства других микроорганизмов. Однако в характере метаболизма, химическом составе и строении различных тканей и различных организмов имеются и бесспорные различия. Что касается метаболизма, то особенности его в соответствующих органах или тканях, несомненно, определяются набором ферментов. Различия в химическом составе органов и тканей тоже зависят от их ферментного состава, в первую очередь от тех ферментов, которые участвуют в процессах биосинтеза. Не исключено, что и более очевидные различия, касающиеся строения и формы тех или иных органов и тканей, также имеют энзимологическую природу: Известно, что строение и форма находятся под контролем генов; контроль осуществляется путем образования специфических белков, из которых главными для организации тканей являются ферменты я транспортные системы. Продуктами генов могут быть также белки, не обладающие каталитическими свойствами, но играющие важную роль в «встраивании» ферментных белков в соответствующие структурные ансамбли, например мембраны; однако такие молекулы можно рассматривать как компоненты катализаторов, поскольку они находятся в теснейшей взаимосвязи с ними.

 

Изменение активности ферментов при болезнях. Наследственные энзимопатии. Происхождение ферментов крови и значение их определения при болезнях.

В основе многих заболеваний лежат нарушения функционирования ферментов в клетке - энзимопатии. Различают первичные (наследственные) и вторичные (приобретённые) энзимопатии. Приобретённые энзимопатии, как и вообще протеинопатии, по-видимому, наблюдают при всех болезнях.

При первичных энзимопатиях дефектные ферменты наследуются, в основном, по аутосомнорецессивному типу. Гетерозиготы, чаще всего, не имеют фенотипических отклонений. Первичные энзимопатии обычно относят к метаболическим болезням, так как происходит нарушение определённых метаболических путей. При этом развитие заболевания может протекать

по одному из ниже перечисленных "сценариев". Рассмотрим условную схему метаболического пути:

Вещество А в результате последовательных ферментативных реакций превращается в продукт Р. При наследственной недостаточности какого-либо фермента, например фермента Е3, возможны разные нарушения метаболических путей:

Нарушение образования конечных продуктов. Недостаток конечного продукта этого метаболического пути (Р) (при отсутствии альтернативных путей синтеза) может приводить к развитию клинических симптомов, характерных для данного заболевания:

· Клинические проявления. В качестве примера можно рассмотреть альбинизм. При альбинизме нарушен синтез в меланоцитах пигментов - меланинов. Меланин находится в коже, волосах, радужке, пигментном эпителии сетчатки глаза и влияет на их окраску. При альбинизме наблюдают слабую пигментацию кожи, светлые волосы, красноватый цвет радужки глаза из-за просвечивающих капилляров. Проявление альбинизма связано с недостаточностью фермента тирозингидроксилазы (тирозиназы) - одного из ферментов, катализирующего метаболический путь образования меланинов

Накопление субстратов-предшественников. При недостаточности фермента Е3 будут накапливаться вещество С, а также во многих случаях и предшествующие соединения. Увеличение субстратов-предшественников дефектного фермента - ведущее звено развития многих заболеваний:

· Клинические проявления. Известно заболевание алкапгонурия, при котором нарушено окисление гомогентизиновой кислоты в тканях (гомогентизиновая кислота - промежуточный метаболит катаболизма тирозина). У таких больных наблюдают недостаточность фермента окисления гомогентизиновой кислоты - диоксигеназы гомогентизиновой кислоты, приводящей к развитию заболевания. В результате увеличиваются концентрация гомогентизиновой кислоты и выведение её с мочой. В присутствии кислорода гомогентизиновая кислота превращается в соединение чёрного цвета - алкаптон. Поэтому моча таких больных на воздухе окрашивается в чёрный цвет. Алкаптон также образуется и в биологических жидкостях, оседая в тканях, коже, сухожилиях, суставах. При значительных отложениях алкаптона в суставах нарушается их подвижность.

Нарушение образования конечных продуктов и накопление субстратов предшественников. Отмечают заболевания, когда одновременно недостаток продукта и накопление исходного субстрата вызывают клинические проявления.

· Клинические проявления. Например, у людей с болезнью Гирке (гликогеноз I типа) наблюдают снижение концентрации глюкозы в крови (гипогликемия) в перерывах между приёмами пищи. Это связано с нарушением распада гликогена в печени и выходом из неё глюкозы вследствие дефекта фермента глюкозо-6-фосфатфосфатазы. Одновременно у таких людей увеличиваются размеры печени (гепатомегалия) вследствие накопления в ней не используемого гликогена.

 

Особый интерес для клиники представляет исследование активности индикаторных ферментов в сыворотке крови, так как по появлению в плазме или сыворотке крови ряда тканевых ферментов в повышенных количествах можно судить о функциональном состоянии и поражении различных органов (например, печени, сердечной и скелетной мускулатуры). При остром инфаркте миокарда особенно важно исследовать активность креатинкиназы, АсАТ, ЛДГ и оксибутиратдегидрогеназы. При заболеваниях печени, в частности при вирусном гепатите (болезнь Боткина), в сыворотке крови значительно увеличиваетсяактивность АлАТ и АсАТ, сорбитолдегидрогеназы, глутаматдегидрогеназы и некоторых других ферментов. озрастание активности ферментов сыворотки крови при многих патологических процессах объясняется прежде всего двумя причинами: 1) выходом в кровяное русло ферментов из поврежденных участков органов или тканей на фоне продолжающегося ихбиосинтеза в поврежденных тканях; 2) одновременным повышением каталитической активности некоторых ферментов, переходящих вкровь. Возможно, что повышение активности ферментов при «поломке» механизмов внутриклеточной регуляции обмена веществсвязано с прекращением действия соответствующих регуляторов и ингибиторов ферментов, изменением под влиянием различных факторов строения и структуры макромолекул ферментов.

 

 

18. Ферменты, история открытия. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Классификация и номенклатура ферментов.

 

Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.

В кон. ХVIII — нач. XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришел к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках. Более ста лет назад термины фермент и энзим отражали различные точки зрения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и М. Бертло и Ю. Либиха — с другой, о природе спиртового брожения. Собственно ферментами (от лат. fermentum — закваска) называли «организованные ферменты» (то есть сами живые микроорганизмы), а термин энзим (от греч. ἐν- — в- и ζύμη — дрожжи, закваска) предложен в 1876 году В. Кюне для «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза). Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бухнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 году Дж. Самнером. В течение последующих 10 лет было выделено еще несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

Каталитическая активность РНК впервые была обнаружена в 1980-е годы у пре-рРНК Томасом Чеком, изучавшим сплайсинг РНК у инфузории Tetrahymena thermophila.Рибозимом оказался участок молекулы пре-рРНК Tetrahymena, кодируемый интроном внехромосомного гена рДНК; этот участок осуществлял аутосплайсинг, то есть сам вырезал себя при созревании рРНК.

Важнейшие особенности ферментативного катализа - эффективность, специфичность и чувствительность к регуляторным воздействиям. Ферменты увеличивают скорость превращения субстрата по сравнению с неферментативной реакцией в 109-1012 раз. Столь высокая эффективность обусловлена особенностями строения активного центра. Принято считать, что активный центр комплементарен переходному состоянию субстрата при превращении его в продукт. Благодаря этому стабилизируется переходное состояние и понижается активационный барьер. Большинство ферментов обладает высокой субстратной специфичностью, т. е. способностью катализировать превращение только одного или несколько близких по структуре веществ. Специфичность определяется топографией связывающего субстрат участка активного центра.

