Белки их строение и функции в организме


функции, синтез, строение, свойства, продукты богатые белком, виды, состав и норма в день

Содержание статьи:

  1. Что такое белок
  2. Виды белков
  3. Синтез белка
  4. Состав белков
  5. Свойства
  6. Функции белков
  7. Строение
  8. Переваривание белков
  9. Обмен белков в организме
  10. Продукты богатые белком
  11. Норма в день для организма
  12. Усваиваемость белка
  13. Вред белков

Белки – это важные компоненты, которые имеют большое значение для нормальной работы организма. Источниками этих веществ являются животные и растительные продукты. Чтобы белковые элементы полноценно усваивались организмом, необходимо правильно употреблять их.

Белки (белок)

Что такое белок

Белок - это органическое соединение, которое включает альфа-аминокислоты. Они соединяются в цепь пептидной связью. В живых организмах белковый состав определяется генетическим кодом. В процессе выработки этих веществ обычно принимает участие 20 аминокислот. Их сочетания создают белковые молекулы, которые отличатся своими свойствами.

Виды белков

Виды белков

Виды белков бывают следующие:

  1. Белки куриных яиц. Они усваиваются лучше всего и считаются эталонными. Всем известно, что яйца включают белок, который почти на 100 % состоит из альбумина, и желток.
  2. Казеин. При попадании в желудок вещество превращается в сгусток, который долгое время переваривается. Это обеспечивает невысокую скорость расщепления белка, что провоцирует стабильное снабжение организма аминокислотами.
  3. Белки молочной сыворотки. Такие компоненты расщепляются быстрее всего. Уровень аминокислот и пептидов в крови увеличивается уже в течение 1 часа после употребления таких продуктов. При этом кислотообразующая функция желудка остается неизменной.
  4. Соевые белки. Такие вещества имеют сбалансированный состав важных аминокислот. После употребления подобных продуктов снижается содержание холестерина. Потому такую пищу стоит есть людям с лишним весом. При этом главным минусом соевых белков считается наличие ингибитора пищеварительного фермента трипсина.
  5. Растительные белки. Такие вещества усваиваются человеческим организмом достаточно плохо. Их клетки обладают толстыми оболочками, которые не поддаются влиянию пищеварительного сока. Также проблемы с усвоением обусловлены наличием ингибиторов пищеварительных ферментов в отдельных растениях.
  6. Рыбный белок. Изолят рыбного белка достаточно медленно расщепляется до состояния аминокислот.

Синтез белка

Синтез белка

Синтез белка осуществляется в особых частицах – рибосомах.

Этот процесс происходит в несколько стадий:

  • активация аминокислот;
  • инициация белковой цепи;
  • элонгация;
  • терминация;
  • сворачивание и процессинг.

Состав белков

Состав белков

Состав белков представляет собой линейные полимеры, которые включают остатки α-L-аминокислот. Также в белковых молекулах могут присутствовать модифицированные аминокислотные остатки и составляющие неаминокислотной природы.

Аминокислоты обозначают сокращениями, включающими 1 или 3 буквы. Белки, которые имеют длину от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков, называют пептидами. Если наблюдается высокая степень полимеризации, их именуют белками. Однако такое деление считается достаточно условным.

Свойства белков

Свойства белков

Для белков характерны следующие свойства:

  1. Различная растворимость в воде. Белковые элементы, которые растворяются, приводят к формированию коллоидных растворов.
  2. Гидролиз. Под влиянием ферментов или растворов минеральных кислот разрушается первичное строение белка и формируется смесь аминокислот.
  3. Денатурация. Под этим термином понимают частичное или полное разрушение структуры белковой молекулы. Этот процесс может происходить под воздействием разных факторов – повышенных температур, растворов солей тяжелых металлов, кислот или щелочей, радиоактивного излучения, отдельных органических веществ.

Функции белков

 Рассмотрим детальнее ряд важных функций белков:

  1. Строительная. Такие вещества принимают участие в формировании клеток и внеклеточных элементов. Они присутствуют в составе мембранклеток, сухожилий, волос.
  2. Транспортная. Белковый компонент крови, который называется гемоглобином, присоединяет кислород и распространяет его в разные ткани и органы. После чего обратно переносит углекислый газ.
  3. Регуляторная. Гормоны белкового характера участвуют в обменных процессах. Инсулин отвечает за регуляцию содержания глюкозы в крови, обеспечивает выработку гликогена, повышает трансформацию углеводов в жиры.
  4. Защитная. При попадании в организм инородных объектов или микроорганизмов вырабатываются особенные белки – антитела. Они помогают связать и нейтрализовать антигены. Фибрин, который вырабатывается из фибриногена, останавливает кровотечения.
  5. Двигательная. Существуют особые сократительные белковые элементы. К ним относят актин и миозин. Эти веществаобеспечивают сокращение мышечных тканей.
  6. Сигнальная. В поверхностной клеточной мембране присутствуют белковые молекулы, которые могут менять третичную структуру под влиянием внешних факторов. Это помогает принимать сигналы извне и передавать в клетку команды.
  7. Запасающая. У животных белковые вещества обычно не запасаются. К исключениям относят яичный альбумин и казеин, который присутствует в молоке. При этом белки способствуют скоплению определенных веществ. Распад гемоглобина приводит к тому, что железо не выводится, а сохраняется. Благодаря этому формируется комплекс с ферритином.
  8. Энергетическая. Распад 1 г белка сопровождается синтезом 17,6 кДж энергии. Вначале белковые элементы распадаются до аминокислот, а затем – до конечных продуктов. В результате вырабатывается вода, аммиак и углекислый газ. При этом белки применяются в качестве источника энергии лишь в том случае, если остальные – израсходованы.
  9. Каталитическая. Это одна из наиболее важных функций белковых элементов. За нее отвечают ферменты, которые активизируют биохимические процессы в клеточных структурах.

Строение белков

Строение белков

Среди органических веществ белки, которые называются биополимерами, считаются самыми многочисленными. Они отличаются разнообразием. На долю этих веществ приходится 50-80 % сухой массы клетки.

Белковые молекулы отличаются большими размерами. Потому их нередко именуют макромолекулами. В строение белков входят углерод, водород, азот, кислород. Помимо этого, в них могут присутствовать сера, железо, фосфор.

Белки отличаются числом – от 100 до нескольких тысяч, составом, последовательностью мономеров. В качестве мономеров выступают аминокислоты.

Переваривание белков

Переваривание белков

Белки усваиваются в желудке и тонком кишечнике. Процесс переваривания представляет собой гидролитическое расщепление белков до аминокислот.

Он имеет определенные особенности:

  • протеолитические ферменты продуцируются в неактивном состоянии;
  • активирование наблюдается в просвете пищеварительного тракта за счет частичного протеолиза;
  • протеазы пищеварительного тракта характеризуются субстратной специфичностью – они могут относиться к эндопептидам или экзопептидазам.

Основным ферментом желудка, который расщепляет белки, считается пепси. Он синтезируется в неактивном состоянии и представляет собой профермент пепсиноген. Под воздействием соляной кислоты наблюдается частичный протеолиз пепсиногена. В результате появляется активная форма – пепсин.

Обмен белков в организме

Обмен белков в организме

Обмен белков в организме значительно сложнее, чем метаболизм липидов или углеводов. Жирные кислоты попадают в клетки почти в исходном виде, а углеводы – служат источником энергии. При этом основной строитель мышц претерпевает немало изменений в организме. На отдельных этапах белок преобразуется в углеводы. Как следствие, вырабатывается энергия.

Существует несколько этапов белкового обмена, для каждого из которых характерны определенные особенности:

  1. Попадание белков в организм. Под действием слюны происходит расщепление связей гликогена. Как следствие, формируется глюкоза, доступная для усвоения. Оставшиеся ферменты запечатываются. На этой стадии белки, которые присутствуют в продуктах, распадаютсяна отдельные элементы.Впоследствии они будут перевариваться.
  2. Переваривание. Под действием панкреатина и остальных ферментов наблюдается последующая денатурация до белков первого порядка. Организм способен получать аминокислоты исключительно из простейших белковых цепей. Для этого он вырабатывает кислоту. Это облегчает расщепление веществ.
  3. Расщепление на аминокислоты. Под действием клеток слизистых оболочек кишечника денатурированные белки попадают в кровь. Простой белок преобразуется организмом в аминокислоты.
  4. Расщепление до энергии. Под действием большого количества заменителей инсулина и ферментов для усваивания углеводов белок трансформируется в глюкозу. При нехватке энергии организм не выполняет денатурацию белка, а сразуегорасщепляет. В результате вырабатывается чистая энергия.
  5. Перераспределение аминокислот. Белковые элементы циркулируют в системном кровотоке и под действием инсулина попадают во все клетки. Как следствие, образуются требуемые аминокислотные связи. По мере распространения белков по организму происходит восстановление фрагментов мышечных элементов и структур, которые связаны со стимуляцией выработки, работой мозга, дальнейшей ферментацией.
  6. Образование новых белковых структур. Аминокислоты связываются с микроразрывами в мышцах и приводят к созданию новых тканей. Как следствие, наблюдается гипертрофия мышц. Аминокислоты в требуемом составе трансформируются в мышечно-белковую ткань.
  7. Обмен белков. При избытке таких структур под влиянием инсулина они снова проникают в систему кровообращения. Это приводит к формированию новых структур. При существенном напряжении в мышцах, длительном голодании или в период заболевания организм использует белки для компенсации недостатка аминокислот в остальных тканях.
  8. Перемещение липидных структур. Белки, которые соединяются в фермент липазу, способствуют перемещению и перевариванию с желчью полинасыщенных жирных кислот. Эти элементы принимают участие в перемещении жиров и выработке холестерина. С учетом состава аминокислот белки могут синтезироваться в полезный или вредный холестерин.
  9. Выведение окисленных продуктов. Использованные аминокислоты покидают организм с продуктами обмена. Мышцы, которые повреждаются вследствие нагрузок, тоже выводятся из организма.

Продукты богатые белком

Продукты богатые белком

Существует довольно много источников таких элементов. Животные продукты богатые белком, бывают следующие:

  1. Куриное мясо. 100 г продукта включает около 20 г белков. При этом такое мясо почти не содержит жира. Это актуально для людей, которые контролируют свой вес или занимаются спортом.
  2. Рыба. Самыми ценными источниками белка считаются тунец и лосось. Помимо этого, в продуктах имеются ценные кислоты омега-3, которые обеспечивают стабилизацию функций сердца и улучшают настроение.
  3. Свинина. В зависимости от жирности мяса в 100 г продукта может присутствовать 11-16 г белков. Также свинина включает витамины группы В.
  4. Яйца. В 1 яйце присутствует 6 г белка. Также продукт включает витамин В12 и холин.
  5. Говядина. На 100 г продукта приходится 19 г белков. Также говядина включает железо, карнитин и креатин

К растительным источникам белков стоит отнести следующее:

  1. Бобовые. Эти продукты включают большое количество белков. 100 г гороха содержит 23 г этих компонентов, а в сое присутствует 34 г белков.
  2. Орехи. Они представляют собой ценные источники белков и включают ненасыщенные жирные кислоты.
  3. Грибы. Эти продукты включают 2-5 % белков от общего количества. При этом есть сведения, что пищевые компоненты из грибов усваиваются с большим трудом.
  4. Гречка. В 100 г продукта присутствует 13 г белков. В гречке нет глютена, потому она вызывает аллергических реакций. При этом крупа включает фитонутриенты, которые сказываются на выработке инсулина и восстанавливают метаболизм.

Норма белка в день для организма

Норма белка в день для организма

Норма белка в день для организма взрослого человека составляет минимум 50 г в чистом виде, что соответствует 150 г белого мяса или рыбы. Люди, которые активно занимаются спортом и нацелены на развитие мышечных тканей, должны употреблять большее количество белков.

Для профилактики распада мышечной ткани женщины должны употреблять минимум 1 г белка на 1 кг веса. Однако оптимальным количеством считается 2 г. Для мужчин этот параметр увеличивается до 3 г. Это означает, что представитель сильного пола весом 90 кг должен съедать в день 270 г чистого белка.

Усваиваемость белка

Усваиваемость белка

При употреблении таких веществ, стоит помнить о чувстве меры. Избыточное количество белков представляет определенную опасность. Они с трудом перевариваются и могут вызвать нарушения пищеварительных функций.

