Белки это кратко


функции, синтез, строение, свойства, продукты богатые белком, виды, состав и норма в день

Содержание статьи:

  1. Что такое белок
  2. Виды белков
  3. Синтез белка
  4. Состав белков
  5. Свойства
  6. Функции белков
  7. Строение
  8. Переваривание белков
  9. Обмен белков в организме
  10. Продукты богатые белком
  11. Норма в день для организма
  12. Усваиваемость белка
  13. Вред белков

Белки – это важные компоненты, которые имеют большое значение для нормальной работы организма. Источниками этих веществ являются животные и растительные продукты. Чтобы белковые элементы полноценно усваивались организмом, необходимо правильно употреблять их.

Белки (белок)

Что такое белок

Белок - это органическое соединение, которое включает альфа-аминокислоты. Они соединяются в цепь пептидной связью. В живых организмах белковый состав определяется генетическим кодом. В процессе выработки этих веществ обычно принимает участие 20 аминокислот. Их сочетания создают белковые молекулы, которые отличатся своими свойствами.

Виды белков

Виды белков

Виды белков бывают следующие:

  1. Белки куриных яиц. Они усваиваются лучше всего и считаются эталонными. Всем известно, что яйца включают белок, который почти на 100 % состоит из альбумина, и желток.
  2. Казеин. При попадании в желудок вещество превращается в сгусток, который долгое время переваривается. Это обеспечивает невысокую скорость расщепления белка, что провоцирует стабильное снабжение организма аминокислотами.
  3. Белки молочной сыворотки. Такие компоненты расщепляются быстрее всего. Уровень аминокислот и пептидов в крови увеличивается уже в течение 1 часа после употребления таких продуктов. При этом кислотообразующая функция желудка остается неизменной.
  4. Соевые белки. Такие вещества имеют сбалансированный состав важных аминокислот. После употребления подобных продуктов снижается содержание холестерина. Потому такую пищу стоит есть людям с лишним весом. При этом главным минусом соевых белков считается наличие ингибитора пищеварительного фермента трипсина.
  5. Растительные белки. Такие вещества усваиваются человеческим организмом достаточно плохо. Их клетки обладают толстыми оболочками, которые не поддаются влиянию пищеварительного сока. Также проблемы с усвоением обусловлены наличием ингибиторов пищеварительных ферментов в отдельных растениях.
  6. Рыбный белок. Изолят рыбного белка достаточно медленно расщепляется до состояния аминокислот.

Синтез белка

Синтез белка

Синтез белка осуществляется в особых частицах – рибосомах.

Этот процесс происходит в несколько стадий:

  • активация аминокислот;
  • инициация белковой цепи;
  • элонгация;
  • терминация;
  • сворачивание и процессинг.

Состав белков

Состав белков

Состав белков представляет собой линейные полимеры, которые включают остатки α-L-аминокислот. Также в белковых молекулах могут присутствовать модифицированные аминокислотные остатки и составляющие неаминокислотной природы.

Аминокислоты обозначают сокращениями, включающими 1 или 3 буквы. Белки, которые имеют длину от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков, называют пептидами. Если наблюдается высокая степень полимеризации, их именуют белками. Однако такое деление считается достаточно условным.

Свойства белков

Свойства белков

Для белков характерны следующие свойства:

  1. Различная растворимость в воде. Белковые элементы, которые растворяются, приводят к формированию коллоидных растворов.
  2. Гидролиз. Под влиянием ферментов или растворов минеральных кислот разрушается первичное строение белка и формируется смесь аминокислот.
  3. Денатурация. Под этим термином понимают частичное или полное разрушение структуры белковой молекулы. Этот процесс может происходить под воздействием разных факторов – повышенных температур, растворов солей тяжелых металлов, кислот или щелочей, радиоактивного излучения, отдельных органических веществ.

Функции белков

 Рассмотрим детальнее ряд важных функций белков:

  1. Строительная. Такие вещества принимают участие в формировании клеток и внеклеточных элементов. Они присутствуют в составе мембранклеток, сухожилий, волос.
  2. Транспортная. Белковый компонент крови, который называется гемоглобином, присоединяет кислород и распространяет его в разные ткани и органы. После чего обратно переносит углекислый газ.
  3. Регуляторная. Гормоны белкового характера участвуют в обменных процессах. Инсулин отвечает за регуляцию содержания глюкозы в крови, обеспечивает выработку гликогена, повышает трансформацию углеводов в жиры.
  4. Защитная. При попадании в организм инородных объектов или микроорганизмов вырабатываются особенные белки – антитела. Они помогают связать и нейтрализовать антигены. Фибрин, который вырабатывается из фибриногена, останавливает кровотечения.
  5. Двигательная. Существуют особые сократительные белковые элементы. К ним относят актин и миозин. Эти веществаобеспечивают сокращение мышечных тканей.
  6. Сигнальная. В поверхностной клеточной мембране присутствуют белковые молекулы, которые могут менять третичную структуру под влиянием внешних факторов. Это помогает принимать сигналы извне и передавать в клетку команды.
  7. Запасающая. У животных белковые вещества обычно не запасаются. К исключениям относят яичный альбумин и казеин, который присутствует в молоке. При этом белки способствуют скоплению определенных веществ. Распад гемоглобина приводит к тому, что железо не выводится, а сохраняется. Благодаря этому формируется комплекс с ферритином.
  8. Энергетическая. Распад 1 г белка сопровождается синтезом 17,6 кДж энергии. Вначале белковые элементы распадаются до аминокислот, а затем – до конечных продуктов. В результате вырабатывается вода, аммиак и углекислый газ. При этом белки применяются в качестве источника энергии лишь в том случае, если остальные – израсходованы.
  9. Каталитическая. Это одна из наиболее важных функций белковых элементов. За нее отвечают ферменты, которые активизируют биохимические процессы в клеточных структурах.

Строение белков

Строение белков

Среди органических веществ белки, которые называются биополимерами, считаются самыми многочисленными. Они отличаются разнообразием. На долю этих веществ приходится 50-80 % сухой массы клетки.

Белковые молекулы отличаются большими размерами. Потому их нередко именуют макромолекулами. В строение белков входят углерод, водород, азот, кислород. Помимо этого, в них могут присутствовать сера, железо, фосфор.

Белки отличаются числом – от 100 до нескольких тысяч, составом, последовательностью мономеров. В качестве мономеров выступают аминокислоты.

Переваривание белков

Переваривание белков

Белки усваиваются в желудке и тонком кишечнике. Процесс переваривания представляет собой гидролитическое расщепление белков до аминокислот.

Он имеет определенные особенности:

  • протеолитические ферменты продуцируются в неактивном состоянии;
  • активирование наблюдается в просвете пищеварительного тракта за счет частичного протеолиза;
  • протеазы пищеварительного тракта характеризуются субстратной специфичностью – они могут относиться к эндопептидам или экзопептидазам.

Основным ферментом желудка, который расщепляет белки, считается пепси. Он синтезируется в неактивном состоянии и представляет собой профермент пепсиноген. Под воздействием соляной кислоты наблюдается частичный протеолиз пепсиногена. В результате появляется активная форма – пепсин.

Обмен белков в организме

Обмен белков в организме

Обмен белков в организме значительно сложнее, чем метаболизм липидов или углеводов. Жирные кислоты попадают в клетки почти в исходном виде, а углеводы – служат источником энергии. При этом основной строитель мышц претерпевает немало изменений в организме. На отдельных этапах белок преобразуется в углеводы. Как следствие, вырабатывается энергия.

Существует несколько этапов белкового обмена, для каждого из которых характерны определенные особенности:

  1. Попадание белков в организм. Под действием слюны происходит расщепление связей гликогена. Как следствие, формируется глюкоза, доступная для усвоения. Оставшиеся ферменты запечатываются. На этой стадии белки, которые присутствуют в продуктах, распадаютсяна отдельные элементы.Впоследствии они будут перевариваться.
  2. Переваривание. Под действием панкреатина и остальных ферментов наблюдается последующая денатурация до белков первого порядка. Организм способен получать аминокислоты исключительно из простейших белковых цепей. Для этого он вырабатывает кислоту. Это облегчает расщепление веществ.
  3. Расщепление на аминокислоты. Под действием клеток слизистых оболочек кишечника денатурированные белки попадают в кровь. Простой белок преобразуется организмом в аминокислоты.
  4. Расщепление до энергии. Под действием большого количества заменителей инсулина и ферментов для усваивания углеводов белок трансформируется в глюкозу. При нехватке энергии организм не выполняет денатурацию белка, а сразуегорасщепляет. В результате вырабатывается чистая энергия.
  5. Перераспределение аминокислот. Белковые элементы циркулируют в системном кровотоке и под действием инсулина попадают во все клетки. Как следствие, образуются требуемые аминокислотные связи. По мере распространения белков по организму происходит восстановление фрагментов мышечных элементов и структур, которые связаны со стимуляцией выработки, работой мозга, дальнейшей ферментацией.
  6. Образование новых белковых структур. Аминокислоты связываются с микроразрывами в мышцах и приводят к созданию новых тканей. Как следствие, наблюдается гипертрофия мышц. Аминокислоты в требуемом составе трансформируются в мышечно-белковую ткань.
  7. Обмен белков. При избытке таких структур под влиянием инсулина они снова проникают в систему кровообращения. Это приводит к формированию новых структур. При существенном напряжении в мышцах, длительном голодании или в период заболевания организм использует белки для компенсации недостатка аминокислот в остальных тканях.
  8. Перемещение липидных структур. Белки, которые соединяются в фермент липазу, способствуют перемещению и перевариванию с желчью полинасыщенных жирных кислот. Эти элементы принимают участие в перемещении жиров и выработке холестерина. С учетом состава аминокислот белки могут синтезироваться в полезный или вредный холестерин.
  9. Выведение окисленных продуктов. Использованные аминокислоты покидают организм с продуктами обмена. Мышцы, которые повреждаются вследствие нагрузок, тоже выводятся из организма.