Активность ферментов регулируется в процессе их биосинтеза (в т.ч. благодаря образованию изоферментов, которы катализируют идентичные реакции, но отличаются строением и каталитическими свойствами), а также условиями среды (рН, температура, ионная сила раствора) и многочисленными ингибиторами и активаторами, присутствующими в организме. Ингибиторами и активаторами могут служить сами субстраты (в определенных концентрациях), продукты реакции, а также конечные продукты в цепи последовательных превращений вещества Ферментативные реакции чувствительны к внешним условиям, в частности к ионной силе раствора и рН среды. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции описывается кривой с максимумом, восходящая ветвь которой отражает обычную для химической реакций зависимость, выраженную уравнением Аррениуса. Нисходящая ветвь связана с тепловой денатурацией фермента.

Биологическая функция фермента, как и любого белка, обусловлена наличием в его структуре активного центра. Лиганд, взаимодействующий с активным центром фермента, называют субстратом. В активном центре фермента есть аминокислотные остатки, функциональные группы которых обеспечивают связывание субстрата, и аминокислотные остатки, функциональные группы которых осуществляют химическое превращение субстрата. Условно эти группы обозначают как участок связывания субстрата и каталитический участок, однако следует помнить, что не всегда эти участки имеют чёткое пространственное разделение и иногда могут "перекрываться" . В участке связывания субстрат при помощи нековалентных связей взаимодействует (связывается) с ферментом, формируя фермент-субстратный комплекс. В каталитическом участке субстрат претерпевает химическое превращение в продукт, который затем высвобождается из активного центра фермента. Схематично процесс катализа можно представить следующим уравнением:

Е + S ↔ ES ↔ ЕР ↔ Е + Р,

где Е - фермент (энзим), S - субстрат, Р - продукт.

Специфичность - наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость этих молекул. Различают субстратную и каталитическую специфичности фермента, определяемые строением активного центра. Под субстратной специфичностью понимают способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним или несколькими определёнными субстратами. Различают:

1. абсолютную субстратную специфичность;

2. групповую субстратную специфичность;

3. стереоспецифичность.

Абсолютная субстратная специфичность. Активный центр ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату. Следует отметить, что таких ферментов в живых организмах мало.

Групповая субстратная специфичность Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов.

Стереоспецифичность При наличии у субстрата нескольких стерео-изомеров фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них.

Каталитическая специфичность Фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения, Это свойство обеспечивается строением каталитического участка активного центра фермента и называется каталитической специфичностью, или специфичностью пути превращения субстрата.

Скорость ферментативной реакции зависит от ряда факторов, таких как количество и активность ферментов, концентрация субстрата, температура среды, рН раствора, присутствие регуляторных молекул (активаторов и ингибиторов).

Зависимость скорости ферментативной реакции от количества ферментов. При проведении ферментативной реакции в условиях избытка субстрата скорость реакции будет зависеть от концентрации фермента. Графическая зависимость такой реакции имеет вид прямой линии Однако количество фермента часто невозможно определить в абсолютных величинах, поэтому на практике пользуются условными величинами, характеризующими активность фермента: одна международная единица активности (ME) соответствует такому количеству фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при оптимальных условиях проведения ферментативной реакции. Оптимальные условия индивидуальны для каждого фермента и зависят от температуры среды, рН раствора, при отсутствии активаторов и ингибиторов. .

Количество единиц активности nME определяют по формуле:

В 1973 г. была принята новая единица активности ферментов: 1 катал (кат), соответствующий такому количеству катализатора, которое превращает 1 моль субстрата за 1 с.

Международная единица ферментативной активности ME связана с каталом следующими равенствами:

1 кат = 1 моль S/c = 60 моль S/мин = 60х106 мкмоль/мин = 6х107 ME,

1 ME = 1 мкмоль/мин = 1/60 мкмоль/с = 1/60 мккат = 16,67 нкат.

В медицинской и фармацевтической практике для оценки активности ферментов часто используют международные единицы активности - ME. Для оценки количества молекул фермента среди других белков данной ткани определяют удельную активность (уд. ак.) фермента, численно равную количеству единиц активности фермента (nМЕ) в образце ткани, делённому на массу (мг) белка в этой ткани.

По удельной активности судят об очистке фермента: чем меньше посторонних белков, тем выше удельная активность.

Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры среды. Повышение температуры до определённых пределов оказывает влияние на скорость ферментативной реакции, подобно влиянию температуры на любую химическую реакцию. С повышением температуры ускоряется движение молекул, что приводит к повышению вероятности взаимодействия реагирующих веществ. Кроме того, температура может повышать энергию реагирующих молекул, что также приводит к ускорению реакции. Однако скорость химической реакции, катализируемая ферментами, имеет свой температурный оптимум, превышение которого сопровождается понижением ферментативной активности, возникающим из-за термической денатурации белковой молекулы .

Зависимость скорости ферментативной реакции от рН средыАктивность ферментов зависит от рН раствора, в котором протекает ферментативная реакция. Для каждого фермента существует значение рН, при котором наблюдается его максимальная активность. Отклонение от оптимального значения рН приводит к понижению ферментативной активности. Влияние рН на активность ферментов связано с ионизацией функциональных групп аминокислотных остатков данного белка, обеспечивающих оптимальную конформацию активного центра фермента. При изменении рН от оптимальных значений происходит изменение ионизации функциональных групп молекулы белка. Например, при закислении среды происходит протонирование свободных аминогрупп (NH3+), а при защелачивании происходит отщепление протона от карбоксильных групп (СОО-). Это приводит к изменению конформации молекулы фермента и конформации активного центра; следовательно, нарушается присоединение субстрата, кофакторов и коферментов к активному центру. Кроме того, рН среды может влиять на степень ионизации или пространственную организацию субстрата, что также влияет на сродство субстрата к активному центру. При значительном отклонении от оптимального значения рН может происходить денатурация белковой молекулы с полной потерей ферментативной активности. Оптимум значения рН у разных ферментов различный. Ферменты, работающие в кислых условиях среды (например, пепсин в желудке или лизосомальные ферменты), эволюционно приобретают конформацию, обеспечивающую работу фермента при кислых значениях рН. Однако большая часть ферментов организма человека имеет оптимум рН, близкий к нейтральному, совпадающий с физиологическим значением рН.

Зависимость скорости ферментативной реакции от количества субстрата. Если концентрацию ферментов оставить постоянной, изменяя только количество субстрата, то график скорости ферментативной реакции описывают гиперболой. При увеличении количества субстрата начальная скорость возрастает. Когда фермент становится полностью насыщенным субстратом, т.е. происходит максимально возможное при данной концентрации фермента формирование фермент-субстратного комплекса, наблюдают наибольшую скорость образования продукта. Дальнейшее повышение концентрации субстрата не приводит к увеличению образования продукта, т.е. скорость реакции не возрастает. Данное состояние соответствует максимальной скорости реакции Vmax. Таким образом, концентрация фермента - лимитирующий фактор в образовании продукта. Ферментативный процесс можно выразить следующим уравнением:

где k1 - константа скорости образования фермент-субстратного комплекса; k-1 - константа скорости обратной реакции, распада фермент-субстратного комплекса; k2 - константа скорости образования продукта реакции.

 

.Классификация и номенклатура ферментов. Изоферменты. Единицы измерения активности и количества ферментов.

Каждый фермент имеет 2 названия. Первое - короткое, так называемое рабочее, удобное для повседневного использования. Второе (более полное) - систематическое, применяемое для однозначной идентификации фермента.

Рабочее название.В названии большинства ферментов содержится суффикс "аза", присоединённый к названию субстрата реакции, например уреаза, сахараза, липаза, нуклеаза или к названию химического превращения определённого субстрата, например лактатдегидрогеназа, аденилатциклаза, фосфо-глюкомутаза, пируваткарбоксилаза. Согласно российской классификации ферментов (КФ), названия ферментов пишутся слитно. Однако в употреблении сохранился ряд тривиальных, исторически закреплённых названий ферментов, которые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например трипсин, пепсин, ренин, тромбин.