Проблемы с усвоением белков могут возникать в следующих ситуациях:

  1. Избыточное количество белка за 1 прием пищи. За 1 прием организм не может усвоить больше 35 г белков. Помимо этого, избыток таких веществ отрицательно влияет на пищеварительные функции. Организм не способен переварить большое количество протеинов. Как следствие, неусвоенная часть начинает гнить в пищеварительных органах. Это провоцирует запоры, увеличение ацетона и нарушения в работе поджелудочной железы.
  2. Систематическое переедание. Диетологи советуют придерживаться принципов дробного питания – 4-5 раз в день. Это помогает лучше переваривать пищу, в том числе и белки.
  3. Употребление большого количества трудноперевариваемых белков. Протеины могут усваиваться в разном объеме. Есть белки, которые легко перевариваются. Однако существуют и трудноперевариваемые продукты. Эталоном белковой пищи считаются куриные яйца. Также к легким белкам относят нежирные кисломолочные продукты, куриное филе, кролика.
  4. Исключение жиров. Безусловно, жирные продукты содержат большое количество калорий и с трудом усваиваются. Однако полностью отказываться от них не следует. Это чревато гормональными нарушениями, ухудшением состояния волос и кожи. Также исключение жиров провоцирует нарушение процесса переваривания белков. Чтобы обеспечить эффективную работу печени и выведение продуктов синтеза белка, стоит включать в рацион желчегонные жиры. Они присутствуют в оливковом и кунжутном маслах.
  5. Дефицит жидкости. Нарушение питьевого режима провоцирует разные проблемы, включая ухудшение усвоения белка. В сутки человек должен пить 30-40 мл воды на 1 кг массы тела. В жаркую погоду или при серьезных физических нагрузках норма дополнительно повышается на 500-800 мл.
  6. Неправильные дополнения к белкам. Чтобы протеины усваивались максимально хорошо, их рекомендуется сочетать с овощами. В такой пище присутствуют ферменты и клетчатка. Это облегчает переваривание белков.

Вред белков

Вред белков

Нарушения белкового обмена представляют большой вред для организма. Эти вещества принимают участие почти во всех физиологических процессах. При нарушении обмена белков есть риск развития опасных нарушений.

При этом для здоровых людей белки представляют опасность лишь при избыточном потреблении в течение долгого периода времени. При соблюдении белковых диет, которые базируются на употреблении большого количества протеинов, нужно помнить о чувстве меры. Такие системы питания должны быть кратковременными и плавными.

Избыточное количество белков в рационе провоцирует поражение почек и печени. Это связано со сложным процессом выведения веществ. В этом случае вырабатываются кетоновые тела, которые провоцируют отравление организма.

При некоторых патологиях есть противопоказания к употреблению белков. К ним относят подагру, недостаточность почек и печени, хроническую форму панкреатита.

Белки представляют собой ценные вещества, которые принимают участие во всех физиологических процессах. Потому каждый человек должен употреблять достаточное количество протеинов. При этом необходимо помнить о чувстве меры и соблюдать рекомендации врачей.

Белки как молекулы. Состав, структура и функции белков

Белки выполняют ведущую роль в жизни организмов, преобладая в них и количественно. В теле животных они составляют 40-50% сухой массы, в растениях – 20-35%. Это самая разнообразная группа молекул – как химически, так и функционально. Состав и структура белков определяет огромное разнообразие их функций в клетке: их так много, что невозможно перечислить и описать их все. Однако можно сгруппировать эти функции в следующие восемь категорий. Но этот список также будет неполным.

    1. Ферментативная (каталитическая). Ферменты имеют белковое происхождение. Это трёхмерные глобулярные (свёрнутые) белки, плотно прилегающие к молекуле для её расщепления или сборки. Такая подгонка ускоряет специфические химические реакции в клетке.
    2. Защитная. Другие глобулярные белки используют свою форму для распознавания чужеродных микроорганизмов и раковых клеток. Эти приёмные устройства формируются эндокринной и иммунной системами. Многие живые организмы выделяют белки, ядовитые для других. Токсины синтезируют ряд животных, грибов, растений, микроорганизмов. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.
    3. Транспортная. Глобулярные белки присоединяют и транспортируют мелкие молекулы и ионы. Например, транспортный белок гемоглобин переносит кислород и углекислоту с потоком крови. Мембранные транспортные белки помогают молекулам и ионам двигаться через плазмалемму. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины – ионы металлов и гормоны.
    4. Структурная. Белковые молекулы входят в состав всех клеточных мембран и органоидов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные структуры мышечных волокон. Структурными являются кератин в волосах, фибрин в сгустках крови, коллаген в коже, связках, сухожилиях и костях. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит также структурный белок эластин.
    5. Двигательная. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Мышцы сокращаются за счёт движения двух видов белковых нитей: актина и миозина. Контрактильные (лат. contraho, contractum – стягивать, сокращать) протеины играют ключевую роль в цитоскелете и передвижении веществ внутри клетки. Белок тубулин также входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
    6. Регуляторная. Крошечные белки, называемые гормонами, служат межклеточными посланниками в теле животных. Другие белки регулируют синтез РНК на ДНК, включая и выключая гены. Кроме того белки получают информацию, действуя в качестве рецепторов клеточной поверхности (эту функцию иногда считают отдельной, называя рецепторной).
    7. Запасающая. Кальций и железо хранятся в организме в виде ионов, связанных с белками хранения. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются зародышем при прорастании, а затем и проростком как источник азота.
  1. Энергетическая. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и липидов.
Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG) (150 кДа), гемоглобин (66,8 кДа), гормон инсулин, фермент аденилаткиназа и фермент глютаминсинтетаза.
Автор: en:User:Gareth White, CC BY-SA 2.0

Функции белков

 

Функция Класс белка Образцы Примеры использования
Каталитическая Ферменты Карбогидразы Расщепляют полисахариды
Протеазы Разрушают белки
Полимеразы Синтезируют нуклеиновые кислоты
Киназы Фосфорилируют сахара и белки
Защитная Иммуноглобулины Антитела Маркируют чужеродные белки для элиминации (удаления)
Токсины Змеиный яд Блокирует нервные импульсы
Клеточные белки-антигены МНС-белки (главный комплекс гистосовместимости) Опознание чужеродных белков
Транспортная Циркуляционные транспортёры Гемоглобин Переносит кислород и углекислый газ крови
Миоглобин Переносит кислород и углекислый газ в скелетных мышцах и мышце сердца
Цитохромы Транспортируют электроны
Мембранные транспортные белки Натриево-калиевый насос Возбуждение мембраны
Протонный насос Хемиосмос
Транспортёр глюкозы Транспортирует глюкозу в клетки
Структурная Волокна Коллаген Образует хрящ
Кератин Формирует волосы, ногти, перья и др.
Фибрин Образует сгустки крови
Двигательная Мускулы Актин Сокращение мышечных волокон
Миозин Сокращение мышечных волокон
Регуляционная Осмотические белки Сывороточный альбумин Поддерживает осмотическую концентрацию крови
Регуляторы генов Репрессор Регулирует транскрипцию
Гормоны Инсулин Контролирует уровень глюкозы в крови
Вазопрессин Увеличивает задержку воды почками
Окситоцин Регулирует сокращение матки и выделение молока
Запасающая Ион-связывание Ферритин Хранит железо, особенно в селезёнке
Казеин Хранит ионы в молоке
Кальмодулин Связывает ионы кальция

Белки – это полимеры

Белки, или протеины – это нерегулярные (не имеющие определённой закономерности в последовательности мономеров) полимеры, состоящие из мономеров, называемые аминокислотами. Протеины, в состав молекул которых входит от пятидесяти до нескольких тысяч остатков аминокислот, называются белками. Молекулы с меньшим количеством мономеров именуются пептидами.

Общие сведения о пептидах и белках

Белок состоит из одной или нескольких длинных неразветвлённых цепей. Каждая цепь называется полипептидом и состоит из аминокислот, скреплённых пептидными связями. Термины «белок» и «полипептид» часто используются свободно, что может вызывать путаницу. Для белка, который включает только одну полипептидную цепь, оба термина являются синонимами.

В природе существуют около 500 аминокислот. В образовании белков обычно (но не всегда) участвуют только 20 из них – их называют белокобразующими. Порядок соединения мономеров в белке определяет его структуру и функции. Многие учёные считают, что аминокислоты были первыми органическими молекулами, появившимися на Земле. Возможно, океаны, которые существовали в начале истории нашей планеты, содержали большое их разнообразие.

Белокобразующие аминокислоты

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений. Для гетеротрофов источником аминокислот являются продукты питания. В организме человека и животных некоторые аминокислоты могут синтезироваться из продуктов обмена веществ (в первую очередь — из других аминокислот). Такие аминокислоты называются заменимыми.

Другие же, так называемые незаменимые аминокислоты, не могут быть собраны в организме и поэтому должны постоянно поступать в него в составе белков пищи. Протеины, содержащие остатки всех незаменимых аминокислот, называются полноценными. Неполноценные белки – это те, в составе которых отсутствуют остатки тех или иных незаменимых аминокислот.

Незаменимыми аминокислотами для человека являются: триптофан, лизин, валин, изолейцин, треонин, фенилаланин, метионин и лейцин. Для детей незаменимыми являются также аргинин и гистидин.

Полипептидные цепи могут быть очень длинными и включать самые разные комбинации аминокислотных остатков. Каждый конкретный белок характеризуется строго постоянным составом и последовательностью аминокислот.

Димер мембранного белка кальсеквестрина.
Deposition authors: Wang, S., Trumble, W.R., Liao, H., Wesson, C.R., Dunker, A.K., Kang, C., CC BY 3.0

Белки, образованные только остатками аминокислот, называются простыми. Сложными являются протеины, имеющие в своём составе компонент неаминокислотной природы. Это могут быть ионы металлов (Fe2+, Zn2+, Mg2+, Mn2+), липиды, нуклеотиды, сахара и др. Простыми белками являются альбумины крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложные белки – это большинство ферментов, иммуноглобулины (антитела).

Состав аминокислот

Аминокислоты, как следует из их названия, содержат основную аминогруппу (— NH2), а также кислотную карбоксильную группу (—COOH), обе они связаны с центральным атомом углерода. Углерод дополнительно скреплен с водородом и функциональной белковой группой, называемой радикалом (R). Эти компоненты полностью заполняют все связи центрального атома углерода.

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина).
Автор: User:X-romix

Уникальный характер каждой аминокислоты определяется природой группы радикала. Обратите внимание, что если группа радикала не содержит атома водорода (Н), как в глицине, то аминокислота хиральна и может существовать в форме двух энантиомеров: d или L. В белках живых систем содержатся обычно α (L)-аминокислоты, а β (d)-аминокислоты встречаются крайне редко.

Группа радикала определяет химические свойства аминокислот – они могут быть полярными или неполярными, гидрофобными или гидрофильными. Серин с радикалом -CH2OH является полярной молекулой, Аланин, который имеет –CH3 как группу радикала – неполярен.

Существуют также основные аминокислоты (более чем с одной аминогруппой) и кислые аминокислоты (более чем с одной карбоксильной группой). Наличие дополнительной амино- или карбоксильной группы оказывает влияние на свойства аминокислоты, которые играют определяющую роль в формировании пространственной структуры белка.

В состав радикала некоторых аминокислот (например, цистеина) входят атомы серы. Все 20 аминокислот сгруппированы в пять химических классов, основанных на группе их радикала.

  1. Неполярные аминокислоты, такие как лейцин, часто имеют в качестве радикала —CH2 или —CH3.
  2. Полярные незаряженные аминокислоты, такие как треонин, с радикалом, содержащим кислород или гидроксильную группу (-OH).
  3. Заряженные аминокислоты, такие как глутаминовая кислота, с радикалом, имеющим кислоты или основания, способные к ионизации.
  4. Ароматические аминокислоты, такие как фенилаланин, имеющий группу радикала, содержащую органическое (углеродное) кольцо с чередованием одиночных и двойных связей. Они также неполярны.
  5. Аминокислоты, обладающие особыми функциями и свойствами. Например, метионин, который часто является первой аминокислотой в цепи белков, пролин, вызывающий перегибы в цепях, цистин, связывающий цепи вместе.

Каждая аминокислота влияет на форму белка по-разному, в зависимости от химической природы боковых групп. Например, части белковой цепи с многочисленными неполярными аминокислотами сворачиваются внутрь своей цепи путём гидрофобного исключения.

Белки и пептидные связи

В дополнении к группе радикала каждая аминокислота имеет положительно заряженную аминогруппу (NH3 +) на одном конце и отрицательно заряженную гидроксильную группу (COO -) на другом. Амино- и карбоксильные группы у пары аминокислот могут подвергаться реакции дегидрации (выделение молекулы воды) с образованием ковалентной связи. Ковалентная связь, скрепляющая две аминокислоты, называется пептидной. Скреплённые таким способом аминокислоты не могут свободно вращаться вокруг N-C связи. Этот факт является основным фактором образования конструкции белковых молекул.

Пептидная связь

Наличие как основной, так и кислотной групп обусловливает амфотерность (проявление как кислотных, так и основных свойств) и высокую реакционную способность аминокислот.

При соединении двух аминокислот образуется дипептид. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Новаторская работа Фредерика Сангера в начале 1950-х годов доказала, что каждый вид белка имеет определённую аминокислотную последовательность. Для отщепления аминокислот он использовал химические методы, после этого определял их. Сангер преуспел в расшифровке аминокислотной последовательности инсулина. Он продемонстрировал, что все молекулы инсулина имеют одинаковый состав аминокислот.

Уровни структурной организации белков

Форма белка определяет его функцию. Один из способов изучить что-то столь же маленькое как белок – посмотреть на него при помощи коротковолнового излучения, которое представлено рентгеновскими лучами. Рентгеновские лучи пропускают через белок для получения дифракции его узора. Эта картинка кропотливо анализируется и позволяет исследователю построить трёхмерное изображение молекулы с положением каждого её атома. Первым белком, проанализированным таким образом, был миоглобин; вскоре такому же анализу был подвергнут связанный с ним белок гемоглобин.