Продукты богатые белком

Продукты богатые белком

Существует довольно много источников таких элементов. Животные продукты богатые белком, бывают следующие:

  1. Куриное мясо. 100 г продукта включает около 20 г белков. При этом такое мясо почти не содержит жира. Это актуально для людей, которые контролируют свой вес или занимаются спортом.
  2. Рыба. Самыми ценными источниками белка считаются тунец и лосось. Помимо этого, в продуктах имеются ценные кислоты омега-3, которые обеспечивают стабилизацию функций сердца и улучшают настроение.
  3. Свинина. В зависимости от жирности мяса в 100 г продукта может присутствовать 11-16 г белков. Также свинина включает витамины группы В.
  4. Яйца. В 1 яйце присутствует 6 г белка. Также продукт включает витамин В12 и холин.
  5. Говядина. На 100 г продукта приходится 19 г белков. Также говядина включает железо, карнитин и креатин

К растительным источникам белков стоит отнести следующее:

  1. Бобовые. Эти продукты включают большое количество белков. 100 г гороха содержит 23 г этих компонентов, а в сое присутствует 34 г белков.
  2. Орехи. Они представляют собой ценные источники белков и включают ненасыщенные жирные кислоты.
  3. Грибы. Эти продукты включают 2-5 % белков от общего количества. При этом есть сведения, что пищевые компоненты из грибов усваиваются с большим трудом.
  4. Гречка. В 100 г продукта присутствует 13 г белков. В гречке нет глютена, потому она вызывает аллергических реакций. При этом крупа включает фитонутриенты, которые сказываются на выработке инсулина и восстанавливают метаболизм.

Норма белка в день для организма

Норма белка в день для организма

Норма белка в день для организма взрослого человека составляет минимум 50 г в чистом виде, что соответствует 150 г белого мяса или рыбы. Люди, которые активно занимаются спортом и нацелены на развитие мышечных тканей, должны употреблять большее количество белков.

Для профилактики распада мышечной ткани женщины должны употреблять минимум 1 г белка на 1 кг веса. Однако оптимальным количеством считается 2 г. Для мужчин этот параметр увеличивается до 3 г. Это означает, что представитель сильного пола весом 90 кг должен съедать в день 270 г чистого белка.

Усваиваемость белка

Усваиваемость белка

При употреблении таких веществ, стоит помнить о чувстве меры. Избыточное количество белков представляет определенную опасность. Они с трудом перевариваются и могут вызвать нарушения пищеварительных функций.

Проблемы с усвоением белков могут возникать в следующих ситуациях:

  1. Избыточное количество белка за 1 прием пищи. За 1 прием организм не может усвоить больше 35 г белков. Помимо этого, избыток таких веществ отрицательно влияет на пищеварительные функции. Организм не способен переварить большое количество протеинов. Как следствие, неусвоенная часть начинает гнить в пищеварительных органах. Это провоцирует запоры, увеличение ацетона и нарушения в работе поджелудочной железы.
  2. Систематическое переедание. Диетологи советуют придерживаться принципов дробного питания – 4-5 раз в день. Это помогает лучше переваривать пищу, в том числе и белки.
  3. Употребление большого количества трудноперевариваемых белков. Протеины могут усваиваться в разном объеме. Есть белки, которые легко перевариваются. Однако существуют и трудноперевариваемые продукты. Эталоном белковой пищи считаются куриные яйца. Также к легким белкам относят нежирные кисломолочные продукты, куриное филе, кролика.
  4. Исключение жиров. Безусловно, жирные продукты содержат большое количество калорий и с трудом усваиваются. Однако полностью отказываться от них не следует. Это чревато гормональными нарушениями, ухудшением состояния волос и кожи. Также исключение жиров провоцирует нарушение процесса переваривания белков. Чтобы обеспечить эффективную работу печени и выведение продуктов синтеза белка, стоит включать в рацион желчегонные жиры. Они присутствуют в оливковом и кунжутном маслах.
  5. Дефицит жидкости. Нарушение питьевого режима провоцирует разные проблемы, включая ухудшение усвоения белка. В сутки человек должен пить 30-40 мл воды на 1 кг массы тела. В жаркую погоду или при серьезных физических нагрузках норма дополнительно повышается на 500-800 мл.
  6. Неправильные дополнения к белкам. Чтобы протеины усваивались максимально хорошо, их рекомендуется сочетать с овощами. В такой пище присутствуют ферменты и клетчатка. Это облегчает переваривание белков.

Вред белков

Вред белков

Нарушения белкового обмена представляют большой вред для организма. Эти вещества принимают участие почти во всех физиологических процессах. При нарушении обмена белков есть риск развития опасных нарушений.

При этом для здоровых людей белки представляют опасность лишь при избыточном потреблении в течение долгого периода времени. При соблюдении белковых диет, которые базируются на употреблении большого количества протеинов, нужно помнить о чувстве меры. Такие системы питания должны быть кратковременными и плавными.

Избыточное количество белков в рационе провоцирует поражение почек и печени. Это связано со сложным процессом выведения веществ. В этом случае вырабатываются кетоновые тела, которые провоцируют отравление организма.

При некоторых патологиях есть противопоказания к употреблению белков. К ним относят подагру, недостаточность почек и печени, хроническую форму панкреатита.

Белки представляют собой ценные вещества, которые принимают участие во всех физиологических процессах. Потому каждый человек должен употреблять достаточное количество протеинов. При этом необходимо помнить о чувстве меры и соблюдать рекомендации врачей.

белки — урок. Биология, Общие биологические закономерности (9–11 класс).

Белки (протеины, полипептиды) — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты, которые (имея в своём составе карбоксильную и аминогруппы) обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры, и их называют макромолекулами.

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают её аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего \(20\) видов различных аминокислот, и огромное разнообразие белков создаётся за счёт различного их сочетания.

  • Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи — это первичная структура белка. Она уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
  • Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между —СО и —NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль — вторичная структура белка.
  • Третичная структура белка — трёхмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S–S связями).
  • Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

 

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остаётся в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией.

 

Разрушение первичной структуры необратимо.

 

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.

Функции белков

  • Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки — ферменты — способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.
  • Структурная (строительная) функция — одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин — хрящи и сухожилия).
  • Транспортная функция — белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).
  • Сигнальная функция. Приём сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
  • Сократительная (двигательная) функция — обеспечивается сократительными белками — актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).
  • Защитная функция — антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.
  • Регуляторная функция присуща белкам — гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
  • Энергетическая функция — при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

 

Источники:

Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. 9 класс // ДРОФА.
Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. Общая биология (базовый уровень) 10–11 класс // ДРОФА.

Лернер Г. И. Биология: Полный справочник для подготовки к ЕГЭ: АСТ, Астрель.

http://ours-nature.ru/lib/b/book/1063747118/348

Белки как молекулы. Состав, структура и функции белков

Белки выполняют ведущую роль в жизни организмов, преобладая в них и количественно. В теле животных они составляют 40-50% сухой массы, в растениях – 20-35%. Это самая разнообразная группа молекул – как химически, так и функционально. Состав и структура белков определяет огромное разнообразие их функций в клетке: их так много, что невозможно перечислить и описать их все. Однако можно сгруппировать эти функции в следующие восемь категорий. Но этот список также будет неполным.

    1. Ферментативная (каталитическая). Ферменты имеют белковое происхождение. Это трёхмерные глобулярные (свёрнутые) белки, плотно прилегающие к молекуле для её расщепления или сборки. Такая подгонка ускоряет специфические химические реакции в клетке.
    2. Защитная. Другие глобулярные белки используют свою форму для распознавания чужеродных микроорганизмов и раковых клеток. Эти приёмные устройства формируются эндокринной и иммунной системами. Многие живые организмы выделяют белки, ядовитые для других. Токсины синтезируют ряд животных, грибов, растений, микроорганизмов. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.
    3. Транспортная. Глобулярные белки присоединяют и транспортируют мелкие молекулы и ионы. Например, транспортный белок гемоглобин переносит кислород и углекислоту с потоком крови. Мембранные транспортные белки помогают молекулам и ионам двигаться через плазмалемму. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины – ионы металлов и гормоны.
    4. Структурная. Белковые молекулы входят в состав всех клеточных мембран и органоидов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные структуры мышечных волокон. Структурными являются кератин в волосах, фибрин в сгустках крови, коллаген в коже, связках, сухожилиях и костях. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит также структурный белок эластин.
    5. Двигательная. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Мышцы сокращаются за счёт движения двух видов белковых нитей: актина и миозина. Контрактильные (лат. contraho, contractum – стягивать, сокращать) протеины играют ключевую роль в цитоскелете и передвижении веществ внутри клетки. Белок тубулин также входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
    6. Регуляторная. Крошечные белки, называемые гормонами, служат межклеточными посланниками в теле животных. Другие белки регулируют синтез РНК на ДНК, включая и выключая гены. Кроме того белки получают информацию, действуя в качестве рецепторов клеточной поверхности (эту функцию иногда считают отдельной, называя рецепторной).
    7. Запасающая. Кальций и железо хранятся в организме в виде ионов, связанных с белками хранения. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются зародышем при прорастании, а затем и проростком как источник азота.
  1. Энергетическая. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и липидов.
Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG) (150 кДа), гемоглобин (66,8 кДа), гормон инсулин, фермент аденилаткиназа и фермент глютаминсинтетаза.
Автор: en:User:Gareth White, CC BY-SA 2.0

Функции белков

 

Функция Класс белка Образцы Примеры использования
Каталитическая Ферменты Карбогидразы Расщепляют полисахариды
Протеазы Разрушают белки
Полимеразы Синтезируют нуклеиновые кислоты
Киназы Фосфорилируют сахара и белки
Защитная Иммуноглобулины Антитела Маркируют чужеродные белки для элиминации (удаления)
Токсины Змеиный яд Блокирует нервные импульсы
Клеточные белки-антигены МНС-белки (главный комплекс гистосовместимости) Опознание чужеродных белков
Транспортная Циркуляционные транспортёры Гемоглобин Переносит кислород и углекислый газ крови
Миоглобин Переносит кислород и углекислый газ в скелетных мышцах и мышце сердца
Цитохромы Транспортируют электроны
Мембранные транспортные белки Натриево-калиевый насос Возбуждение мембраны
Протонный насос Хемиосмос
Транспортёр глюкозы Транспортирует глюкозу в клетки
Структурная Волокна Коллаген Образует хрящ
Кератин Формирует волосы, ногти, перья и др.
Фибрин Образует сгустки крови
Двигательная Мускулы Актин Сокращение мышечных волокон
Миозин Сокращение мышечных волокон
Регуляционная Осмотические белки Сывороточный альбумин Поддерживает осмотическую концентрацию крови
Регуляторы генов Репрессор Регулирует транскрипцию
Гормоны Инсулин Контролирует уровень глюкозы в крови
Вазопрессин Увеличивает задержку воды почками
Окситоцин Регулирует сокращение матки и выделение молока
Запасающая Ион-связывание Ферритин Хранит железо, особенно в селезёнке
Казеин Хранит ионы в молоке
Кальмодулин Связывает ионы кальция

Белки – это полимеры

Белки, или протеины – это нерегулярные (не имеющие определённой закономерности в последовательности мономеров) полимеры, состоящие из мономеров, называемые аминокислотами. Протеины, в состав молекул которых входит от пятидесяти до нескольких тысяч остатков аминокислот, называются белками. Молекулы с меньшим количеством мономеров именуются пептидами.