Классы ферментов.Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1961 г. разработал систематическую номенклатуру, согласно которой все ферменты разбиты на 6 основных классов в зависимости от типа катализируемой химической реакции. Каждый класс состоит из многочисленных подклассов и подподклассов с учётом преобразуемой химической группы субстрата, донора и акцептора преобразуемых группировок, наличия дополнительных молекул и т.д. Каждый из 6 классов имеет свой порядковый номер, строго закреплённый за ним.

1. Оксидоредуктазы. Катализируют различные окислительно-восстановительные реакции с участием 2 субстратов (перенос е- или атомов водорода с одного субстрата на другой).

2. Трансферазы. Катализируют перенос функциональных групп от одного соединения к другому. Подразделяют в зависимости от переносимой группы.

3. Гидролазы. Катализируют реакции гидролиза (расщепления ковалентной связи с присоединением молекулы воды по месту разрыва). Подразделяют в зависимости от расщепляемой связи.

4. Лиазы. К лиазам относят ферменты, отщепляющие от субстратов негидролитическим путём определённую группу (при этом могут отщепляться СО2, Н2О, NH2,SН2и др.) или присоединяющие чаще всего молекулу воды по двойной связи.

5. Изомеразы. Катализируют различные внутримолекулярные превращения. Подразделяют в зависимости от типа реакции изомеризации.

6. Лигазы (синтетазы). Катализируют реакции присоединения друг к другу двух молекул с образованием ковалент-ной связи. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или других нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом макроэргических связей других соединений. В первом случае (при использовании энергии гидролиза АТФ) такие ферменты называют лигазами, или синтетазами

Изоферменты, или изоэнзимы — это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одноморганизме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах. Изоферменты, как правило, высоко гомологичны по аминокислотной последовательности и/или подобны по пространственной конфигурации. Особенно консервативны в сохранении строения активные центры молекул изоферментов. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции или другим свойствам.

Одна международная единица активности (ME) соответствует такому количеству фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при оптимальных условиях проведения ферментативной реакции. Оптимальные условия индивидуальны для каждого фермента и зависят от температуры среды, рН раствора, при отсутствии активаторов и ингибиторов

. .

Количество единиц активности nME определяют по формуле:

В 1973 г. была принята новая единица активности ферментов: 1 катал (кат), соответствующий такому количеству катализатора, которое превращает 1 моль субстрата за 1 с.

Международная единица ферментативной активности ME связана с каталом следующими равенствами:

1 кат = 1 моль S/c = 60 моль S/мин = 60х106 мкмоль/мин = 6х107 ME,

1 ME = 1 мкмоль/мин = 1/60 мкмоль/с = 1/60 мккат = 16,67 нкат.

В медицинской и фармацевтической практике для оценки активности ферментов часто используют международные единицы активности - ME. Для оценки количества молекул фермента среди других белков данной ткани определяют удельную активность (уд. ак.) фермента, численно равную количеству единиц активности фермента (nМЕ) в образце ткани, делённому на массу (мг) белка в этой ткани.

 

Читайте также:

 

определение, состав, строение, структура, функции, классификация и характеристика. Чем отличаются простые белки от сложных?

Сложный белок, кроме собственно белкового компонента, содержит дополнительную группу иной природы (простетическую). В качестве данного компонента выступают углеводы, липиды, металлы, остатки фосфорной кислоты, нуклеиновые кислоты. Чем отличаются простые белки от сложных, на какие виды подразделяют эти вещества, и каковы их особенности, расскажет эта статья. Главное отличие рассматриваемых веществ – их состав.

Сложные белки: определение

Это двухкомпонентные вещества, в состав которых входит простой белок (пептидные цепи) и небелковое вещество (простетическая группа). В процессе их гидролиза образуются аминокислоты, небелковая часть и продукты распада. Чем отличаются простые белки от сложных? Первые состоят только из аминокислот.

Классификация и характеристика сложных белков

Эти вещества делятся на виды в зависимости от типа дополнительной группы. К сложным белкам относятся:

  • Гликопротеины – белки, молекулы которых содержат углеводный остаток. Среди них выделяют протеогликаны (компоненты межклеточного пространства), включающие в свою структуру мукополисахариды. К гликопротеидам относятся иммуноглобулины.
  • Липопротеиды включают липидный компонент. К ним относятся аполипопротеины, выполняющие функцию обеспечения липидного транспорта.
  • Металлопротеины содержат ионы металлов (меди, марганца, железа и др.), связанные через донорно-акцепторное взаимодействие. В эту группу не входят гемовые белки, включающие соединения профиринового кольца с железом и подобные им по структуре соединения (хлорофилл, в частности).
  • Нуклеопротеиды – белки, имеющие нековалентные связи с нуклеиновыми кислотами (ДНК, РНК). К ним относится хроматин – компонент хромосом.
  • 5. Фосфопротеиды, к которым относится казеин (сложный белок творога), включают ковалентно соединенные остатки фосфорной кислоты.
  • Хромопротеины объединяет окрашенность простетического компонента. Данный класс включает гемовые белки, хлорофиллы и флавопротеиды.

Особенности гликопротеинов и протеогликанов

Эти белки являются сложными веществами. Протеогликаны содержат большую долю углеводов (80-85%), у обычных гликопротеидов содержание составляет 15-20%. Уроновые кислоты присутствуют только в молекуле протеогликанов, их углеводы отличаются регулярным строением с повторяющимися звеньями. Какова структура и функции сложных белков гликопротеинов? Их углеводные цепи включают только 15 звеньев и имеют нерегулярное строение. В структуре гликопротеинов связь углевода с белковым компонентом обычно осуществляется через остатки таких аминокислот, как серин или аспаргин.

Функции гликопротеинов:

  • Входят в состав клеточной стенки бактерий, костной соединительной и хрящевой ткани, окружают волокна коллагена, эластина.
  • Играют защитную роль. Например, данную структуру имеют антитела, интерфероны, факторы свертываемости крови (протромбин, фибриноген).
  • Являются рецепторами, которые взаимодействуют с эффектором – небольшой небелковой молекулой. Последняя, присоединяясь к белку, приводит к изменению его конформации, что приводит к определенному внутриклеточному ответу.
  • Выполняют гормональную функцию. К гликопротеинам относится гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.
  • Транспортируют вещества в крови и ионы через клеточную мембрану (трансферрин, транскортин, альбумин, Na+ ,К+ -АТФаза).

К гликопротеиновым ферментам относятся холинэстераза и нуклеаза.

Подробнее о протеогликанах

Обычно сложный белок протеогликан включает в свою структуру большие углеводные цепи с повторяющимися дисахаридными остатками, состоящими из какой-либо уроновой кислоты и аминосахара. Олиго- или полисахаридные цепи называются гликанами. Первые обычно содержат 2-10 мономерных единиц.

В зависимости от структуры углеводных цепей выделяют их различные типы, например, кислые гетерополисахариды с большим количеством кислотных групп или гликозаминогликаны, включающие аминогруппы. К последним относятся:

  • Гиалуроновая кислота, которую активно применяют в косметологии.
  • Гепарин, препятствующий свертываемости крови.
  • Кератансульфаты – компоненты хрящевой ткани и роговицы.
  • Хондроитинсульфаты входят в состав хряща и синовиальной жидкости.