Когда было изучено достаточное количество протеинов, стал очевиден общий принцип их строения: в каждом исследованном белке все внутренние аминокислоты, такие как лейцин, валин и фенилаланин, неполярны. Тенденция воды к исключению неполярных молекул буквально толкает такие части цепи аминокислот внутрь протеина. Неполярные аминокислоты вынуждены тесно контактировать друг с другом, оставляя мало свободного места внутри молекулы. Полярные и заряженные аминокислоты концентрируются на поверхности белка, за исключением немногих, играющих ключевые функциональные роли.

Структура белков, как правило, описывается как иерархия четырёх уровней: первичного, вторичного, третичного и четвертичного. Мы рассмотрим эту точку зрения, а затем интегрируем её с более современным подходом, вытекающим из расширяющихся знаний о белковой структуре.

Уровни организации молекул белка

Первичная структура белков

Первичная структура белка – это его аминокислотная последовательность, т. е. это цепочка из множества аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Это наиболее важная структура, так как именно она определяет форму, свойства и функции белка. На основе первичной структуры создаются другие формы молекулы.

Группы радикалов, которыми отличаются аминокислоты, не играют роли в пептидной цепи белков и протеин может включать любую последовательность аминокислот. Так как любая из 20 аминокислот может появиться в любом месте, белок, содержащий 100 мономеров, может образовать любую из 20 100 различных аминокислотных последовательностей. Это важное свойство белков позволяет им быть разнообразными, но каждый из них функционирует только при определённой аминокислотной последовательности.

Вторичная структура белка

Боковые и пептидные группы полипептидных цепей могут образовывать водородные связи. Вторичная структура белка возникает в результате связывания атомов водорода NH-групп и кислорода CO-групп. Полипептидная цепь при этом спирально закручивается. Водородные связи слабые, но благодаря их большому числу они обеспечивают стабильность этой структуры. Спиральную конфигурацию имеют, например, молекулы кератина, миозина и коллагена.

Водородные связи пептидов могут образовываться с водой. Если связей с водой будет слишком много, белки не смогут приобрести глобулярной структуры. Лайнус Полинг предположил, что пептидные группы могут взаимодействовать друг с другом, если пептид свёрнут в спираль, которую он назвал α-спиралью. Этот вид регулярного взаимодействия в пептиде формирует его вторичную структуру.

Вторичная структура инсулина

Другая форма вторичной структуры формируется между зонами пептида, расположенными в один ряд, в результате чего получается плоская молекула, собранная в складки, называемая β-листом. Части белка могут быть либо параллельными, либо антипараллельными – в зависимости от того, являются ли смежные участки пептида ориентированными в одном или в противоположном направлении.

Эти два вида вторичной структуры создают зоны белка – цилиндрические (α-спирали) и плоские (β-листы). Конечная структура белка может включать области каждого типа вторичной структуры. Например ДНК-связывающие белки обычно имеют области α-спирали, которые могут лежать поперёк ДНК и взаимодействовать непосредственно с основаниями ДНК. Белки порины, образующие отверстия в мембранах, состоят из β-листов. В гемоглобине α и β-структуры (глобины) имеют в молекуле свои зоны.

Вторичная структура белков

Третичная структура белков

Окончательная структура химически связанных белков называется третичной. Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих в водной среде между разными группами атомов белковой молекулы вторичной структуры.

У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S – S связи (дисульфидные) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. Третичной структурой определяются специфичность белковых молекул, их биологическая активность. Её имеют многие белки, например миоглобин (белок, который участвует в создании запаса кислорода в мышцах) и трипсин (фермент, расщепляющий белки пищи в кишечнике).

Третичная структура стабилизируется рядом сил, в том числе:

  • водородными связами между радикалами различных аминокислот;
  • электростатическим притяжением радикалов с противоположными зарядами;
  • гидрофобным исключением неполярных радикалов;
  • ковалентными дисульфидными связами.

На стадии третичной структуры по форме молекул белки можно разделить на две группы:

  • глобулярные – имеют округлую форму. Такую форму имеют глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин;
  • фибриллярные – характеризуются вытянутой, нитевидной формой молекул. Это кератин, коллаген, миозин, эластин и др.

Четвертичная структура белка

Когда два или более полипептида связываются с образованием функционального белка, отдельные его цепи называются субъединицами. Расположение этих субъединиц и есть четвертичная структура. Субъединицы в таких белках чаще всего неполярны, поэтому они не связаны химически и отвечают за отдельные виды деятельности. Прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.

Четвертичная структура характерна для белка гемоглобина. Вспомните, что гемоглобин состоит из двух α-цепей и двух β-цепей, а ещё в его состав входит небелковый компонент – гем.

Субъединицы располагаются в их окончательной четвертичной структуре. Это конечная структура некоторых, но не всех белков. У протеинов, которые состоят только из одной полипептидной цепи, например у фермента лизоцима, конечной структурой является третичная.

Мотивы и домены – структурные элементы белков

Ручное определение последовательности аминокислот в белке – трудоёмкая работа. Эту ситуацию изменило открытие способности хранения информации о белке молекулой ДНК. Первоначально геном человека был расшифрован вручную. Появление технологий следующего поколения привело к заметному ускорению секвенирования.

Сегодня расшифрованы более 40 000 бактериальных геномов и почти 8 000 геномов эукариот, в том числе 80 последовательностей генов млекопитающих. Так как состав ДНК имеет непосредственное отношение к последовательности аминокислот в белках, у биологов теперь есть огромная база данных строения протеинов.

Новая информация заставила задуматься о логике генетического кода и основных закономерностях структуры белка. Исследователи до сих пор рассматривают иерархическую систему из четырёх уровней как важную, но в лексикон биологов вошли и новые термины: мотив укладки и белковый домен.

Мотив укладки белковых молекул

Когда биологи обнаружили третичную структуру белка (ещё более трудоёмкая работа, чем определение последовательности аминокислот в цепи), они заметили сходные элементы, расположенные в непохожих белках. Подобные структуры называются мотивами, а иногда «сверхсекундными структурами». Термин «мотив» заимствован из искусства и относится к тематическому повторяющемуся элементу в музыке или дизайне.

Один общий мотив β-α-β образует так называемую «складку Россмана» у большого количества протеинов. Вторым часто встречающимся мотивом является β-баррель, который представляет собой β-лист, сложенный по кругу, чтобы сформировать трубку. Третий тип мотива – спираль-поворот-спираль, состоит из двух α-спиралей, разделённых изгибом. Его используют белки для связывания с молекулой ДНК.

Логику структуры мотивов укладки исследователи до сих пор не могут понять. Вероятно, если аминокислоты являются буквами в языке белков, то мотивы представляют собой повторяющиеся слова или фразы. Мотивы укладки помогли определить неизвестные функции белков, а база данных белковых мотивов используется для поиска новых неизвестных протеинов.

Мотивы укладки являются довольно консервативными и встречаются в белках, которые не имеют ни функциональных, ни эволюционных связей. Определение мотивов укладки лежит в основе физической, или рациональной классификации белков.

Белковые домены

Домены – это функциональные единицы в виде глобулы внутри более крупной структуры белков. Их можно рассматривать как субструктуры внутри третичной структуры белка. В языке белков это «абзацы». Большинство белков состоит из нескольких доменов, которые выполняют различные части функций протеинов.

Во многих структурах эти домены могут быть физически разделены. Например, так устроены факторы транскрипции – белки, которые связываются с ДНК и инициируют построение РНК по комплементарной ей ДНК. Было выяснено, что если ДНК-связывающие области поменять местами с факторами транскрипции, специфичность фактора может быть изменена без изменения его способности стимулировать транскрипцию. Эксперименты по замене доменов были проведены со многими факторами транскрипции, и они указывают, что активационные и ДНК-связывающие домены действуют отдельно.

Эти образования также могут помогать протеинам складываться. По мере того, как полипептидная цепь приобретает свою структуру, домены принимают правильную форму. Это действие может быть продемонстрировано экспериментально. Искусственное продуцирование фрагмента полипептида, который образует домен в интактном белке, показывает, что фрагмент складывается, чтобы сформировать такую же структуру, как у прототипа.

Процесс складывания, белки-шапероны

Первоначально биохимики думали, что новоиспечённые белки сворачиваются спонтанно, пробуя различные конфигурации, как гидрофобные взаимодействия с водой толкают неполярные аминокислоты внутрь белков до тех пор, пока не будет достигнута их окончательная структура. Оказалось, что эта точка зрения слишком проста. Цепи протеинов могут быть сложены многими способами, поэтому пробы и ошибки заняли бы слишком много времени. По мере того как первичная цепь складывается, приобретая финальную структуру, неполярные «липкие» внутренние участки во время промежуточных стадий обнажаются. Если эти промежуточные формы поместить в пробирку со средой, идентичной той, что внутри клетки, они прилипают к другим, и нежелательные белки-партнёры образуют клейкую массу.

Как клетки избегают того, чтобы их белки слипались в массу? Ответ на вопрос появился во время изучения необычных мутаций, которые спасают бактериальные клетки от размножения внутри них вирусов. При этом белки вирусов, произведённые внутри клетки, не могут сложиться как следует. Дальнейшее исследование помогло выяснить, что клетки содержат белки-шапероны, помогающие другим белкам складываться правильно.

Свёртывание белков

В настоящее время молекулярные биологи выявили массу белков, действующих как шапероны. Это большой класс полимеров, который можно разделить на подклассы. Представители шаперонов были найдены в каждом исследуемом организме. Некоторые из них, называемые тепловыми шоковыми белками, вырабатывается в ответ на повышение температуры тела. Высокие температуры служат фактором денатурации белков, шоковые белки-шопероны помогают белкам правильно сворачиваться и в такой ситуации.

Один из хорошо изученных классов этих белков, названных шаперонинами, был изучен у кишечной палочки (Escherichia coli). У мутантов при инактивации шаперонинов 30% бактериального белка не складывались должным образом. Шаперонины собираются в комплекс, напоминающий цилиндрический контейнер. Белки могут заходить в этот контейнер, и даже неправильно сложенные молекулы складываются там заново.

Исследователи склонны думать о белках как о фиксированных структурах, но это не относится к шаперонинам. Их гибкость поразительна. Видимо, это нужно им для выполнения своих функций. Клетки используют эти белки для складывания некоторых молекул протеинов и восстановления их неправильной структуры.

Денатурация инактивирует белки

Еще одной важной особенностью белков является то, что они проявляют свою активность лишь в узких температурных рамках и в определённом диапазоне кислотности среды.

Если условия, окружающие белок, изменяются, то он может частично потерять свою структуру или полностью развернуться. Этот процесс называется денатурацией. Белки могут быть денатурированы, когда рН, температура или ионная концентрация окружающего раствора изменена. Денатурация происходит вследствие разрыва водородных, ионных, дисульфидных и других связей, стабилизирующих пространственную структуру белковых молекул. При этом может утрачиваться их четвертичная, третичная и даже вторичная структуры.

Денатурированные белки как правило биологически неактивны. Это особенно значимо в отношении ферментов: так как почти каждая химическая реакция происходит при их помощи, жизненно важно, чтобы они функционировали нормально.

До появления морозильников и холодильников единственным способом предохранения продуктов от размножения в них микроорганизмов было хранение их внутри раствора, содержащего высокую концентрацию соли или уксуса, которые денатурировали ферменты микроорганизмов и предотвращали их рост.

Большинство ферментов функционирует в очень узком диапазоне условий окружающей среды. У каждого энзима этот диапазон специфичен. Ферменты крови, которые работают при рН около 7,4, быстро денатурируют в кислой среде желудка. И наоборот, протеолитические ферменты желудка, работающие при рН=2 или менее, разбираются в основной среде крови. Аналогично у организмов, живущих вблизи океанических гидротермальных источников, есть ферменты, которые хорошо работают только в экстремальных температурах (до 100°С). Эти организмы не могут выжить в более прохладных водах, потому что их энзимы не функционируют должным образом при относительно низких температурах.

Если нормальные показатели окружающего раствора восстанавливаются, небольшой белок, не потерявший первичной структуры, может восстановиться. Этот процесс называется ренатурацией, он происходит благодаря взаимодействию неполярных аминокислот и воды. Первоначально этот процесс был установлен для энзима рибонуклеазы, его ренатурация привела к выводу, что первичная структура определяет третичную структуру белка. Более сложные белки редко складываются вновь из-за их сложной окончательной структуры. Их денатурация носит необратимый характер.

Важно отличать денатурацию от диссоциации. Субъединицы белков с четвертичной структурой могут быть диссоциированы (разделены) без потери своей индивидуальной третичной структуры. Например, молекула гемоглобина может диссоциировать на 4 молекулы (2 α-глобина и 2 β-глобина) без денатурации свёрнутых глобиновых белков. Они легко восстанавливают свою четвертичную структуру из четырёх субъединиц.

 

 

Вам будет интересно

Белки, их строение и функции — Студопедия

Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции.