Общие сведения о пептидах и белках

Белок состоит из одной или нескольких длинных неразветвлённых цепей. Каждая цепь называется полипептидом и состоит из аминокислот, скреплённых пептидными связями. Термины «белок» и «полипептид» часто используются свободно, что может вызывать путаницу. Для белка, который включает только одну полипептидную цепь, оба термина являются синонимами.

В природе существуют около 500 аминокислот. В образовании белков обычно (но не всегда) участвуют только 20 из них – их называют белокобразующими. Порядок соединения мономеров в белке определяет его структуру и функции. Многие учёные считают, что аминокислоты были первыми органическими молекулами, появившимися на Земле. Возможно, океаны, которые существовали в начале истории нашей планеты, содержали большое их разнообразие.

Белокобразующие аминокислоты

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений. Для гетеротрофов источником аминокислот являются продукты питания. В организме человека и животных некоторые аминокислоты могут синтезироваться из продуктов обмена веществ (в первую очередь — из других аминокислот). Такие аминокислоты называются заменимыми.

Другие же, так называемые незаменимые аминокислоты, не могут быть собраны в организме и поэтому должны постоянно поступать в него в составе белков пищи. Протеины, содержащие остатки всех незаменимых аминокислот, называются полноценными. Неполноценные белки – это те, в составе которых отсутствуют остатки тех или иных незаменимых аминокислот.

Незаменимыми аминокислотами для человека являются: триптофан, лизин, валин, изолейцин, треонин, фенилаланин, метионин и лейцин. Для детей незаменимыми являются также аргинин и гистидин.

Полипептидные цепи могут быть очень длинными и включать самые разные комбинации аминокислотных остатков. Каждый конкретный белок характеризуется строго постоянным составом и последовательностью аминокислот.

Димер мембранного белка кальсеквестрина.
Deposition authors: Wang, S., Trumble, W.R., Liao, H., Wesson, C.R., Dunker, A.K., Kang, C., CC BY 3.0

Белки, образованные только остатками аминокислот, называются простыми. Сложными являются протеины, имеющие в своём составе компонент неаминокислотной природы. Это могут быть ионы металлов (Fe2+, Zn2+, Mg2+, Mn2+), липиды, нуклеотиды, сахара и др. Простыми белками являются альбумины крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложные белки – это большинство ферментов, иммуноглобулины (антитела).

Состав аминокислот

Аминокислоты, как следует из их названия, содержат основную аминогруппу (— NH2), а также кислотную карбоксильную группу (—COOH), обе они связаны с центральным атомом углерода. Углерод дополнительно скреплен с водородом и функциональной белковой группой, называемой радикалом (R). Эти компоненты полностью заполняют все связи центрального атома углерода.

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина).
Автор: User:X-romix

Уникальный характер каждой аминокислоты определяется природой группы радикала. Обратите внимание, что если группа радикала не содержит атома водорода (Н), как в глицине, то аминокислота хиральна и может существовать в форме двух энантиомеров: d или L. В белках живых систем содержатся обычно α (L)-аминокислоты, а β (d)-аминокислоты встречаются крайне редко.

Группа радикала определяет химические свойства аминокислот – они могут быть полярными или неполярными, гидрофобными или гидрофильными. Серин с радикалом -CH2OH является полярной молекулой, Аланин, который имеет –CH3 как группу радикала – неполярен.

Существуют также основные аминокислоты (более чем с одной аминогруппой) и кислые аминокислоты (более чем с одной карбоксильной группой). Наличие дополнительной амино- или карбоксильной группы оказывает влияние на свойства аминокислоты, которые играют определяющую роль в формировании пространственной структуры белка.

В состав радикала некоторых аминокислот (например, цистеина) входят атомы серы. Все 20 аминокислот сгруппированы в пять химических классов, основанных на группе их радикала.

  1. Неполярные аминокислоты, такие как лейцин, часто имеют в качестве радикала —CH2 или —CH3.
  2. Полярные незаряженные аминокислоты, такие как треонин, с радикалом, содержащим кислород или гидроксильную группу (-OH).
  3. Заряженные аминокислоты, такие как глутаминовая кислота, с радикалом, имеющим кислоты или основания, способные к ионизации.
  4. Ароматические аминокислоты, такие как фенилаланин, имеющий группу радикала, содержащую органическое (углеродное) кольцо с чередованием одиночных и двойных связей. Они также неполярны.
  5. Аминокислоты, обладающие особыми функциями и свойствами. Например, метионин, который часто является первой аминокислотой в цепи белков, пролин, вызывающий перегибы в цепях, цистин, связывающий цепи вместе.

Каждая аминокислота влияет на форму белка по-разному, в зависимости от химической природы боковых групп. Например, части белковой цепи с многочисленными неполярными аминокислотами сворачиваются внутрь своей цепи путём гидрофобного исключения.

Белки и пептидные связи

В дополнении к группе радикала каждая аминокислота имеет положительно заряженную аминогруппу (NH3 +) на одном конце и отрицательно заряженную гидроксильную группу (COO -) на другом. Амино- и карбоксильные группы у пары аминокислот могут подвергаться реакции дегидрации (выделение молекулы воды) с образованием ковалентной связи. Ковалентная связь, скрепляющая две аминокислоты, называется пептидной. Скреплённые таким способом аминокислоты не могут свободно вращаться вокруг N-C связи. Этот факт является основным фактором образования конструкции белковых молекул.

Пептидная связь

Наличие как основной, так и кислотной групп обусловливает амфотерность (проявление как кислотных, так и основных свойств) и высокую реакционную способность аминокислот.

При соединении двух аминокислот образуется дипептид. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Новаторская работа Фредерика Сангера в начале 1950-х годов доказала, что каждый вид белка имеет определённую аминокислотную последовательность. Для отщепления аминокислот он использовал химические методы, после этого определял их. Сангер преуспел в расшифровке аминокислотной последовательности инсулина. Он продемонстрировал, что все молекулы инсулина имеют одинаковый состав аминокислот.

Уровни структурной организации белков

Форма белка определяет его функцию. Один из способов изучить что-то столь же маленькое как белок – посмотреть на него при помощи коротковолнового излучения, которое представлено рентгеновскими лучами. Рентгеновские лучи пропускают через белок для получения дифракции его узора. Эта картинка кропотливо анализируется и позволяет исследователю построить трёхмерное изображение молекулы с положением каждого её атома. Первым белком, проанализированным таким образом, был миоглобин; вскоре такому же анализу был подвергнут связанный с ним белок гемоглобин.

Когда было изучено достаточное количество протеинов, стал очевиден общий принцип их строения: в каждом исследованном белке все внутренние аминокислоты, такие как лейцин, валин и фенилаланин, неполярны. Тенденция воды к исключению неполярных молекул буквально толкает такие части цепи аминокислот внутрь протеина. Неполярные аминокислоты вынуждены тесно контактировать друг с другом, оставляя мало свободного места внутри молекулы. Полярные и заряженные аминокислоты концентрируются на поверхности белка, за исключением немногих, играющих ключевые функциональные роли.

Структура белков, как правило, описывается как иерархия четырёх уровней: первичного, вторичного, третичного и четвертичного. Мы рассмотрим эту точку зрения, а затем интегрируем её с более современным подходом, вытекающим из расширяющихся знаний о белковой структуре.

Уровни организации молекул белка

Первичная структура белков

Первичная структура белка – это его аминокислотная последовательность, т. е. это цепочка из множества аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Это наиболее важная структура, так как именно она определяет форму, свойства и функции белка. На основе первичной структуры создаются другие формы молекулы.

Группы радикалов, которыми отличаются аминокислоты, не играют роли в пептидной цепи белков и протеин может включать любую последовательность аминокислот. Так как любая из 20 аминокислот может появиться в любом месте, белок, содержащий 100 мономеров, может образовать любую из 20 100 различных аминокислотных последовательностей. Это важное свойство белков позволяет им быть разнообразными, но каждый из них функционирует только при определённой аминокислотной последовательности.

Вторичная структура белка

Боковые и пептидные группы полипептидных цепей могут образовывать водородные связи. Вторичная структура белка возникает в результате связывания атомов водорода NH-групп и кислорода CO-групп. Полипептидная цепь при этом спирально закручивается. Водородные связи слабые, но благодаря их большому числу они обеспечивают стабильность этой структуры. Спиральную конфигурацию имеют, например, молекулы кератина, миозина и коллагена.

Водородные связи пептидов могут образовываться с водой. Если связей с водой будет слишком много, белки не смогут приобрести глобулярной структуры. Лайнус Полинг предположил, что пептидные группы могут взаимодействовать друг с другом, если пептид свёрнут в спираль, которую он назвал α-спиралью. Этот вид регулярного взаимодействия в пептиде формирует его вторичную структуру.

Вторичная структура инсулина

Другая форма вторичной структуры формируется между зонами пептида, расположенными в один ряд, в результате чего получается плоская молекула, собранная в складки, называемая β-листом. Части белка могут быть либо параллельными, либо антипараллельными – в зависимости от того, являются ли смежные участки пептида ориентированными в одном или в противоположном направлении.

Эти два вида вторичной структуры создают зоны белка – цилиндрические (α-спирали) и плоские (β-листы). Конечная структура белка может включать области каждого типа вторичной структуры. Например ДНК-связывающие белки обычно имеют области α-спирали, которые могут лежать поперёк ДНК и взаимодействовать непосредственно с основаниями ДНК. Белки порины, образующие отверстия в мембранах, состоят из β-листов. В гемоглобине α и β-структуры (глобины) имеют в молекуле свои зоны.