Данные полимеры – компоненты протеогликанов, которые заполняют межклеточное пространство, удерживают воду, смазывают подвижные части суставов, являются их структурными составляющими. Гидрофильность (хорошая растворимость в воде) протеогликанов позволяет им в межклеточном пространстве создавать преграду для крупных молекул и микроорганизмов. С их помощью создается желеобразный матрикс, в который погружены волокна других важных белков, например, коллагена. Его тяжи в среде протеогликана имеют древовидную форму.

Особенности и типы липопротеидов

Сложный белок липопротеид отличается хорошо выраженной двойственной гидрофильной и гидрофобной природой. Ядро молекулы (гидрофобную часть) образуют неполярные эфиры холестерола и триацилглицериды.

Снаружи в гидрофильной зоне располагаются белковая часть, фосфолипиды, холестерол. Выделяют несколько разновидностей белков липопротеидов в зависимости от их структуры.

Основные классы липопротеидов:

  • Сложный белок высокой плотности (ЛВП, α-липопротеины). Перемещает холестерин к печени и периферическим тканям.
  • Низкой плотности (ЛНП, β-липопротеины). Кроме холестерина транспортируют триацилглицериды и фосфолипиды.
  • Очень низкой плотности (ЛОНП, пре-β-липопротеины). Выполняют функцию, подобную ЛНП.
  • Хиломикроны (ХМ). Транспортируют жирные кислоты и холестерин из кишечника после поступления пищи.

Такая сосудистая патология, как атеросклероз, возникает в результате неправильного соотношения разных типов липопротеинов в крови. По характеристике состава можно выявить несколько тенденций изменения структуры фосфолипидов (от ЛВП до хиломикронов): уменьшение доли белка (от 80 до 10%) и фосфолипидов, увеличение процента триацилглицеридов (от 20 до 90%).

Среди металлопротеинов много важных ферментов

Металлопротеин может включать в себя ионы нескольких металлов. Их наличие влияет на ориентацию субстрата в активном (каталитическом) центре фермента. Ионы металлов локализуются в активном центре и играют важную роль в проведении каталитической реакции. Часто ион выполняет функцию акцептора электронов.

Примеры металлов, содержащихся в структуре ферментных металлопротеинов:

  • Медь включена в состав цитохромоксидазы, которая наряду с гемом содержит ион данного металла. Фермент участвует в процессе образования АТФ при работе дыхательной цепи.
  • Железо содержат такие ферменты, как ферритин, выполняющий функцию депонирования железа в клетке; трансферрин – переносчик железа в крови; каталаза ответственна за реакцию обезвреживания перекиси водорода.
  • Цинк – металл, характерный для алкогольдегидрогеназы, участвующей в окислении этилового и подобных ему спиртов; лактатдегидрогеназа – фермент в метаболизме молочной кислоты; карбоангидраза, катализирующая образование угольной кислоты из CO2 и H2O; щелочная фосфатаза, выполняющая гидролитическое расщепление эфиров фосфорной кислоты с различными соединениями; α2-макроглобулин – антипротеазный кровяной белок.
  • Селен входит в состав тиреопероксидазы, участвующей в процессе образования гормонов щитовидной железы; глутатионпероксидазы, выполняющей антиоксидантную функцию.
  • Кальций характерен для структуры α-амилазы – фермента гидролитического расщепления крахмала.

Фосфопротеины

Что входит в состав сложных белков фосфопротеинов? Для данной категории характерно присутствие фосфатной группы, которая связана с белковой частью через аминокислоты с гидроксилом (тирозин, серин или треонин). Какие функции выполняет фосфорная кислота, находясь в структуре белка? Она изменяет структуру молекулы, придает ей заряд, повышает растворимость, влияет на свойства белка. Примерами фосфопротеинов являются казеин молока и яичный альбумин, но в основном к данной категории сложных белков относятся ферменты.

Фосфатная группа играет важную функциональную роль, так как многие белки связаны с ней не постоянно. В клетке все время происходят процессы фосфорилирования и дефосфорилирования. В результате выполняется регуляция в работе белков. Например, если гистоны – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами переходят в фосфорилированное состояние, то активность генома (генетического материала) возрастает. От фосфорилирования зависит активность таких ферментов, как гликогенсинтаза и гликогенфосфорилаза.

Нуклеопротеины

Нуклеопротеины – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами. Они – неотъемлемая часть хранения и регуляции генетического материала, работы рибосом, выполняющих функцию синтеза белка. Самые простейшие формы жизни вирусов можно назвать рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами, так как они состоят из генетического материала и белков.

Как происходит взаимодействие дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) и гистонов? В хроматине выделяют 2 вида белков, связанных с ДНК (гистоновые и негистоновые). Первые участвуют на начальной стадии компактизации ДНК. Молекула нуклеиновой кислоты обвивается вокруг протеинов с формированием нуклеосом. Образовавшаяся нить похожа на бусины, из них формируются суперспирализованная структура (хроматиновая фибрилла) и суперспираль (хромонема интерфазы). За счет действия гистоновых белков и протеинов более высоких уровней обеспечивается сокращением размерности ДНК в тысячи раз. Достаточно сравнить размер хромосом и длину нуклеиновой кислоты, чтобы оценить важность белков (6-9 см и 10-6 мкм, соответственно).

Какие бывают хромопротеины

Хромопротеины содержат весьма разнообразные группы, которые объединяет только одно – наличие окраски в простетическом компоненте. Сложные белки данной категории подразделяются на: гемопротеины (содержат в структуре гем), ретинальпротеины (витамин А), флавопротеины (витамин В2), кобамидпротеины (витамин В12).

Гемопротеины классифицируются в зависимости от функций на не ферментативные (гемоглобиновый и миоглобиновый белок) и ферменты (цитохромы, каталазы, пероксидазы).

Флавопротеины содержат в качестве простетического компонента производные витамина В2 флавинмононуклеотид (ФМН) или флавинадениндинуклеотид (ФАД). Данные ферменты также участвуют в окислительно-восстановительных превращениях. К ним относятся оксидоредуктазы.

Что такое цитохромы?

Как было описано выше, гем состоит из порфирина. В его структуру входят 4 пиррольных кольца и двухвалентное железо. Особая группа гемовых ферментов – цитохромы, различающиеся составом аминокислот и числом пептидных цепей, специализированы на проведении окислительно-восстановительных реакций, за счет которых обеспечивается перенос электронов в дыхательной цепи. Данные ферменты участвуют в микросомальном окислении – начальных реакциях биотрансформации ксенобиотиков, приводящих к их обезвреживанию, и обмене многих экзогенных и экзогенных веществ, например, стероидов, насыщенных жирных кислот.

Влияние простетической группы

Простетическая группа, входящая в состав сложных белков, влияет на его свойства: изменяет его заряд, растворимость, термопластичность. Например, таким действием обладают остатки фосфорной кислоты или моносахаридов. Углеводная часть, включенная в состав сложного белка, защищает его от протеолиза (разрушения в результате процесса гидролиза), влияет на проникновение молекул через клеточную мембрану, их секрецию и сортировку. Липидный фрагмент позволяет создавать белковые каналы для транспорта плохо растворимых в воде (гидрофобных) соединений.

Строение и функции сложных белков полностью зависят от простетической группы. Например, с помощью железосодержащего гема в гемоглобине происходит связывание кислорода и углекислого газа. За счет нуклеопротеидов, формируемых в результате взаимодействия гистонов, протаминов с ДНК или РНК, происходит защита генетического материала, его компактное хранение, связывание РНК в процессе синтеза белков. Нуклеопротеидами называют устойчивые комплексы белков и нуклеиновых кислот.