В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы. Мономерами белков являются аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу Nh3 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал. Именно радикалами аминокислоты отличаются друг от друга. Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. Их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.

В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут. Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.


Структура белковой молекулы . Под структурой белковой молекулы понимают ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы, которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул.

Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру. Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями, возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.

Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали. Так возникает вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков, соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие цепь.

Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру. Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями.

Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными. Однако прочность этих связей невелика и структура может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность. Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Разрушение первичной структуры необратимо.


В любой клетке есть сотни белковых молекул, выполняющих различные функции. Кроме того, белки имеют видовую специфичность. Это означает, что каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов. Это создает серьезные трудности при пересадке органов и тканей от одного человека к другому, при прививках одного вида растений на другой и т.д.

Функции белков. Каталитическая (ферментативная ) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.

Транспортная – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.

Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь.

Структурная – одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.

Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.

Сигнальная – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.

Энергетическая – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.

Билеты по Биологии

1 курс

Билет №1

1. Белки, их строение и функции в организме.

Белки́ (протеины)— высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью(белковая молекула представляет собой линейный полимер, построенный из аминокислот, соединенных между собой валентными амидными связями (пептидными связями). 

Говоря о строении белка, различают: -- первичную структуру - последовательность аминокислот, прочитываемую, начиная от С-конца молекулы, в направлении к N-концу; -- вторичную структуру - наличие и локализацию альфа-спиральных участков цепи и участков, сложенных в бета-структуры; -- третичную структуру ( пространственную) - взаимное расположение аминокислотных остатков молекулы белка в пространстве; -- четвертичную структуру - компонентный состав, стехиометрию и взаимную ориентацию субъединиц комплекса, в том случае, когда молекулы белка обладают способностью к его образованию. 

В организме человека белки выполняют следующие функции: Пластическую.На долю белков приходится 15-20% сырой массы различных тканей (липиды и углеводы составляют 1-5 %). Белки являются главным строительным материалом клетки и межклеточного вещества. Они вместе с фосфолипидами образуют остов всех биологических мембран. Каталитическую.Белки служат основным компонентом всех ферментов. Ферментам принадлежит решающая роль в ассимиляции пищевых веществ организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов. Гормональную.Большая часть гормонов по своей природе является белками или полипептидами. К их числу принадлежат гормоны гипофиза (АКТГ, соматотропный, тиреотропный и др.) , инсулин, паратиреоидный гормон. Специфичности.Белки обеспечивают тканевую индивидуальную и видовую специфичность, лежащую в основе проявлений иммунитета и аллергии, а также защиту организма от чужеродных антигенов. Транспортную.Белки участвуют в переносе кровью кислорода (гемоглобин) , липидов (липопротеиды) , углеводов (гликопротеиды) , некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ и др. Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур. 

2. Наследственная изменчивость как движущая сила эволюции.

Наследственность— свойство организмов передавать особенности строения и жизнедеятельности из поколения в поколение. 

Материальные основы наследственности— хромосомы и гены, в которых хранится информация о признаках организма. Передача генов и хромосом из поколения в поколение благодаря размножению. Развитие дочернего организма из одной клетки — зиготы или группы клеток материнского организма в процессе размножения. Локализация в ядрах клеток, участвующих в размножении, генов и хромосом, определяющих сходство дочернего организма с материнским. 

Изменчивость— общее свойство всех организмов приобретать новые признаки в процессе индивидуального развития. 

Наследственная изменчивость— фактор эволюции. Появление новых признаков у организмов и их многообразие — материал для действия естественного отбора, сохранения особей с изменениями, соответствующими среде обитания, формирования приспособленности организмов к изменяющимся условиям внешней среды.

Билет №2

2.3.3. Белки, их строение и функции. Биология [Полный справочник для подготовки к ЕГЭ]

2.3.3. Белки, их строение и функции

Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции.

В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы. Мономерами белков являются аминокислоты – вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части аминогруппу NH2 и карбоксильную группу СООН и изменяемую часть – радикал. Именно радикалами аминокислоты отличаются друг от друга. Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. Их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.

В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых животные синтезировать не могут. Они получают их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты. Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительных трактах животных. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.

Структура белковой молекулы. Под структурой белковой молекулы понимают ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы, которая должна умещаться в различных отделах и органоидах клетки, причем не одна, а вместе с огромным количеством других молекул.

Последовательность аминокислот в молекуле белка образует его первичную структуру. Она зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК (гене), кодирующем данный белок. Соседние аминокислоты связаны пептидными связями, возникающими между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты.

Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали. Так возникает вторичная структура белковой молекулы. Между СО и NH – группами аминокислотных остатков, соседних витков спирали, возникают водородные связи, удерживающие цепь.

Молекула белка сложной конфигурации в виде глобулы (шарика), приобретает третичную структуру. Прочность этой структуры обеспечивается гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями.

Некоторые белки имеют четвертичную структуру, образованную несколькими полипептидными цепями (третичными структурами). Четвертичная структура так же удерживается слабыми нековалентными связями – ионными, водородными, гидрофобными. Однако прочность этих связей невелика и структура может быть легко нарушена. При нагревании или обработке некоторыми химическими веществами белок подвергается денатурации и теряет свою биологическую активность. Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Разрушение первичной структуры необратимо.

В любой клетке есть сотни белковых молекул, выполняющих различные функции. Кроме того, белки имеют видовую специфичность. Это означает, что каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов. Это создает серьезные трудности при пересадке органов и тканей от одного человека к другому, при прививках одного вида растений на другой и т.д.

Функции белков. Каталитическая (ферментативная) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.

Транспортная – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.

Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь.

Структурная – одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.

Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.

Сигнальная – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.

Энергетическая – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.

ПРИМЕРЫ ЗАДАНИЙ

Часть А

А1. Последовательность аминокислот в молекуле белка зависит от:

1) структуры гена 3) их случайного сочетания

2) внешней среды 4) их строения

А2. Человек получает незаменимые аминокислоты путем

1) их синтеза в клетках 3) приема лекарств

2) поступления с пищей 4) приема витаминов

А3. При понижении температуры активность ферментов

1) заметно повышается

2) заметно понижается

3) остается стабильной

4) периодически изменяется

А4. В защите организма от кровопотерь участвует

1) гемоглобин 3) фибрин

2) коллаген 4) миозин

А5. В каком из указанных процессов белки не участвуют?

обмен веществ

кодирование наследственной информации

ферментативный катализ

транспорт веществ

А6. Укажите пример пептидной связи:

Часть В

В1. Выберите функции, характерные для белков

1) каталитическая 4) транспортная

2) кроветворная 5) рефлекторная

3) защитная 6) фотосинтетическая

В2. Установите соответствие между структурой белковой молекулы и ее особенностями

Часть С

С1. Почему продукты хранят в холодильнике?

С2. Почему продукты, подвергшиеся тепловой обработке, хранятся дольше?

СЗ. Объясните понятие «специфичность» белка, и какое биологическое значение имеет специфичность?

С4. Прочитайте текст, укажите номера предложений, в которых допущены ошибки и объясните их 1) Большая часть химических реакций в организме катализируется ферментами. 2) Каждый фермент может катализировать множество типов реакций. 3) У фермента есть активный центр, геометрическая форма которого изменяется в зависимости от вещества, с которым фермент взаимодействует. 4) Примером действия фермента может быть разложение мочевины уреазой. 5) Мочевина разлагается на двуокись углерода и аммиак, которым пахнет кошачий лоток с песком. 6) За одну секунду уреаза расщепляет до 30 ООО молекул мочевины, в обычных условиях на это потребовалось бы около 3 млн лет.

Данный текст является ознакомительным фрагментом.

Продолжение на ЛитРес

Белки, их строение и функции

Реферат

Белки, их строение и функции

Содержание

Введение

1.Аминокислотный состав белков

2.Классификация белков в зависимости от строения

3.Строение белков

4.Функции белков в организме

Выводы

Список литературы

Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, состоящие из аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, из разных комбинаций которых получается большое многообразие белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков. белок аминокислотный фибриллярный мембранный

Молекула белка состоит из углерода, водорода, азота, серы, кислорода. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими железо, фосфор, цинк и медь.

Белки имеют большую молекулярную массу: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78 [2,4,5].

Белки состоят из α-аминокислот. Основными являются 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их найдено свыше 170.

В организме человека и других животных выделяют:

- заменимые аминокислоты - могут образовываться;

- незаменимые аминокислоты - не могут образовываться.

Незаменимые аминокислоты попадают в организм вместе с пищей. Растения образуют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава различают белки:

- полноценные – включают все аминокислоты;

- неполноценные - включают только некоторые аминокислоты.

Выделяют белки простые и сложные:

- простые - содержат только из аминокислот;

- сложные – включают кроме аминокислот неаминокислотный компонент (простетическую группу). Он состоит из металлов (металлопротеинов), углеводов (гликопротеинов), липидов (липопротеинов), нуклеиновых кислот (нуклеопротеинов) [1].

В аминокислотах различают:

1) карбоксильную группу (–СООН),

2) аминогруппу (–Nh3),

3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы), отличается у разных видов аминокислот.

В зависимости от аминогрупп и карбоксильных групп различают:

- нейтральные аминокислоты, содержащие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу;

- основные аминокислоты, содержащие более одной аминогруппы;

- кислые аминокислоты, содержащие более одной карбоксильной группы.

Поэтому аминокислоты проявляют амфотерные свойства [1].

В зависимости от строения выделяют группы белков:

- Фибриллярные белки, их строение высокорегулярно, формируют полимерные соединения.

- Глобулярные белки имеют сферическую форму, являются водорастворимыми.

- Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки.

Различают простые и сложные белки:

- простые содержат только полипептидные цепи,

- сложные включают дополнительно неаминокислотные группы. Их подразделяют в зависимости от химической природы простетических групп:

- Гликопротеины, включают углеводы;

- Липопротеины включают липиды;

- Металлопротеиды включают ионы металлов;

- Нуклеопротеиды включают ДНК или РНК;

- Фосфопротеины включают части фосфорной кислоты;

- Хромопротеиды включают окрашенные остатки различной химической природы [2,3,4,5].

Молекулы белков выглядят как линейные полимеры. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто обозначают пептидами, при большей степени полимеризации — белками, но такое деление очень относительно [2,3,4,5].

Пептидные связи в белке формируются в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с α-аминогруппой (-Nh3) другой аминокислоты.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

1. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи (рис.1).

Важными характеристиками первичной структуры становятся устойчивые сочетания аминокислотных остатков, несущие определённую функцию [2,4,5].

Рисунок 1 – Первичная структура белков.

2. Вторичная структура — локальное упорядочивание части полипептидной цепи, уравношенное водородными связями (рис.2).

Рисунок 2 – Вторичная структура белков.

Основные типы вторичной структуры белков:

- α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы.

- β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей.

- π-спирали и др. [2,4,5].

3. Третичная структура — пространственная форма полипептидной цепи (рис.3). Включает части вторичной структуры, уравновешенные разными видами взаимодействий, но основная роль принадлежит гидрофобным [2,4,5].

Рисунок 3 – Третичная структура белков.

4. Четвертичная структура (субъединичная, доменная) — взаимное местоположение нескольких полипептидных цепей в структуре единого белкового комплекса (рис.4). Молекулы белка с четвертичной структурой синтезируются на рибосомах по отдельности и только затем формируют общую надмолекулярную структуру. В структуре такого белка могут быть идентичные и различающиеся полипептидные цепочки. В уравновешивании четвертичной формы выделяют взаимодействия, как в третичной структуре. Надмолекулярные комплексы могут включать десятки молекул белка [2,4,5].

Рисунок 4 – Четвертичная структура белков.

Белки – это важные компоненты всех живых организмов, они участвуют в жизнедеятельности клетки.

Поскольку один и тот же белок может выполнять несколько функций, то классификация белков по ним достаточно условная [2,4,5].

Каталитическая функция

Ферменты — это белки катализирующие разные реакции. Они способствуют расщеплению сложных молекул (катаболизм), их образованию (анаболизм), и др. Активный центр – это часть белка, отвечающая за связывание субстрата.

Выделяют 6 классов ферментов:

КФ 1: Оксидоредуктазы активизируют окислительно-восстановительные реакции;

КФ 2: Трансферазы активизируют перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую;

КФ 3: Гидролазы активизируют гидролиз химических связей;

КФ 4: Лиазы активизируют разрыв химических связей без гидролиза с формированием двойной связи в одном из продуктов;

КФ 5: Изомеразы активизируют структурные или геометрические превращения в молекуле субстрата;

КФ 6: Лигазы активизируют формирование химических связей между субстратами за счёт гидролиза дифосфатной связи АТФ или трифосфата [2,4,5].

Структурная функция

Структурные белки отвечают за форму клеток и органов. Многие из них являются филаментозными: например, глобулярные, растворимые мономеры актина и тубулина после полимеризации образуют длинные нити скелета клетки. Коллаген и эластин — главные части межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из кератина формируются волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины [2,4,5].

Защитная функция

У белка выделяют следующие виды защитных функций:

- Физическая защита организма. В основном это белки со структурной функцией.