Вторичная структура белков

Третичная структура белков

Окончательная структура химически связанных белков называется третичной. Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих в водной среде между разными группами атомов белковой молекулы вторичной структуры.

У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S – S связи (дисульфидные) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. Третичной структурой определяются специфичность белковых молекул, их биологическая активность. Её имеют многие белки, например миоглобин (белок, который участвует в создании запаса кислорода в мышцах) и трипсин (фермент, расщепляющий белки пищи в кишечнике).

Третичная структура стабилизируется рядом сил, в том числе:

  • водородными связами между радикалами различных аминокислот;
  • электростатическим притяжением радикалов с противоположными зарядами;
  • гидрофобным исключением неполярных радикалов;
  • ковалентными дисульфидными связами.

На стадии третичной структуры по форме молекул белки можно разделить на две группы:

  • глобулярные – имеют округлую форму. Такую форму имеют глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин;
  • фибриллярные – характеризуются вытянутой, нитевидной формой молекул. Это кератин, коллаген, миозин, эластин и др.

Четвертичная структура белка

Когда два или более полипептида связываются с образованием функционального белка, отдельные его цепи называются субъединицами. Расположение этих субъединиц и есть четвертичная структура. Субъединицы в таких белках чаще всего неполярны, поэтому они не связаны химически и отвечают за отдельные виды деятельности. Прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.

Четвертичная структура характерна для белка гемоглобина. Вспомните, что гемоглобин состоит из двух α-цепей и двух β-цепей, а ещё в его состав входит небелковый компонент – гем.

Субъединицы располагаются в их окончательной четвертичной структуре. Это конечная структура некоторых, но не всех белков. У протеинов, которые состоят только из одной полипептидной цепи, например у фермента лизоцима, конечной структурой является третичная.

Мотивы и домены – структурные элементы белков

Ручное определение последовательности аминокислот в белке – трудоёмкая работа. Эту ситуацию изменило открытие способности хранения информации о белке молекулой ДНК. Первоначально геном человека был расшифрован вручную. Появление технологий следующего поколения привело к заметному ускорению секвенирования.

Сегодня расшифрованы более 40 000 бактериальных геномов и почти 8 000 геномов эукариот, в том числе 80 последовательностей генов млекопитающих. Так как состав ДНК имеет непосредственное отношение к последовательности аминокислот в белках, у биологов теперь есть огромная база данных строения протеинов.

Новая информация заставила задуматься о логике генетического кода и основных закономерностях структуры белка. Исследователи до сих пор рассматривают иерархическую систему из четырёх уровней как важную, но в лексикон биологов вошли и новые термины: мотив укладки и белковый домен.

Мотив укладки белковых молекул

Когда биологи обнаружили третичную структуру белка (ещё более трудоёмкая работа, чем определение последовательности аминокислот в цепи), они заметили сходные элементы, расположенные в непохожих белках. Подобные структуры называются мотивами, а иногда «сверхсекундными структурами». Термин «мотив» заимствован из искусства и относится к тематическому повторяющемуся элементу в музыке или дизайне.

Один общий мотив β-α-β образует так называемую «складку Россмана» у большого количества протеинов. Вторым часто встречающимся мотивом является β-баррель, который представляет собой β-лист, сложенный по кругу, чтобы сформировать трубку. Третий тип мотива – спираль-поворот-спираль, состоит из двух α-спиралей, разделённых изгибом. Его используют белки для связывания с молекулой ДНК.

Логику структуры мотивов укладки исследователи до сих пор не могут понять. Вероятно, если аминокислоты являются буквами в языке белков, то мотивы представляют собой повторяющиеся слова или фразы. Мотивы укладки помогли определить неизвестные функции белков, а база данных белковых мотивов используется для поиска новых неизвестных протеинов.

Мотивы укладки являются довольно консервативными и встречаются в белках, которые не имеют ни функциональных, ни эволюционных связей. Определение мотивов укладки лежит в основе физической, или рациональной классификации белков.

Белковые домены

Домены – это функциональные единицы в виде глобулы внутри более крупной структуры белков. Их можно рассматривать как субструктуры внутри третичной структуры белка. В языке белков это «абзацы». Большинство белков состоит из нескольких доменов, которые выполняют различные части функций протеинов.

Во многих структурах эти домены могут быть физически разделены. Например, так устроены факторы транскрипции – белки, которые связываются с ДНК и инициируют построение РНК по комплементарной ей ДНК. Было выяснено, что если ДНК-связывающие области поменять местами с факторами транскрипции, специфичность фактора может быть изменена без изменения его способности стимулировать транскрипцию. Эксперименты по замене доменов были проведены со многими факторами транскрипции, и они указывают, что активационные и ДНК-связывающие домены действуют отдельно.

Эти образования также могут помогать протеинам складываться. По мере того, как полипептидная цепь приобретает свою структуру, домены принимают правильную форму. Это действие может быть продемонстрировано экспериментально. Искусственное продуцирование фрагмента полипептида, который образует домен в интактном белке, показывает, что фрагмент складывается, чтобы сформировать такую же структуру, как у прототипа.

Процесс складывания, белки-шапероны

Первоначально биохимики думали, что новоиспечённые белки сворачиваются спонтанно, пробуя различные конфигурации, как гидрофобные взаимодействия с водой толкают неполярные аминокислоты внутрь белков до тех пор, пока не будет достигнута их окончательная структура. Оказалось, что эта точка зрения слишком проста. Цепи протеинов могут быть сложены многими способами, поэтому пробы и ошибки заняли бы слишком много времени. По мере того как первичная цепь складывается, приобретая финальную структуру, неполярные «липкие» внутренние участки во время промежуточных стадий обнажаются. Если эти промежуточные формы поместить в пробирку со средой, идентичной той, что внутри клетки, они прилипают к другим, и нежелательные белки-партнёры образуют клейкую массу.

Как клетки избегают того, чтобы их белки слипались в массу? Ответ на вопрос появился во время изучения необычных мутаций, которые спасают бактериальные клетки от размножения внутри них вирусов. При этом белки вирусов, произведённые внутри клетки, не могут сложиться как следует. Дальнейшее исследование помогло выяснить, что клетки содержат белки-шапероны, помогающие другим белкам складываться правильно.

Свёртывание белков

В настоящее время молекулярные биологи выявили массу белков, действующих как шапероны. Это большой класс полимеров, который можно разделить на подклассы. Представители шаперонов были найдены в каждом исследуемом организме. Некоторые из них, называемые тепловыми шоковыми белками, вырабатывается в ответ на повышение температуры тела. Высокие температуры служат фактором денатурации белков, шоковые белки-шопероны помогают белкам правильно сворачиваться и в такой ситуации.

Один из хорошо изученных классов этих белков, названных шаперонинами, был изучен у кишечной палочки (Escherichia coli). У мутантов при инактивации шаперонинов 30% бактериального белка не складывались должным образом. Шаперонины собираются в комплекс, напоминающий цилиндрический контейнер. Белки могут заходить в этот контейнер, и даже неправильно сложенные молекулы складываются там заново.

Исследователи склонны думать о белках как о фиксированных структурах, но это не относится к шаперонинам. Их гибкость поразительна. Видимо, это нужно им для выполнения своих функций. Клетки используют эти белки для складывания некоторых молекул протеинов и восстановления их неправильной структуры.

Денатурация инактивирует белки

Еще одной важной особенностью белков является то, что они проявляют свою активность лишь в узких температурных рамках и в определённом диапазоне кислотности среды.

Если условия, окружающие белок, изменяются, то он может частично потерять свою структуру или полностью развернуться. Этот процесс называется денатурацией. Белки могут быть денатурированы, когда рН, температура или ионная концентрация окружающего раствора изменена. Денатурация происходит вследствие разрыва водородных, ионных, дисульфидных и других связей, стабилизирующих пространственную структуру белковых молекул. При этом может утрачиваться их четвертичная, третичная и даже вторичная структуры.

Денатурированные белки как правило биологически неактивны. Это особенно значимо в отношении ферментов: так как почти каждая химическая реакция происходит при их помощи, жизненно важно, чтобы они функционировали нормально.

До появления морозильников и холодильников единственным способом предохранения продуктов от размножения в них микроорганизмов было хранение их внутри раствора, содержащего высокую концентрацию соли или уксуса, которые денатурировали ферменты микроорганизмов и предотвращали их рост.

Большинство ферментов функционирует в очень узком диапазоне условий окружающей среды. У каждого энзима этот диапазон специфичен. Ферменты крови, которые работают при рН около 7,4, быстро денатурируют в кислой среде желудка. И наоборот, протеолитические ферменты желудка, работающие при рН=2 или менее, разбираются в основной среде крови. Аналогично у организмов, живущих вблизи океанических гидротермальных источников, есть ферменты, которые хорошо работают только в экстремальных температурах (до 100°С). Эти организмы не могут выжить в более прохладных водах, потому что их энзимы не функционируют должным образом при относительно низких температурах.

Если нормальные показатели окружающего раствора восстанавливаются, небольшой белок, не потерявший первичной структуры, может восстановиться. Этот процесс называется ренатурацией, он происходит благодаря взаимодействию неполярных аминокислот и воды. Первоначально этот процесс был установлен для энзима рибонуклеазы, его ренатурация привела к выводу, что первичная структура определяет третичную структуру белка. Более сложные белки редко складываются вновь из-за их сложной окончательной структуры. Их денатурация носит необратимый характер.

Важно отличать денатурацию от диссоциации. Субъединицы белков с четвертичной структурой могут быть диссоциированы (разделены) без потери своей индивидуальной третичной структуры. Например, молекула гемоглобина может диссоциировать на 4 молекулы (2 α-глобина и 2 β-глобина) без денатурации свёрнутых глобиновых белков. Они легко восстанавливают свою четвертичную структуру из четырёх субъединиц.

 

 

Вам будет интересно

Строение и функции белков - конспект

  
Вернуться к теме "Строение и функции белков"

Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Среди органических веществ белки занимают первое место по количеству и по значению. В организме человека встречаются 5 млн разнообразных белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения они построены всего из 20 различных аминокислот.

Строение аминокислоты:

 

В левой части молекулы расположены группа h3N–, которая обладает свойствами основания; справа - группа –COOH - кислотная, характерная для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае – пептидными связями:

Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот – трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, – полипептидом.