Заключение

Таким образом, сложные белки выполняют большой спектр функций в организме. Поэтому потребление макро- и микроэлементов так важно для поддержания здоровья. Металлы входят в состав многих ферментов. Зная биохимию, особенности своего здоровья и экологическое состояние места проживания, можно скорректировать режим собственного питания. Например, выделяют территории, отличающиеся дефицитом какого-либо элемента. Его дополнительное внесение в рацион в виде добавок позволяет восполнить недостаток.

§ 10. Классификация белков

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ  БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

 

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

 

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

 

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

 

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин,  принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe2+ (рис. 19). При  взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин.  В альвеолах легких  гемоглобин  насыщается кислородом.  В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением  кислорода,  который  используется клетками:

Гемоглобин может  образовывать  соединение  с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен  присоединять  кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом. 

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Рис. 19. Гем

 

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20). 

 

Рис. 20. Фосфопротеин 

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки  фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н протеин + Н3РО4

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

 

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21). 

 

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране 

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие  с ними ковалентную связь.

 

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

 

 

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

 

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

 

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

 

 Рис. 23. Клеточная мембрана.

 

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого  заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

 

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

 

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки,  способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые  другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

 

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

 

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

 

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген  фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

 

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных  рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом  которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

 

 Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

 

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

 

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

примеров белка в биологии и диете

Белок является основным компонентом живых клеток и состоит из углерода, водорода, кислорода, азота и одной или нескольких цепочек аминокислот. Три типа белков: волокнистые, глобулярные и мембранные.

Волокнистые белки

Волокнистые белки образуют мышечные волокна, сухожилия, соединительную ткань и кости.

Примеры фиброзных белков:

  • Актин
  • Arp2 / 3
  • Коллаген
  • Коронин
  • Дистрфин
  • Эластин
  • F-спондин
  • Фибронектин
  • Кератин
  • Миозикин
  • Миозикин
  • Миозикин
  • Spectrin
  • Tau
  • Titin
  • Tropomyosin
  • Tubulin

Globular Proteins

Глобулярные белки более растворимы в воде, чем другие классы белков, и у них есть несколько функций, включая транспортировку, катализирование и регулирование.

Вот примеры глобулярных белков:

  • Альбумины
  • Альфа-глобулин
  • Бета-глобулин
  • С1-ингибитор
  • С3-конвертаза
  • Кадгерин
  • Карбоксипептидаза
  • С-реактивный белок
  • Эпендимин
  • Эпендимин
  • Фактор XIII
  • Фибрин
  • Гамма-глобулин
  • Гемоглобин
  • IgA
  • IgD
  • IgE
  • IgG
  • IgM
  • Интегрин
  • Миоглобин
  • NCAM
  • Белок C
  • Белок C
  • Ингибитор Z-связанной протеазы
  • Селектин
  • Сывороточный альбумин
  • Сывороточный компонент амилоида Р
  • Тромбин
  • Фактор фон Виллебранда

Мембранные белки

Мембранные белки играют несколько ролей, включая передачу сигналов внутри клеток, позволяя клеткам взаимодействовать, и транспо rting молекулы.

Примеры мембранных белков включают:

  • CFTR
  • C-myc
  • Рецептор эстрогена
  • FOXP2
  • FOXP3
  • Переносчик глюкозы
  • Гликофорин D
  • Гистоны
  • Гидролазы
  • Мускариновые рецепторы ацетилсалициловой кислоты
  • Мускариновые рецепторы
  • Никотиновый ацетилхолиновый рецептор
  • Оксидоредуктазы
  • P53
  • Калиевый канал
  • Родопсин
  • Скрамблаз
  • Трансферазы

High Protein Foods

Вот примеры продуктов с высоким содержанием белка с количеством граммов продукта на 100 граммов :

  • Бобы сои - 35.9 г
  • Сыр - 30,9 г
  • Оленина - 30,21
  • Семена тыквы - 28,8 г
  • Омар - 26,41
  • Консервы из тунца - 26,3 г
  • Тунец - 25,6 г
  • Морской черт - 24 г
  • Арахисовая паста с хрустящей корочкой - 24,9 г
  • Тилапия - 24 г
  • Куриная грудка без кожи - 23,5 г
  • Семечки подсолнечника - 23,4 г
  • Грубый апельсин - 22,64 г
  • Грудка индейки без кожи - 22,3 г
  • Филе лосося без кожи - 21,6 г
  • Сардины - 21 .5 г
  • Миндаль - 21,1 г
  • Филе говядины - 20,9
  • Стейк из баранины - 19,9 г
  • Свиные отбивные - 19,3 г
  • Крабовое мясо - 18,1 г
  • Треска - 17,9 г
  • Креветки - 17,0 г
  • Пикша - 16,4 г
  • Бекон - 15,9 г
  • Кускус - 15,1 г
  • Анчоусы - 14,5 г
  • Сосиски из свинины - 13,9 г
  • Яйца - 12,5 г
  • Паста - 12,5 г
  • Ягоды годжи - 12,3 г
  • Творог - 12,2 г
  • Тофу - 12.1 г
  • Пицца Пепперони - 11,4 г
  • Цельнозерновой хлеб - 11,0 г
  • Овсяная каша - 11,0 г
  • Печеные бобы - 9,5 г
  • Хумус - 7,4 г
  • Коричневый рис - 6,9 г
  • Горох - 5,9 г
  • Спагетти - 5,1 г
  • Йогурт - 4,5 г
  • Брокколи - 4,2 г
  • Кокос - 3,33 г
  • Цельное молоко - 3,3 г
  • Спаржа - 2,9 г
  • Шпинат - 2,8 г
  • Картофель - 2,1 г
  • Авокадо - 1,9 г
  • Бананы - 1.2 г
  • Апельсин - 1,1 г

Продукты с высоким содержанием белка, сортированные по типу

Фасоль
  • Тофу (½ стакана) - 20 г
  • Соевое молоко (1 стакан) - 6–10 г
  • Соевые бобы (приготовленные ½ стакана) - 14 г
  • Горох колотый (½ стакана приготовленного) - 8 г
  • Другие бобы, такие как черная, пинто, чечевица (1/2 стакана) - от 7 до 10 г
Яйца и молочные продукты
  • Яйцо (1 большое) - 6 г
  • Творог (½ стакана) - 15 г
  • Молоко (1 стакан) - 8 г
  • Йогурт (1 стакан) - от 8 до 12 г
  • Мягкие сыры, такие как бри, камамбер, моцарелла (1 унция) - 6 г
  • Средние сыры, такие как чеддер и швейцарский (1 унция) - от 7 до 8 г
  • Твердые сыры, такие как пармезан (1 унция) - 10 г
Орехи и семена
  • Миндаль (чашки) - 8 г
  • Кешью (чашки) - 5 г
  • Лен семена (стакана) - 8 г
  • Арахисовое масло (2 столовые ложки) - 8 г
  • Арахис (¼ стакана) - 9 г
  • Пекан (стакана) - 2.5 г
  • Тыквенные семечки (чашки) - 8 г
  • Семечки (чашки) - 6 г
Говядина
  • Котлета для гамбургеров (4 унции) - 28 г
  • Стейк (6 унций) - 42 г
  • Прочие нарезки говядина (1 унция) - около 7 г
Цыпленок
  • Куриная грудка (3,5 унции) - 30 г
  • Куриное бедро -10 г
  • Голень - 11 г
  • Крылышко - 6 г
  • Куриное мясо (4 унции) - 35 г
Рыба
  • Большинство разделов рыбы (3.5 унций) - около 22 г
  • Тунец (6 унций) - 4 г
Свинина
  • Свиная отбивная (средний размер) - 22 г
  • Свиная вырезка или вырезка (4 унции) - 9 г
  • Ветчина (3 унции) - 19 г
  • свиной фарш (3 унции вареной) - 22 г
  • Бекон, 1 ломтик - 3 г
  • Бекон по-канадски (ломтик) - от 5 до 6 г

Итак, теперь вы видели много разных примеров белков в разных продуктах и ​​веществах.