- Химическая защита заключается в соединении токсинов белками, т.е. в детоксикации.

- Иммунная защита – белки отвечают на повреждение и на атаку патогенов [2,4,5].

Регуляторная функция

Все реакции клетки управляются белками, они регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, трансляцию, транскрипцию, сплайсинг, активность других белков и др. Данную функцию белки проявляют за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо в результате специфичного связывания с другими молекулами [2,4,5].

Сигнальная функция

Это способность молекул передавать сигналы между клетками, тканями, органами и организмами. Часто данную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные управляющие белки также выполняют передачу сигналов.

Такую функцию проявляют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др. [2,4,5].

Транспортная функция

Белки, участвующие в транспорте, обладают высоким сродством (аффинность) к субстрату, когда его много, и легко высвобождают его там, где его мало.

Некоторые мембранные белки осуществляют транспорт малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Белки-каналы состоят из заполненных водой внутренних пор, которые помогают веществам перемещаться через мембрану [2,4,5].

Запасная (резервная) функция

В виде белков может запасаться энергия и другие вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных. Определенные белки являются источником аминокислот [2,4,5].

Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут быть в цитоплазме и в клеточной мембране. При его воздействии вещества на определённый участок белка происходит его конформационное изменение, в том числе меняется конформация другой части молекулы, и передается сигнал на другие клеточные компоненты[2,4,5].

Моторная (двигательная) функция

Моторные белки отвечают за движение организма. Сюда относится локомоция, перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также направленный и активный внутриклеточный транспорт [2,4,5].

Все белки являются полипептидами, но не всякий полипептид является белком.

Каждый белок имеет свое специфическое строение.

Функции белков в организме разнообразны.

  1. Гараев С.Н., Редкозубова Г.В., Постолати Г.В. Аминокислоты в живом организме. Кишинев, 2009. 552 с.

  2. Кнорре Д.Г., Годовикова Т.С., Мызина С.Д., Федорова О.С. Биоорганическая химия. Новосибирск, 2011. 487 с.

  3. Кузьмичева Л.В., Борченко Р.В., Новожилова О.С. Биологическая химия (Краткий курс лекций). Саранск, 2010. 154 с.

  4. Кухта В. К., Морозкина Т. С., Олецкий Э. И., Таганович А. Д. Биологическая химия. М.: Бином, 2008. 688 с.

  5. Щербак И. Г. Биологическая химия. СПб.: Издательство СПбГМУ, 2005. 480 с.

функций белков | 5 основных функций, что, где и как

Белки - это самые распространенные органические молекулы на Земле. Они в изобилии присутствуют в каждой живой клетке. Белки - это полимеры, состоящие из тысяч аминокислот, связанных пептидными связями. Длинные цепи аминокислот, известные как полипептиды, складываются вокруг себя несколькими способами, образуя сложные структуры, называемые белками.

Функции, выполняемые белками, можно разделить на разные категории.Некоторые функции важны на клеточном уровне, в то время как другие необходимы для лучшей работы организма в целом. Здесь мы попытаемся понять различные функции, выполняемые белками в нашем организме, на различных примерах.

Все ферменты белки

Ферменты - это белки, которые необходимы для любой химической реакции в нашем организме. Они катализируют биохимическую реакцию, чтобы жизнь могла продолжаться.

Пример ферментативной реакции в нашем организме - гликолиз.Это процесс высвобождения энергии из молекулы глюкозы. Эта энергия требуется для выполнения нескольких процессов, происходящих внутри клетки. Процесс гликолиза включает около 10 этапов, каждый из которых требует определенного фермента. Отсутствие единственного фермента останавливает процесс, и энергия из глюкозы не может быть получена.

Синтез белков также требует определенных ферментов. Синтез белка включает транскрипцию ДНК в мРНК, а затем трансляцию мРНК рибосомами.Оба эти шага требуют ферментов, которые являются белками. Например;

  • РНК-полимераза - это фермент, необходимый для соединения нуклеотидов РНК в процессе транскрипции.
  • Аминоацил тРНК синтетаза - это фермент, который присоединяет определенные аминокислоты к тРНК, чтобы ее можно было использовать в синтезе белка.

Таким образом, от получения энергии до производства белков, все химические процессы в живых организмах нуждаются в ферментах, и все ферменты являются белками. Роль белков как ферментов - самая важная и важная функция, выполняемая белками.

Белки действуют как рецепторы на клеточных мембранах

Белки являются важными компонентами всех клеточных мембран и мембран органелл. Одна из функций этих мембранных белков состоит в том, что они действуют как рецепторы. Гормоны, нейротрансмиттеры и другие сигнальные молекулы связываются с этими рецепторами и передают сигналы клеткам. Таким образом, белки играют роль в передаче сигналов клетками, которая важна для скоординированной функции всех клеток, присутствующих в нашем организме.Рассмотрим следующий пример, чтобы понять роль белков как рецепторов.

  • Инсулин - это гормон, контролирующий уровень глюкозы в крови. Он выполняет свою функцию, связываясь со своим рецептором, который является белком. Инсулин связывается со своим рецептором, который посылает сигналы для открытия каналов глюкозы, так что глюкоза может поступать из крови в печень и мышечные клетки. Если рецепторы инсулина отсутствуют, уровень глюкозы в крови нельзя регулировать.

Этот и ряд других примеров в нашем организме доказывают, почему белки необходимы для передачи клеточных сигналов и координации клеточных функций.

Некоторые гормоны также являются белками

Белки действуют не только как клеточные рецепторы, но и как гормоны. Инсулин и глюкагон - два гормона, которые по своей природе являются белками. Оба эти гормона необходимы для регулирования уровня глюкозы в крови. Они контролируют поглощение и высвобождение глюкозы клетками, гликолиз и глюконеогенез, а также синтез и деградацию гликогена. Роли этих гормонов в нашем организме перечислены ниже;

  • Инсулин высвобождается поджелудочной железой при высоком уровне глюкозы в крови.Он способствует усвоению клетками глюкозы, ее расщеплению, а также хранению в виде гликогена. Он также подавляет синтез новых молекул глюкозы из неуглеводных источников (глюконеогенез).
  • Глюкагон высвобождается поджелудочной железой при низком уровне глюкозы в крови. Он способствует расщеплению гликогена с высвобождением глюкозы. Он также способствует глюконеогенезу.

Белки действуют как транспортные каналы в клеточных мембранах

Белки, присутствующие в клеточных мембранах, также действуют как транспортные каналы.Вещества, которые не проницаемы через мембраны из-за своего размера или заряда, могут проникать в клетку через эти белковые каналы. Один белковый канал специфичен для одного или нескольких веществ. Примеры белковых каналов приведены ниже;

  • Аквапорины - это белковые каналы, которые позволяют молекулам воды проходить через клетки
  • GLUT (переносчик глюкозы) являются переносчиками молекул глюкозы
  • Натриевые каналы обеспечивают прохождение ионов натрия внутри клетки
  • Калиевые каналы пропускают только ионы калия пройти через них
  • Кальциевые каналы специфичны только для ионов кальция

Это несколько примеров белковых каналов, присутствующих в мембранах.

Белки поддерживают форму и структуру клетки

Это еще одна важная клеточная функция, выполняемая белками. Цитоскелет состоит из нескольких связанных между собой белковых нитей. Белки в цитоскелете организованы в виде микротрубочек, микрофиламентов и промежуточных филаментов. Все эти компоненты цитоскелета расположены особым образом, сохраняя форму клетки. Важные белки, из которых состоит цитоскелет, включают актин и тубулин.В отсутствие этих белков клетка не могла бы поддерживать свою структуру.

Белки участвуют в делении клеток

Деление клеток - это процесс, при котором зрелая взрослая родительская клетка делится на дочерние клетки. Белки также необходимы для этого процесса.

Во время деления клетки хромосомы разделяются на две половины путем растяжения. Это разделение хромосом осуществляется белками, известными как волокна веретена.

Белки также необходимы для деления цитоплазмы, которое происходит после разделения хромосом.

Белки необходимы для транспорта внутри клетки

Для внутриклеточного транспорта различных веществ необходимы специфические транспортные белки. Различные белки, которые участвуют во внутриклеточных белках, известны как моторные белки. Эти белки используют энергию в форме АТФ и перемещаются по микротрубочкам для транспортировки различных веществ в цитоплазме клетки. Примером моторных белков является белок кинезин. Он участвует в транспорте различных веществ в аксонах нейронов.

Белки необходимы для транспорта кислорода

Эта функция белков важна для выживания организма в целом. В этом процессе участвуют два белка: гемоглобин и миоглобин.

Гемоглобин

Это белок, присутствующий в красных кровяных тельцах. Гемоглобин состоит из четырех полипептидных цепей, двух альфа-цепей и двух бета-цепей, которые намотаны друг на друга. Каждая из этих полипептидных цепей несет одну гемовую группу (содержащую атом железа).

Этот белок отвечает за транспорт кислорода из легких в тканевую жидкость. Одна молекула кислорода может связываться с четырьмя молекулами кислорода. Он связывается с молекулами кислорода, присутствующими в воздухе, проходя через легкие. Эти молекулы кислорода высвобождаются, когда кровь проходит через ткани.

Любой недостаток или отклонение от нормы гемоглобина нарушает перенос кислорода кровью. Наши клетки не могут выжить без кислорода. Любое нарушение подачи кислорода приведет к гибели клеток пораженных тканей.

Миоглобин

Миоглобин - еще один белок, участвующий в транспортировке кислорода. Он состоит из одной полипептидной цепи с гемовой группой. Это цитоплазматический белок, имеющий более высокое сродство к молекулам кислорода, что означает, что он может связываться с кислородом даже при высокой концентрации кислорода. Его функция - транспортировать кислород из тканевой жидкости в клетки.

Из-за своего высокого сродства к кислороду миоглобин выделяет кислород в очень низких концентрациях.Эта особенность миоглобина отвечает за хранение кислорода в тканях.

Белки необходимы для транспорта различных веществ в крови

Хотя кровь действует как транспортная среда, белки необходимы для удержания и транспортировки некоторых веществ, которые не могут растворяться в крови. Эта функция белков также важна для правильного функционирования организма. Некоторые примеры транспортных белков, присутствующих в крови, следующие.

  • Альбумин является основным транспортным белком крови.Он действует как переносчик жирных кислот, стероидов, гормонов щитовидной железы, липофильных препаратов, тяжелых металлов, ионов кальция и билирубина
  • Преальбумин - еще один транспортный белок в крови, который переносит стероидные гормоны, тироксин и витамин А
  • Гаптоглобин является транспортным средством. белок, несущий свободный гемоглобин, присутствующий в плазме
  • Связывающий тироксин белок специфичен для гормона щитовидной железы
  • HDL - это липопротеин, который транспортирует холестерин из тканей в печень
  • LDL - еще один липопротеин, который транспортирует холестерин из печени в ткани

Белки участвуют в сокращении мышц

Сокращение мышц - это процесс, который позволяет нам выполнять повседневные жизненные задачи, такие как ходьба, бег, сидение, стояние, письмо и даже речь.Этот процесс сокращения мышц также происходит из-за белков. Сократительные белки присутствуют в мышечных волокнах. Эти белки взаимодействуют определенным образом, что позволяет сокращать и расслаблять мышцы. Наиболее важные сократительные присутствия:

Белки предотвращают отеки

Отек - это состояние, при котором избыточная жидкость вытекает из кровеносных сосудов и скапливается в тканях. Потеря жидкости из крови приводит к снижению артериального давления. Это потенциально смертельное состояние, которое может поставить под угрозу эффективную доставку крови к тканям тела.

Белки, присутствующие в крови, известные как белки плазмы, предотвращают утечку жидкости через капилляры благодаря своему осмотическому эффекту. Онкотическое давление из-за белков плазмы удерживает воду внутри кровеносных сосудов, предотвращая ее попадание в тканевые жидкости, предотвращая отек. Если эти белки отсутствуют, отек развивается в разных частях тела.

Белки защищают наш организм от болезней

Эту функцию выполняют антитела. Антитела или иммуноглобулины - это белки плазмы, которые вырабатываются в ответ на попадание различных болезнетворных агентов в наш организм.Они борются с этими патогенами и защищают наш организм от их вредного воздействия. Если в нашем организме уже присутствуют антитела против патогена, они уничтожают патоген до того, как он вызовет какое-либо заболевание. Этот процесс известен как иммунитет.

Белки необходимы для пищеварения

Процесс пищеварения включает расщепление сложных веществ, присутствующих в нашем рационе, на более простые, чтобы они могли всасываться в кровь. Расщепление различных пищевых веществ на более простые молекулы происходит в нашей пищеварительной системе ферментами, которые по своей природе являются белками.

Белки также действуют как запасные вещества

Белки - это полимеры аминокислот. Они действуют как запасные вещества, в которых хранятся тысячи аминокислот. Эти аминокислоты высвобождаются из белков, когда они необходимы организму. Примеры запасных белков:

  • Казеин в молоке
  • Альбумин в яйце

Эти белки обеспечивают незаменимые аминокислоты, необходимые организму для производства нескольких белков. Более того, во время голодания белки, присутствующие в организме, также могут использоваться в качестве источника энергии для обеспечения калорий, необходимых для выполнения различных функций организма.