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка.

Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот белковая молекула принимает вид спирали (α-структура) или складчатого слоя – «гармошки» (β-структура). Это вторичная структура белка. Но и ее часто недостаточно для приобретения характерной биологической активности.

Часто только молекула, обладающая третичной структурой, может выполнять роль катализатора или любую другую. Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S–S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Способ укладки полипептидных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации.

Такую организацию называют четвертичной структурой. Присутствует не у всех белков. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.

Строение белковой молекулы: А – первичная; Б – вторичная; В – третичная; Г – четвертичная структура

Строение молекулы гемоглобина

Гемоглобин – белок четвертичной структуры. В молекуле гемоглобина белковый компонент представлен белком глобином, небелковый компонент – гем. Глобин состоит из 4 субъединиц. Внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный «карман», в котором располагается гем. Содержащийся в геме атом железа связывает кислород.

Свойства белка

Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-химических свойств:

  1. Белки – преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.
  2. Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.
  3. Белки термолабильны, то есть проявляют свою активность в узких температурных рамках.

Денатурация и ренатурация белков

Денатурация  – это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях – и первичной структуры. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренатурации.

Функции белков

1. Каталитическая (ферментативная) функция:

Многие белки являются ферментами. Ферменты — это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д. 

 

2. Транспортная функция

Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из нее.

3. Защитная функция

Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так, в ответ на проникновение чужеродных объектов (антигенов) определенные лейкоциты вырабатывают специфические белки — иммуноглобулины (антитела), участвующие в иммунном ответе организма. Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

4. Двигательная (сократительная) функция

Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения.

5. Структурная (строительная, пластическая) функция

Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных мембран и органоидов клетки. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон. Преимущественно из белков состоят хрящи и сухожилия. В их состав входит белок коллаген. Важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у животных является белок кератин. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит структурный белок эластин.

6. Сигнальная (рецепторная) функция

Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие внешних факторов. С помощью этих белков происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.

7. Регуляторная функция

Некоторые белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) — процессы роста и физического развития.

8. Запасающая (питательная) функция

В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются при прорастании зародышем.

9. Энергетическая функция

При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

Что такое белки — строение и функции

Белки играют центральную роль в организме человека, выполняя одни из самых важных функций: двигательную, защитную, биологическую, регуляторную и другие.

Без этих универсальных молекулярных машин жизнь на нашей планете и вовсе не могла бы появиться.

В данной статье мы подробно рассмотрим что такое белки, какие существуют виды, где содержатся и многое другое.

Что такое белок и каковы его функции

На уроках биологии и химии довольно много времени уделяется этой важной теме. Белки (protein) являются природными гетерополимерами, состоящие из α-аминокислот. Соединяет их вместе пептидная связь. Для синтеза огромного множества белков в человеческом организме используется 20.

Состав каждого белка, синтезированного в организме, определяется геномом. Различные комбинации генетического кода позволяют создавать из стандартных аминокислот огромное множество белков, отвечающих за разнообразные функции в нашем теле.

Некоторые белки довольно сложно классифицировать исключительно по их функциям. Так как один белок часто может отвечать за выполнение нескольких задач.

Список функций белков выглядит следующим образом:

  1. Структурная – отвечает за образование цитоскелета клеток, придает форму разным тканям. Наиболее известные — это коллагены и эластин, входящие в состав межклеточного вещества. А также кератин – основной белок, формирующий ногти и волосы.
  2. Защитная функция разделяется на физическую, иммунную и химическую. За физическую защиту в основном отвечают тромбины, свертывающие кровь, и коллагены и кератин, формирующие роговые щитки, волосы, кожу. Химическую защиту от различных токсинов в организме выполняют в основном ферменты печени. Они растворяют токсины, позволяя быстрее вывести их. За иммунную защиту отвечают различные иммуноглобулины.
  3. Каталитическая функция использует ферменты. Это особые белки, позволяющие катализировать реакции, расщепляющие большие молекулы, или же наоборот их синтезировать. Ферменты позволяют ускорять все химические реакции в сотни и тысячи раз. За последнее время науке стало известно свыше 5000 различных ферментов.
  4. Регуляторная функция отвечает за управление всей жизнедеятельностью клетки. Белки из данной группы регулируют количество и активность остальных белков, а также множество процессов внутри самой клетки.
  5. Сигнальная функция выполняется гормонами и цитокинами. Эти белки являются сигнальным веществом, позволяя передавать информацию или сигналы частями организма.
  6. Транспортная – позволяет переносить различные вещества от одних органов и клеток к другим. Наиболее известный пример – это гемоглобин, транспортирующий кислород и углекислый газ.
  7. Запасная функция. Ее выполняют белки, запасающиеся в организме для экстренных случаев в качестве энергии или источника аминокислот.
  8. Рецепторная. Ее выполняют белки, реагирующие свет, физическое воздействие или химическое вещество.
  9. Моторная функция выполняется целыми группами белков. Среди них, например, актин и миозин. Они являются основными компонентами мышц и позволяют им сокращаться. Другие белки позволяют клеткам лейкоцитов передвигаться внутри организма.

Строение белков

Беки относятся к линейным полимерам. В их составе могут присутствовать несколько α-амиокислот и неаминокислотные компоненты. На первый взгляд всего 20 аминокислот – это небольшой выбор.

Но на самом деле молекула белка, состоящая всего из 5 компонентов аминокислот, может иметь свыше миллиона вариантов построения. Небольшой белок может иметь в своей цепочке сотню аминокислотных остатков.

При синтезе белка аминокислоты соединяются благодаря пептидной связи. Они соединяются разными концами, одна с помощью карбоксильной группы (-COOH), а другая аминогруппой (-NH2). При таком соединении у белка появляются два соответственных конца С и N.

Структуры белков

Структурные организации белков классифицируют на 4 уровня. Это первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры.

Первичная представляет собой стандартную цепочку аминокислот. Их последовательность закодирована генетически. Она обычно описывается трехбуквенными обозначениями аминокислотных остатков в цепочке.

Вторичная представляет собой упорядоченно свернутую спиралеобразно цепочку аминокислот. Она напоминает пружинку. У спирали стабильная структура, так как ее витки крепятся между собой водородными связями. Почти все СО- и NН- группы устанавливают друг с другом такие связи. Среди белков данной структуры особенно выделяются коллагены и кератин.

Третичная – в основном формируется благодаря гидрофильно-гидрофобным взаимодействиям. Возникающие водородные ионные и дисульфидные связи способствуют взаимодействию между радикалами аминокислот. Благодаря этому полипептидная связь укладывается в специальные глобулы. К белкам третичной структуры уже относятся множество ферментов, антител и гормонов.

Четвертичная – присуща сложным формам ферментов или белков, которые состоят из 2 или 3 глобул. Они связываются в молекуле как ионными, так и гидрофобными взаимодействиями. А иногда возникают электростатические взаимодействия или дисульфидные связи. Наиболее известный и изученный белок данной классификации – гемоглобин.

Протеины и протеиды — простые и сложные белки

Еще одна классификация белков это – протеины и протеиды. Первые — это простые белки, в состав которых входят исключительно остатки аминокислот. А вот в протеидах, помимо основного скелета из аминокислот, присутствуют еще не белковые группы (простетические).

В зависимости от дополнительной небелковой составляющей протеиды делят на другие группы:

  1. Липопротеины – включают в себя различные липиды. В основном данные белки выполняют транспортировку липидов.
  2. Фосфопротеины – имеют фосфорную кислоту. К таким белкам относятся вителлин и казеноген.
  3. Металлопротеины – могут иметь катионы одного и более металлов в своей структуре. Наиболее известен гемоглобин с молекулами железа.
  4. Гликопротеины – имеют в своем составе различные углеводы.
  5. Нуклеопротеины – являются главными белками, отвечающими за передачу наследственной информации.

Физико-химические свойства белков

Белки проявляют свойства амфотерности (от греч. «двойственность). Они могут в зависимости от различных факторов проявлять как кислотные, так и основные свойства.

Также белки могут быть растворимыми или не растворимыми в воде. На растворимость могут влиять как сама структура белка, так и характер растворителя, pH самого раствора или ионная сила.

Белки могут быть гидрофобными или гидрофильными. Последние в основном располагаются в ядре, цитоплазме или межклеточном веществе.

Еще одно свойство белков это денатурация. Это так называемая потеря четвертичной, третичной структур. Белки отлично приспособлены для жизни и функционирования в условиях организма, но при резком изменении внешних условий структура белка может разрушиться.

Среди таких воздействий выделяют ультразвук, высокие и низкие температуры, облучения, встряхивания, вибрации, а также действие кислот или щелочей. Денатурация может быть как частичной, так и полной, или же обратимой и необратимой.

Значение белков для организма

Как мы увидели из вышеприведенных функций и особенностей, белки имеют огромное значение для организма человека. Они придают форму клеткам и тканям организма, переносят различные элементы между органами и клетками, отвечают за восприятие окружающего мира.

Белки защищают нас от природных факторов и от воздействий вредоносных микроорганизмов. Без них в принципе невозможно как минимум прохождение химических реакций в организме и обмен веществ, так и наличие жизни как самовоспроизводящейся структуры. По истине, роль белков сложно переоценить.

Что относится к белковой пище

Белки являются одним из самых основных строительных материалов для нашего организма. Поэтому, чтобы питание снабжало организм человека нужными веществами, следует всегда иметь в рационе белковые продукты.

Богаты по содержанию белка следующие:

  • мясо;
  • рыба;
  • различные морепродукты;
  • яйца;
  • бобовые;
  • молочные продукты.

Заключение

Белок является одним из ключевых элементов жизни на нашей планете. Он отвечает за множество процессов и функций в живом организме, а недостаток белков может вызвать серьезные заболевания.

Большое разнообразие источников белка убережет ваш организм от недостатка незаменимых аминокислот и множества других ценных элементов питания. Старайтесь не исключать белковые продукты из рациона и будьте здоровы.

Белки. Химические и физические свойства. Биологические функции.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.

В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.

Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

первичная последовательность соединения остатков аминокислот
вторичная

локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали

третичная

пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α-аминокислот:

Белок + nH2O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН(10%-ный р-р) + СuSO4   =   фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO3(конц.) => желтое окрашивание

Биологические функции белков

каталитическая ускоряют различные химические реакции в живых организмах ферменты
структурная строительный материал клеток коллаген, белки клеточных мембран
защитная защищают организм от инфекций иммуноглобулины, интерферон
регуляторная регулируют обменные процессы гормоны
транспортная перенос жизненно-необходимых веществ от одних частей организма к другим гемоглобин переносит кислород
энергетическая снабжают организм энергией 1 грамм белка может обеспечить организм энергией в количестве 17,6 Дж
моторная (двигательная) любые двигательные функции организма миозин (мышечный белок)

Простая английская Википедия, бесплатная энциклопедия

Белки - это длинноцепочечные молекулы, построенные из небольших единиц, известных как аминокислоты. Они соединены пептидными связями.

Это биохимические соединения, состоящие из одного или нескольких полипептидов, свернутых в круглую или волокнистую форму. [1]

Полипептид представляет собой одну линейную полимерную цепь аминокислот. Последовательность аминокислот в полипептиде происходит из последовательности ДНК гена. [2] Генетический код определяет 20 стандартных аминокислот. Вскоре после синтеза некоторые аминокислоты химически модифицируются. Это изменяет укладку, стабильность, активность и функцию белка. Иногда к белкам присоединены непептидные группы в качестве кофакторов.

Белки необходимы всем клеткам. Как и другие биологические макромолекулы (полисахариды и нуклеиновые кислоты), белки принимают участие практически во всех процессах в клетках:

  1. Многие белки представляют собой ферменты, которые катализируют (помогают происходить) биохимические реакции и жизненно важны для метаболизма.
  2. Другие белки выполняют структурные или механические функции, например, в мышцах и клетках. Цитоскелет - это система каркаса, которая поддерживает форму клетки.
  3. Другие белки важны для передачи сигналов, иммунных ответов и деления клеток.
Яичные белки содержат много белка

Белки выполняют разные функции в зависимости от их формы. Их можно найти в мясе или мышцах. Они используются для роста и восстановления, а также для укрепления костей.Они помогают создавать ткани и клетки. Они есть у животных, растений, грибов, бактерий, а также в организме человека.

Мышцы содержат много белка. Когда белок переваривается, он расщепляется на аминокислоты. Затем эти аминокислоты можно использовать для создания нового белка. Белки составляют важную часть таких продуктов, как молоко, яйца, мясо, рыба, бобы, шпинат и орехи. Есть четыре фактора, которые определяют, что будет делать белок. Во-первых, это порядок аминокислот. Есть 20 различных типов аминокислот.Во-вторых, маленькие изгибы цепи. Третий - как складывается вся конструкция. Четвертый - состоит ли он из разных подразделений. Например, молекулы гемоглобина состоят из четырех субъединиц.

Повреждающие мутации [изменить | изменить источник]

Большинство белков - это ферменты, и мутации могут замедлить или остановить их работу. 50% случаев рака у человека вызваны мутациями в супрессоре опухоли p53. [3] [4] p53 - это белок, регулирующий деление клеток. [5]

Незаменимые аминокислоты [изменить | изменить источник]

Белки необходимы в рационе животных, поскольку животные не могут вырабатывать все необходимые им аминокислоты (они могут вырабатывать их большую часть). Они должны получать определенные аминокислоты из пищи. Они называются незаменимыми аминокислотами . В процессе пищеварения животные расщепляют проглоченный белок на свободные аминокислоты. Затем аминокислоты используются в метаболизме для создания ферментов и структур, необходимых организму.

Есть девять незаменимых аминокислот для человека, которые получают с пищей.Девять незаменимых аминокислот: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. [6] Мясо содержит все незаменимые аминокислоты, необходимые человеку; большинство растений этого не делают. Однако употребление в пищу смеси растений, таких как арахисовое масло пшеницы и или рисовые бобы и , обеспечивает все необходимые незаменимые аминокислоты. Соевые продукты, такие как тофу, содержат все незаменимые аминокислоты, как и киноа, но это не единственный способ получить необходимый человеку белок.

Ученый Йонс Якоб Берцелиус дал белкам название [7] , но многие другие ученые изучали белки.

  • Белок Гарвардской школы общественного здравоохранения
.

8 признаков и симптомов белковой недостаточности

Не у всех одинаковая потребность в белке. Это зависит от многих факторов, включая массу тела, мышечную массу, физическую активность и возраст.

Возможно, масса тела является наиболее важным фактором, определяющим потребность в белке. В результате рекомендации обычно представлены в граммах на каждый фунт или килограмм веса тела.

Рекомендуемая суточная доза (RDA) составляет 0,4 грамма протеина на каждый фунт массы тела (0.8 грамм на кг). По оценке ученых, этого должно хватить для большинства людей.

Это соответствует 66 граммам белка в день для взрослого человека с весом 165 фунтов (75 кг).

Для спортсменов Американский колледж спортивной медицины рекомендует ежедневное потребление белка в диапазоне от 0,5 до 0,6 грамма на каждый фунт массы тела (1,2–1,4 грамма на кг), чего должно быть достаточно для поддержания мышц и восстановления после тренировок (37). .

Однако ученые не согласны с тем, сколько достаточно.Ежедневная рекомендация Международного общества спортивного питания для спортсменов составляет 0,9 грамма белка на фунт веса тела (2 грамма на кг) (38).

Как и спортсмены, пожилые люди, похоже, имеют более высокие потребности в белке.

В то время как RDA в настоящее время одинакова для пожилых и молодых людей, исследования показывают, что она занижена и должна быть повышена до 0,5–0,7 грамма на фунт массы тела (1,2–1,5 грамма на кг) для пожилых людей (39, 40) .

Проще говоря, если вы старше или физически активны, ваши ежедневные потребности в белке, вероятно, выше, чем текущая суточная норма потребления 0.4 грамма на фунт веса тела (0,8 грамма на кг).

К самым богатым источникам белка относятся рыба, мясо, яйца, молочные продукты и бобовые.

Резюме: Рекомендуемая суточная норма белка составляет 0,4 грамма на фунт (0,8 грамма на кг). Однако исследования показывают, что требования могут быть выше для спортсменов и пожилых людей. Насколько больше - вопрос споров.
.

Что такое белок? | Живая наука

Белок - это макроэлемент, необходимый для наращивания мышечной массы. Он обычно содержится в продуктах животного происхождения, но также присутствует в других источниках, таких как орехи и бобовые.

Есть три макроэлемента: белок, жиры и углеводы. Макроэлементы обеспечивают калории или энергию. Организму требуется большое количество макроэлементов для поддержания жизни, отсюда и термин «макро», согласно Медицинскому центру Мак-Кинли Университета Иллинойса.Каждый грамм белка содержит 4 калории. Белок составляет около 15 процентов массы тела человека.

Химически белок состоит из аминокислот, которые представляют собой органические соединения, состоящие из углерода, водорода, азота, кислорода или серы. По данным Национального института здоровья (NIH), аминокислоты являются строительными блоками белков, а белки - строительными блоками мышечной массы.

«Когда белок расщепляется в организме, он способствует увеличению мышечной массы, что способствует метаболизму», - сказала Джессика Крэндалл, зарегистрированный диетолог, диетолог, сертифицированный инструктор по диабету и национальный представитель Академии питания и диетологии.«Это также помогает иммунной системе оставаться сильной. Это помогает вам оставаться сытым. Многие исследования показали, что белок обладает эффектом насыщения».

Например, два недавних исследования показали, что чувство насыщения или чувство сытости после еды улучшается после употребления закуски с высоким содержанием белка. В исследовании 2014 года, опубликованном в журнале Nutrition, сравнивались послеобеденные закуски из йогурта с высоким содержанием белка, крекеров с высоким содержанием жира и шоколад с высоким содержанием жира. Среди женщин, участвовавших в исследовании, употребление йогурта привело к большему снижению послеобеденного голода по сравнению с шоколадом.Эти женщины также ели меньше за ужином по сравнению с женщинами, которые ели крекеры и шоколад.

Похожее исследование, опубликованное в 2015 году в Journal of Nutrition, показало, что у подростков, потреблявших послеобеденные закуски с высоким содержанием белка, улучшился аппетит, сытость и качество диеты. У подростков также улучшилось настроение и улучшились познания.

Сколько белка?

Институт медицины рекомендует, чтобы от 10 до 35 процентов дневных калорий поступало из белков. Как это соотносится с граммами белка, зависит от потребности человека в калориях.По данным Министерства сельского хозяйства США, количество белковой пищи, которую должен съесть человек, зависит от возраста, пола и уровня физической активности. Большинство американцев едят достаточно продуктов из этой группы, но им необходимо сделать более постный и разнообразный выбор этих продуктов.

«Безопасный уровень протеина колеблется от 0,8 грамма белка на килограмм веса [2,2 фунта] до 2 граммов белка на килограмм для очень активных спортсменов», - сказал Крэндалл. «Но большинству американцев действительно нужно есть примерно один к одному.2 грамма протеина на килограмм массы тела ».

По словам Крэндалла, большинству людей требуется от 20 до 30 граммов белка на один прием пищи. «Например, 2,5 яичных белка на завтрак или 3–4 унции мяса на ужин». Она сказала, что большинство американских женщин даже близко не получают достаточного количества протеина за завтраком. «Это может препятствовать их мышечной массе, метаболизму и уровню гормонов».

Крэндалл предостерег родителей от чрезмерного потребления белка для своих детей, которые обычно легко получают достаточное количество белка.«Важно сосредоточиться на фруктах и ​​овощах для детей, но белковые добавки для детей - это слишком много», - сказала она. Обдумывая, как включить белок в рацион детей, родители должны сосредоточиться на цельных продуктах и ​​натуральных источниках.

Источники белка

Все продукты питания, приготовленные из мяса, птицы, морепродуктов, бобов и гороха, яиц, переработанных соевых продуктов, орехов и семян, считаются частью группы белков, согласно Министерству сельского хозяйства США. Большинство людей в этой группе едят достаточно еды, но им следует выбирать более постные и разнообразные блюда.

Помимо животных источников, существует несколько альтернативных источников белка, включая сою, коноплю и сыворотку. Крэндалл сказал, что все варианты хороши, и все зависит от личных предпочтений. Например, сывороточный протеин лучше подходит для наращивания и восстановления мышечной массы, поэтому люди, желающие набрать массу или много тренирующиеся, могут предпочесть его.