.

PPT - Простые и сложные белки, презентация в PowerPoint, скачать бесплатно

  • Простые и сложные белки,

  • мультипротеиновый комплекс • Мультибелковый комплекс (или белковый комплекс) представляет собой группу из двух или более связанных полипептидных цепей . Если разные полипептидные цепи содержат разные белковые домены, полученный мультибелковый комплекс может выполнять несколько каталитических функций. Это отличается от полиферментного полипептида, в котором несколько каталитических доменов находятся в одной полипептидной цепи.• Белковые комплексы представляют собой форму четвертичной структуры. Белки в белковом комплексе связаны нековалентными белок-белковыми взаимодействиями, и разные белковые комплексы имеют разную степень стабильности во времени. Образование белкового комплекса часто служит для активации или ингибирования одного или нескольких членов комплекса. Таким образом, образование белкового комплекса может быть аналогично фосфорилированию. Метод, который обычно используется для идентификации членов белковых комплексов, - это иммунопреципитация.

  • Простые белки • Альбумин • Глобулин • Гистон • Проламин • Глителин

  • Сывороточный альбумин, часто называемый просто альбумином, представляет собой наиболее распространенных белков плазмы крови человека и других млекопитающих.Альбумин необходим для поддержания осмотического давления, необходимого для правильного распределения жидкостей организма между внутрисосудистыми отделениями и тканями тела. Он также действует как переносчик плазмы, неспецифически связывая несколько гидрофобных стероидных гормонов, и как транспортный белок для гемина и жирных кислот.

  • Типы • Человеческая версия - человеческий сывороточный альбумин. • Бычий сывороточный альбумин, или БСА, обычно используется в иммунодиагностических процедурах, реагентах для клинической химии, средах для культивирования клеток, исследованиях химии белков и в лабораториях молекулярной биологии (обычно для усиления его неспецифических свойств связывания с белками).• Функция • Основные факторы, влияющие на онкотическое давление (известное также как коллоидно-осмотическое давление) плазмы; носители для различных веществ. • Общие характеристики • Альбумин (ионизированный в воде с pH 7,4, обнаруженный в организме) заряжен отрицательно. Базальная мембрана клубочков также имеет отрицательный заряд в организме; некоторые исследования показывают, что это предотвращает фильтрацию альбумина в моче. Согласно этой теории, этот заряд играет главную роль в избирательном исключении альбумина из клубочкового фильтрата.Нарушение этого свойства приводит к нефротическому синдрому, ведущему к потере альбумина с мочой. Пациентам с нефротическим синдромом иногда назначают альбумин для замены утраченного альбумина. • Поскольку более мелкие животные (например, крысы) функционируют при более низком кровяном давлении, им требуется меньшее онкотическое давление, чтобы сбалансировать его, и, следовательно, требуется меньше альбумина для поддержания надлежащего распределения жидкости. • Сывороточный альбумин содержит одиннадцать различных связывающих доменов для гидрофобных соединений. Один гемин и шесть длинноцепочечных жирных кислот могут связываться с сывороточным альбумином одновременно.

  • Глобулин - один из двух типов сывороточных протеинов, другой - альбумин. Некоторые глобулины вырабатываются в печени, а другие - в иммунной системе. Термин «глобулин» охватывает гетерогенную группу белков с типичной высокой молекулярной массой, при этом как растворимость, так и скорость электрофоретической миграции ниже, чем для альбумина. Нормальная концентрация в крови составляет от 2 до 3,5 г / дл. • Иногда он используется как синоним глобулярного белка. Однако альбумин также является глобулярным белком, но не глобулином.Все остальные глобулярные белки сыворотки являются глобулинами. • Белковый электрофорез используется для разделения глобулинов на следующие четыре категории: • Альфа-1-глобулины • Альфа-2-глобулины • Бета-глобулины • Гамма-глобулины (одна группа гамма-глобулинов - иммуноглобулины, которые функционируют как антитела)

  • Глютелины растворимы в разбавленных кислотах или основаниях, детергентах, хаотропных восстановителях. Как правило, они представляют собой проламиноподобные белки некоторых семян трав. глютенин является наиболее распространенным глютелином, так как он содержится в пшенице и отвечает за некоторые из улучшенных хлебопекарных свойств мягкой пшеницы.Также были идентифицированы глютелины ячменя и ржи. • Обычно в этих видах присутствуют HMW и LMW глютелины, они сшиваются сами с собой и с другими белками во время выпечки через дисульфидные связи. • Высокомолекулярный глютелин (глютенин) из семейства злаковых Triticeae может быть использован при целиакии у лиц, обладающих геном рецептора антигена HLA-DQ8 класса II. (еще не охарактеризованы на уровне эпитопа)

  • Проламины - это группа растительных запасных белков с высоким содержанием пролина , которые обнаруживаются в семенах зерновых культур: пшеница (глиадин), ячмень (гордеин), рожь (секалин). ), кукуруза (зеин) и в качестве второстепенного белка авенинин овес.Они характеризуются высоким содержанием глутамина и пролина и обычно растворимы только в крепких спиртовых растворах. Некоторые проламины, особенно глиадин, и аналогичные белки, обнаруженные в трибе Triticeae (см. Triticeae glutens), могут вызывать целиакию у генетически предрасположенных людей.

  • .

    Simple English Wikipedia, бесплатная энциклопедия

    Белки - это длинноцепочечные молекулы, построенные из небольших единиц, известных как аминокислоты. Они соединены вместе пептидными связями.

    Это биохимические соединения, состоящие из одного или нескольких полипептидов, свернутых в круглую или волокнистую форму. [1]

    Полипептид представляет собой одну линейную полимерную цепь аминокислот. Последовательность аминокислот в полипептиде происходит из последовательности ДНК гена. [2] Генетический код определяет 20 стандартных аминокислот. Вскоре после синтеза некоторые аминокислоты химически модифицируются. Это изменяет укладку, стабильность, активность и функцию белка. Иногда к белкам присоединены непептидные группы в качестве кофакторов.

    Белки необходимы всем клеткам. Как и другие биологические макромолекулы (полисахариды и нуклеиновые кислоты), белки принимают участие практически во всех процессах в клетках:

    1. Многие белки представляют собой ферменты, которые катализируют (помогают происходить) биохимические реакции и жизненно важны для метаболизма.
    2. Другие белки выполняют структурные или механические функции, например, в мышцах и клетках. Цитоскелет - это система каркаса, которая сохраняет форму клетки.
    3. Другие белки важны для передачи сигналов, иммунных ответов и деления клеток.
    Яичные белки содержат много белка

    Белки выполняют разные функции в зависимости от их формы. Их можно найти в мясе или мышцах. Они используются для роста и восстановления, а также для укрепления костей.Они помогают создавать ткани и клетки. Они есть у животных, растений, грибов, бактерий, а также в организме человека.

    Мышцы содержат много белка. Когда белок переваривается, он расщепляется на аминокислоты. Затем эти аминокислоты можно использовать для создания нового белка. Белки составляют важную часть таких продуктов, как молоко, яйца, мясо, рыба, бобы, шпинат и орехи. Есть четыре фактора, которые определяют, что будет делать белок. Во-первых, это порядок аминокислот. Есть 20 различных типов аминокислот.Во-вторых, маленькие изгибы цепи. Третий - как складывается вся конструкция. Четвертый - состоит ли он из разных подразделений. Например, молекулы гемоглобина состоят из четырех субъединиц.