Белки контролируют экспрессию генов

Экспрессия гена - это процесс, посредством которого информация в конкретном гене копируется в форме мРНК, а затем эта мРНК используется рибосомами для кодирования белка этим геном.

Этот процесс экспрессии генов контролируется факторами транскрипции. Эти факторы транскрипции позволяют транскрипцию генов только тех белков, которые в настоящее время необходимы организму.

Факторы транскрипции также являются белками по своей природе.Таким образом, белки регулируют свой собственный синтез, регулируя экспрессию генов.

Сводка

Белки - это полимеры, состоящие из аминокислот. Они участвуют практически во всех процессах, происходящих в нашем организме. Сводка функций, выполняемых белками, выглядит следующим образом;

  • Как ферменты, белки необходимы для всех химических процессов в живых организмах
  • Как гормоны и клеточные рецепторы, они необходимы для клеточной передачи сигналов и координации
  • Как транспортные каналы, белки необходимы для проникновения ионов и более размер частиц в клетки
  • Являясь компонентами цитоскелета, они поддерживают форму клеток
  • Волокна веретена - это белковые волокна, необходимые для деления клеток
  • Гемоглобин и миоглобин - белки, необходимые для транспорта кислорода
  • Альбумин и другие белки плазмы необходимы для транспортировки липидов, лекарств и других веществ в крови
  • Сократительные белки необходимы для сокращения мышц
  • Антитела - это белки, которые защищают наш организм от вредоносных болезней
  • Белки плазмы поддерживают баланс жидкости в нашем организме
  • Они регулируют экспрессию генов
  • Белки также обеспечивают энергией тело во времена голода

Список литературы

  1. Лодиш Х, Берк А., Мацудаира П., Кайзер Калифорния, Кригер М., Скотт М.П., ​​Зипуркси С.Л., Дарнелл Дж. (2004).Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк: WH Freeman and Company
  2. Zhang C, Kim SH (февраль 2003 г.). «Обзор структурной геномики: от структуры к функции» . Текущее мнение в химической биологии. 7 (1): 28–32. DOI : 10.1016 / S1367-5931 (02) 00015-7 . PMID 12547423
  3. Sleator RD (2012).«Прогнозирование функций белков». Функциональная геномика. Методы молекулярной биологии. 815 . С. 15–24. doi : 10.1007 / 978-1-61779-424-7_2 . ISBN 978-1-61779-423-0 . PMID 22130980
.

Что такое белки и каковы их функции в организме ?: (EUFIC)

Последнее обновление: 16 декабря 2019 г.

Белки состоят из многих строительных блоков, известных как аминокислоты. Нашему организму нужен диетический белок, чтобы поставлять аминокислоты для роста и поддержания наших клеток и тканей. Наши диетические потребности в белке меняются на протяжении всей жизни. Европейское управление по безопасности пищевых продуктов (EFSA) рекомендует взрослым потреблять не менее 0,83 г белка на 1 кг массы тела в день (например,грамм. 58 г / сутки для взрослого 70 кг). Белки растительного и животного происхождения различаются по качеству и усвояемости, но обычно это не вызывает беспокойства у большинства людей, если их общий белок удовлетворяет их потребности. Мы должны стремиться к потреблению белка из различных источников, который приносит пользу как нашему здоровью, так и планетам.

Из чего состоят белки?

Белки состоят из множества различных аминокислот, связанных вместе. Существует двадцать различных строительных блоков из этих аминокислот, которые обычно встречаются у растений и животных.Типичный белок состоит из 300 или более аминокислот, и конкретное количество и последовательность аминокислот уникальны для каждого белка. Подобно алфавиту, «буквы» аминокислот могут быть расположены миллионами различных способов для создания «слов» и целого белкового «языка». В зависимости от количества и последовательности аминокислот полученный белок будет принимать определенную форму. Эта форма очень важна, поскольку она будет определять функцию белка (например, мышц или ферментов). У каждого вида, включая человека, есть свои характерные белки.

Аминокислоты подразделяются на незаменимые и несущественные. Как следует из названия, незаменимые аминокислоты не могут вырабатываться организмом и поэтому должны поступать из нашего рациона. В то время как незаменимые аминокислоты могут вырабатываться организмом и, следовательно, не должны поступать с пищей.

Таблица 1. Незаменимые и заменимые аминокислоты.

Незаменимые аминокислоты

Незаменимые аминокислоты

Гистидин

Изолейцин

лейцин

Лизин

метионин

Фенилаланин

Треонин

Триптофан

Валин

Аланин

аргинин *

Аспарагин

Аспартат

Цистеин *

Глутамат

Глютамин *

Глицин *

Пролайн *

Серин

Таурин *

Тирозин *

* это условно незаменимые аминокислоты, что означает, что они необходимы только при определенных условиях (например,грамм. для новорожденных). 1

Что белки делают для организма?

Наши тела состоят из тысяч различных белков, каждый из которых выполняет определенную функцию. Они составляют структурные компоненты наших клеток и тканей, а также многие ферменты, гормоны и активные белки, секретируемые иммунными клетками (рис. 1).

Эти белки организма постоянно восстанавливаются и заменяются на протяжении всей нашей жизни. Этот процесс (известный как «синтез белка») требует непрерывного поступления аминокислот.Хотя некоторые аминокислоты могут быть переработаны в результате распада старых белков организма, этот процесс несовершенен. Это означает, что мы должны потреблять диетический белок, чтобы удовлетворять потребности нашего организма в аминокислотах.

Поскольку белок необходим для роста клеток и тканей, адекватное потребление белка особенно важно в периоды быстрого роста или повышенной потребности, например, в детстве, подростковом возрасте, беременности и кормлении грудью. 1

Рисунок 1. Функции белков в организме.

Какие продукты богаты белком?

Белок содержится как в растительной, так и в животной пище. На рисунке 2 показано содержание белка в типичной порции обычных продуктов животного и растительного происхождения. Для получения дополнительной информации о том, как оценить размер здоровой порции, см. Измерение размера порции руками.

Рисунок 2. Продукты с высоким содержанием белка. 2

Есть ли разница между белками животного и растительного происхождения?

Как видно на Рисунке 2, продукты животного и растительного происхождения могут быть богатыми источниками белка.Но одинаковы ли они по качеству?

Качество протеина можно определить по-разному; однако все определения относятся к распределению и соотношению незаменимых и заменимых аминокислот, которые они содержат. В целом белки животного происхождения имеют более высокое качество, поскольку они содержат более высокие пропорции незаменимых аминокислот по сравнению с белками растительного происхождения.

Существует распространенное заблуждение, что в растительных белках полностью отсутствуют некоторые незаменимые аминокислоты. Фактически, большинство белков растительного происхождения будут содержать все 20 аминокислот, но, как правило, имеют ограниченное количество определенных незаменимых аминокислот, известных как их ограничивающие аминокислоты.Это означает, что если небольшое количество растительных продуктов потребляется в качестве единственных источников белка, они вряд ли обеспечат достаточное количество незаменимых аминокислот для удовлетворения наших потребностей. Для людей, которые практически не потребляют продукты животного происхождения, таких как веганы или вегетарианцы, важно, чтобы они потребляли белок из источников с дополнительными ограничивающими аминокислотами. Например, потребление риса (с ограниченным содержанием лизина и тиамина, но с высоким содержанием метионина) и бобов (с ограниченным содержанием метионина, но с высоким содержанием лизина и тиамина) обеспечит дополнительные аминокислоты, которые могут помочь удовлетворить потребности в незаменимых аминокислотах.

Белки животного и растительного происхождения также различаются по своей биодоступности и усвояемости. Оценка усвояемых незаменимых аминокислот (DIAAS) является рекомендуемым методом определения перевариваемости диетического белка и выражается в значениях ниже или иногда даже выше 100. 3 DIAAS более 100 указывает на то, что белок имеет очень высокую усвояемость и качество и является хороший протеин, дополняющий те, которые имеют более низкие качества. Белки животного происхождения, как правило, имеют более высокие баллы DIAAS по сравнению с белками растительного происхождения (Таблица 2).Поскольку большинство людей потребляют белок из различных источников, качество и усвояемость белка обычно не вызывает беспокойства.

Таблица 2. DIAAS и качество различных типов протеина на 100 г пищи. 3, 4

Тип белка

DIAAS

Качество

Пшеница

40

Низкий

Миндаль

40

Низкая

Рис

59

Низкая

Горох

64

Низкая

Нут

83

средний

Куриная грудка

108

Высокая

Яйцо

113

Высокая

Цельное молоко

114

Высокая

Сколько белка мы должны есть каждый день?

EFSA разработало диетические контрольные значения (DRV) для белка.DRV для белка на разных этапах жизни сведены в таблицу 3. Для среднего взрослого рекомендуется потреблять не менее 0,83 г белка на каждый килограмм веса тела в день. 1 Другими словами, взрослый человек весом 70 кг должен стремиться съедать не менее 58 г белка в день. Это эквивалентно белку, содержащемуся примерно в 200 г куриной грудки или 240 г ореховой смеси.

В периоды роста, например, в детстве, беременности и кормлении грудью, потребности в белке относительно высоки.Кроме того, в пожилом возрасте соотношение белков и энергии начинает увеличиваться. Это означает, что нам требуется такое же количество белка, но меньше энергии (или калорий) из-за снижения скорости метаболизма и более малоподвижного образа жизни. 1

Таблица 3. Диетические справочные значения для стадий жизни. 1 BW: масса тела.

Справочное значение

г / сутки 70 кг взрослые

Детство (12 мес - 17 лет)

1.14 - 0,83 г / кг BW

Взрослые (18-65 лет)

0,83 г / кг BW

58 г

Пожилые люди (> 65 лет)

1 г / кг BW

70 г

Беременность

0,83 г / кг BW

58 г

+ 1г в сутки

59 г

+ 9 г в сутки

67 г

+ 28 г в сутки

86 г

Грудное вскармливание (0-6 месяцев)

+ 19 г в сутки

77 г

Грудное вскармливание (> 6 месяцев)

+13 г в сутки

71 г

Сколько белка мы едим каждый день?

В целом европейцы потребляют достаточно белка, а дефицит белка в большинстве развитых стран встречается редко (диаграмма 3).Поскольку диета европейцев уже превышает требуемый уровень, EFSA не рекомендует увеличивать текущее потребление белка. 1

Рисунок 3. Потребление белка в европейских странах. 1

В чем польза протеина для здоровья?

Потребление достаточного количества протеина для удовлетворения потребностей нашего организма важно для многих функций организма. Однако есть данные, позволяющие предположить, что в определенных ситуациях увеличение потребления белка сверх требуемых уровней может принести дополнительную пользу для здоровья.

Белок и контроль веса

Было доказано, что употребление в пищу продуктов, богатых белком, усиливает чувство сытости (также известное как сытость) больше, чем продукты с высоким содержанием жиров или углеводов. Краткосрочные исследования показали, что диета с высоким содержанием белка (например, 1,2-1,6 г / кг в день; 84-112 г в день для взрослого человека весом 70 кг) может помочь снизить общее потребление калорий и ускорить потерю веса. 5 Однако доказательства долгосрочного поддержания веса менее очевидны. 5 Как и все диеты, диета с высоким содержанием белка эффективна только в том случае, если ее придерживаются, что может быть затруднительно для некоторых людей, а низкая приверженность может частично объяснить ограниченную пользу, наблюдаемую при длительном поддержании веса. 5

Белок и саркопения

Саркопения - это заболевание, характеризующееся прогрессирующей потерей мышечной массы и физических функций, что обычно связано с пожилыми людьми. Саркопения связана с повышенной слабостью, риском падений, функциональным снижением и даже ранней смертью. 6 Поскольку белок необходим для восстановления и поддержания мышечной массы, неудивительно, что низкое потребление белка связано с повышенным риском развития саркопении. 6 Точно так же увеличение потребления белка, а также увеличение физической активности могут помочь сохранить мышечную массу и силу с возрастом, снижая риск саркопении и заболеваний скелета.

Белок и спортивные результаты

Белок уже давно ассоциируется со спортивной продуктивностью.Белок играет ключевую роль в восстановлении и укреплении мышечной ткани после тренировки. Хотя белок имеет решающее значение для наращивания мышечной массы, для получения максимальных преимуществ его следует рассматривать в контексте всей диеты, которая включает правильное количество углеводов, жиров, витаминов и минералов. Оптимальное потребление белка будет зависеть от типа (например, тренировка на выносливость или сопротивление), продолжительности и интенсивности упражнений, причем большее количество не всегда означает лучший результат. Потребление белка 1,4–2,0 г на кг массы тела в день (например,грамм. 98 - 140 г в день для взрослого весом 70 кг) считается достаточным для удовлетворения потребностей большинства людей, занимающихся спортом. 7 Спортсмены должны стремиться к достижению потребления белка за счет сбалансированной диеты, с использованием белковых добавок для людей, которым необходимо поддерживать высокий уровень белка, но ограничивать общее потребление калорий.

Что произойдет, если вы съедите слишком много белка?