Сывороточный протеин является побочным продуктом сыроварения и поэтому не является веганским. По данным Medical News Today, он обычно содержится в добавках, таких как протеиновые порошки.Согласно исследованию 2008 года, опубликованному в журнале Nutrition & Metabolism, он обычно используется для увеличения сухой мышечной массы, а также связан с потерей веса. На одну мерную ложку сывороточного протеина приходится 20 граммов протеина.

Белок конопли поступает из растения конопли, которое не содержит ТГК (активный ингредиент марихуаны), согласно данным Североамериканского промышленного совета по конопле. Конопля доступна в виде семян, порошка и молока. На столовую ложку семян конопли 5,3 грамма белка, около 5 граммов на мерную ложку порошка конопли и 5 граммов на чашку.

Соевый белок поступает из соевых бобов и доступен во многих различных формах, включая молоко, тофу, различные заменители мяса, муку, масло, темпе, орехи мисо и эдамаме, по данным Медицинского центра Калифорнийского университета в Сан-Франциско. Крэндалл сказал, что соя - хороший источник белка.

«Было доказано, что соя содержит немного больше фитоэстрогенов по сравнению с изофлавонами, что действительно помогает увеличить количество антиоксидантов», - сказала она. «Но многие люди не решаются употреблять сою из-за мифа, который связывает ее с раком груди.Но этот миф был сведен к минимуму на основании большого количества доказательств, подтверждающих фактические противораковые свойства сои ». Она указала на исследование 2012 года, опубликованное Американским институтом исследований рака.

Чтобы получить максимальную пользу от сои, Крэндалл рекомендовал есть цельные продукты, такие как эдамаме. Обработанные формы, такие как тофу, являются следующим лучшим вариантом, за ними следуют протеиновые порошки и напитки.

Продукты с высоким содержанием белка

Согласно Мэтью Кейди, диетологу, работающему в бодибилдинге.com, некоторые виды мяса с высоким содержанием белка включают:

  • Верхний или нижний стейк (23 грамма белка на порцию 3 унции)
  • Постный говяжий фарш (18 грамм на порцию 3 унции)
  • Свиные отбивные (26 грамм на порцию). 3 унции)
  • Куриная грудка без кожи (24 грамма на порцию 3 унции)
  • Грудка индейки (24 грамма на порцию 3 унции)
  • Нерка (23 грамма на порцию 3 унции)
  • Желтоперый тунец ( 25 граммов на порцию в 3 унции)

Молочные продукты с высоким содержанием белка включают:

  • Греческий йогурт (23 грамма на порцию 8 унций)
  • Творог (14 граммов на порцию в полчашки)
  • Яйца (6 граммов на большое яйцо)
  • 2-процентное молоко (8 граммов на чашку)

Некоторые другие продукты с высоким содержанием белка:

  • Некоторые консервы, такие как сардины, анчоусы и тунец, в среднем содержат около 22 граммов белка на порцию
  • Фасоль (20 г на чашку)
  • Чечевица (13 г на четверть стакана)
  • Арахисовое масло (8 грамм на 2 столовые ложки)
  • Смешанные орехи (6 грамм на порцию 2 унции)
  • Квиноа (8 грамм на порцию на 1 стакан)
  • Эдамаме (8 грамм на половину чашки). порция в чашке)
  • Лапша соба (12 граммов на порцию в 3 унции)

Полноценные или идеальные белки

Люди могут производить одни аминокислоты, но должны получать другие из пищи.Согласно NIH, девять аминокислот, которые люди не могут производить самостоятельно, называются незаменимыми аминокислотами. Незаменимые аминокислоты: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

По словам Крэндалла, белковые продукты, содержащие все незаменимые аминокислоты, называются полноценными белками. Их также иногда называют идеальными белками или высококачественными белками. Полноценные белки включают мясо и молочные продукты, киноа, семена конопли, семена чиа и сою.

Многие растительные белки не являются полноценными белками. К ним относятся бобы, злаки и бобовые, а также овощи, содержащие небольшое количество белка. По данным Массачусетского университета в Амхерсте, неполные белки можно объединить для создания полноценных белков. Фасоль и рис, арахисовое масло и цельнозерновой хлеб, макароны и сыр - примеры комбинаций, которые создают полноценные белки.

Долгое время диетологи считали, что дополнительные белки нужно есть вместе, чтобы получить полноценный белок.Но теперь стало понятно, что продукты не нужно есть в одно и то же время, сказал Крэндалл. Если вы едите самые разные продукты, вы обычно можете производить полноценные белки, даже если вы вегетарианец.

Диета с высоким содержанием белка

Институт медицины рекомендует, чтобы от 10 до 35 процентов дневных калорий приходилось на белок. Большинство американцев не приближается к отметке в 35 процентов; По данным NIH, они потребляют от 12 до 18 процентов своих калорий в виде белков. Следовательно, большинство коммерческих планов высокобелковой диеты предполагают потребление на верхних уровнях рекомендованного диапазона.Например, диета Аткинса позволяет получать до 29 процентов калорий из белка, а диета Саут-Бич предполагает уровень белка около 30 процентов. Однако некоторые диеты с высоким содержанием белка составляют более 35 процентов.

Эффективность и безопасность диеты с высоким содержанием белка все еще изучаются. Часто они приводят к быстрому снижению веса, но их общая устойчивость неясна. Один обзор исследований диеты с высоким содержанием белка в 2011 году показал, что «хотя половина исследований показала более высокую потерю веса при диете с высоким содержанием белка, три из четырех исследований с самым длительным вмешательством не показали статистической разницы в потере веса.”

Более того, диета с высоким содержанием белка может нести определенный риск для здоровья. Обычно они выступают за сокращение потребления углеводов, что может привести к дефициту питательных веществ, дефициту клетчатки, головной боли, запорам, повышенному риску сердечных заболеваний и ухудшению функции почек у тех, кто страдает заболеванием почек, по данным клиники Майо.

Крэндалл не рекомендует диеты с высоким содержанием белка, потому что они, как правило, не нужны. «Все больше исследований показывают, что американцы получают достаточно белка», - сказала она.Проблема в том, что мы неправильно распределяем наш белок. «Более важно, чтобы мы сосредоточились на получении белка с каждым приемом пищи, съедая его в течение первого часа после пробуждения, а затем каждые 4-6 часов после этого».

Получение достаточного количества протеина через определенные промежутки времени помогает увеличить мышечную массу и общее состояние здоровья в долгосрочной перспективе.

Крэндалл также скептически относится к продуктам с повышенным содержанием белка. «Сейчас есть много продуктов с добавлением белка. Но разве это вас наполняет? Это дает вам то, что вам нужно? Удостоверьтесь, что вы немного думаете о планировании еды ... не позволяйте этому стать привычным вариантом для еды.”

Идеальная белковая диета

Идеальная белковая диета - это медицинская диета, разработанная более 20 лет назад французским доктором Тран Тьен Чаном. Тренер в лицензированной клинике или поставщик медицинских услуг наблюдает за участниками. Для некоторых участников может потребоваться согласие поставщиков медицинских услуг.

Идеальная белковая диета - это низкоуглеводная, низкокалорийная и высокобелковая диета, цель которой - помочь в похудании, обеспечивая организм нужным количеством и видом белка, а также стабилизируя уровень сахара в крови.Он состоит из четырех фаз. В течение первых трех этапов участники съедают по крайней мере один предварительно упакованный продукт Ideal Protein в определенных пропорциях в день. Во время первой фазы, на которой происходит большая часть потери веса, участники ежедневно едят три раза в день.

Протеиновые коктейли

«Добавки предназначены только для дополнительных целей», - сказал Крэндалл. Поэтому она не рекомендует ежедневно употреблять протеиновые коктейли. Однако иногда у людей возникают серьезные поведенческие препятствия к употреблению цельных продуктов.«Если они чувствуют, что не могут готовить или есть цельную пищу… [протеиновые коктейли] могут быть хорошим вариантом Б.»

Если вы собираетесь использовать протеиновые коктейли, Крэндалл рекомендует выбирать тот, в котором содержится более 20 граммов протеина. «Большинство американцев хотят потреблять низкокалорийные напитки с низким содержанием углеводов», - сказала она.

Важно подумать о том, что вы добавляете в протеиновые коктейли. Если вы используете протеиновый порошок для приготовления коктейля, Крэндалл предлагает смешать его с водой, обезжиренным молоком или заменителем молока.«Я настоятельно рекомендую не добавлять фрукты - они могут стать очень калорийными - как пирог в чашке». Однако добавление овощей может добавить антиоксиданты и витамины.

Дополнительные ресурсы

.

Что произойдет, если вы съедите слишком много белка?

Обзор

Вы, вероятно, знакомы с диетами с высоким содержанием белка, которые в последнее время стали возрождаться после того, как такие диеты, как Аткинс и Зона, стали популярными в 1990-х годах. Такие диеты, как диета пещерного человека или палео, могут различаться по соотношению макроэлементов, но обычно содержат много белка.

Хотя стандартная кетогенная (или «кето») диета делает упор на жиры, она также может быть с высоким содержанием белка. Даже в основном или полностью растительные диеты могут быть с высоким содержанием белка.

Белок - важная часть здорового питания. Он помогает наращивать и восстанавливать мышцы, органы и кости. Также было доказано, что диета с высоким содержанием белка помогает уменьшить жир, похудеть, повысить чувство сытости или чувство сытости и сохранить мышцы.

Однако диеты с высоким содержанием белка также связаны с несколькими рисками, которые важно знать и понимать. Эксперты по питанию не рекомендуют превышение рекомендуемой дневной нормы потребления.

При подсчете общего количества белка, которое вы едите или должны есть в настоящее время, учитывайте белок из своего рациона (например,g., источники еды и питья). Вам также следует учитывать добавки, если они содержат значительное количество белка, например, протеиновый порошок.

Продолжайте читать, чтобы узнать больше о диете с высоким содержанием белка.

Потребление большого количества любого питательного вещества в течение длительного периода времени обычно сопряжено с риском, как и в случае с белком. Согласно исследованиям, чрезмерное потребление может привести к повышенному риску некоторых осложнений со здоровьем.

Диета с высоким содержанием белка может принести пользу здоровым людям.Однако важно понимать проблемы со здоровьем, связанные с избытком белка в организме, особенно если вы придерживаетесь диеты с чрезмерно высоким содержанием белка в течение длительного периода.