    Повреждающие мутации [изменить | изменить источник]

    Большинство белков являются ферментами, и мутации могут замедлить или остановить их работу. 50% случаев рака у человека вызваны мутациями в супрессоре опухоли p53. [3] [4] p53 - это белок, регулирующий деление клеток. [5]

    Незаменимые аминокислоты [изменить | изменить источник]

    Белки необходимы в рационе животных, поскольку животные не могут вырабатывать все необходимые им аминокислоты (они могут вырабатывать их большую часть). Они должны получать определенные аминокислоты из пищи. Они называются незаменимыми аминокислотами . В процессе пищеварения животные расщепляют проглоченный белок на свободные аминокислоты. Затем аминокислоты используются в метаболизме для создания ферментов и структур, необходимых организму.

    Есть девять незаменимых аминокислот для человека, которые получают с пищей.Девять незаменимых аминокислот: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. [6] Мясо содержит все незаменимые аминокислоты, необходимые человеку; большинство растений этого не делают. Однако употребление в пищу смеси растений, таких как арахисовое масло пшеницы и или рисовые бобы и , обеспечивает все необходимые незаменимые аминокислоты. Соевые продукты, такие как тофу, содержат все незаменимые аминокислоты, как и киноа, но это не единственный способ получить необходимый человеку белок.

    Ученый Йонс Якоб Берцелиус дал белкам название [7] , но многие другие ученые изучали белки.

    • Белок из Гарвардской школы общественного здравоохранения
    .

    Что такое простые, сложные и сложные предложения?

    Одна вещь, на которую ProWritingAid отлично подчеркивает, - это разнообразие длин предложений, которые вы используете в своем письме. Вы знаете, что изменение длины создает более лирический изгиб вашего письма. Вам не нужны короткие предложения. Также вам не нужны длинные предложения, которые усложняют понимание вашего читателя.

    Простые, сложные и сложные предложения - все способы варьировать длину. Посмотрим, как они работают.

    Простые предложения

    В простом предложении есть только самые элементарные строительные блоки предложения: подлежащее и глагол, используемые в законченной мысли, также называемой независимым предложением.

    Вот несколько примеров простых предложений:

    • Кристина пила утренний кофе. ( Кристина = предмет , выпила = глагол )

    • Кристина приняла душ и оделась. ( Кристина = испытуемых , мылась и одела = составные глаголы )

    Простые предложения обычно короткие.Вы можете использовать сложные подлежащие и глаголы, чтобы увеличить длину, но по большей части использование слишком большого количества простых предложений делает ваше письмо прерывистым.

    Сложные приговоры

    Сложные предложения объединяют два независимых предложения вместе с союзом.

    • Кристина выпила утренний кофе, затем приняла душ и оделась.

    Обратите внимание, что первая часть предложения и последняя часть могут стоять отдельно как независимые предложения. Главное - не использовать слишком много сложных предложений вместе, иначе ваше письмо будет звучать неестественно.

    Сложные предложения

    В сложном предложении используется независимое предложение в сочетании с одним или несколькими зависимыми предложениями. Зависимое предложение похоже на независимое предложение, но оно не может стоять само по себе как законченное предложение. В сложных предложениях также используются союзы, чтобы связать их вместе.

    Примеры:

    • Кристина опоздала на утренний поезд, так как она проснулась поздно, когда сработал ее будильник.

    • Наблюдая за отходом поезда от станции, Кристина поняла, что снова опоздает на работу.

    Зависимые предложения также могут находиться в конце независимого предложения, как в этих примерах:

    • Кристина опоздала на утренний поезд, потому что проснулась поздно, когда сработал ее будильник.

    • Кристина поняла, что снова опоздает на работу, когда смотрела, как поезд отходит от станции.

    Вот сложное предложение с двумя составными независимыми предложениями и одним зависимым предложением:

    • Кристина опоздала на свой утренний поезд и, наблюдая, как он отходит от станции, поняла, что снова опоздает на работу.

    Заинтересованы в других статьях из нашей серии "Гимназия"?


    Поднимите свое письмо на новый уровень:

    20 советов по редактированию от профессиональных писателей

    Пишете ли вы роман, эссе, статью или электронное письмо, хорошее письмо является неотъемлемой частью передачи ваших идей.

    Это руководство содержит 20 наиболее важных советов и приемов письма от широкого круга профессиональных писателей.

    Подпишитесь на написание хаков, специальных предложений и бесплатных вещей

    Мы не передадим ваши данные

    Вы уже пробовали ProWritingAid? Чего ты ждешь? Это лучший инструмент для обеспечения надежности, четкости и безошибочности вашей копии!

    ProWritingAid: гуру грамматики, редактор стилей и наставник в одном пакете.

    У самых успешных людей в мире есть тренеры. Независимо от вашего уровня письма, ProWritingAid поможет вам достичь новых высот. Отличное письмо зависит от гораздо большего, чем просто правильная грамматика. Вам нужен инструмент для редактирования, который также выделяет проблемы стиля и сравнивает ваши произведения с лучшими писателями в вашем жанре. ProWritingAid поможет вам найти лучший способ выразить свои идеи.

    .

    Простые, сложные, сложные и сложные

    Текущий английский

    Планы уроков, тесты и идеи ESL

    MENUMENU

    • Сообщество
    • Студенты
      • Идиомы и фразовые глаголы
        • Североамериканские идиомы Бизнес-идиомы
        • Викторина по идиомам
        • Запросы идиом
        • Викторина и список пословиц
        • Викторина по фразовым глаголам
        • Основные фразовые глаголы
        • Приложение для североамериканских идиом
      • Грамматика
        • A (n) / The: Help
        • Первое и второе условные
        • Разница между «так» и «слишком»
        • Разница между «несколько / несколько / немного / немного»
        • Разница между «другим» и «другим»
        • Еще...
      • Проверьте свой английский
        • Проверьте свой уровень
        • Словарь английского языка
        • Времена глаголов (средний уровень)
        • Статьи (A, An, The) Упражнения
        • Упражнения с предлогами
        • Упражнения для неправильных глаголов
        • Герунды и инфинитивы Упражнения
        • Подробнее ...
      • Вопросы для разговора
        • Вопросы для обсуждения
        • Темы речи
    • Учителя
      • Планы уроков
        • Уроки с самым высоким рейтингом
        • Средний
        • Выше
        • Продвинутый
        • Уроки чтения
        • Просмотреть список тем
      • Разговорная деятельность
        • Ролевые игры
        • Выражения для повседневных ситуаций
        • Деятельность туристического агентства
        • Настоящее прогрессивное с г-номБин
        • Подробнее ...
      • Деловой английский
        • Рабочие идиомы
        • Прилагательные для описания сотрудников
        • Письмо для тона, такта и дипломатии
        • Тактичная речь
        • Подробнее ...
      • О компании Преподавание
        • Консультации по монетизации веб-сайта ESL
        • Обучение вашему первому разговору
        • Как научить разговорному английскому
        • Преподавание разных уровней
        • Обучение грамматике в разговорном классе
        • Подробнее...
      • Вопросы и темы для разговора
        • Вопросы для обсуждения
        • Темы речи