Недостаточно доказательств для установления порога потребления белка, и EFSA заявило, что потребление белка в два раза превышает DRV (1.7 г / кг в день, или 119 г в день для взрослого весом 70 кг) все еще считается безопасным при нормальных условиях. 1 Для людей с заболеванием почек избыток белка может быть проблемой, и этим людям следует проконсультироваться с диетологом или терапевтом, прежде чем повышать уровень белка.

Увеличение веса

Существует распространенное заблуждение, что нельзя набрать вес, употребляя белок. Это неправда, так же, как углеводы и жиры, при потреблении во время избытка калорий избыток белка может превращаться в жировые отложения, что приводит к увеличению веса.Когда дело доходит до поддержания веса, самое главное - сохранять энергетический баланс.

Красное и обработанное мясо и риск рака

Белок необходим для хорошего здоровья, но некоторые продукты с высоким содержанием белка могут быть лучше для нашего здоровья, чем другие. В частности, потребление большого количества красного и обработанного мяса было связано с повышенным риском некоторых видов рака. 8 Красное мясо является хорошим источником белка, а также многих других важных питательных веществ, таких как железо, витамин B 12 и цинк, и его необязательно полностью избегать, чтобы снизить риск.Всемирный фонд исследований рака рекомендует нам стараться потреблять не более трех порций (около 350-500 г вареной массы) красного мяса в неделю и очень мало обработанного мяса, если таковое имеется. 8

Белковая устойчивость

Выбор продуктов питания, который мы делаем, влияет не только на наше здоровье, но и на окружающую среду. В целом, белки животного происхождения, такие как говядина, молочные продукты и баранина, оказывают более сильное воздействие на окружающую среду (т. Е. Используют больше ресурсов и производят больше парниковых газов) по сравнению с растительными источниками, такими как соя, горох и чечевица (рисунок 4). 9 Хотя нет необходимости и не рекомендуется полностью отказываться от продуктов животного происхождения, изменение рациона питания с включением большего количества источников растительного белка может принести пользу нашему здоровью и планете. 10 Устойчивое питание - это больше, чем просто выбор экологически чистых продуктов, богатых белком. Дополнительные советы о том, как вести более устойчивый образ жизни, см. В советах по здоровому и рациональному питанию и советах по сокращению пищевых отходов.

Рисунок 4 . Содержание белка и выбросы парниковых газов (ПГ) в различных пищевых продуктах. 9

Заключение

Белок необходим для жизни; он поставляет незаменимые аминокислоты, необходимые для роста и поддержания наших клеток и тканей. Наша потребность в белке зависит от стадии нашей жизни, и большинство европейцев потребляют достаточно, чтобы удовлетворить свои потребности. Поскольку большинство людей придерживаются разнообразной диеты, качество и усвояемость белков, которые они едят, не должны вызывать беспокойства, если общее количество белка удовлетворяет их ежедневные потребности. Поскольку мы едим продукты, а не питательные вещества, мы должны выбирать продукты, богатые белком, которые не только содержат незаменимые аминокислоты, но и поддерживают здоровую и устойчивую диету.

Список литературы

  1. EFSA (2012). Европейское агентство по безопасности пищевых продуктов, Научное заключение о диетических референсных значениях белка. EFSA Journal 2012; 10 (2): 2557
  2. База данных Великобритании по составу пищевых продуктов.
  3. Консультация, F.E., 2011. Оценка качества диетического белка в питании человека. FAO Food Nutr. Пап, 92, стр. 1-66.
  4. Филлипс, С.М., 2017. Современные концепции и нерешенные вопросы в отношении диетических белковых требований и добавок у взрослых.Границы питания, 4, с.13.
  5. Лейди, Х.Дж., Клифтон, П.М., Аструп, А., Уичерли, Т.П., Вестертерп-Плантенга, М.С., Ласкомб-Марш, Н.Д., Вудс, С.С. и Мэттес, Р.Д., 2015. Роль белка в потере и поддержании веса. Американский журнал клинического питания, 101 (6), стр.132
  6. Cruz-Jentoft AJ, Sayer AA (2019). Саркопения. Ланцет. 393 (10191): 2636-2646.
  7. Jäger R., Kerksick, C.M., Campbell, B.I., Cribb, P.J., Wells, S.D., Skwiat, T.M., Purpura, M., Ziegenfuss, T.N., Ferrando, A.A., Arent, S.M. и Смит-Райан, А.Е., 2017. Позиция Международного общества спортивного питания: белок и упражнения. Журнал
  8. Всемирный фонд исследований рака / Американский институт исследований рака. Постоянное обновление отчета экспертов проекта за 2018 г. Мясо, рыба и молочные продукты и риск рака.
  9. Пур Дж., Немечек Т. (2018) Снижение воздействия пищевых продуктов на окружающую среду за счет производителей и потребителей. Science Vol. 360, выпуск 6392, стр.987-992
  10. ФАО и ВОЗ. 2019. Устойчивое здоровое питание - Руководящие принципы. Рим
    .

    9 Важные функции белков в организме

    Белки могут снабжать ваш организм энергией.

    Белок содержит четыре калории на грамм, то есть столько же энергии, что и углеводы. Наибольшее количество энергии обеспечивают жиры - девять калорий на грамм.

    Однако последнее, что ваше тело хочет использовать для получения энергии, - это белок, поскольку это ценное питательное вещество широко используется в организме.

    Углеводы и жиры намного лучше подходят для обеспечения энергией, поскольку ваше тело сохраняет резервы для использования в качестве топлива.Более того, они метаболизируются более эффективно по сравнению с белком (36).

    На самом деле, в нормальных условиях белок снабжает ваш организм очень небольшой энергией.

    Однако в состоянии голодания (18–48 часов без приема пищи) ваше тело разрушает скелетные мышцы, чтобы аминокислоты могли снабжать вас энергией (37, 38).

    Ваше тело также использует аминокислоты из разрушенных скелетных мышц, если запасы углеводов недостаточны. Это может произойти после изнурительных упражнений или если вы в целом не потребляете достаточно калорий (39).

    Резюме

    Белок может служить ценным источником энергии, но только в ситуациях голодания, изнурительных упражнений или недостаточного потребления калорий.

    .

    Что такое белки и для чего они нужны ?: MedlinePlus Genetics

    Белки - это большие сложные молекулы, которые играют важную роль в организме. Они выполняют большую часть работы в клетках и необходимы для структуры, функции и регулирования тканей и органов тела.

    Белки состоят из сотен или тысяч более мелких единиц, называемых аминокислотами, которые связаны друг с другом длинными цепями. Существует 20 различных типов аминокислот, которые можно комбинировать для получения белка.Последовательность аминокислот определяет уникальную трехмерную структуру каждого белка и его конкретную функцию.

    Белки можно описать в соответствии с их широким спектром функций в организме, перечисленных в алфавитном порядке:

    Примеры функций белков

    Функция

    Описание

    Пример

    Антитело

    Антитела связываются с определенными инородными частицами, такими как вирусы и бактерии, чтобы защитить организм.

    Иммуноглобулин G (IgG)

    Фермент

    Ферменты осуществляют почти все тысячи химических реакций, протекающих в клетках. Они также помогают формированию новых молекул, считывая генетическую информацию, хранящуюся в ДНК.

    Фенилаланингидроксилаза

    Посланник

    Белки-мессенджеры, такие как некоторые типы гормонов, передают сигналы для координации биологических процессов между различными клетками, тканями и органами.

    Гормон роста

    Конструктивный элемент

    Эти белки обеспечивают структуру и поддержку клеток. В большем масштабе они также позволяют телу двигаться.

    Актин

    Транспортировка / хранение

    Эти белки связывают и переносят атомы и небольшие молекулы внутри клеток и по всему телу.

    Ферритин

    .

    Белок: источники, дефицит и потребности

    Белки - это большие молекулы, которые необходимы нашим клеткам для правильного функционирования. Они состоят из аминокислот. Структура и функции нашего тела зависят от белков. Без них невозможно регулирование работы клеток, тканей и органов.

    Мышцы, кожа, кости и другие части человеческого тела содержат значительное количество белка, включая ферменты, гормоны и антитела.

    Белки также работают как нейротрансмиттеры.Гемоглобин, переносчик кислорода в крови, представляет собой белок.

    Поделиться в PinterestПротеиновые молекулы необходимы для функционирования каждой клетки в организме. Организм синтезирует некоторые белки из продуктов, которые мы едим.

    Белки - это длинные цепочки аминокислот, которые составляют основу всего живого. Они подобны машинам, которые заставляют функционировать все живые существа, будь то вирусы, бактерии, бабочки, медузы, растения или человек.

    Человеческое тело состоит примерно из 100 триллионов клеток. В каждой клетке есть тысячи различных белков.Вместе они заставляют каждую клетку выполнять свою работу. Белки подобны крошечным машинам внутри клетки.

    Аминокислоты и белки

    Белок состоит из аминокислот, а аминокислоты являются строительными блоками белка. Есть около 20 аминокислот.

    Эти 20 аминокислот могут быть расположены миллионами различных способов для создания миллионов различных белков, каждый из которых выполняет определенную функцию в организме. Структуры различаются в зависимости от последовательности, в которой сочетаются аминокислоты.

    20 различных аминокислот, которые организм использует для синтеза белков: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, пролин, серин, треонин, триптофан, тирозин и валин.

    Аминокислоты - это органические молекулы, состоящие из углерода, водорода, кислорода, азота и иногда серы.

    Это аминокислоты, которые синтезируют белки и другие важные соединения в организме человека, такие как креатин, пептидные гормоны и некоторые нейротрансмиттеры.

    Типы белка

    Иногда мы слышим, что существует три типа белковой пищи:

    Полноценные белки : Эти продукты содержат все незаменимые аминокислоты. В основном они встречаются в продуктах животного происхождения, таких как мясо, молочные продукты и яйца.

    Неполные белки : Эти продукты содержат по крайней мере одну незаменимую аминокислоту, поэтому белковый баланс не сбалансирован. Растительные продукты, такие как горох, фасоль и злаки, в основном содержат неполноценный белок.

    Дополнительные белки : Они относятся к двум или более продуктам, содержащим неполные белки, которые люди могут комбинировать для обеспечения полноценного белка.Примеры включают рис и бобы или хлеб с арахисовым маслом.

    Что делают белки?

    Белки играют роль почти во всех биологических процессах, и их функции сильно различаются.

    Основные функции белков в организме - строить, укреплять и восстанавливать или заменять такие вещи, как ткани.

    Они могут быть:

    • структурными, такими как коллаген
    • гормональными, такими как инсулин
    • носителями, например, гемоглобином
    • ферментами, такими как амилаза

    Все это белки.

    Кератин - структурный белок, укрепляющий защитные покрытия, например, волосы. Коллаген и эластин также выполняют структурную функцию, и они также обеспечивают поддержку соединительной ткани.

    Большинство ферментов являются белками и катализаторами, что означает, что они ускоряют химические реакции. Они необходимы, например, для дыхания в клетках человека или фотосинтеза у растений.

    Белок является одним из важнейших питательных веществ или макроэлементов в рационе человека, но не весь белок, который мы едим, превращается в белки в нашем организме.

    Когда люди едят продукты, содержащие аминокислоты, эти аминокислоты позволяют организму создавать или синтезировать белки. Если мы не потребляем некоторые аминокислоты, мы не будем синтезировать достаточно белков для правильного функционирования нашего организма.

    Также есть девять незаменимых аминокислот, которые человеческий организм не синтезирует, поэтому они должны поступать с пищей.

    Все пищевые белки содержат часть каждой аминокислоты, но в разных пропорциях.

    Желатин отличается тем, что он содержит большое количество некоторых аминокислот, но не весь их диапазон.

    Девять незаменимых кислот, которые человеческий организм не синтезирует: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

    Продукты, содержащие эти девять незаменимых кислот примерно в равных пропорциях, называются полноценными белками. Полноценные белки в основном поступают из животных источников, таких как молоко, мясо и яйца.

    Соя и киноа - растительные источники полноценного белка. Сочетание красной фасоли или чечевицы с цельнозерновым рисом или арахисового масла с цельнозерновым хлебом также обеспечивает полноценный белок.

    Организму не нужны все незаменимые аминокислоты при каждом приеме пищи, потому что он может использовать аминокислоты из недавних приемов пищи для образования полноценных белков. Если у вас достаточно белка в течение дня, риска дефицита нет.

    Другими словами, рекомендуемое питательное вещество - это белок, но на самом деле нам нужны аминокислоты.

    Дефицит белка из-за низкого потребления белка с пищей необычен как изолированное состояние в США

    Диетические рекомендации для американцев на 2015–2020 годы рекомендуют, чтобы от 10 до 35 процентов ежедневных калорий взрослого человека приходилось на белок.Для детей от 10 до 30 процентов.

    По данным Центров по контролю и профилактике заболеваний (CDC), мужчины в Соединенных Штатах получают в среднем 16,1 процента калорий из белка, а женщины - 15,6 процента.

    Однако во всем мире недостаток белка в рационе питания вызывает беспокойство, особенно когда он затрагивает детей. Это может привести к проблемам с истощением, таким как квашиоркор и маразм. Это может быть опасно для жизни.