Прибавка в весе

Диеты с высоким содержанием белка могут рекламировать потерю веса, но этот тип потери веса может быть только кратковременным.

Избыточный потребляемый белок обычно откладывается в виде жира, а избыток аминокислот выводится из организма. Со временем это может привести к увеличению веса, особенно если вы потребляете слишком много калорий, пытаясь увеличить потребление белка.

Исследование, проведенное в 2016 году, показало, что увеличение веса в значительной степени связано с диетами, в которых белок заменяет углеводы, но не тогда, когда он заменяет жир.

Неприятный запах изо рта

Употребление большого количества белка может вызвать неприятный запах изо рта, особенно если вы ограничите потребление углеводов.

В более старом регистре 40 процентов участников сообщили о неприятном запахе изо рта. Отчасти это может быть связано с тем, что ваше тело переходит в метаболическое состояние, называемое кетозом, при котором вырабатываются химические вещества, которые источают неприятный фруктовый запах.

Чистка щеткой и зубной нитью не избавит от запаха. Вы можете удвоить потребление воды, чаще чистить зубы и жевать жевательную резинку, чтобы нейтрализовать этот эффект.

Запор

В том же исследовании 44 процента участников сообщили о запоре. Диеты с высоким содержанием белка и ограничением углеводов обычно содержат мало клетчатки.

Увеличение потребления воды и клетчатки может помочь предотвратить запор. Может оказаться полезным отслеживание дефекации.

Диарея

Употребление слишком большого количества молочных или обработанных продуктов в сочетании с недостатком клетчатки может вызвать диарею.Это особенно верно, если вы страдаете непереносимостью лактозы или потребляете источники белка, такие как жареное мясо, рыбу и птицу. Вместо этого ешьте полезные для сердца белки.

Чтобы избежать диареи, пейте много воды, избегайте напитков с кофеином, ограничьте жареную пищу и чрезмерное потребление жиров, а также увеличьте потребление клетчатки.

Обезвоживание

Ваше тело вымывает избыток азота с помощью жидкости и воды. Это может привести к обезвоживанию, даже если вы не чувствуете жажды сильнее, чем обычно.

Небольшое исследование, проведенное в 2002 году с участием спортсменов, показало, что по мере увеличения потребления белка уровень гидратации снижался.Однако исследование 2006 года пришло к выводу, что потребление большего количества белка оказывает минимальное влияние на гидратацию.

Этот риск или эффект можно свести к минимуму, увеличив потребление воды, особенно если вы активный человек. Независимо от потребления белка, всегда важно пить много воды в течение дня.

Повреждение почек

Хотя никакие крупные исследования не связывают высокое потребление белка с повреждением почек у здоровых людей, избыток белка может вызвать повреждение у людей с уже существующим заболеванием почек.

Это связано с избытком азота в аминокислотах, из которых состоят белки. Поврежденным почкам приходится усерднее работать, чтобы избавиться от лишнего азота и продуктов жизнедеятельности белкового обмена.

Отдельно в исследовании 2012 года изучалось влияние низкоуглеводных, высокопротеиновых и низкожирных диет на почки.

Исследование показало, что у здоровых взрослых, страдающих ожирением, диета с низким содержанием углеводов и высоким содержанием белка для снижения веса в течение двух лет не оказывала заметного вредного воздействия на почечную фильтрацию, альбуминурию или баланс жидкости и электролитов по сравнению с диетой с низким содержанием жиров. диета.

Повышенный риск рака

Исследования показали, что определенные диеты с высоким содержанием белка, в которых особенно много белка на основе красного мяса, связаны с повышенным риском различных проблем со здоровьем, включая рак. Употребление большего количества красного и / или обработанного мяса связано с раком толстой кишки, молочной железы и простаты.

И наоборот, употребление белка из других источников связано со снижением риска рака. Ученые считают, что это может быть частично связано с гормонами, канцерогенными соединениями и жирами, содержащимися в мясе.

Болезнь сердца

Употребление большого количества красного мяса и жирных молочных продуктов в составе высокобелковой диеты может привести к сердечным заболеваниям. Это может быть связано с повышенным потреблением насыщенных жиров и холестерина.

Согласно исследованию 2010 года, употребление большого количества красного мяса и жирных молочных продуктов увеличивает риск ишемической болезни сердца у женщин. Употребление птицы, рыбы и орехов снизило риск.

Исследование 2018 года также показало, что длительное употребление красного мяса может повысить уровень триметиламина N-оксида (ТМАО), химического вещества, вырабатываемого в кишечнике, которое связано с сердечными заболеваниями.Результаты также показали, что сокращение или отказ от диетического красного мяса полностью изменил эффект.

Потеря кальция

Диеты с высоким содержанием белка и мяса могут вызывать потерю кальция. Иногда это связано с остеопорозом и плохим здоровьем костей.

Обзор исследований, проведенный в 2013 году, обнаружил связь между высоким уровнем потребления белка и плохим здоровьем костей. Однако другой обзор 2013 года показал, что влияние белка на здоровье костей неубедительно. Необходимы дальнейшие исследования, чтобы расширить и сделать выводы на основе этих результатов.

Идеальное количество белка, которое вы должны потреблять в день, зависит от ряда факторов, включая возраст, пол, активность, состояние здоровья, общий рацион и другие переменные.

Однако в большинстве случаев рекомендуемое дневное количество белка для взрослых может быть рассчитано на основе веса вашего тела.

Большинству взрослых с минимальной физической активностью эксперты рекомендуют потреблять минимум 0,8 грамма белка в день на килограмм (кг) веса тела.

Если вы тренируетесь в основном с отягощениями или массой тела более одного часа в большинство дней недели, вы можете хорошо съесть до одного часа.От 2 до 1,7 грамма на кг веса каждый день.

Тем не менее, некоторые люди, включая профессиональных спортсменов, могут съесть до 3,5 г на кг веса без каких-либо побочных эффектов.

В целом эксперты также считают, что большинство здоровых взрослых людей могут выдерживать потребление 2 г белка на 1 кг массы тела в день в течение длительного времени.

В то время как другие считают, что здоровые взрослые люди могут безопасно потреблять даже более высокие уровни белка независимо от уровня активности, этот вопрос не изучался в долгосрочной перспективе.

Выбирая продукты с высоким содержанием белка, обязательно выбирайте более здоровые варианты. Это может помочь снизить риск некоторых негативных последствий диеты с высоким содержанием белка. К здоровым источникам протеина относятся:

  • постное мясо травяного откорма и пастбищная птица
  • дикая рыба
  • яйца пастбищных кур
  • молочные продукты травяного откорма и органические молочные продукты
  • бобовые
  • орехи
  • цельнозерновые

Старайтесь избегать жирного мяса и молочных продуктов, а также жареных или обработанных источников белка.Вместо этого ешьте полезные для сердца белки.

Перед тем, как начать диету с высоким содержанием белка, важно принять во внимание риски, чтобы определить, подходит ли она для вас. Всегда консультируйтесь со своим врачом перед тем, как начинать новую диету, особенно если у вас есть какие-либо заболевания.

Ваш врач и диетолог помогут вам взвесить все «за» и «против» высокобелковой диеты с учетом ваших индивидуальных потребностей.

В целом, важно придерживаться здоровой, сбалансированной диеты и вести активный образ жизни.Составьте план достижения ваших целей, будь то потеря веса или увеличение мышечной массы, таким образом, чтобы он был наиболее полезным для вашего здоровья и который вы могли поддерживать в долгосрочной перспективе.

.

10 подтвержденных наукой причин есть больше белка

Поскольку диета с высоким содержанием белка ускоряет метаболизм и приводит к автоматическому снижению потребления калорий и тяги к еде, многие люди, которые увеличивают потребление белка, имеют тенденцию терять вес почти мгновенно (28, 29) .

Одно исследование показало, что женщины с избыточным весом, которые потребляли 30% своих калорий из белка, теряли 11 фунтов (5 кг) за 12 недель, хотя они и не ограничивали свой рацион намеренно (7).

Белок также полезен для сжигания жира при преднамеренном ограничении калорий.

В 12-месячном исследовании с участием 130 людей с избыточным весом, соблюдающих диету с ограничением калорий, группа с высоким содержанием белка потеряла на 53% больше жира, чем группа с нормальным содержанием белка, потребляющая такое же количество калорий (30).

Конечно, похудение - это только начало. Для большинства людей поддержание потери веса является гораздо более сложной задачей.

Было показано, что умеренное увеличение потребления белка помогает поддерживать вес. В одном исследовании увеличение количества белка с 15% до 18% калорий привело к снижению веса на 50% (31).

Если вы хотите избавиться от лишнего веса, подумайте о постоянном увеличении потребления белка.

РЕЗЮМЕ Увеличение потребления белка может не только помочь вам похудеть, но и сохранить его в долгосрочной перспективе.
.

14 простых способов увеличить потребление белка

В зависимости от ингредиентов, коктейль или смузи могут стать отличным завтраком. Многие смузи содержат много фруктов, овощей или сока, но мало белка.

Протеиновые порошки позволяют легко приготовить коктейль с высоким содержанием белка. На рынке есть несколько видов, в том числе сывороточный, соевый, яичный и гороховый протеин.

Порошок сывороточного протеина изучен больше всего и, кажется, имеет преимущество перед другими, когда речь идет о том, чтобы помочь вам чувствовать себя сытым (25, 26, 27).

Одна мерная ложка (28 граммов) порошка сыворотки обеспечивает в среднем около 20 граммов белка (28).

Вот базовый рецепт сывороточного коктейля. Чтобы еще больше повысить содержание протеина, используйте больше протеинового порошка или добавьте арахисовое масло, миндальное масло, семена льна или семена чиа.

Whey Protein Shake

  • 8 унций (225 г) несладкого миндального молока.
  • 1 мерная ложка порошковой сыворотки.
  • 1 стакан свежих ягод.
  • Стевия или другой полезный подсластитель, если хотите.
  • 1/2 стакана колотого льда.

Смешайте все ингредиенты в блендере и взбивайте до однородной массы.

Итог:

Протеиновый коктейль на завтрак поможет вам правильно начать день. Лучше всего использовать сыворотку.

.

Смотрите также

 
 
© 2020 Спортивный клуб "Канку". Все права защищены.