    МЕНЮ

    • Идиомы и фразовые глаголы
      • Викторины и список североамериканских пословиц
      • Бизнес-идиомы Северной Америки
      • Викторина по идиомам в Северной Америке
      • Запросы идиом
      • Приложение для идиом (Android)
      • Викторина по фразовым глаголам
      • Основные фразовые глаголы
    • Грамматика
      • Глаголы и времена глаголов
          '
        • ' Используется для '' Используйте для '/' Привыкнуть к '
        • Эргативные глаголы и пассивный залог
        • Ключевые слова и упражнения на время глагола
        • Список неправильных глаголов и упражнения
        • Непрогрессивные (состояние) глаголы
        • Present Perfect vs.Past Simple
        • Present Simple vs. Present Progressive
        • Past Perfect vs. Past Simple
        • Согласование подлежащего глагола
        • Пассивный залог
      • Прилагательные
        • Относительные местоимения подлежащего и объекта
        • Относительные местоимения Где / Когда / Whose
        • Запятые в прилагательных
      • Статьи (a / an / the)
        • A / An и звуки слов
        • «The» с названиями мест
        • Понимание статей на английском языке
        • Упражнения по статьям (Все Уровни)
      • Задавайте вопросы
        • Вопросы да / нет
        • Wh-questions
        • Как далеко по сравнению сКак долго
      • Различия в словах
        • Влияние против эффекта
        • Несколько против нескольких / немного против малого
        • Скучно против скучно
        • Комплимент против дополнения
        • Умереть против мертвого против смерти
        • Ожидание против подозреваемого
        • Опыт против опыта
        • Идти домой или вернуться домой
        • Лучше или нужно / нужно
        • Придется или придется
        • То есть по сравнению, например,
        • В соответствии с п.В соответствии с
        • Lay vs. Lie
        • Make vs. Do
        • В то же время и тем временем
        • Need vs. Require
        • Notice vs. Note
        • «Other» vs «Another»
        • Pain vs. . In Pain
        • Рейз против подъема
        • Так против такого
        • Так против слишком
        • Так против Так что
        • Некоторые против некоторых / Большинство против большинства
        • Иногда против некоторых
        • Слишком против любого против любого
        • Утомленного против осторожного
        • Кто противКому
        • Пока против В течение
        • Пока против Когда
        • Желание против надежды
      • Распространенные ошибки
        • 10 Распространенных ошибок при письме
        • 34 Распространенных английских ошибок
      • Первые и вторые условия
      • Сравнительные И прилагательные в превосходной степени
    .

    Примеры сложных предложений

    Сложные предложения - это увлекательные компоненты английского языка. При правильном использовании они могут добавить глубины нашему письму. Сложные предложения содержат независимое предложение и как минимум одно зависимое предложение.

    Независимое предложение может стоять отдельно как предложение. Это всегда делает полную мысль. Зависимое предложение не может стоять отдельно, даже если в нем есть подлежащее и глагол.

    Сложные предложения - это друзья и соседи сложных предложений.Есть только одно отличие. Сложные предложения содержат два независимых предложения - вот и все. Давайте разберем пару примеров сложных предложений на части.

    Независимые и зависимые статьи

    Начнем с независимого предложения , которое может стоять отдельно:

    • Кэти отпила капучино.
      Это независимое предложение, потому что это законченное предложение, содержащее подлежащее и глагол и полностью выражающее идею.

    Теперь рассмотрим зависимое предложение , которое не полностью выражает идею:

    • Пока Кэти потягивала капучино
      Хотя в этом предложении есть подлежащее (Кэти) и глагол (потягивается), это не полная мысль - нам все же нужна дополнительная информация. Следовательно, это не полное предложение.

    Когда независимое и зависимое придаточные предложения объединяются в сложное предложение, они могут идти в любом порядке.

    Вот пример, где первым идет независимое предложение :

    • Я был с ним груб, потому что опаздывал на работу.

    Вот пример, в котором зависимое предложение идет первым:

    • Из-за того, что я опаздывал на работу, я был с ним раздражителен.

    Чтобы соединить независимые и зависимые предложения, вам нужны подчиняющие союзы, такие как «после», «пока» или «поскольку». Если зависимое предложение идет первым, вам обычно нужно разделять предложения запятыми.

    Примеры распространенных сложных предложений

    Давайте рассмотрим несколько распространенных примеров сложных предложений, относящихся к повседневной жизни.В каждом примере независимое предложение подчеркнуто.

    • Поскольку мой кофе был слишком холодным, я нагрел его в микроволновой печи.
    • Хотя он был богат, он все же был несчастен.
    • Она вернула компьютер, когда заметила, что он поврежден.
    • Когда цены повышаются, покупатели покупают меньше товаров.
    • Мне нужно было успеть на поезд, а так как у нас было мало времени, я забыл взять с собой зубную щетку на время отпуска.
    • Поскольку она была умной и амбициозной, она быстро стала менеджером.
    • Куда бы вы ни пошли, всегда можно найти красоту.
    • Вечнозеленые деревья - символ плодородия, потому что зимой они не умирают.
    • Хотя фильм был очень длинным, фильм все же был приятным.
    • Вам следует сдать свою машину в сервис, потому что она начинает издавать странные звуки.
    • Актер был счастлив, что получил роль в кино, хотя роль была небольшой.
    • После удара торнадо осталось очень мало уцелевших.
    • Музей оказался очень интересным, как я и ожидал.
    • Теперь, когда он богат и знаменит, люди делают скидку на его идиосинкразии.
    • Несмотря на то, что он тщательно подготовлен, он все равно совершает много ошибок.
    • С приближением зимы думаю вязать теплый свитер, потому что мне всегда холодно.
    • Когда была моложе, она верила в сказки.
    • Я должен сохранить этот купон на случай, если я вернусь в магазин завтра.
    • Давайте вернемся в Chez Nous, потому что там у нас было первое свидание.
    • Хотя мои друзья умоляли меня, я решил не идти на встречу.
    • По мере того как гены меняются с течением времени, эволюция продолжается.
    • Мне действительно не понравился фильм, хотя игра была хорошей.
    • Когда ему в лицо разбили кремпай, все засмеялись.
    • После долгих лет разлуки он все еще испытывал к ней чувства.

    Сложные предложения из литературы

    Вот несколько хорошо составленных сложных предложений из литературы.Отдельные статьи подчеркнуты.

    • Если человек не поспевает за своими товарищами, возможно, это потому, что он слышит другого барабанщика. - Уолден , Генри Дэвид Торо
    • Страшила и Железный Дровосек стояли в углу и молчали всю ночь, хотя, конечно, не могли уснуть. - Чудесный волшебник из страны Оз , Л. Фрэнк Баум
    • Из-за того, что он был таким маленьким, Стюарта часто было трудно найти в доме. - Стюарт Литтл , E.Б. Уайт
    • Много лет спустя, столкнувшись с расстрелом, полковник Аурелиан Буэндиа должен был вспомнить тот далекий полдень, когда отец взял его на поиски льда. - Сто лет одиночества , Габриэль Гарсиа Маркес
    • Когда Грейнье ехал в фургоне за широкой медленной кобылой песочного цвета, скопления оранжевых бабочек вырывались из черно-пурпурных груд медвежьего знака, мигали и волшебным образом порхали, как листья без деревьев. - Train Dreams , Денис Джонсон

    Сделайте паузу

    Разве сложные предложения не являются прекрасным дополнением к нашему письму? Благодаря комбинации независимого и зависимого предложения они добавляют более полное описание и позволяют нам добавить немного больше деталей в предложение.

    Помните об использовании запятых. Каждый раз, когда вы обнаруживаете паузу или отличие от независимого предложения, проверьте, нужна ли вам запятая. (Видите, что мы там делали?) Иногда полезно прочитать свою работу вслух, потому что вы «услышите», где нужно поставить запятую.

    Мы надеемся, что вы получите удовольствие от сложных предложений, поскольку вы позволите им добавить объемности в свое письмо. И убедитесь, что вы правильно поняли это измерение, восемь раз вспомнив о важности запятых.

    .

    Смотрите также

     
     
    © 2020 Спортивный клуб "Канку". Все права защищены.