    Дефицит также может возникнуть, если у человека есть состояние здоровья, например:

    Очень низкое потребление белка может привести к:

    • слабому мышечному тонусу
    • отеку, который набухает из-за задержки жидкости
    • тонкий и ломкий волосы
    • поражения кожи
    • у взрослых, потеря мышечной массы
    • у детей, задержка роста

    Биохимические тесты могут показать низкий уровень сывороточного альбумина и дисбаланс гормонов.

    Поделиться в PinterestБелковые продукты не обязательно должны быть мясными. Морепродукты, яйца, бобовые и фасоль содержат белок.

    Вопрос о том, сколько именно белка нужно человеку, остается предметом споров.

    FDA рекомендует взрослым потреблять 50 граммов протеина в день в рамках диеты, состоящей из 2000 калорий. Суточная норма человека может быть выше или ниже в зависимости от его потребности в калориях.

    Однако указать точные суммы сложно, поскольку играет роль ряд факторов, таких как возраст, пол, уровень активности и статус, например беременность.

    Другие переменные включают долю аминокислот, доступных в определенных белковых продуктах, и усвояемость отдельных аминокислот. Также остается неясным, как метаболизм белка влияет на потребность в потреблении белка.

    По данным Министерства сельского хозяйства США (USDA), следующие продукты будут обеспечивать около 1 унции белка на одну порцию, перечисленную ниже:

    • одна унция нежирного мяса, птицы, морепродуктов
    • одна унция мяса, птицы или морепродуктов
    • одно яйцо
    • одна столовая ложка арахисового масла
    • половина унции орехов или семян
    • четверть стакана вареной фасоли или гороха

    USDA рекомендует потреблять от 5 до 7 унций белковой пищи в день для большинство людей старше 9 лет.

    В них есть калькулятор, с помощью которого можно легко определить, сколько белка и других питательных веществ нужно человеку.

    Белок и калории

    Белок обеспечивает калории. Один грамм белка содержит 4 калории. В одном грамме жира 9 калорий.

    Средний американец потребляет около 16 процентов своих калорий из белков животного или растительного происхождения.

    Было высказано предположение, что американцы получают слишком много калорий из белка, но теперь некоторые эксперты называют это «неправильным восприятием».”

    Белок и потеря веса

    Некоторые диеты рекомендуют употреблять больше белка, чтобы похудеть.

    Результаты обзора, опубликованного в 2015 году, показывают, что соблюдение определенного типа высокопротеиновой диеты может способствовать снижению веса, но требуется дополнительная работа, чтобы определить, как эффективно применять такую ​​диету.

    Добавление белка к существующей диете вряд ли приведет к потере веса, но замена жира и сахара белком может помочь. Замена продуктов с высоким содержанием клетчатки, таких как фрукты, овощи и цельнозерновые продукты, белковыми продуктами может иметь отрицательный эффект.

    Люди должны учитывать свое общее потребление и пищевые привычки при таких изменениях и поговорить с врачом, прежде чем что-то делать.

    Поделиться на PinterestПротеиновые коктейли и добавки популярны среди спортсменов, но людям следует использовать их с осторожностью.

    Употребление большего количества белка может повысить мышечную силу и способствовать похуданию и сжиганию жира. Однако это зависит от общего количества потребляемой пищи и уровня активности человека.

    Спортсмены и бодибилдеры должны убедиться, что у них достаточно белка для наращивания и восстановления мышц, и это может быть больше минимального количества.

    В настоящее время доступен широкий спектр протеиновых добавок, многие утверждают, что они способствуют снижению веса и увеличению мышечной массы и силы.

    Тем не менее, большинство спортсменов могут получать достаточное количество белка из сбалансированной диеты и без добавок.

    Некоторые добавки могут также содержать запрещенные или вредные для здоровья вещества.

    Есть некоторые свидетельства того, что избыток белка может увеличить риск остеопороза или проблем с почками.

    Одно исследование показало, что сывороточный протеин может влиять на метаболизм глюкозы и синтез мышечного протеина.Другое исследование пришло к выводу, что по крайней мере один тип сывороточной добавки может уменьшить жировые отложения и сохранить мышечную массу при использовании низкокалорийной диеты.

    По данным Мичиганского университета (UOM), одно исследование показало, что сывороточный протеин улучшает работоспособность велосипедистов, а другое предполагает, что он может привести к потере костной массы и остеопорозу, хотя это также может быть связано с другими факторами.

    Единица измерения указывает, что любой, кто использует сывороточный протеин, не должен потреблять более 1.2 грамма на каждые 2,2 фунта веса тела.

    Кроме того, сывороточный протеин и аналогичные продукты в качестве пищевых добавок не имеют одобрения FDA. Это означает, что их содержимое практически не контролируется.

    Всем, кто рассматривает возможность приема протеиновых добавок в фитнес-целях, следует поговорить с врачом, специализирующимся на спортивной медицине.

    Для большинства людей разнообразная и здоровая диета обеспечит достаточным количеством белка.

    Увеличение потребления белка не обязательно означает употребление большего количества стейков.Есть и другие варианты, которые помогут вам обеспечить полноценное потребление белка.

    Вот несколько советов:

    • Ешьте разнообразные белковые продукты, выбирая из рыбы, мяса, сои, бобов, тофу, орехов, семян и так далее.
    • Выбирайте нежирное мясо, птицу и молочные продукты и удалите жир с мяса. Выбирайте меньшие порции и избегайте мясных продуктов, так как они содержат натрий.
    • Используйте методы приготовления, при которых не добавляется лишний жир, например приготовление на гриле.
    • Проверьте ингредиенты в «протеиновых батончиках», так как они также могут содержать много сахара.
    • Выбирайте более здоровые версии своих обычных любимых блюд, например, грубый хлеб, а не белый хлеб и несладкое арахисовое масло.
    • Поэкспериментируйте с растительными белками, такими как бобы, чечевица и соевые продукты.
    • Выбирайте продукты, богатые питательными веществами, которые имеют другие преимущества, например, клетчатку.

    Q:

    Опасно ли использование протеиновых коктейлей и сывороточного протеина в диете для похудения?

    A:

    Протеиновые коктейли и сывороточный протеин приемлемы для включения в план здоровой диеты для похудания, если общее дневное потребление белка не всегда превышает рекомендуемую дневную норму белка, и пока человек заменяет другие источники калорий белками, а не просто добавляет калорий в свой день.

    Сильно превышение потребности в белке может нанести вред здоровью человека, включая повреждение почек и обезвоживание.

    Катерина Маренго LDN, RD Ответы отражают мнение наших медицинских экспертов. Весь контент носит исключительно информационный характер и не может рассматриваться как медицинский совет. .

    9 вещей, которые нужно знать о том, как организм использует белок для восстановления мышечной ткани

    Когда доходит до увеличения размера или определения мускулов, вам, вероятно, говорили, что поднятие тяжестей разрушает мышцу, которая затем становится сильнее или больше в результате процесса восстановления. Но так ли это на самом деле или это просто еще один из распространенных мифов о спортзале, который передается от более опытных ветеранов новичкам?

    Что ж, в отличие от многих распространенных мифов о спортзале, это утверждение фактически основано на том, что тренировки с отягощениями до утомления действительно вызывают повреждение мышц.В частности, это повреждение происходит с белками, составляющими мышечные волокна. Мышцы представляют собой пучки отдельных волокон, обернутых фасцией и соединительной тканью. Самыми маленькими компонентами мышечных волокон являются микрофиламенты белка актина и миозина. Теория скользящего филамента предполагает, что актин и миозин перекрываются, и что когда они получают сигнал от центральной нервной системы о сокращении, они скользят друг по другу, создавая силу, сокращающую мышцы.

    Существует два типа перегрузки, которые могут стимулировать рост мышц: метаболическая и механическая.Метаболическая перегрузка - это объем работы, выполняемой мышцами, при которой у нее истощается доступный запас энергии. Поскольку мышца постоянно тренируется до усталости, мышечные клетки адаптируются, чтобы удерживать больше гликогена в качестве топлива. Поскольку 1 грамм гликогена может удерживать 3 грамма воды, когда мышца накапливает больше гликогена, она может увеличиваться в размере из-за дополнительного гликогена и связанной воды.

    Механическая перегрузка - это структурное повреждение актин-миозиновых белковых нитей в результате физических упражнений, таких как тяжелая атлетика или взрывная плиометрика.Повреждение мышц запускает процесс восстановления, в котором определенные гормоны вместе с макроэлементным белком синтезируют новые сателлитные клетки, которые используются для восстановления поврежденных мышечных волокон. Другими словами, роль белка заключается в восстановлении тканей, поврежденных физическими упражнениями.

    Прочтите, чтобы узнать девять вещей о роли, которую белок играет в поддержании организма во время и после тренировки.

    1. В организме человека белки являются основными структурными компонентами клеток и выполняют несколько различных функций.Основная функция белка, потребляемого с пищей, заключается в создании и восстановлении клеток, в том числе мышечных клеток, поврежденных во время тренировок до мгновенной усталости. (Примечание : Неудача - это не завершение повторения; усталость - это неспособность выполнить еще одно повторение.) Дополнительные роли, которые диетические белки играют в организме, включают транспортировку клеток, выполнение функций ферментов для поддержки различных физиологических функций и действие гормонов.
    2. Хотя основная роль белка заключается в восстановлении поврежденных тканей, он также может использоваться для выработки энергии для мышечных сокращений, когда другие источники аденозинтрифосфата (АТФ, клеточная форма энергии), а именно жиры и углеводы, недоступны.Глюконеогенез - это термин, который описывает, как белок превращается в гликоген для АТФ. Однако это происходит только в результате средней или высокой интенсивности в течение длительного периода времени. Спортивные напитки содержат сахар и натрий, которые помогают поддерживать уровень гликогена, чтобы избежать глюконеогенеза, экономя белки, поэтому их можно использовать для восстановления тканей после тренировки. Другой вариант - ограничить высокоинтенсивную активность не более 45-50 минут, чтобы обеспечить достаточный запас гликогена во время тренировки.
    3. Аминокислоты - это строительные блоки белка. (Примечание: Для справки, «амино» означает «содержащий азот»). Всего 20 аминокислот. Четыре считаются несущественными, потому что организм может их производить, а девять являются важными, потому что они не могут быть произведены в организме и должны потребляться с пищей. Восемь аминокислот считаются условными, поскольку они могут стать незаменимыми и должны потребляться с пищей. Прием аминокислот до и во время тренировки в сочетании с восстановительной закуской или белковой пищей после тренировки может увеличить синтез мышечного белка.Применение различных стратегий восстановления после тренировки может позволить вашим клиентам тренироваться в большем объеме для достижения определенной цели по силе или производительности.
    4. Protein обеспечивает около 4 калорий энергии на грамм, и когда белок потребляется как часть хорошо сбалансированной диеты, он может помочь обеспечить чувство сытости или насыщения. Это, в свою очередь, может уменьшить чувство голода, которое может привести к потреблению слишком большого количества калорий. Кроме того, белок является более энергоемким, а это означает, что он требует больше энергии в процессе пищеварения по сравнению с углеводами и жирами.
    5. Организм постоянно строит новые клетки взамен старых, и аминокислоты, потребляемые с пищей, поддерживают этот процесс. Нормы питания по потреблению белка для среднего здорового взрослого человека составляют 0,8-0 грамма белка на килограмм веса тела (0,4-0,5 грамма на фунт). Рекомендуемая суточная доза для человека, который много тренируется на аэробную выносливость, составляет 1,0–1,6 грамма на килограмм веса (0,5–0,7 грамма на фунт). Для тех, кто много занимается силовыми тренировками, потребляйте 1.4–1,7 грамма на килограмм веса (0,6–0,8 грамма на фунт) поддержат синтез мышечного белка. Например, активный мужчина весом 170 фунтов, который тренируется с умеренной или высокой интенсивностью большую часть дней недели, должен потреблять примерно 70–170 граммов белка в день.
    6. Белок должен составлять 15-30% дневной нормы калорий, в зависимости от уровня активности. В дни с более высокой нагрузкой следует употреблять больше белка.
    7. Для людей, заинтересованных в росте мышц, рекомендуется употреблять продукты с высоким содержанием белка, например нежирное мясо, рыбу, яйца, курицу или молоко.Соя - единственная форма растительного белка, содержащая все восемь незаменимых аминокислот. Хотя потребление белка важно для роста мышц, употребление слишком большого количества белка, хотя и не обязательно опасно, просто приведет к тому, что организм будет выводить его с мочой.
    8. Белок следует употреблять в течение дня, а не за один прием пищи. Например, вышеупомянутому активному мужчине весом 170 фунтов было бы разумно потреблять 20-40 граммов белка за раз, распределенных между тремя приемами пищи и двумя перекусами.
    9. Из белка, хранящегося в организме, почти половина хранится в скелетных мышцах, до 15% используется для структурных тканей, таких как кожа и кости, а остальные белки находятся в тканях и органах, включая почки и печень.

    Хотите узнать больше? Прочтите здесь о нескольких скрытых источниках белка.

    .

    Смотрите также

 
 
© 2020 Спортивный клуб "Канку". Все права защищены.